Амилоглюкозидаза

Рис. 57. Разделение белков при pH 11.5 в немодифицированном капилляре. Буфер 100 мМ борат, pH 11.5 пробы 1 - ОМР, 2 -РНК крупного рогатого скота, 3 - миоглобин кита, 4 - миог-лобин лошади, 5 - кональбумин, 6 - 3 - лактоглобулин, 7 -бычий сывороточный альбумин (БСА), 8 ферритин, 9 - а-амилоглюкозидаза.

Химики изучили несколько путей для преодоления указанного недостатка. Одним из перспективных направлений оказалось нековалентное связывание поверхности нанотрубок с макромолекулами. Найдено, что обработка синтетическими полимерами сообщает нанотрубкам растворимость в органических растворителях и заметно меняет их химические свойства. А обработка нанотрубок одним из природных полимеров - крахмалом (а точнее, его комплексом с иодом) - позволяет получать нанотрубки (как и фуллерены), растворимые воде. Такие растворы стабильны в течение нескольких недель. Добавление в раствор амилоглюкозидазы -фермента, гидролизующего крахмал, - ведет к осаждению нанотрубок уже через 10 мин. [c.409]

В пищевой промышленности в производстве ряда продуктов и напитков применяют ферменты. Традиционно источником ферментов служило сырье растительного и животного происхождения. Успехи микробиологической промышленности позволили перейти в последние 20—25 лет к широкому использованию ферментов, полученных методами биотехнологии на основе дрожжей, грибов и микроорганизмов. В производстве пищевых продуктов в настоящее время используют около 10 типов таких ферментов, в их числе амилоглюкозидазы, глюко-изомеразы, бактериальные амилазы, пектиназы, реннины и др. В 1985 г. в странах капиталистического мира на долю пищевой промышленности приходилось 52% общего потребления ферментов, вырабатываемых из нетрадиционного сырья, что составило 260 млн. дол. [c.217]

Глюкоамилаза (КФ 3.2.1.3 синонимы — амилоглюкозидаза, у-амилаза, така-амилаза Б в Asp. oryzae), содержащаяся в плесневых грибах, катализирует разрыв а-1,4- и а-1,6-глюкозидных связей в крахмале, панозе, изомальтозе и связей а-1,3 в нигерозе. При катализе этим ферментом от нередуцирующпх концов амилозы и амилопектина последовательно отщепляются остатки глюкозы, являющейся конечным продуктом гидролиза. [c.120]

В группе карбогидраз можно отметить две подгруппы, которые находят широкое применение а) амилазы и амилоглюкозидаза (глюкоамилаза), гидролизующие крахмал б) ферменты, расщепляющие низкомолекулярные углеводы,— мальтаза, лактаза, сахараза и др. Используются амилазы животная (из поджелудочной железы), растительная (из проросших зерен злаков), а также бактерий и микроскопических грибов. Все они отличаются между собой рядом важных свойств. Ферменты, расщепляющие сахара, получают из микробных источников (дрожжей и др.). [c.219]

Существует три важнейших типа амилаз а-амилаза, которая разрывает цепи крахмала посередине, образуя большое количество свободных концов для действия р-амилазы далее — р-амилаза, последовательно отщепляющая молекулы мальтозы, начиная от неальдегидного (нередуцирующего) конца цепи крахмала наконец у-амилаза, иначе глюкоамилаза или амилоглюкозидаза, которая содержится главным образом в микроорганизмах и отщепляет молекулы глюкозы от неальдегидного конца цепей поли- [c.219]

Крахмал Амилоглюкозидаза Глюкоза pH = 4,5, 60 °С, 24 ч [4.443] [c.106]

Большое применение нашел ферментативный гидролиз крахмала. Пробы крахмала кипятят с водой (или нагревают с водой в автоклаве при 130 °С), разбавленной кислотой или в растворе щелочи. Отмечается, что растворение крахмала в 0,5 М растворе гидроксида натрия (15—30 мин при комнатной температуре) дает лучшие результаты [4.439]. При дальнейшей обработке раствора амилоглюкозидазой [4.440—4.444] крахмал количественно превращается в глюкозу. Использование других ферментов (а-и -амилазы) не приводит к образованию специфичных конечных продуктов и в этом случае для полного завершения гидролиза применяют кислоту [4.444, 4.445]. [c.107]

Крахмал кукурузный, т а-амилаза, л Амилоглюкозидаза, л Глюкозоизомераза, кг Активный уголь, кг гранулированный порошкообразный [c.145]

В качестве примера реализованного с помощью иммобилизованных ферментов технологического процесса можно привести получение глюкозо-фруктозного сиропа из кукурузного крахмала. Этот сироп широко спользуется для получения кондитерских изделий. Процесс осуществляется с помощью трех иммобилизованных ферментов а-амилазы, катализирующей гидролиз крахмала до олигосахаридов небольшой длины, амилоглюкозидазы, с помощью которой эти олигосахариды гидролизуются до глюкозы, и глюкозоизомеразы, которая превращает глюкозу в равновесную смесь глюкозы и фруктозы. [c.160]

Глюкозоизомераза, иммобилизованная на целлюлозном носителе, применяется для получения глюкозо-фруктозных сиропов с преимущественным содержанием фруктозы. Крупномасштабным производством является получение глюкозы из крахмала с использованием иммобршизованной амилоглюкозидазы в проточных перемешиваемых реакторах. [c.90]

Применение. В микроскопии для выявления иодидогз в тканях [1] и в Гистохимии ферментов а качестве субстрата, для выявления а амилазы К.Ф.3.2.1.1 ), [З-амилазы (К.Ф.3.2,1.2) и амилоглюкозидазы К Ф.3.2.1.3) 2—4]. [c.196]

Было показано, что низкой активности а-1,6-амилоглюкозидазы соответствует наличие гликогена с короткими концевыми ветвями [12]. Снижение активности амило-1,4-, 1,6-трансглюкозилазы сопровождается появлением гликогена с более длинными, чем в норме, ветвями. [c.100]

В работе [29] описан процесс приготовления низкокалорийного пива с помощью дрожжей, соиммобилизованных с амилоглюкозидазой в слоях альгината кальция как для расщепления декстринов, так и для брожения. [c.74]

Амилопектин, главная составная часть крахмала (80% и более), является значительно более высокомолекулярным, чем амилоза (примерно в десять раз больший средний молекулярный вес), не обнаруживает никаких явлений, связанных с кристаллизацией, а имеет свойства клейстера (см. ниже). В молекуле амилопектина имеется фосфорная кислота, связанная эфирной связью. /5-Амилаза деструктирует его только примерно на 60% до так называемого предельного декстрина, который деструкти-руется далее только другим энзимом, содержащимся в соке дрожжей, — амилоглюкозидазой [172]. Этот декстрин высокомолекулярен, содержит в своем составе находившуюся в амилопектине фосфорную кислоту [173], дает вязкие растворы и показывает содержание концевых групп, равное 10—И % [174]. а-Амилаза дает мальтозу, немного глюкозы и низкомолекулярные предельные декстрины, имеющие характер трисахаридов [175]. Первоначально вязкий раствор клейстера быстро становится при этом подвижным когда разрушены 10% глюкозидных связей, он перестает давать окрашивание с иодом. Как и в случае амилозы, деструкция при помощи а-амилазы явно протекает здесь постадийно в процессе декстринирования (во время которого разрывается около 17%, глюкозидных связей) быстро образуются сравнительно низкомолекулярные полисахариды с молекулярным весом 700—1400 [176], имеющие восстанавливающие концевые группы. После этого скорость реакции довольно быстро понижается, примерно в 15 раз, и только теперь начинается образование значительных количеств подверженных брожению сахаров — мальтозы, глюкозы и мальтотриозы [177]. Среди них находится также трисахарид с мальтозной и изомальтозной связями. [c.338]

Приведенный выше кинетический анализ действия ферментов в открытых системах основан на ряде идеализированных предпосылок, самой главной из которых является предположение о протекании ферментативной реакции в кинетическом режиме. Как известно, для реакций с иммобилизованными ферментами это не всегда имеет место. Эффекты массопереноса субстрата в наибольшей степени должны проявляться для реакторов с вытеснением, особенно при низких скоростях потока. На это было обращено внимание при исследовании иммобилизованной амилоглюкозидазы и было проведено сравнение реактора с перемешиванием и реактора с вытеснением. Оказалось, что в отличие от теоретического предсказания реактор с вытеснением обладает меньшей эффективностью. На рис. 2.125 приведена зависимость степени конверсии мальтозы в глюкозу от скорости потока. Во всем диапазоне исследованных скоростей реактор с перемешиванием приводил к большей степени конверсии. Кривая 3 на рис. 2.125 получена теоретически для реактора с вытеснением при использовании независимым способом определенных парамет- [c.310]

Смотреть страницы где упоминается термин Амилоглюкозидаза: [c.30] [c.134] [c.153] [c.540] [c.299] [c.103] [c.113] [c.167] [c.128] [c.197] [c.198] [c.295] [c.328] [c.340] [c.95] [c.259] [c.103] [c.113] [c.167] [c.76] [c.284]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.287 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.16 , c.468 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 2 (1967) -- [ c.299 , c.301 , c.302 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология