Амилаза животных

Источником амилазы человека, как и раньше, будет служить слюна. Амилазы животного происхождения вы найдете в пчелином меде. [c.151]

КН4+), а также некоторые анионы (например, С1 для а-амилазы животных тканей). [c.248]

Крахмал образуется в растениях при фотосинтезе и откладывается в виде запасного углевода в корнях, клубнях, семенах. В животном мире роль запасного углевода играет гликоген, откладывающийся в основном в печени. При недостатке пищи, поступающей извне, животные мобилизуют свои запасы гликогена. Это происходит под действием особых ферментов — амилаз, гидролизующих крахмал и гликоген. [c.310]

Рассмотрим ферменты, разрушающие крахмал с присоединением к его "осколкам" молекул воды, т.е. гидролитические ферменты. Среди них - амилазы, о которых мы уже рассказывали в главе "Опыты с углеводами". Поскольку суть действия таких ферментов вы уже знаете, займемся сразу сравнительными опытами проверим, как действуют на крахмал амилазы человека и животных. [c.151]

Активаторы, парализаторы и коферменты. Было замечено, что для активной деятельности ряда ферментов необходимо присутствие некоторых веществ. Такие вещества получили название активаторов. Например, животная амилаза может расщеплять крахмал до декстринов и мальтозы только в присутствии хлористого натрия, так как для своего действия она нуждается в ионах хлора. Активаторами ферментов являются и некоторые органические соединения, выделенные из живых организмов. Они получили название киназ. Современные исследователи показали, что в состав некоторых ферментных систем обязательно входят также ионы кальция, магния, калия, хлора, фосфорной кислоты и др. В ряде случаев для действия фермента необходимо присутствие специальных химических соединений, которые были названы коферментами. Таким образом, активный фермент представляет комплекс, состоящий из собственно фермента и кофермента. Последние имеют свойства, отличные от свойств ферментов. [c.521]

Целлюлозы не расщепляются обычными ферментами желудочно-кишечного тракта животных (амилазой, мальта-зой), которые могут гидролизовать только а-1,4-гликозид-ные связи Такая высокая специфичность ферментов объясняется необходимостью комплементарности (геометрического соответствия, как ключ к замку), которая является условием приближения на необходимое расстояние активного центра фермента (Н° кислотного фрагмента) к атакуемой связи в субстрате Схематически это показано на рис 23 3 Обычные Н-кислоты катализируют гидролиз целлюлозы, так как ион Н° способен легко подойти к уЗ-1,4-глико-зидной связи, и, в отличие от ферментов, в данном случае комплементарность не требуется [c.792]

Амилазы широко распространены в природе. Как правило, они возникают повсюду, где находится крахмал, например в картофеле, в муке злаков, в бобах сои и т. д. Амилазы встречаются также в животных тканях и жидкостях, нанример в печени, соке поджелудочной железы, слюне, крови и моче. [c.317]

По специфичности и силе ингибируюшего действия ингибиторы амилаз растений сильно различаются. В большинстве случаев они ингибируют активность амилаз животных и человека и не действуют на собственные амилазы растений. Например, из зерен пшеницы вьшелен белок-ингибитор, обладающий высокой степенью ингибирования по отношению к а-амилазе слюны человека [81, 100]. Другие ингибиторы из пшеницы специфически инактивируют а-амилазы насекомых и некоторых микроорганизмов. Ингибирование по отношению к а-амилазе человеческой селезенки выражено слабо. [c.218]

Д. получают а) термич. обработкой крахмала в течение 5—6 ч при 180—190° С (бескислотные Д.) б) частичным кислотным гидролизом крахмала при перелю-шивании его в течение 3—3,5 ч с соляной к-той при 125—155° С (кислотные Д.). При расщеплении гликогена в организме человека и животных или in vitro (вне организма) нек-рыми фермептами (а-, -, у-амила-зами и фосфорилазой) образуются еоответственпо а-, -, у- и Ф-Д. Конечные а-Д.— олигомеры, конечные -, у- и Ф-Д.— полимеры. При гидролизе крахмала а-амилазами животного или растительного происхождения образуется а-Д., основные типы и свойства к-рого приведены в таблице. Мол. массы - и Ф-Д. составляют ок. 30—50% от мол. массы исходного полисахарида. [c.341]

К числу неорганических активаторов, кроме ионов металлов, относятся также анионы солей, которые влияют на активность ферментов неспецифически. Почти всегда они изменяют зависимость скорости реакции от pH среды, т. е. изменяют характер ионизации соединения фермент — субстрат, степень сродства фермента и субстрата. Соединение фермента с отрицательно заряженными ионами приводит к ускорению реакции, к изменению величины константы Михаэлиса. Существует два классических примера высокой чувствительности фермента к присутствию ионов так, влияние хлорионов на активность а-амилаз животных настолько значительно, что этот анион принято считать природным активатором названной группы ферментов на фумаратгид-ратазу сильное действие оказывают двух- и трехвалентные ионы, в частности, цитрата, фосфата, арсената. [c.70]

В группе карбогидраз можно отметить две подгруппы, которые находят широкое применение а) амилазы и амилоглюкозидаза (глюкоамилаза), гидролизующие крахмал б) ферменты, расщепляющие низкомолекулярные углеводы,— мальтаза, лактаза, сахараза и др. Используются амилазы животная (из поджелудочной железы), растительная (из проросших зерен злаков), а также бактерий и микроскопических грибов. Все они отличаются между собой рядом важных свойств. Ферменты, расщепляющие сахара, получают из микробных источников (дрожжей и др.). [c.219]

Эндоферменты, иначе называемые а-амилазы, действуют на крахмал, быстро снижая его вязкость затем быстро исчезает окраска йодом и, наконец, образуется большое количество олиго-сахаридов. а-амилазы животных, растений и микроорганизмов различаются между собой по отношению к действию активаторов, например ионов хлора или кальция, а также по специфичности, по активности расщепления крахмала или олигосахаридов, по скорости образования конечных продуктов — мальтозы или глюкозы. [c.225]

Ферменты, обладающие амилазным действием, широко распространены в природе. Они находятся в зернах злаковых растений, клубнях картофеля, в печени, выделениях поджелудочной железы, слюне. С помощью амилаз крахмал подвергается в растительных и животных организмах превращению в растворимые углеводы — мальтозу и глюкозу, которые соками растений или кровью животных доставляются к местам потребления и при своем сгорании дают организму необходимую энергию. [c.310]

Олигосахаридные фракции и промывные воды сгущают на выпарке до 55 % СВ и направляют в корм для животных. Для производства 1 т ВФС за рубежом расходуют 1—1,05 т кукурузного крахмала, 0,5—2,6 кг а-амилазы, 1,02—2,2 кг глюкоамилазы, 0,16—1 кг глюкозоизомеразы, 0,7—10 кг активного угля, 3—20 кг фильтрующего материала, по 0,1—0,5 кг катионита и анионита (табл. 32) [c.144]

Осн. углеводным субстратом в О.в. человека и выспшх животных служит глюкоза. Она сохраняется в виде резервного полисахарида гликогена в печени и частично в мьшщах. Восстановление запасов гликогена происходит благодаря его синтезу из глюкозы, образуемой при глюконеогенезе или поступающей в кровоток через стенки кишечника. В последний глюкоза попадает в результате гидролиза крахмала пищ, продуктов амилазой слюны и ферментами желудочно-кишечного тракта. [c.311]

Широко распространенные а-амилазы [21, 22] являются энйоглико-зидами, гидролизующими полисахаридные цепи крахмала путем атак в случайных точках, расположенных далеко от концов полисахаридной цепи, с образованием коротких полисахаридных цепей (декстринов) и простых сахаров. Реакция протекает с сохранением конфигурации, причем образующиеся восстанавливающие группы находятся в а-ано-мерных формах. а-Амилазы обнаружены как у растений, так и у животных. Например, один высокоактивный фермент этого класса найдеи в слюне человека ), а другой вырабатывается поджелудочной железой. По-видимому, всем а-амилазам совершенно необходимы хлорид-ноны, действующие как активаторы. Однако, какова их роль в механизме действия фермента, до сих пор не ясно. [c.101]

Эдельман в 1972 г. [40] сообщил, что конканавалин ( anava-Иа ensiformis) в зависимости от pH среды существует в димерной или тетрамерной форме. Мономер может разделяться на две субъединицы Ai и Аг с близкими молекулярными массами. Помимо этого, как у животных, начинают обнаруживать сигнальные пептиды (N-концевой фрагмент, гидролизуемый при прохождении белка через мембрану), состоящие приблизительно из пятнадцати аминокислотных остатков, преимущественно гидрофобных, особенно у проламиновых фракций кукурузы [26] и ячменя, а также у а-амилазы [117]. [c.43]

Получение антител, специфичных к определенному белку, производится повторным инъецированием очищенного белка в организм животного кролика, морской свинки, овцы, козы, курицы, лошади, мыши. Процедура иммунизации остается пока еще эмпирической и зависит от иммуногенности конкретного белка. Так, для некоторых растительных белков достаточно для всякой процедуры иммунизации доли миллиграмма (некоторые ферменты типа а-амилаз, рибулозобисфосфаткарбоксилаза, ФЕП-карбокси-лаза), тогда как других белков (некоторые фракции проламинов семян) требуется несколько десятков миллиграммов (в очищенном виде), чтобы путем нескольких инъекций вызвать образование антител. [c.95]

Биологическая роль крахмала состоит в том, что он является запасным питательным веществом в растениях и когда возникает потребность в энергии и источнике углерода, крахмал высвобождается из запасных гранул и гидролизуется ферментами - амилазами. Они расщепляют связи 1 ->4 в амилозе и амилопектине в различных участках, что приводит к образованию смеси глюкозы и мальтозы. В результате действия амилаз происходит полное расщепление амилозы, но амилопектин расщепляется лишь частично, и для разрыва связей 1—>6 необходимо действие специальных ферментов -мальтаз, которые разрывают связи в крахмале в точках ветвления амилопектина. Благодаря комбинированному действию амилаз и мальтаз крахмал полностью гидролизуется до a-D-глюкoзы, которая затем активно включается в различные метаболические реакции. В противоположность целлюлозе, крахмал хорошо усваивается в организме животных и человека, так как расщепляющие его ферменты содержатся в слюне и поджелудочной железе. [c.69]

С середины XVIII в. начинается период открытия и вьщеления большого числа новых органических веществ растительного и животного происхождения. Крупным событием второй половины XVIII в. стали исследования Л. Спалланцани по физиологии пищеварения, которые положили начало изучению ферментов пищеварительных соков. Русский химик К.С. Кирхгоф в 1814 г. описал ферментативный процесс осахаривания крахмала под влиянием вытяжки из проросших семян ячменя. К середине XIX в. были найдены и другие ферменты амилаза слюны, пепсин желудочного сока, трипсин сока поджелудочной железы. Й. Берцелиус ввел в химию понятие о катализе и катализаторах, к числу последних были отнесены все известные в то время ферменты. В 1839 г. Ю. Либих выяснил, что в состав пищи входят белки, жиры и углеводы, являющиеся главными составными частями животных и растительных организмов. [c.16]

Известны три вида амилаз, которые различаются главным образом по конечным продуктам их ферментативного действия а-амилаза, 3-амилаза и у-амилаза. а-Амилаза расщепляет в полисахаридах внутренние а-1,4-свя-зи, поэтому ее иногда называют эндоамилазой. Молекула а-амилазы содержит в своих активных центрах ионы Са , необходимые для ферментативной активности. Кроме того, характерной особенностью а-ами-лазы животного происхождения является способность активироваться одновалентными анионами, прежде всего ионами хлора. [c.319]

В тканях человека н животных отечественными биохимиками Е.Л. Розенфельд и И. А. Поповой обнаружен также фермент а-амилаза, катализирующий отщепление остатков глюкозы от молекулы гликогена по а-1,4-связи. Однако ведупщя роль в расщеплении гликогена в клетках принадлежит фосфорилазам. [c.324]

Отдельные цепи расположены в форме пучков, создавая пространственную структуру целлюлозы, которая стабилизована за счет водородных связей. При кислотном или ферментативном гидролизе целлюлоза расщепляется с образованием )-глюкозы. Условия проведения реакций можно варьировать таким образом, что будут получаться преимущественно олигосахариды, например целлобиоза, целлотриоза, цел-лотетроза и т. д. Под действием фермента амилазы, который вызывает расщепление лишь сс-гликозидных связей, целлюлоза не расщепляется. Ферментов, способных вызвать расщепление р-гликозидных связей, в пии еварительном тракте человека нет. Поэтому человек в отличие от животных не может переваривать целлюлозу, но она является необходимым для нормального питания балластным веществом. [c.643]

Биополимеры, содержащие одновременно пептидные и полисахаридные цепи, уже достаточно давно найдены в животных организмах. Позднее они были обнаружены также в микроорганизмах и растениях и в настоящее время составляют наиболее обширный и изученный класс смешанных биополимеров. Существует известная неопределенность в номенклатуре этих соединений, которые часто называются углевод-белковыми соединениями или комплексами они известны и под наименованиями мукополисахаридов (для веществ, содержащих большое количество углеводов), мукопротеинов (для веществ, содержащих больше белковых фрагментов), мукоидов и т. п. В последнее время их чаще всего называют гликопротеинами, независимо от соотношения в них пептидной и полисахаридной части, и мы принимаем здесь зто наиболее целесообразное название. Гликопротеины выделены из многих секреторных жидкостей, таких, как плазма крови, цереброспинальная жидкость, моча, синовиальная жидкость, слюна, желудочный сок и т. п. Они имеются в эритроцитах, нервной ткани и т. д. Очень многие белки содержат определенное количество углеводов , присоединенных в виде олиго- или полисахаридных цепей, и в сущности являются гликопротеинами сюда относятся овальбумин и овомукоид — главные компоненты белка куриного яйца, Y-глобулин и другие белки крови, многие ферменты, такие как, например, рибонуклеаза В, така-амилаза, глюкозооксидаза из Aspergillus niger, некоторые гормоны, в частности гормоны гипофиза (тиреотропин, фолликулостимулирующий гормон), и др. Важнейшая функция гликопротеинов связана, по-видимому, с обеспечением всех видов клеточных взаимодействий, таких, как скрепление клеток в тканях, иммунохимическое взаимодействие, оплодотворение и т. п. (см. гл. 22). [c.566]

Амилазы относятся к полиазам. Они катализируют гидролиз высокомолекулярных полисахаридов — крахмала и гликогена. Основным источником амилаз являются злаковые. Амилаз много как б непроросшем, так и в проросшем зерне. В проросшем зерне амилазы наиболее активны. В растениях содержатся Р- и а-амилазы они встречаются как вместе, так и отдельно. Р-Амилазу еще называют растительной амилазой, так как она не найдена в организме животных. а-Амилаза содержится в животном организме, тогда ее называют жи- [c.92]

Гликоген, называемый также животным крахмалом и содержащейся в печени, мускульной ткани и в особенно больших количествах в моллюсках, является двойником крахмала в животном Ш1ре и играет роль депо питательных веществ и запасного углевода животных тканей. В незначительных количествах гликоген содержится также в грибах и дрожжах. Гликогеноподобные полисахариды встречаются также в зёрнах злаков и в бактериях. Молекулярная масса гликогена составляет от 400 тыс. до 4 млн (по другим источникам от 270 тыс. до 100 млн) даже в одном препарате гликогена наблюдается широкий разброс по размерам молекул. Так, гликоген растворяется в горячей воде, образуя коллоидный раствор, дающий с иодом жёлто-красную окраску однако гликоген, извлекаемый из животных клеток, имеет частицы гораздо меньшего размера, а его легко образующаяся дисперсия в воде окрашивается иодом в красно-фиолетовый цвет (подобно амилопектину). При кислотном гидролизе гликоген превращается в В-глюкозу, так как является полисахаридом, образованным за счёт а-(1,3)-, а-(1,4)- и а-(1,6)-глюкозидных связей, причем 1,6-связи возникают и в ветвях гликогена. Из-за большей степени разветвлён-НОСТИ молекулы гликогена имеют более плотную, более компактную форму, чем молекулы амилопектина. Как и а шло-пектин, гликоген гидролизуется а-амилазами до мальтозы и изомальтозы 1,6-связи гликогена расщепляются бактериальным ферментом пуллуланазой. [c.101]

Ферменты, синтезируемые микробными клетками, представляют большой интерес для промышленности и медицины. Высокая скорость метаболизма микробных клеток, обусловливающая несопоставимую с животными и растениями восполняемость сырья, повышает коммерческую значимость этих препаратов. В качестве лекарственных препаратов применяют ряд гидролитических ферментов, таких, как гиалуронидаза, некоторые протеазы, амилаза, липаза. Некоторые ферменты, имеющие прикладное значение, синтезируются только микроорганизмами, например нитрогеназа, катализирующая образование аммиака из молекулярного азота. Велика роль микробных ферментов во многих промышленных процессах (гл. 7). [c.16]

К ферментам внеклеточного типа можно отнести микробные амилазы, липазы и петид-гидролазы, катализирующие реакции гидролиза соответственно крахмала, жиров и белков Животная протеаза (пепсин) условно также может быть причислена в разряд внеклеточных, так как она поступает из соответствующих клеток (главных клеток слизистой оболочки желудка) в полость желудка, то же можно сказать и о ферментах поджелудочной железы, поступающих в просвет двенадцатиперстной кишки [c.48]

В качестве лекарственных средств применяют гидролазы гиа-луронидазу (она может быть микробного и животного происхождения, например, лидаза), протеазы, липазы, амилазу, из других классов — Ь-аспарагиназу, стрептазу в составе препарата стрепто-деказы, стрептокиназу и др. [c.459]

Биологический смысл большого числа разветвлений в крахмале и особенно гликогене — в ускорении гидролиза за счет увеличения числа реакционных центров, то есть в усвояемости последних организмом животного 1,6-Гли-козидные связи не расщепляются а- и -амилазами, это делают специальные ферменты, например, фермент Я картофеля или алшло-1 6-глюкозидаза мышц [c.790]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология