Михаэлиса диффузии

В соответствии со вторым законом Фика скорость диффузии субстрата в мембрану (в направлении х, перпендикулярном ее поверхности) равна О Скорость ферментативной реакции в мембране определяется уравнением Михаэлиса-Ментен [c.268]

Таким образом, роль диффузии в кинетике реакций, катализируемых иммобилизованными ферментами, сводится к увеличению кажущейся константы Михаэлиса [c.270]

Особенностью транспортных процессов в отличие от физической диффузии является их стереоспецифичность, в этом случае близкие по химической структуре вещества конкурируют при транспорте за общий переносчик. Ограниченное количество молекул переносчика в мембране приводит к тому, что зависимость начальной скорости транспортного процесса от концентрации субстрата описывается уравнением ферментативной кинетики Михаэлиса—Ментен с аналогичными параметрами Кт и Ктах), а графически выражается гиперболой (рис. 3.5, 2) [c.53]

В соответствии со вторым законом Фика скорость диффузии субстрата в мембрану (в направлении х, перпендикулярном ее поверхности — см. рис. 16) равна D , где D — коэффициент диффузии субстрата. В стационарном состоянии системы скорости ферментативной реакции, задаваемой уравнением Михаэлиса— Ментен [уравнение (1)], и диффузии субстрата равны. Этому условию соответствует следующее равенство [c.105]

Наиболее прост для анализа тот случай, когда носитель не накладывает ограничения на диффузию субстрата и характер ингибирования целиком определяется распределением субстрата и ингибитора между матрицей и раствором. Если ингибитор и полимерный носитель одноименно заряжены, то степень ингибирования снижается (по сравнению с ситуацией в гомогенном растворе), а если они несут на себе заряды противоположного знака, то степень ингибирования возрастает. Если в последнем случае субстрат имеет одинаковый заряд с носителем, то степень ингибирования еще более увеличивается. В данном изложении не будут рассмотрены конкретные примеры случаи конкурентного и неконкурентного ингибирования, ингибирования продуктом реакции и т. п. Читатель может это проделать сам в качестве упражнения и вывести соответствующие математические выражения. Анализ этих систем показывает, что во всех случаях кинетика действия иммобилизованных ферментов, осложненная ингибированием, описывается уравнением Михаэлиса — Ментен. [c.113]

Мы уже отмечали, что стадии (3) и (4) в схеме (15.16) могут играть определяющую роль в возникновении неустойчивости. Однако их вклад в производство избыточной энтропии положителен. По-видимому, они играют роль, в некотором смысле сходную с ролью диффузии, которая также дает положительный вклад, но пр.иводит к дестабилизации системы путем расширения набора допустимых возмущений. В биохимических реакциях такие стадии часто встречаются V может быть ферментом, а наличие стадии типа (3) и (4) в схеме (15.16) соответствует классическому механизму Михаэлиса — Ментен [116]. [c.232]

Измерение кинетических констант иммобилизованных ферментов не дает истинных констант, эквивалентных полученным в гомогенных растворах, потому что на измеряемые параметры оказывают существенное влияние физические факторы, такие как диффузия. По этой причине максимальная скорость реакции и константа Михаэлиса должны расматриваться как кажущиеся величины V=Vksm и Кт=Кт каж). Кт каж) опрсделяется, следователь-но, как концентрация субстрата, при которой скорость реакции соответствует половине Укаж- Другие кинетические константы должны быть представлены также как соответствующие кажущиеся величины. [c.421]

При интерпретации данных, относящихся к процессу переноса аминокислот, больщое значение приобретает вопрос о состоянии аминокислот внутри клетки. Вполне очевидно, что поглощение той или иной аминокислоты клеткой может зависеть от концентрации аминокислоты в окружающей жидкости, от активности системы, переносящей аминокислоту в клетку, и от превращений, которым аминокислота подвергается в реакциях клеточного обмена. Различными способами удается извлечь из клеток свободные аминокислоты однако не исключено, что в неповрежденных клетках они находятся в связанной форме. Соответствующие связи могут быть сравнительно нестойкими и способными распадаться даже при мягких условиях экстракции. Между тем данные исследований Кристенсена [32—34] и Гайнца [35] указывают на то, что легко экстрагируемые из клеток аминокислоты существуют в клетках в виде свободных аминокислот. Для удержания глицина в тех высоких концентрациях, в которых он поглощается клетками асцитной опухоли, потребовались бы столь же высокие концентрации связывающего агента данных, указывающих на наличие подобного агента, до сих пор не получено. Наблюдения, показавшие, что вместе с аминокислотами в клетки поступает вода, также говорят в пользу присутствия в клетках свободных аминокислот. В опытах со свободными раковыми клетками наблюдалась прямая зависимость между градиентом концентрации глицина и увеличением содержания воды в клетках (осмотический эффект). Гайнц [35] в опытах на клетках асцитной опухоли исследовал кинетику поступления и выхода глицина в процессе переноса и нашел, что зависимость между скоростью притока глицина в клетки и концентрацией глицина в среде можно описать уравнением Михаэлиса — Ментена. Скорость поступления глицина не снижается и даже возрастает при предварительном насыщении клеток глицином. Автор приходит к выводу, что фактором, ограничивающим скорость поглощения глицина, служит связывание глицина с каким-то компонентом клеточной стенки. Полученные им результаты согласуются с представлением о наличии глицина в клетках в свободном состоянии и указывают на то, что выход глицина происходит главным образом путем диффузии. [c.168]

Следовательно, к ку характеризует степень эффективности фотохимического механизма, действующего на поверхности хлоропласта. Маскелл предположил для простоты , что сопротивлением диффузии дыхательной СО2 к поверхности хлоропласта можно пренебречь или можно считать его незначительным по сравнению с сопротивлением при диффузии СО2 из листа наружу (в настоящее время имеется доказательство, что это предположение несправедливо см. стр. 54). Он объединил уравнение Михаэлиса — Ментен с диффузионным уравнением [c.139]

Диффузионный потенциал может сильно возрасти, если два раствора электролитов разделены очень плотной мембраной с малыми порами, например, хорошо высушенной коллодийной мембраной. Михаэлис нашел, что когда 0,01 М раствор КС1 отделен от 0,1 М раствора КС1 такой хорошо высушенной коллодийной мембраной, то по обе стороны мембраны устанавливается разность потенциалов, которая достигает 45—55 милливольт, если размер пор мембраны очень мал. Разбавленный раствор всегда более положителен по отношению к более концентрированному раствору. Очевидно скорость диффузии аниона через мембрану уменьшается в большей степени по сравнению со скорюстью катиона. В гл. XVII мы рассмотрим причину этого различного влияния на подвижность катионов и анионов, сейчас же достаточно учесть, что такое влияние существует. [c.122]

Различие в морфологии данного полимера может быть причиной различной растворимости проникающих агентов, следовательно, различной проницаемости полимеров. Например, проницаемость полиэтилена высокой плотности примерно в 5 раз меньше проницаемости полиэтилена низкой плотности, так как содержание в последнем аморфной фазы выше. Недавняя работа Бикслера и Михаэлиса показала, однако, что эта зависимость не является такой непосредственной, поскольку присутствие кристаллической фазы изменяет природу аморфной фазы, вероятно, увеличивая жесткость сегментов цепи и тем самым снижая подвижность молекул, ответственную за диффузию. [c.190]

Условно все ферменты можно разбить на три основные группы 1) малоактивные, имеющие отношение каталитической константы к константе Михаэлиса йкат//См<Ю л/моль-с 2) — активные с /гкат/Км в интервале 10 —10 и 3) —высоко-ЭКТИВНЫС с /Зкат /Кы выше 10 л/(моль-с). Если условно принять проницаемость диффузионного слоя Р = 0/6 = Ю " см/с, для ферментов третьей группы при монослойном заполнении поверхности электрода и при использовании концентраций субстрата, соизмеримых с К , скорость ферментативной реакции существенно превысит скорость диффузии и фермент будет работать в строго диффузионном режиме. Уменьшение поверхностной концентрации фермента вплоть до 1% заполнения поверхности не должно заметно изменить регистрируемую скорость процесса. Ферменты первой группы в силу низких значений ккит/Км при любой концентрации субстрата будут работать в кинетическом режиме. При этом скорости реакции и, соответственно, [c.71]

В гл. 3, разд. А.З, указывалось, что, когда кса11Кш достигает определяемого диффузией значения, имеет место механизм Бриггса — Холдейна, а не Михаэлиса — Ментен. Таким образом, чем дальше продвинулся фермент на пути эволюции в отношении максимизации скорости, тем большее значение приобретает механизм Бриггса — Холдейна. [c.311]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология