Состояние ионизации аминокислот

Для дикарбоновых аминокислот, и в частности для аспарагиновой кислоты, диссоциация карбоксильных групп происходит при столь близких значениях pH, что крутые участки кривой почти сливаются, как это видно на рис. 4.9. Три стадии ионизации можно формально отнести к следующим состояниям ионизации [c.246]

Таким образом, за пределами изоэлектрической точки аминокислоты начинают проводить электрический ток и разряжаются на электродах. Следует иметь в виду, что ароматические аминокарбоновые кислоты находятся в молекулярной форме и слабо подвергаются внутренней ионизации за счет передачи протона, так как ароматическая аминогруппа является слабым основанием, находясь в состоянии ил-сопряжения с бензольным ядром [c.663]

В этих двух случаях свет, вызывающий ионизацию, относился к видимой и ультрафиолетовой областям, и в процессах участвовали нижние возбужденные состояния. Недавно Теренин и сотрудники сообщили о детальных масс-спектрометрических исследованиях газофазной диссоциации и ионизации органических молекул под действием вакуумного ультрафиолетового излучения [647, 650]. Фотолиз ароматических аминов, аминокислот и азотистых оснований в этих условиях приводит к трем основным типам процессов [c.451]

В заключение отметим, что органические соединения, содержащие в молекуле способные к ионизации функции, могут существовать в виде биполярных ионов (иначе цвиттер-ионов), включающих одновременно положительно и отрицательно заряженные центры. Наиболее интересны соединения, у которых разноименно заряженные центры находятся в -положении друг к другу, как, например, в -аминокислотах, которые образуют в свободном состоянии за счет внутримолекулярной компенсации заряда в моле- [c.22]

Состояние ионизации аминокислот. Каждая ионизируемая группа аминокислоты может находиться в одном из двух состояний-заряженном или нейтральном. Электрический заряд на функциональной группе определяется соотношением между величиной рК этой группы и значением pH раствора. Это соотношение описывается уравнением Хендерсона-Хассельбаха. [c.135]

Однако необходимо принять во внимание аналогичный механизм сорбции полипептидов карбоксильными смолами в водородной форме, а также сохранение этого механизма при поглош,епии аминокислоты сульфосмолой вплоть до полного насыш,епия всех ионогенных групп, когда концентрация ионов водорода в смоле ничтожна. Поэтому, по-видимому, возмож ю говорить о влиянии матрицы сорбента на состояние ионизации аминокислот. Максимальная степень ионизации сорбированных иопов не всегда достигается при сорбции ионов. Так, сорбция уридипмонофосфата апи- [c.167]

Влияние pH на ферментативную активность иногда можно объяснить в рамках модели, предполагающей, что катализ зависит от состояния ионизации некоторых аминокислот. Тогда, если зависимость кат//См от pH описывается колоколообразной кривой, по ней можно определить константы ионизации Ки и К е каталитически важных групп в свободном ферменте. Константы ионизации, относящиеся к комплексу Е5, можно получить из зависимости кат от pH [101]. В случае КПА определение величин К е и Кге было бы полезным для установления роли тирозина и других остатков, расположенных вблизи субстрата. Однако имеющиеся данные довольно скудны. Пептидный субстрат КБЗ-01у-01у-РЬе был исследован недавно в условиях, при которых интерпретация результатов не осложняется ингибированием или активацией [7]. Кривые зависимости кат/-/См от pH оказались колоколообразными, что предполагает участие в катализе как кислой, так и основной групп. Кривые, описывающие влияние pH на кат, для этого субстрата имеют точку перегиба около pH 6. В щелочной области (до pH 10,5) кат практически постоянна . Отсутствие данных, указывающих на титрование второй группы в комплексе Е5, не исключает возможности участия в реакции кислотного катализа, если предположить, например, что соответствующая стадия не лимитирует скорость реакции (ср., однако, работу [103]). Зависимость гидролиза КГФ от pH представлена в нескольких ранних работах. Данные, полученные при высокой концентрации субстрата, указывают на с./южный характер влияния pH на кат и [26]. По зависимости начальной скорости от pH [104] были определены величины р/Се51 равные 6,5 и 8,6, однако сравнение с ацилтрипептидами показывает, что эти данные нуждаются в уточнении. При более низкой концентрации КГФ влияние pH на кат менее выражено [85]. [c.536]

Содержащиеся в радикалах ,а-аминокислот другие ноногенньк группы способны к ионизации при различных значениях pH Например, фенольная гидроксильная группа в тирозине ионизи рована при pH 10,1 тиольная группа в цистеине — при pH 8,1 — 8,3 и т. д. В целом ни одна а-аминокислота in vivo не находится t своей изоэлектрической точке и не попадает в состояние, отве чающее наименьшей растворимости в воде. Таким образов а-аминокислоты в организме находятся в ионной форме. [c.330]

Эфиры аминокислот. Стандартные свободные энергии гидролиза эфиров аминокислот, являющихся важными промежуточными продуктами при биосинтезе белков, сравнимы с энергией гидролиза АТФ. Следует отметить, что, нанример, свободная энергия гидролиза этилового эфира глицина до свободной аминокислоты составляет почти такую же величину, как и АС реакции гидролиза этилацетата. Однако из-за высокой кислотности глицина (р,ЛГ(1 — 2,3) по сравнению с уксусной кислотой (piia = 4,76) стандартная свободная энергия гидролиза эфира аминокислоты при pH 7 и 25° больше соответствующей величины для этилацетата на 298-1,98-2,3-Ар Сд = —3300 кал моль. Хотя такое деление реакции гидролиза эфира ири pH 7 на реакцию гидролиза до свободной аминокислоты и ионизацию кислоты удобно при расчете изменений свободной энергии, было бы неверным считать, что большие изменения свободной энергии, сопровождающие гидролиз сильных кислот, обусловливаются высоким значением АС ионизации. Свободная энергия является функцией состояния, т. е. не зависит от произволь- [c.38]

В отличие от сериновых протеаз, у которых главным специфическим центром связывания служит подцентр 5ь у папаина специфичностью к гидрофобным аминокислотам обладает подцентр 82, а за специфичность к изолейцину или триптофану ответствен подцентр 51 [97]. Гидролиз эфиров, а возможно, и пептидов сопровождается образованием ацилфермента (как и в случае сериновых протеаз, за исключением того, что ацилируется Су8-25) [98—101]. График, построенный в координатах pH ксг11К1л , представляет собой колоколообразную кривую с максимумом при рН 6, что обусловлено ионизацией Н18-159 и Су8-25, р/Са которых равен 4,2 и 8,2 соответственно. Обозначим гистидин через 1т, а цистеин — через К5Н. При низком pH неактивна ионная форма К5Н.Н1т+, тогда как при высоком — форма К5-.1т. При нейтральном pH каталитически активная форма представляет собой один из таутомеров — КЗНЛт или К5 .Н1т+ исследование рН-зависимости не позволяет различить два ионных состояния, несущих одинаковый суммарный заряд ( принцип кинетической эквивалентности , гл. 2, разд. Е). рН-зависимость ксах для деацилировання определяется ионизацией основания с р/Са около 4. Возможно, этим основанием является группа, принадлежащая Н18-159, поскольку цистеин блокирован в ацилферменте. Механизм реакции можно представить с помощью следующей схемы [c.374]

При подкислении раствора белка степень ионизации анионных групп снижается, а катионных — повышается при подщелачивании происходят противоположные изменения. При определенном значении pH число пололсительно и отрицательно заряженных групп становится одинаковым такое состояние называется изоэлектрическим (суммарный заряд молекулы равен нулю). Значение pH, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называют изоэлектричес-кой точкой и обозначают р1. Изоэлектрическая точка большинства белков лежит в слабокислой зоне. Это связано с тем, что обычно в белках анионогенных аминокислот больше, чем катионогенных. Однако есть и щелочные белки, например гистоны, входящие в состав хроматина и содержащие много лизина и аргинина. [c.46]