Пероксидазы хрена

Пероксидазы разлагают не только НООН, но и ряд гидропероксидов и пероксикислот. Так, пероксидаза хрена (HRP) в этой реакции превращается в соединение I зеленого цвета [116]. [c.33]

Пурпурогаллин, известный еш е с 1869 г., образуется при окислении пирогаллола различными окислителями, например перекисью водорода в присутствии пероксидазы хрена. Пурпурогаллин был найден также в некоторых чернильных орешках в виде глюкозида. Он образует красные кристаллы, плавящиеся при 275°, трудно растворимые в большинстве растворителей. [c.344]

Известны [5, 12, 21, 22] интересные применения МБ-спектроскопии к биологическим системам. Пероксидаза хрена является гемопротеином [c.303]

Функционирование гемоглобина и миоглобина требует тонкой регуляции окислительно-восстановительного потенциала для стабилизации Fe(H) в покоящемся состоянии, т. е. в отсутствие кислорода. В случае пероксидаз, у которых аксиальным лигандом, вероятно, также является гистидин, задача, наоборот, состоит в стабилизации состояния Fe(HI) (гл. 8). Различное назначение этих белков находит свое отражение в значениях окислительно-восстановительных потенциалов пары Fe /Fe . Для большинства гемоглобинов и миоглобинов эти потенциалы находятся в пределах от - -0,04 до - -0,18 В при рн 6 [8], тогда как для пероксидазы репы Ру и Pi они равны —0,12 и —0,22 В [185], а для пероксидазы хрена окислительно-восстановительный потенциал составляет около —0,25 В при рн 7 [85]. К сожалению, нет данных о структуре пероксидаз, которые позволили бы выяснить природу столь значитель- ых различий в окислительно-восстановительных потенциалах, [c.192]

Эти ферменты представляют собой идеальный объект для исследования. Они хорошо растворимы в воде и устойчивы в широком интервале pH без необратимой денатурации белка, в частности, в случае каталазы в интервале pH 2—11 [51]. Такую же стабильность по отношению к изменениям pH обнаруживает пероксидаза хрена [53]. К каталазам и пероксидазам относятся некоторые из наиболее термостабильных ферментов. Некоторые пероксидазы сохраняют активность даже при 90°С [197]. Интенсивные УФ-спектры железопорфирина (гема) предоставляют в руки исследователей очень удобный способ наблюдения за ходом реакции, а наличие только одного активного центра в каждой молекуле фермента (за исключением каталазы) существенно упрощает интерпретацию результатов. Рассматриваемая группа ферментов характеризуется набором частично перекрывающихся, но различных свойств, хотя и содержит одинаковый кофактор или комплекс металла. Реакции этих комплексов ионов металла с белком можно сравнивать с реакциями небелковых комплексов, которые, как будет показано ниже, обладают в основном такими же каталитическими свойствами, но в [c.198]

Получены также аддукты апофермента пероксидазы хрена и порфириновых комплексов марганца, кобальта, никеля и меди [92, 216, 248], а также аддукты апофермента цитохром с-пероксидазы с порфириновыми комплексами ванадия, марганца, кобальта, цинка и серебра [246—248]. Из всех этих производных только марганцевые аналоги цитохром с-пероксидазы обнаруживают каталитическую активность. Для марганцевого аналога цитохром с-пероксидазы обнаружена несколько меньшая активность по отношению к [c.200]

Пероксидаза хрена, о-диани-зидин, о-фенилендиамин или 3,3 , 5,5 -тетраметилбензидин А I (1 10-=), (4 10 ) (1 10 ) Природные воды [c.230]

Наряду с холинэстеразой для определения органических токсикантов применяют пероксидазу хрена [86[. Однако, как правило, ее применение основано на иммобилизации в биослой соответствующих устройств, с по- [c.291]

Групповую специфичность можно наблюдать в случае действия альдегидоксицазы в р-циях превращения алифатич. альдегидов. Значительно менее селективны методы определения эффекторов, т. к. обычно имеется фуппа разл. соед,, в той или иной степени меняющих каталитич. активность данного фермента. Однако селективность определения эффекторов м. 6. и очень высокой. Так, очень малые кол-ва рт и (10 пМ) можно определять по ее ингибирующему действию на пероксидазу хрена на фоне тысячекратных кол-в В1 и С(1 и значительно больших кол-в мн. неорг. и орг. в-в. [c.79]

Пероксидаза хрена Алкогольдегидрогеназа Г идроксилаза коричной кислоты [c.505]

Наиболее часто в качестве меток используют два фермента —щелочную фосфатазу (ЩФ) и пероксидазу хрена (ПХ). Выбор зависит от возможности оптического детектирования превращения субстратов этих ферментов и от легкости соединения фермента без потери активности. Щелочная фосфатаза представляет димерный гликопротеин с молекулярной массой 140 ООО, содержаний много свободных аминокислот для соединения. Аналогично пероксидаза хрена содержит четыре лизнновых остатка для соединения и имеет молекулярную массу 44000. В некоторых случаях для соединения можно использовать углеводные остатки. [c.594]

Таблица 7.9-6. Примеры хемилюминесцентных усилителей а реакшш окисления люминола, катализируемой пероксидазой хрена

Помимо цитохромов гемовая простетическая группа необходима также некоторым другим ферментам для их каталитического действия. В число таких гемопротеинов входят пе-роксидазы и каталазы из различных растительных и животных источников. У этих ферментов порфирин обычно представлен протогемом. Например, пероксидаза хрена с мол. массой 44 000 содержит одну гемовую группу, которая катализирует окисление фенольных соединений с помощью Н2О2. Каталаза (из печени быка) имеет мол. массу 248 000 и содержит четыре гемогруппы. Этот фермент катализирует расщепление Н2О2 до воды с чрезвычайно высокой скоростью. [c.181]

Добавляют биотинилированный фермент — щелочную фосфатазу или пероксидазу хрена (рис. 9.4, В). [c.190]

Рис.3.18. Спектр ЯМР Н (300 МГц) пероксидазы хрена, содержащей гем в качестве простетической группы. Вверху приведеи случай, когда природный гем заменяется на продукт его разложения (3.17].

Недавно получен (1321 аналогичный продукт присоединения глюкозы при дегидрировании кониферилового спирта под действием пероксидазы хрена или сырого фермента, выделенного из плодового тела гриба Agari us bisporus в насыщенных водных растворах глюкозы. Доказано, что D-глюкуроновая кислота образует с хинонметидом связь типа бензилового сложного эфира, в которой карбоксильная группа уроновой кислоты присоединяется к углероду дилигнола в -положении (260, 261 (. [c.136]

Спектральным анализом установлено, например, что пероксидаза хрена образует два комплекса с перекисью водорода, из которых второй получается из первого и может быть активным или неактивным. При изучении кинетики реакции гидролиза п-нитрофенолацетата и 2,4-динитрофенолацетата, катализируемой химотрипсином, были обнаружены три стадии. Первая— быстрая адсорбция субстрата, вторая—освобождение одного моля нитрофенола на моль химотрипсина с параллельным ацилированием группы у фермента и третья — гидролиз соединения фермент-ацил. Константы скоростей второго и третьего процесса соответственно равны к2=Ъ сек и 3 = 0,025 сек Эти величины характеризуют скорости реакций каждой из активных групп катализатора при взаимодействии с ферментом. В первой стадии освобождается только нитрофенол, ацетат же реагирует с гидроксильной группой фермента. [c.262]

Рнс. 18-73. 31десь показано, как можно использовать ретроградный транспорт пероксидазы хрена (ПХ) для идентификации спинномозговых мотонейронов, иннервирующих определенную мышцу. Обратите внимание, что каждая мышца снабжена нервом, содержащим отростки многих мотонейрояов. [c.142]

II. Бензидиновая проба. К раствору, содержащему пероксидазу хрена, добавить 2—5 капли спиртового раствора бензи-дина и затем 1—2 капли 0,5%-ной перекиси водорода. Сразу появляется темно-синее окрашивание, обусловленное тем, что -бензидин окисляется в парахинондиимид [c.64]

ИЗ шампиньонов, использованный немецкими исследователями, содержал примесь медьсодержащего фермента лакказы (см. раздел IVA), который катализирует окисление соединений с гваяцильными и сирингильными группами. В последующей работе Хигучи и Ито [122] подчеркнули, что лакказа редко встречается в растениях и трудно допустить, чтобы этот фермент обусловливал лигнификацию. В этой же работе японские исследователи разрешили эти противоречия, показав, что из кониферилового спирта получаются окисленные продукты, если окислительная полимеризация идет в присутствии похожих друг на друга тирозиназы щампиньонов, лакказы ревеня или пероксидазы хрена. В своем последнем обзоре Фрейденберг [99] показал, что окислительная полимеризация катализируется лакказой и пероксидазой. [c.337]

Пероксидаза хрена в действительности не является простым ферментом. По-видимому, у многих, если не у всех, высших растений имеется множество форм пероксидазы (иногда их называют изоферментами) которые удается разделить методами электрофореза и (или) хроматографии. Множественность форм пероксидазы можно сопоставить с неоднородностью, обнаруженной у гемоглобинов (разд. 7.1 и 7.2). В корнеплоде репы найдено, например, семь изоферментов [151 ], а в хрене — около десяти изоферментов [131 ]. Относительная концентрация изоферментов может варьировать в зависимости от времени года [151 или от одной части растения к другой [147]. Подобные колебания в относительной концентрации изоферментов, возможно, связаны с различными и изменяющимися функциями пероксидаз в метаболизме растений. Четыре изофермента пероксидазы хрена, которые удалось выделить в очищенном состоянии, как оказалось, все содержат углеводный фрагмент и имеют примерно одинаковый аминокислотный состав [131]. Природа неоднородности остается неясной. Спектры различных изоферментов пероксидазы хрена почти идентичны, и практически совпадает их ферментативная активность, что облегчает сопоставле- [c.197]

Пероксидаза хрена имеет молекулярный вес около 40 ООО, из которого 16% приходится на углевод, и содержит один атом железа. Данные анализа углеводной части пероксидазы и аминокислотного состава приведены в работе [176]. Цитрохром с-пероксидаза [c.198]

Железопорфирин может обратимо отш епляться от пероксидазы хрена и цитохром с-пероксидазы без денатурации белка, причем нативный фермент реконструируется без утраты активности. Правда, отделение железопорфирина от каталазы до сих пор не удается провести обратимо. Замещение железопротопорфирина на другие железопорфириновые комплексы и на комплексы порфиринов с другими металлами, а также на порфирины, совсем не содержащие металла, позволяет изучить некоторые факторы, влияющие на свя- [c.199]

Смотреть страницы где упоминается термин Пероксидазы хрена: [c.201] [c.49] [c.79] [c.580] [c.545] [c.597] [c.165] [c.201] [c.123] [c.123] [c.212] [c.311] [c.259] [c.142] [c.64] [c.233] [c.186] [c.197] [c.198] [c.201] [c.202] [c.203] [c.206]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология