Фишера пролин

Имино- Пролин Рго Р О-СООН Фишер, Сальмин 6.9 [c.15]

Э. Г. Фишер создал метод анализа и разделения аминокислот. В продуктах расщепления белков открыл валин, пролин, оксипролин н приступил к синтезу полипептидов. [c.660]

Оксипролин был выделен в 1902 г. из кислых гидролизатов желатины Фишером [56], который путем восстановления гидроксильной группы превратил эту аминокислоту в пролин. Лейксу и его сотрудникам [57—59] удалось синтезировать оксипролин и получить четыре его стереоизомера. [c.19]

Насколько новый метод был плодотворен свидетельствовало открытие при его помощи среди продуктов распада белков новых, ранее неизвестных аминокислот. При первом же использо вании нового метода Фишер среди продуктов гидролиза казеина [162] обнаружил оптически активную аминокислоту, которая позднее была им названа пролином и оказалась -пирролидин-а-карбоновой кислотой [205]. В следующем году при исследовании желатины он обнаружил новую оксикислоту (166], которая оказалась оксипролином. [c.76]

Так, при первом же исследовании продуктов распада казеина Фишер, помимо пролина, обнаружил аминоизовалериановую кислоту (валин) и фенилаланин, которые до этого в казеиновых гидролизатах ни разу не были найдены. Результаты дальнейших исследований подкрепили эти первые открытия. В частности, Фишер показал, что серин является одним из весьма распространенных продуктов распада белковых веществ. Он смог это окончательно доказать, разработав специальный метод отделения эфира серина, используя плохую растворимость последнего В петролейном эфире. [c.76]

В 1905 г. Фишер предложил использовать метод синтеза пептидов, при котором нет необходимости блокировать аминогруппу. Метод был основан на способности некоторых аминокислот быстро превращаться в кристаллические хлоргидраты хлорангидридов аминокислот при встряхивании суспензии аминокислот и пятихлористого фосфора в ацетилхлориде без нагревания. При помощи этого метода были синтезированы хлорангидриды -лейцина, L-аланина, DL-фенилаланина и L-пролина. Прибавлением хлоргидрата хлорангидрида аланина к раствору этилового эфира гликоколла в сухом хлороформе и нейтрализацией образовавшегося хлористого водорода эквивалентным количеством метилата натрия с последующим омылением эфира дипептида щелочью был получен L-аланил-глицин [172]. [c.81]

Э. Г. Фишер открыл аминокислоты пролин и валин. [c.578]

Расщепление рацемических аминокислот на антиподы через их Ы-ацильные производные впервые использовал в своих классических работах Э. Фишер. Еще в конце прошлого века он получил этим путем 1-аланин, а затем и многие другие оптически активные аминокислоты, входящие в состав белковых веществ. Фишер особенно часто пользовался бензоильной или формильной защитой аминогруппы. Многие расщепления аминокислот проведены, однако, и с использованием иных защитных групп — ацетильной, п-нитробензоиль-ной, тозильной и других. Так, тозильную защиту использовали в одной из работ по расщеплению серина фталильную — при расщеплении а-аминомасляной кислоты с использованием эфедрина в качестве оптически активного основания п-нитро-фенилсульфенильную защиту — при расщеплении фенилгли-цина, фенилаланина, пролина с эфедрином, псевдоэфедрином или основанием левомицетина в качестве оптически активных оснований. При расщеплении многих рацемических аминокислот оказалась полезной карбобензоксизащита. [c.103]

Конфигурационное родство этой аминокислоты с (—)-цистеином и (—)-серином было уже давно определено (Э. Фишер, 1907 г.) нри помощи химических превращений [исходя из (—)-серина], в результате которых не происходит замещения при асимметрическом атоме углерода. Таким образом, все эти аминокислоты относятся к ряду L. Химическими методами было также установлено конфигурационное родство между (—)-серином и другими аминокислотами, полученными из белков (П. Каррер, 1930 г.), как это можно увидеть из приведенной ниже схемы. Установлено также аналогичное конфигурационное родство между L-(—)-аспарагиновой кислотой и следующими природными аминокислотами (—)-лейцином, (4-)-валином, (—)-метионином, (—)-треонином, (-1-)-орпитином, (-f)-лизипом, (—)-пролином и (- -)-глутаминовой кислотой. При помощи подобных методов пришли к заключению, что большинство природных аминокислот имеет ту же конфигурацию, что L-серин и L-аланин, и что, по всей вероятности, это заключение справедливо и для тех немногих а-аминокислот, выделенных из белков, конфигурация которых еще не определена химическим путем (а только оптическим сравнением, например на основании правила Клафа, согласно которому оптическое вращение аминокислот ряда L смещается вправо при добавлении минеральной кислоты). [c.384]

Поскольку первым шагом в выяснении строения белка является количественная оценка в гидролизате приблизительно 20 аминокислот, многие крупнейшие авторитеты в белковой химии уделяли значительное внимание методам, направленным на достижение этой цели. Так, Фишер [38] первым применил аналитический прием, во многом похожий на современные газохрома-гографические методы, превратив аминокислоты в их этиловые эфиры и разделив последние фракционной перегонкой. Хроматографические методы впервые были использованы в 1941 г., когда Мартин и Синдж [86] разделили М-ацетильные производные пролина, валина, фенилаланина, изолейцина и норлейцина на колонке с силикагелем, элюируемой хлороформом. Начиная с [c.85]

Пролин был синтезирован в 1900 г. Вильштеттером [75] из эфира (X, 5-дибромпропилмалоновой кислоты. В 1901 г. Фишер [76] получил L-пролин и DL-пролин из гидролизатов казеина и показал, что второй продукт идентичен синтетическому пролину, который он приготовил из фталимидопропилмалонового эфира. Пролин содержится в коллагене, желатине и других белках. Интересным его свойством является растворир.юсть в спирте. На бумажных хроматограммах пролин дает при обработке нингидрином желтую окраску, а при действии изатина — синюю. [c.20]

До последнего времени выращивание клеток в тканевой культуре проводили на сложных средах, неопределенных по составу. Фишеру и сотрудникам [100—102] удалось показать относительную потребность миэлобластов куриного эмбриона в ряде аминокислот (глутамин, аргинин, цистин, триптофан, гистидин, пролин) в качестве стимуляторов роста. Ими было также установлено, что для роста клеток млекопитающих в культуре тканей необходим глутамин [101]. Игл [103, 104] разработал метод культуры тканей, позволяющий определять потребность клеток в отдельных аминокислотах (и других соединениях). Таким образом, появилась возможность выращивать клетки млекопитающих (включая клетки карциномы человека) на средах, состоящих преимущественно из известных химических компонентов. Состав основной среды, используемой в этих исследованиях, приведен в табл. 13. Помимо перечисленных составных частей, необходимо добавлять к среде небольшое количество диализованной сыворотки крови. Но, по-видимому, сыворотка не играет здесь роли источника аминокислот. Как фибробластам мыши, так и раковым клеткам человека необходимо для роста наличие 13 Т-амино-кислот соответствующие О-изомеры не активны. Одновременная потребность в цистине и метионине указывает на то, что эти [c.131]

Пролин является постоянным продуктом гидролиза казеина (Э. Фишер, 1901 г.) и некоторых других природных белковых веществ. При гидролизе белков он получается частично в оптически деятельной /-форме. Синтетически пролин впервые был получен действием аммиака на а,5-дибромвалериановую кислоту (Вильштеттер). В настоящее время он синтезирован и другими способами, причем вы- [c.537]

Оксипролин входит в состав некоторых белков (склеропротеп-ны, кератины) и также, как пролин, играет важную роль в организации вторичной структуры их молекул. Выделен оксипролин впервые в 1902 г. Фишером из кислых гидролвзатов желатины и затем вскоре был синтезирован Лейску в виде четырех стереоизомеров (асимметрические атомы — а, у-С). Пространственное строение молекул стереоизомера, встречающегося в природе, было предсказано сначала химическими методами, затем установлено рентгеноструктурным анализом [18—20, 122]. [c.130]

Помимо бензоильной защиты аминогруппы Фишер, а вслед за ним и другие исследователи использовали замещенные бензоильные производные. Так, для расщепления серина и треонина более пригодным оказалось - -нитробензоильное производное, а для пролина (V)—.и-нитробензоильное производное или 3,5-динитро-бензоильное производное. Последнее использовано также для расщепления оксипролина и серина, причем для солеобразования применялось основание левомицетина. [c.397]

Этим методом удалось расшепить М-ацилпроизводные рацематы аланина, аспарагиновой и глютаминовой кислот [159], лейцина [161], фенилаланина [195], тирозина [160]. Впоследствии кроме бензоилированных были использованы и другие М-ацил-производные. Фишер совместно с О. Варбургом для получения изомеров лейцина предложил использовать формилпроизвод-ные [208]. При разделении стереоизомеров серина [190] и пролина [211] были использованы М- л<-нитробензоил) производные аминокислот, так как эти производные лучше растворялись в воде. [c.71]

Недостатком метода являлся незначительный выход конечного продукта из-за побочных реакций, и в первую очередь, реакции образования дикетопиперазина из синтезированного эфира дипептида. Этот метод применялся очень редко Ч В 1907 г. Э. Абдергальден и М. Кемпе при помощи хлорангидрида -триптофана синтезировали L-триптофил-глицин (59), а в 1909 г. Э. Фишер и А. Люниак при помощи хлорангидрида L-пролина получили -пролил-Ь-фенилаланин [194]. [c.81]

Этим методом Фишер и Абдергальден из гидролизата фиб роина шелка выделили и идентифицировали следующие пептиды аланил-лейцин, глицил-аланин и аланил-пролин. Из гидролизата глиадина им удалось выделить и идентифицировать лей-цил-глютаминовую кислоту. [c.88]

Данные Фишера получили подтверждение в работах других исследователей. Так П. Левен среди продуктов гидролиза желатина обнаружил глицил-пролин дикетониперазин, ранее синтезированный Фишером. Особого внимания заслуживают работы возглавляемой Т. Б. Осборном коннектикутской школы биохимиков, сыгравшие значительную роль в деле окончательного доказательства аминокислотной природы белков. Т. Осборн и С. Клапп в 1901 г. обнаружили среди продуктов гидролиза глиадина пшеницы пептиды, содержавшие остатки фенилаланина и пролина, который Фишер идентифицировал с синтезированным им 1-пролил-1-фенилаланином [349]. Наконец Фишер и Абдергальден среди продуктов гидролиза фиброина шелка нашли тетрапептид, содержавший остатки двух молекул лейцина и по одному остатку аланина и тирозина [183]. [c.88]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология