Белки возможные комбинации

Поскольку белки содержат до 20 различных аминокислот, а отдельная белковая цепочка может состоять из сотни аминокислот, число возможных комбинаций аминокислот невообразимо велико. В природе встречается лишь часть из этих комбинаций, но все равно число различных белков оказывается очень большим. [c.448]

Пары оснований, связанные водородными связями Молекула ДНК обеспечивает хранение наследственной информации, закодированной определенной последовательностью оснований, присоединенных к углевод-фосфатной цепи. Установлено, что молекула ДНК является матрицей для синтеза информационной РНК , которая далее контролирует синтез белков на определенных структурах клетки, называемых рибосомы . В конечном счете каждая группа из трех оснований молекулы ДНК ответственна за совершение определенной операции при синтезе белка. Все 64 возможные комбинации трех оснований дают команды или для объединения отдельных аминокислот в белковую последовательность, или для окончания приращения цепи (некоторые комбинации кодируют одну и ту же команду). [c.321]

Общая для всех исследований рассматриваемого направления особенность состоит в стремлении авторов или вообще избежать, или крайне упростить учет взаимодействий даже между двумя соседними по цепи аминокислотными остатками. При эмпирическом подходе это неизбежно, поскольку признание значительной роли в формировании структуры белка межостаточных взаимодействий и порядка расположения аминокислот в цепи равносильно отказу от поиска простых корреляций. Действительно, при огромном множестве возможных комбинаций как аминокислотных остатков в последовательности, так и конформационных состояний каждого остатка количество подлежащих рассмотрению структурных вариантов настолько велико, что для их корректной статистической обработки было бы недостаточно опытных данных о нативных структурах [c.79]

Важнейшая особенность белковой цепи, определяющая существование необратимых флуктуаций и, следовательно, возможность спонтанного возникновения высокоорганизованной структуры из хаоса, заключена в специфической конформационной неоднородности природной аминокислотной последовательности. Можно утверждать, что суть рассматриваемого явления состоит в наличии четкой взаимообусловленности между химическим строением, конформационными свойствами и необратимыми флуктуациями. Гетерогенность аминокислотной последовательности ответственна за различие в конформационных возможностях ее отдельных участков, что, в свою очередь порождает термодинамическую неоднородность флуктуаций, дифференциацию их на обратимые равновесные и необратимые неравновесные. Сочетание последних и порядок их следования определяют содержание и направленность механизма быстрой и безошибочной самосборки белковой цепи. Отмеченная связь присуща только эволюционно отобранным аминокислотным последовательностям. В случае же гомогенных, регулярных или даже гетерогенных синтетических полипептидов со случайным порядком аминокислот тот же беспорядочный по своему характеру процесс не имеет развития и не выводит цепь из состояния статистического клубка. Сказанного, однако, недостаточно для объяснения высокой скорости сборки трехмерной структуры белка при его биосинтезе или ренатурации. Чтобы беспорядочно-поисковый механизм мог действительно привести к свертыванию цепи, селекция бифуркационных флуктуаций не должна представлять собой перебор возможных комбинаций всех случайных изменений целой полипептидной цепи, количество которых невероятно велико, и сборка структуры даже такого низкомолекулярного белка, как БПТИ, должна была бы продолжаться не менее 10 ° лет. [c.474]

Однако по мере изучения природы белков и биологической роли каждого из них классификация сильно изменялась и стала основываться на свойствах, которые связаны с их большим функциональным разнообразием и распространенностью. Белки организма в целом представлены широким спектром веществ на долю белков, входящих в состав клеток, обычно приходится более половины сухой массы. Можно выделить некоторые отдельные группы ферменты, которые обеспечивают катализ биохимических реакций в клетке резервные белки структурные белки транспортные белки мышечные белки антитела токсины гормоны и регуляторные белки. Возможно также несколько более широкое понимание биологических функций белков для того, чтобы их классифицировать на три основные категории (табл. 23.1.2)—резервные белки, структурные, или механические белки и белки, проявляющие свои различные биологические свойства при комбинации или связывании с ионами или другими молекулами. [c.221]

Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структуры белка. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различ-ное число аминокислотных остатков. Учитывая число их возможных комбинаций, разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет величину порядка 10 °—10 . Для белков, строение которых отличается исключительной сложностью, кроме первичной структуры различают и более высокие уровни структурной организации вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры. [c.13]

Полимерные молекулы белков и нуклеиновых кислот синтезируются на матрице, которая и определяет последовательность составляющих их мономеров. Возможности для синтеза разнообразных по функциям и структуре клеточных метаболитов реализуются на стадии сборки полимеров путем различных сочетаний исходных строительных блоков. В основе огромного числа видо-и функционально специфических белков лежат комбинации из 20 аминокислот, а чтобы зашифровать весь объем генетической информации одной клетки или многоклеточного организма оказалось достаточным комбинации из 4 нуклеотидов. Прокариотная клетка в норме содержит примерно 2000—2500 различных белков, каждый из которых представлен 400—1000 молекулами. Количество молекул нуклеиновых кислот каждого вида определяется их функциональным назначением ДНК — одного вида и представлена одной или несколькими копиями количество разных молекул РНК в клетке колеблется на несколько порядков. [c.82]

Каким же образом первичная и вторичная развернутые структуры преобразуются в свернутую, весьма стабильную форму Расчеты показывают, что число теоретически возможных комбинаций образования трехмерных структур белков неизмеримо больше, чем реально существующих в природе. По-видимому, основным фактором конформационной стабильности являются энергетически наиболее выгодные формы. [c.36]

Эти опыты показывают, что программа самосборки белка закодирована в его первичной структуре. По всей вероятности, важное значение при ренатурации белка имеет образование ядер , т. е. небольших участков упорядоченной вторичной структуры (стадия нуклеации). За этим сравнительно медленным процессом следует быстрое сворачивание цепи в нативную структуру. На первых этапах ренатурации белков, в поддержании нативной конформации которых участвуют дисульфидные мостики, образуются промежуточные производные с правильными и неправильными дисульфидными связями. В ряде случаев удавалось останавливать процесс ренатурации на определенных стадиях и выделять такие частично свернутые формы. Поскольку в целом сборка белка является достаточно быстрым процессом, можно сделать вывод о том, что природа не перебирает все возможные комбинации в очередности замыкания дисульфидных мостиков (при 4 S—S-связях их 105, а при 5 — уже 945), а сворачивание полипептидной цепи идет по ограниченному числу направлений и приводит к конформации, характеризующейся минимальной свободной энергией. [c.105]

При полном кислотном и ферментативном гидролизе белков образуются аминокислоты, молекулы которых, следовательно, являются такими же кирпичиками в сложном здании молекулы белка, как и простые сахара в молекулах высших полисахаридов. Но в то время как высшие полиозы построены в большинстве случаев из одного какого-либо моносахарида (например, крахмал из глюкозы) или небольшого числа различных моносахаридов, белки всегда построены из большого числа различных аминокислот. В состав большинства белков входит по крайней мере 25 различных аминокислот, и из них около двадцати входят в белковые вещества как постоянные составные части . Отсюда понятно огромное разнообразие белков. Ведь если в состав молекулы белка входит по одной молекуле каждой из 20 аминокислот, то они, соединяясь друг с другом в различном порядке, могут дать свыше 1,4 10 различных комбинаций. Если же в молекулу белка входит по нескольку молекул каждой из 20 аминокислот (а это во многих случаях вытекает из огромного молекулярного веса белковых молекул), то число возможных комбинаций должно возрасти во много [c.269]

Реальным шагом вперед было бы Систематическое изучение ряда простых пептидов, однако этот путь, помимо его исключительной трудоемкости, был бы только этапом иа пути к решению указанной проблемы. Число различных пептидов, образующихся в качестве промежуточных продуктов в процессе гидролиза белка, почти безгранично поэтому попытки исследовать все возможные комбинации при помощи синтетических пептидов были бы бесполезными. Другим Путем могло бы быть не измерение степени разложения данной аминокислоты, но количественное определение одного из продуктов ее расщепления. Этот метод, преимущество которого состоит в возможности непосредственного применения к. анализируемому белку, до сих пор еще не привлек к себе большого внимания. Ниже собраны некоторые отрывочные сведения, касающиеся вторичных процессов при гидролизе. [c.172]

Строение белков. Из главы XIV (стр. 314) мы знаем, что при полном кислотном и ферментативном гидролизе белков образуются аминокислоты, молекулы которых, следовательно, являются такими же кирпичами в сложном здании молекулы белка, как и простые сахара в здании молекул высших полисахаридов. Здесь, однако, мы встречаемся и с большим различием высших полиоз и белковых веществ в то время как высшие полиозы построены в большинстве случаев из одного какого-либо моносахарида (например, крахмал — из глюкозы) или небольшого числа различных моносахаридов, белки всегда построены из большого числа различных аминокислот. В состав большинства белков входит по крайней мере 25 различных аминокислот, и из них около двадцати входят в белковые вещества как постоянные составные части. Отсюда делается боле в понятным то огромное разнообразие белков, о котором говорилось ранее ведь если в состав молекулы белка входит по одной молекуле каждой из 20 аминокислот, то они, соединяясь друг с другом в различном порядке, могут дать 2 432 902 008 176 640 ООО различных комбинаций (т. е. свыше 2,4-10 ). Если же в молекулу белка входит по нескольку молекул каждой из 20 аминокислот (а это нужно предполагать на основании огромных молекулярных весов белков), то число возможных комбинаций должно возрасти во много раз. [c.335]

Данные о влиянии характера остатков В аминокислот на числа ША пептидной связи, если эти остатки расположены в группах А или Б, образующих данную пептидную связь, представлены в табл. У1-25 в этой таблице приведены также данные о числе гетероатомов в положении 6. Эти числа ША особенно применимы в тех случаях, когда рассматривается влияние пространственных факторов на пептидные связи в модифицированных белках, их производных и других аналогичных соединениях. Наконец, полная сводка чисел ША всех возможных комбинаций у пептидной связи —А — Б —, построенной из остатков наиболее известных природных а-аминокислот, приведена в табл. У1-26. Хотя всегда и для любого пептида могут быть вычислены числа ША, сводки, подобные таблицам 1-23 — У1-26, удобны и облегчают сравнения. Для белков с известной последовательностью аминокислот, например, приведение данных о числе ША для каждой пептидной связи характеризует пространственную топографию, если можно так выразиться, молекулы. [c.381]

Как следует из предшествующего изложения, для реализации концепции направленной эволюции белков требуется прежде всего иметь в распоряжении большой набор (выбор) макромолекул, среди которых можно было бы ожидать наличие белков с требуемыми свойствами. Если бы исходный пул макромолекул включал все возможные комбинации аминокислотных последовательностей, и желаемое свойство было бы присуще хотя бы одной из них, то получение нужного белка или фермента в требуе- [c.321]

В основе всех поисков предсказательных алгоритмов лежит конформационная концепция Полинга, согласно которой трехмерная структура белка представляет собой ансамбль регулярных вторичных структур. Позднее, развивая идею Полинга и Кори о взаимодействии вторичных структур, в конформационный ансамбль были включены супервторичные структуры. Единство всех исследований по отношению к этой концепции неизбежно, поскольку в противном случае очевидна бесперспективность поиска эмпирических корреляций и предсказательных алгоритмов, базирующихся на статистической обработке известных кристаллографических данных. Если основу пространственного строения сложных белковых макромолекул образуют не только отдельные немногочисленные стандартные блоки, но и практически неограниченное количество разнообразных нерегулярных структурных сегментов, то, очевидно, нельзя рассчитывать на его описание с помощью простых правил, выведенных путем статистической обработки всегда ограниченного экспериментального материала. Результаты рентгеноструктурного анализа свидетельствуют о том, что общее содержание вторичных форм полипептидной цепи в белках сравнительно невелико, во всяком случае его доверительное значение не превышает 50%. Реализующиеся в нативных конформациях белковых молекул а-спирали и р-структуры в действительности не являются, более того, у гетерогенных аминокислотных последовательностей никогда не могут являться, строго регулярными (отклонения соответствующих двугранных углов (ф, (/) от их значений в гомогенной цепи составляют, как правило, десятки градусов, а иногда достигают 100-120°). Анализ также показал, что все стандартные аминокислотные остатки (за исключением Pro) имеют практически одинаковые возможности для встраивания в а-спираль, р-структуру и неупорядоченные участки. Выбор определяется не индивидуальными свойствами остатков, а их комбинацией в последовательности. [c.78]

Эти особенности природных полипептидов, как будет подтверждено совместным рассмотрением опытных данных Крейтона и результатов расчета конформационных возможностей БПТИ, оказываются достаточными для сокращения области поиска и направления случайно возникающих флуктуаций по кратчайшему пути. Сборка белка при соблюдении отмеченных условий начинается одновременно и практически независимо на конформационно жестких по средним взаимодействиям фрагментах, разделенных лабильными участками последовательности. Случайный и беспорядочный перебор всех возможных флуктуаций практически автономных жестких фрагментов обязательно приведет к возникновению у каждого из них бифуркационной комбинации необратимых конформационных изменений, отвечающих уникальному сочетанию флуктуаций входящих в фрагмент остатков. Время, необходимое для структурной самоорганизации пептидного участка из п остатков по беспорядочно-поисковому механизму I - 10" с. Следовательно, продолжительность сборки конформационно жесткого фрагмента с п < 12 не превышает 10 с, т.е. вполне реально. Альтернирующие вдоль белковой цепи конформационно лабильные участки приблизительно той же длины за это время также претерпевают серьезные изменения. Реализация у них средних взаимодействий приводит к ограничению конформационной свободы. Из огромного массива случайных состояний путем все того же беспорядочного перебора обратимых и необратимых флуктуаций за время г = Ю" с возникает ограниченный набор устойчивых и при отсутствии дальних взаимодействий изоэнергетических состояний. [c.475]

Из планарности пептидной связи следует, Что угол поворота и = О (рентгеноструктурными исследованиями белков была показана возможность незначительного поворота с выходом из планарности). По определению углы (А к ф получают положительное значение, если, при наблюдении от С -атома, вращение осуществляется по часовой стрелке. Принципиально для этих углов разрешены не все значения это ограничение определяется радиусами взаимодействия не связанных друг с другом атомов. Рамачаи-дран и др. [148, 149] исследовали иа различных моделях с помощью ЭВМ все возможные комбинации углов поворота и (в табл. 3-7 приведены минимальные расстояния между ковалентно не связанными атомами, которые были взяты для расчетов стерически разрешенных и запрещенных конформаций белковой молекулы при отклонении ее от планарности амидной связи). Из-за стерических ограничений практически реализуется лишь 5Щ всех возможных значений риф. [c.376]

Для рассматриваемой модели это условие на первый взгляд выглядит нереальным, так как число возможных комбинаций случайных и беспорядочных конформационных флуктуаций белковой цепи невероятно велико, и появление среди них бифуркационных флуктуаций как будто бы ничтожно мало. Перебор всех микроскопических состояний даже у самых низкомолекулярных белков занял бы не менее лет. Противоречие между характером описываемого процесса и наблюдаемой продолжительностью свертывания снимается, если предположить, что актуальные на первом этапе сборки белка бифуркационные флуктуации возникают независимо и одновременно на разных участках полипептидной цепи. Иными словами, начало пространственного структурирования белка представляется рядом параллельно идущих процессов формообразования как бы не связанных друг с другом олигопептидных фрагментов молекулы. Чтобы это действительно могло происходить при вполне определенном сочетании необратимых флуктуаций, следует допустить возможность образования конформационно достаточно жестких структур только за счет взаимодействий остатков в пределах сравнительно коротких участков белковой цепи. При количестве возможных сочетаний низкоэнергетических флуктуаций порядка 10" (п - число аминокислотных остатков) и продолжительности одной флуктуации с время вероятного появления локальной структуры при беспорядочно-поисковом механизме ориентировочно равно 10> -14 Следовательно, для фрагмента белковой цепи, например с и = 12, время сборки составит всего 10 с. Чтобы процессы структурирования разных участков аминокислотной последовательности могли идти параллельно и независимо друг от друга, требуется также предположить чередование в белковой цепи конформационно жестких и лабильных фрагментов. [c.97]

Таким образом, согласно бифуркационной теории, ни один из этапов механизма спонтанного свертывания белка, включая окончательное построение его биологически активной трехмерной структуры, не содержит селекции практически бесконечного множества мыслимых конформационных состояний аминокислотной последовательности. Следовательно, если описанный механизм адекватен реальному процессу, т.е. если бифуркационная теория верна, то разработанный на ее основе метод расчета вообще не встречается с проблемой поиска глобального минимума энергии на многомерной потенциальной поверхности. Содержание конформационного анализа в этом случае распадается на две также непростые задачи. Одна из них заключается в оптимизации составляющих белковую цепь олигопептидных участков в их свободном состоянии при вариации всех возможных комбинаций знамений двугранных углов вращения каждого отдельного фрагмента. Цель решения этой задачи состоит в идентификации конформационно жестких и лабильных участков аминокислотной поверхности. Вторая задача включает анализ невалентных взаимодействий тех и других и многоступенчатую минимизацию энергии с постепенным увеличением длины цепи и раскрепощением конформационных параметров жестких участков. В конечном счете будет получена количественная оценка конформационных возможностей всей белковой молекулы и выявлена ее глобальная нативная трехмерная структура. Этот вывод справедлив, однако, лишь в принципе, а реально ни та, ни другая задача не поддаются решению без введения дополнительных положений о структурной организации нативной конформации белка. Предоставленная бифуркационной теорией возможность перехода от расчета целой белковой цепи к расчету отдельных фрагментов и далее анализу комбинаций их пространственных форм в огромной степени упростила проблему, но не сделала ее практически разрешимой. Причина та же - множественность локальных минимумов энергии на потенциальной поверхности, правда, теперь уже не всей белковой цепи, а ее конформационно жестких и лабильных участков, которые могут состоять из 10-12 аминокислотных остатков. Как известно, независимому и строгому анализу поддаются [c.248]

С химической точки зрения белки представляют собой высокополимерные вещества. Они являются полиамидами и исходными мономерами, для их синтеза служат а-аминокислоты. В состав одной молекулы белка может входить несколько сотен или даже тысяч остатков аминокислот, причем известно более двадцати аминокислот, остатки которых входят в состав белка. Число возможных комбинаций, образуемых остатками аминокислот в молекуле белка, а следовательно, и число различных белковых молекул почти беспредельно. По-еидимому, для развития и жизнедеятельности организма животного необходимо наличие десятков тысяч различных белков, причем для каждого вида животных этот набор белков специфичен. [c.1037]

Под первичной структурой подразумевают определенную последовательность фрагментов аминокислот в полипептидной цепи Как отмечалось выше, в отличие от полисахаридов, составленных из фрагментов одного (иногда 2-3) моносахарида, полипептиды содержат фрагменты до 22 разных аминокислот Представление о возможных комбинациях фрагментов в полнпептидных цепях дают следующие примеры Так, если из остатков разных аминокислот составить комбинации, в которых при одинаковом конечном числе фрагментов меняется только порядок их расположения, то число комбинаций составит из 5 аминокислот — 20 комбинаций, из 8 — свыше 40 тысяч, из 12 — около 500 млн, для пептида, состоящего из 15 аминокислотных остатков 22 различных аминокислот, возможны 22 вариантов Общее число различных белков всех видов живых организмов на Земле составляет величину порядка 10 °-10 , то есть реализуются далеко не все возможные варианты [c.881]

Давно был известен факт, что фенол является хорошим растворителем для белковых веществ (казеина, клея и т. д.) и этот факт впоследствии был использован для практических целей. При получении термопластичных материалов путем растворения белков в феноле (или в крезолах) с последующей обработкой формальдегидом предполагалось, что одновременное воздействие последнего на фенол и белки даст возможность получить новый более эластичный и водостойкий продукт по сравнению с чисто белковыми пластиками. Исходя из этого положения, Пабст, например, рекомендовал вводить при получении галалита феноло-альдегидные смолы. Гольдсмит получал термопластичную массу путем смешения казеина или желатины с формальдегидом, Р-нафт олом и дру-рими веществами. Фруд разработал рецептуру для получения масс, пригодных для облицовки полов, причем в качестве исходных материалов рекомендовал волокнистые материалы, феноло-альдегидные смолы, белки и другие вещества. Сато получил, термопластичные материалы из растительных белков в комбинации с фенолом и формальдегидом. Композиция, полученная на основе искусственных смол и богатых фосфором белков — сои и яичного желтка, была предложена Франком для производства граммофонных пластинок. Смолы, изготовленные с добавкой желатины, находят применение в качестве цементирующего вещества для слоистого (безосколочного) стекла. С целью уменьшения хрупкости и увеличения эластичности фенольной смолы Штокгаузен вводил в нее желатину. [c.498]

Используя фаги такого типа, можно получить сходные молекулы ДНК, каждая из которых несет определенный att-сайт. Эти субстраты используются для проверки роли всех возможных комбинаций att-сайтов в сайтспецифической рекомбинации. Белок Int необходим для всех комбинаций ему помогает белок Xis, причем наиболее выражен этот эффект в реакции attL х attR. Белок Xis оказывает стимулирующее действие и на некоторые другие комбинации. Различия в реакциях, требующих участия Xis-белка, нам пока непонятны. [c.454]

Поскольку в состав ДНК входят нуклеиновые основания четырех видов, число различных последовательностей, которые можно составить из п нуклеотидов, достигает 4" (см. табл. 10.1). Если учесть, что для индивидуальных генов значение п составляет не менее нескольких сотен, то следует признать, что число возможных комбинаций действительно необычайно велико. Однако, как мы узнаем из последующих глав, элементарными информационными единицами, детерминирующими аминокислотную последовательность любого белка, служат не отдельные основания, а так называемые трмплеты-дискретные группы из трех следующих друг за другом оснований. Основания четырех видов могут образовывать 4 = 64 различных триплета, заметная доля которых, впрочем, приходится на синонимы, несущие идентичную информационную нагрузку. Таким образом, существует 20 различных по смыслу ти- [c.9]

Какие же силы делают устойчивым определенное сочетание случайных отклонений Очевидно, возникшее благодаря флуктуациям необратимое конформационное состояние пептидного фрагмента будет обладать наименьшей энергией и, следовательно, явится стабильным, если приведшие к его созданию флуктуации окажутся согласованными между собой. Это означает, что каждая из таких флуктуаций отвечает предпочтительному по энергии взаимному расположению ближайших атомных групп (например, в пределах одного аминокислотного остатка), а определенное сочетание таких флуктуаций приводит к дополнительным стабилизирующим взаимодействиям более удаленных атомных групп, принадлежащих соседним по цепи остаткам. Что нужно, чтобы такое событие, несмотря на случайность и беспорядочность всех флуктуаций, наверняка имело место Для этого необходимо, чтобы единственно возможный при самопроизвольности процесса беспорядочнопоисковый механизм сборки белка осуществлялся за короткое время. На первый взгляд данное условие выглядит нереальным, так как число возможных комбинаций случайных и в значительной мере беспорядочных конформационных флуктуаций полипептидной цепи велико, а возможность появления среди них бифуркационных флуктуаций ничтожно мала. Так, перебор всех микроскопических состояний даже у самого низкомолекулярного белка занял бы не менее 10 ° лет. [c.464]

В работе [031 предложен иной подход, который в принципе применим и при точном представлении белковой молекулы. Хорошо извесшо, что внутренние переменные, определяющие конформацию белка, не являются неза-вис[1мымп в пределах одного остатка. Значение одной переменной (обычно торсионный угол) предопределяет возможные допустимые значения иекоторых других переменных. Тем самым нет необходимости в испытании всех возможных комбинаций, так как многие из них в выс1пей степени маловероятны. Главная трудность состоит в том, чтобы удачно выбрать значения главных переменных и избежать исследования маловероятных конформаций. [c.583]

Само по себе создание представительных клонотек и тестирование свойств даже небольших белков со всеми возможными комбинациями аминокислотных остатков является в настоящее время неразрешимой задачей. Исчерпывающая клонотека должна включать полное пространство последовательностей. Как уже упоминалось выше, пространство последовательностей полипептидной цепи определенной длины представляет собой сеть всех теоретически возможных взаимосвязанных аминокислотных последовательностей, в которой каждый узел представляет собой уникальную последовательность аминокислот. Пространство последовательностей для белка в п аминокислотных остатков (а.о.) будет содержать 20" членов, т.е. в пространстве последовательностей даже небольшого белка длиной в 200 а.о. будет заключено 202оо разных макромолекул, а это значение превышает число атомов в видимой части вселенной, которое оценивается 10 9. [c.322]

При рассмотрении первичной структуры белковых тел возникает принципиально важный вопрос осуществляются ли в белках все потенциально возможные комбинации из аминокислотных остатков, их составляющих, или существуют некоторые сочетания аминокислотных остатков, характерные для многих, а может быть, и для всех белковь х тел Ведь белки и пептиды [c.63]

Некоторые синтетические мРНК, кодирующие определенные полипептиды. Синтез этих специфических полипептидов может осуществляться в клеточных экстрактах, которые катализируют синтез белков. Заметим, что аминокислотный состав полипептидного продукта зависит от того, какая из трех возможных комбинаций оснований в poly(UA ) реализуется UA , A U или UA, [c.134]

Принципиальными отличиями эксклюзионной хроматографии от других вариантов являются заранее известная продолжительность анализа в конкретной используемой системе, возможность предсказания порядка элюирования компонентов по размеру их молекул, примерно одинаковая ширина пиков во всем диапазоне селективного разделения и уверенность в выходе всех компонентов пробы за достаточно короткий промежуток времени, соответствующий объему У . Хотя данный метод применяют, главным образом, для исследования ММР полимеров и анализа макромолекул биологического происхождения (белки, нуклеиновые кислоты и т.д.), указанные особенности делают его чрезвычайно перспективным для анализа низкомолекулярных примесей в полимерах и предварительного разделения проб неизвестного состава. Получаемая при этом информация существенно облетает выбор наилучшего варианта ВЭЖХ для анализа данной пробы. Кроме того, микропрепаративное эксклюзионное разделение часто используют в качестве первого этапа при разделении сложных смесей путем комбинации различных видов ВЭЖХ. [c.42]

Механизм структурной самоорганизации белка - это спонтанная трансформация случайных конформационных отклонений в строго направлен- ую и детерминирующую процесс последовательность событий. Автоматизм процесса гарантирован возможностью осуществления на любой ста-Кии сборки белка перебора всех комбинаций случайных флуктуаций, Жлючающих необратимые, бифуркационные флуктуации, В самом начале ренатурации механизм свертывания полипептидной цепи представляет [c.479]

Время 1950-1960-х годов можно смело отнести к одному из самых романтических периодов в истории биологии, Воображение исследователей поражала не только многочисленность фундаментальных достижений устанавливающих универсальность морфологических, физиологических и эволюционных принципов живой природы, но, быть может еще в большей мере, открывающиеся благодаря этим достижениям удивительная целесообразность и мудрая простота структурной организации элементарных биосистем, как и захватывающая перспектива дальнейших исследований. Действительно, нельзя было не удивляться несложным химическим типам белков, ДНК и РНК. Расшифрованные первыми 1рех-мерные структуры миоглобина и гемоглобина, хотя и имели иррегулярную молекулярную конструкцию, тем не менее, более чем на три четверги состояли из регулярных а-спиралей, ранее обнаруженных у фибриллярных белков и гомополипептидов. Э. Чаргаффом были выведены очень простые соотношения между нуклеотидными остатками ДНК, а Дж. Уотсоном и Ф. Криком сконструирована изящная и чрезвычайно рационально построенная модель двойной С1шрали ДНК. Для многих исследователей успехи романтического периода послужили не только вдохновляющим примером, но и породили у них поверхностное представление о том, что изучение элементарных биосистем непременно должно приводить к быстрым и простым решениям, что от молекулярной биологии можно ждать любых чудес. Вера в почти неограниченные возможности данной области знаний, причудливым образом переплетаясь с многими другими сферами сознания людей, часто служила причиной появления различных коллизий человеческого ума со свойственными ему фантазиями, ошибками и заблуждениями. Касаясь этой темы, Ф.М. Достоевский писал- "Да, иногда самая дикая мысль, самая с виду невозможная мысль, до того сильно укрепляется в голове, что ее принимаешь, наконец, за что-то осуществимое... Мало того если идея соединяется с сильным, страстным желанием, то, пожалуй, иной раз примешь ее, наконец, за нечто фатальное, необходимое, предназначенное, за нечто такое, что уже не может не быть и не случиться Может быть, тут есть еще что-нибудь, какая-нибудь комбинация предчувствий, какое-нибудь необыкновенное усилие воли, самоотравление собственной фантазией..." [343. С. 369]. [c.528]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология