Кинетика действия ферментов

Влияние обратимых эффекторов (ингибиторов и активаторов) на кинетику действия ферментов [c.219]

Влияние температуры на кинетику действия ферментов [c.263]

Интегральный анализ кинетики действия ферментов [c.166]

Для наиболее правильного использования ферментов, разработки новых технологических процессов, проводимых с их помощью, необходимо выяснение условий их действия в различных типах природных или искусственных систем при использовании конкретных видов сырья, при получении определенных, конкретных видов продукции, в заданные сроки, под влиянием определенных типов ферментных препаратов и т. п. Необходимо изучение кинетики действия ферментов, в частности при различных количествах фермента, субстрата, разных температурах, pH среды, в присутствии примесей, активирующих, ингибирующих веществ. Этим путем также возможно обосновать создание новых типов ферментных препаратов, специально приспособленных для определенных технологических процессов и конкретных случаев применения. [c.326]

Кинетика действия ферментов 218 Влияние различных факторов на скорость ферментативных [c.352]

Снижение энергетического барьера реакций за счет участия в них ферментов ( 65—75 кДж/моль) зависит от активности экзогенных и эндогенных ферментов и соответствует определенной плотности бактериального населения. Кинетика действия ферментов определяется уравнением Михаэлиса или более сложными уравнениями в зависимости от структуры активного центра фермента, которая используется при построении модели [50]. [c.86]

Кинетика действия ферментов со специфической аллостерической функцией характеризуется S-образной кривой зависимости начальной скорости реакции от концентрации субстрата или аллостерического эффектора, т. е. изменение скорости реакции происходит в очень малом интервале концентраций эффектора, что обеспечивает ее чувствительность к минимальным сдвигам и устойчивость регуляции. [c.436]

То обстоятельство, что изотопный метод позволяет изучать не механизмы в целом, а отдельные их части, особенно полезно при исследовании сложных механизмов с замещением фермента, включающих три или большее число субстратов. В подобных случаях любое упрощение кинетики действия фермента особенно желательно и дает хорошие результаты подобный подход был довольно успешно использован Сидером и Шварцем [26 ] при изучении аспарагин-синтетазы. [c.138]

Вопрос о регуляции активности ферментов связан с различными разделами биохимии. Мы предполагаем, что читатель знаком со схемами основных путей метаболизма и имеет представление о важнейших концепциях в области химии белков и кинетики действия ферментов. В нашей книге рассматриваются ферменты, относящиеся к различным системам организма. Мы попытались описать механизмы регуляции в этих системах достаточно подробно, отметив ограничения, обусловленные возможностями используемых в настоящее время методов, и указав вероятные пути дальнейших исследований. По-видимому, первое впечатление, которое возникнет после ознакомления с материалом книги,— это большое разнообразие механизмов, используемых организмами для регуляции активности ферментов. [c.8]

Основным уравнением кинетики действия ферментов является уравнение Михаэлиса — Ментен [c.77]

Кинетика действия ферментов в открытых системах [c.289]

Типичным представителем системы первого типа является реактор с иммобилизованным ферментом. Экспериментальное изучение и практическое использование иммобилизованных ферментов связаны с применением различного рода исследовательских и промышленных реакторов. Оптимизация реакторов и их описание для определения кинетических параметров ферментов составляют основу современных знаний по кинетике действия ферментов в открытых системах. Эта область достаточно быстро прогрессирует, поскольку опирается, с одной стороны, на богатый теоретический опыт исследования кинетики ферментативных реакций и с другой — крайне необходима при оптимизации ряда принципиально новых технологических процессов, использующих ферменты. [c.290]

Для исследования кинетики действия ферментов в открытых системах наиболее изучены и нашли применение следующие типы реакторов [c.290]

При анализе кинетики действия ферментов в открытых системах удобно ввести новую переменную [c.295]

В ряде случаев кинетика действия ферментов осложняется влиянием ингибирования реакции избытком субстрата или продукта. Это вносит определенные изменения в уравнение скорости ферментативной реакции и соответственно в кинетические закономерности действия реактора. [c.297]

Лля определения активности и изучения кинетики действия ферментов по отношению к НФГ реакцию останавливают защела-чиваш1ем и регистрируют количество НФ в видимой области (при 405 нм) [56]. Однако, более удобным является фотометрический метод непрывной регистрации кинетики образования НФ в кислой области при 346 нм — в изобестической точке п-нитрофенолят иона [3, 57]. Следует иметь ввиду, что целлобиазы и / -глюкозидазы значительно различаются константами Михаэлиса по отношению к НФГ. Методика определения / -глюкозидазной активности изложена в разделе 5.6. [c.141]

На основании анализа зависимости у от Я. Михазлис и М. Ментен сформулировали в 191.4 г. общую теорию кинетики действия ферментов. [c.179]

Таким образом, в настоящее время, помимо продолжающихся исследований кинетики действия ферментов, условий иротекания тех или иных ферментативных реакцш , наметилось новое на-дравление изучения строения ферментов и их активных центров, успехи которого позволяют надеяться, что в скором времени проблемы механизма ферментативного действия предстанут в совершенно новом освещении. [c.178]

При недостатке марганца активность ферментов цикла три-карбоновых кислот уменьшается, что в свою очередь подавляет анаболизм. Такое нарушение обмена приводит к повышению концентрации аммонийных ионов внутри клеток, и они могут смягчать ингибирующее влияние цитрата на фосфофруктокина-зу. Кроме того, марганец, видимо, как-то влияет на биохимические свойства поверхности клеток и морфологию гиф. Поскольку в процессе потребляется много кислорода, возможно повторное окисление цитоплазматического NADH без образования АТР. В нем участвует альтернативная, а не основная цепь дыхательных реакций. В результате без сколько-нибудь выраженного изменения обмена возникает метаболическая утечка (flux) через гликолиз. Эта утечка, происходящая при участии конститутивной пируваткарбоксилазы и некоторых ферментов цикла трикарбоновых кислот, а также необычная кинетика действия ферментов, участвующих в метаболизме оксалоацетата, приводят к увеличению внутриклеточной концентрации цитрата. Последний способствует дальнейшему накоплению цитрата путем ингибирования изоцитратдегидрогеназы. [c.140]

Экспериментально механизмы eqb и eqeqm приводят к серии пересекающихся прямых. Представленный в табл. 8 механизм, включающий образование тройного комплекса XiSiSz, носит название упорядоченного механизма, поскольку согласно этой схеме присоединения второго субстрата возможно лишь к комплексу с первым. В кинетике действия ферментов может иметь место и неупорядоченный механизм [c.61]

Изучение кинетики действия ферментов важно не только с теоретической, но н чисто практической стороны. При выборе единицы активности фермента надо знать наилучшне условия его действия, а также то, как влияют на его активность различные факторы. Подобное предварительное исследование кинетики действия обычно необходимо и для успешного осуществления очистки фермента, так как этот процесс должен количественно контролироваться путем систематических определений активности ферментативного препарата на разных стадиях его очистки. [c.108]

Кинетика действия ферментов в растворе является одним из наиболее хорошо изученных разделов химической энзимологии. Кинетические закономерности катализа простыми ферментами подчиняются уравнению Михаэлиса—Ментен, предложенному еще в начале века. Кооперативные и аллостерические эффекты в катализе более сложными ферментами (в частности, олигомерными) описываются на основе модели Моно—Уаймена— Шанже, сформулированной в 60-х годах. Хорошо разработана теория влияния на кинетику ферментативных процессов таких факторов, как pH, присутствие ингибиторов и активаторов и т. п. Несколько более сложными закономерностями характеризуется кинетика действия ферментов на высокомолекулярные, в том числе, нерастворимые субстраты (белки, ДНК и РНК, целлюлозу). Однако и в этой области достигнут-очевидный прогресс. [c.97]

Принцип получения микрокапсул с белковым содержимым достаточно прост. Создается микроэмульсия водного раствора вещества в органическом растворителе. Полимерный материал растворен во внещней фазе, к которой добавляют вещества, способствующие его осаждению на капле эмульсии. Растворы могут содержать также мономеры, полимеризующиеся на границе раздела фаз. Используются и другие способы, которые специально подбираются в зависимости от содержимого микрокапсулы. Кинетика действия фермента в микрокапсулированном состоянии [c.128]

Гл. 7 содержит основные сведения по кинетике действия ферментов, занимающих ключевые позиции в клеточном метаболизме, — аллостерических ферментов. Необычные кинетические свойства аллостерических ферментов, важные для выполнения ими регуляторных функций (положительная или отрицательная кинетическая кооперативность по субстрату, т. е. случаи, когда коэффициент Хилла больше или меньше единицы), связаны с их субъединичной структурой и как следствие с наличием в молекуле фермента нескольких активных центров. Если каталитическая эффективность активных центров изменяется по мере насыщения их субстратом в молекуле фермента (это означает, что существуют взаимодействия между активными центрами), то зависимость скорости ферментативной реакции (1 ) от концентрации субстрата (8) обнаруживает отклонения от закона Михаэлиса— Ментен. Следует подчеркнуть, что положительная и отрицательная кинетическая кооперативность по субстрату не являются единственными типами кинетического проявления взаимодействия активных центров в аллостерических ферментах Аллостерические взаимодействия могут приводить также к появлению максимумов и промежуточных плато на кривых зависимости I от [8]о. Для исследования подобных сложных зависимостей потребовалось изменить привычную стратегию постановки кинетического эксперимента, пригодную для изучения гиперболических зависимостей V от [З] во-первых, зкспериментаторам пришлось [существенно увеличивать интервал концентраций субстрата, в котором проводились измерения начальных скоростей ферментативной реакции, и, во-вторых, более густо располагать точки по оси концентраций субстрата. Кроме того, потребовалось повысить точность кинетических экспериментов. Применение подобной измененной стратегии к изучению ферментов, не являющихся объектом аллосте-рической регуляции в клетке, показало, что утверждение, гласящее, что большинство ферментов следует кинетике Михаэлиса— [c.6]

Предложенное Уоыгом и Хейнсом схематическое изображение реакций переноса групп с использованием обозначений X, и С особенно полезно для качественного обсуждения механизмов, проведенного в данном разделе, поскольку оно позволяет наглядно представить каждый выделенный механизм. Однако для количественного описания кинетики действия ферментов подобный подход оказывается непригодным, потому что в нем не проводится четкого разграничения между субстратами и продуктами кроме того, этот подход не позволяет обозначить концентрации реагентов простыми символами. Далее в этой главе мы вернемся поэтому к способу представления реагентов при помощи отдельных букв А, В,. .., Р, р.... В механизмах с образованием тройного комплекса и упорядоченным присоединением субстратов через А и Р обозначаются реагенты, которые связываются со свободным ферментом в механизме с неупорядоченным связыванием субстратов реагенты обозначаются произвольно в механизмах с замещением фермента принимается, что к Е присоединяются А и Р,акЕ — ВиР, хотя направление пути, связывающего Е с Е, выбирается произвольно. Эти правила можно легко обобщить на случай реакций, включающих более двух субстратов или продуктов. [c.111]

Ферменты в нативном состоянии действуют как катализаторы химических реакций в открытых системах. Изучение поведения ферментов в открытых системах имеет важное значение как с фундаментальной, так и с прикладной точки зрения. Развитие экспериментальных и теоретических методов изучения кинетики действия ферментов в этих условиях сушественно способствует пониманию многих особенностей катапиза ферментами, поскольку открытые системы с ферментами можно рассматривать как простые модели клеточных реакций. [c.289]

Мембранный реактор — замкнутый объем с ферментом, мас-соперенос субстрата в который осуществляется путем диффузии его через полупроницаемую мембрану постоянной толщины. Наибольший интерес с точки зрения биологической кинетики представляют реакторы именно этого типа. В данной главе рассмотрена кинетика действия ферментов в клетках. При этом в первом приближении клетка рассматривается как мембранный микрореактор. [c.291]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология