Саркоплазма

Рис. 7.9. Функции Са + внутри клетки. Пассивно входящий поток ионов кальция (б) вводится из цитоплазмы посредством активного транспорта через клеточную мембрану (а), через митохондрию (г), через саркоплазм этический ре-тику лум (б), выходящим током (а), сопряженным с входящим натриевым током, фиксируется кальмодулином и другими Са +-связывающими белками (е).

Работа 8. Разделение растворимых белков саркоплазмы методом электрофореза на бумаге [114] [c.127]

Цель работы разделение белков с помощью электрического поля и определение их относительного процентного содержания в саркоплазме с помощью денситометра. [c.127]

Сердечная мышца по содержанию ряда химических соединений занимает промежуточное положение между скелетной мускулатурой и гладкими мышцами. Так, общее содержание белкового азота в скелетных мышцах кролика составляет 30—31 мг/г, а в гладкой мускулатуре (миометрий)—до 20,3 мг/г. В сердечной мышце и особенно в гладких мышцах значительно меньше миофибриллярных белков, чем в скелетной мышце. Общее содержание миофибриллярных белков в гладкой мышечной ткани желудка примерно в 2 раза ниже, чем в скелетных мышцах. Концентрация белков стромы в гладких мышцах и миокарде выше, чем в скелетной мускулатуре. Известно, что миозин, тропомиозин и тропонин сердечной мышцы и гладкой мускулатуры заметно отличаются по своим физико-химическим свойствам от соответствующих белков скелетной мускулатуры. Отмечены определенные особенности и во фракциях саркоплазматических белков. Саркоплазма гладкой мускулатуры и миокарда в процентном отношении содержит больше миоальбумина, чем саркоплазма скелетной мускулатуры. [c.652]

Для определения относительного содержания отдельных белков в саркоплазме используют метод электрофореза на бумаге. Разделение белков основано на различии в подвижности ионов белковых молекул в электрическом поле. Скорость перемещения молекул пропорциональна величине их свободного заряда. Величина заряда молекул различных белков саркоплазмы неодинакова, а поэтому и скорость их перемещения в электрическом поле тоже разная, что дает возможность разделить белки плазмы на несколько фракций. [c.127]

Методика позволяет разделить белки саркоплазмы на пять фракций. Количественное определение белковых фракций проводят с помощью денситометра и последующего определения площади каждого пика планиметром (стр. 100). Количество белка каждой фракции выражают в процентах по отношению к общей площади (сумме площадей) всех пиков кривой и рассчитывают по уравнению [c.128]

Сокращение и расслабление скелетных мышц регулируется концентрацией Са в цитозоле. В состоянии покоя концентрация Са в мышце обьгано очень низка. При стимуляции мышечного волокна импульсами двигательного нерва Са высвобЬждается из поперечных мембранных трубочек мышечной клетки. Этот высвободившийся Са связывается со сложным регуляторным белком тропонином, молекулы которого присоединены через определенные промежутки к тонким нитям. Молекулы тропонина играют роль триггера, т. е. пускового механизма, Они претерпевают конформационное изменение, которое оказывает влияние на миозиновые головки в толстых нитях. В них возбуждается АТРазная активность и таким образом инициируется сокращение. Тропонин остается активным до тех пор, пока в цитозоле мышечного волокна присутствует Са . Расслабление мышцы происходит после того, как нервные импульсы перестают к ней поступать и Са за счет действия находящейся в мембране АТРазы, выполняющей роль кальциевого насоса, переносится из саркоплазмы в цистерны саркоплазматического ретикулума. Таким образом, АТР необходим не только для сокращения мышц, но и для их расслабления. Позже мы уви- [c.423]

Объектом исследования служат ферментные препараты высокой степени гомогенности, а также ферменты в составе фракций субклеточных структур. В связи с этим проводится анализ активности ферментов, находящихся в растворе, в ограниченном мембранами пространстве (межмембранном пространстве и матриксе митохондрий), в адсорбированном на мембранах состоянии, а также в качестве структурных компонентов мембран (плазматических мембран, саркоплазма-тического ретикулума). [c.329]

В каждом мышечном волокне в полужидкой саркоплазме по длине волокна расположено, нередко в форме пучков, множество нитевидных образований - миофибрилл (толщина их обычно менее 1 мкм), обладающих, как и все волокно в целом, поперечной исчерченностью. Поперечная исчерченность волокна, зависящая от оптической неоднородности белковых веществ, локализованных во всех миофибриллах на одном уровне, легко выявляется при исследовании волокон скелетных мышц в поляризационном или фазово-контрастном микроскопе. [c.645]

Наконец, если возбуждение прекращается, содержание ионов Са в саркоплазме снижается (кальциевая помпа), то циклы прикрепление—освобождение прекращаются, т.е. головки миозиновых нитей перестают прикрепляться к актиновым нитям. В присутствии АТФ мышца расслабляется и ее длина достигает исходной. Если прекращается поступление АТФ (аноксия, отравление дыхательными ядами или смерть), то мышца переходит в состояние окоченения. Почти все поперечные мостики толстых (миозиновых) нитей присоединены при этом к тонким актиновым нитям, следствием чего и является полная неподвижность мышцы. [c.658]

При патологии мышечной ткани можно наблюдать определенную закономерность в изменении активности ферментов в мышцах уменьшается активность ферментов, локализованных в саркоплазме незначительно изменяется активность ферментов, связанных с митохондриями заметно возрастает активность лизосомальных ферментов. Наконец, показано, что при многих заболеваниях мышечной системы наступают сдвиги в системе цАМФ снижается содержание цАМФ в мышечной ткани, повышается [c.659]

Релаксация мышцы к исходному состоянию определяется уходом ионов Са в ретикулум из саркоплазмы. [c.398]

Мышечная ткань составляет 42% от веса всего тела и является одной из важнейших систем организма. Она обеспечивает движение, кровообращение, дыхание, перистальтику пищеварительного аппарата и ряд других физиологических функций. Структурным элементом мышечной ткани является многоядерное мышечное волокно, построенное из пучка волокнистых образований — миофибрилл, жидкой части — саркоплазмы и оболочки волокна — сарколеммы. [c.247]

Скелетные мышцы (поперечно-полосатые мышцы), образующие мышечную мякоть, построены из пучков мышечных волокон (клеток), наполненных полужидкой саркоплазмой, в которой параллельно одна другой и параллельно оси мышечного волокна расположены миофибриллы с диаметром около 1 мк. Эти миофибриллы оптически неоднородны и состоят из чередующихся изотропных и анизотропных участков (полос). Ширина таких полос около 1,5 мк. Поверхность мышечного волокна состоит из клеточной оболочки (сарколеммы). [c.232]

Миоген является белком саркоплазмы. По физико-химическим свойствам он относится к альбуминам он хорошо растворяется в воде и высаливается сернокислым аммонием при почти полном насыщении. Польским ученым Т. Барановским из водорастворимой фракции мышечной ткани выделены два кристаллических белка миоген А и миоген Б. По данным В. А. Энгельгардта, миоген А обладает альдолазной активностью, т. е. способностью катализировать распад 1-6-дифосфорного эфира фруктозы на две фосфотриозы (см. стр. 166). [c.248]

В процесс скольжения актиновых нитей за счет энергии АТР. После прекращения подачи импульсов со стороны двигательного нерва ионы Са должны быть удалены из саркоплазмы, чтобы могло произойти расслабление мышцы. Это достигается транспортом ионов Са обратно в саркоплазматический ретикулум с помощью Са -транспортирующей мембранной АТРазы. Перенос двух ионов Са " внутрь саркоплазматического ретикулума происходит за счет гидролиза одной молекулы АТР, т. е. на расслабление скелетной мышцы тратится почти столько же энергии, сколько на ее сокращение. [c.758]

Рабочая гипертрофия мышц выражается главным образом в утолщении отдельных мышечных волокон за счет увеличения объема саркоплазмы и количества миофибрилл. [c.151]

В самом деле, наличная форма и структура органа может обеспечить определенную интенсивность функции, точнее сказать, определенный максимум ее эффективности. Например, данная мышца при наиболее благоприятных условиях может выполнять работу, максимум которой выражается величиной т эргов. В условиях обычного функционирования, т. е. при средней рабочей нагрузке, мышца сохраняет относительно не измененную форму и структуру. В случае напряженной деятельности, т. е. при длительном выполнении работы, близкой по величине к пределу возможностей данной структуры (упражнение мышцы трудовыми процессами или спортивной тренировкой) кровоснабжение мышцы за счет расширения капилляров и ускорения кровотока увеличивается, следствием чего является усиленное снабжение ее пластическими веществами, т. е. создаются условия, благоприятствующие прогрессивным структурно-функциональным изменениям. В результате, параллельно структурным изменениям (увеличение объема саркоплазмы, увеличение количества миофибрилл в мышечных волокнах) идет повышение функциональных возможностей мышцы, которая приобретает способность совершать работу, измеряемую теперь величиной т, эргов. (т1>т), т. е. работу более эффективную, чем та, на которую мышца была способна до начала ее усиленного упражнения. [c.151]

Органами, обеспечивающими возможность перемещения тела в пространстве и выполнение человеком и животными физической работы, являются, как известно, скелетные поперечнополосатые мышцы. Структурной единицей скелетной мышцы следует считать многоядерное мышечное волокно, длина которого у человека может доходить до 12 см при диаметре 20—100 1 (0,02—0,1 мм). Собственно сократительными элементами мышечной ткани являются, однако, миофибриллы — волокнистые образования, расположенные в форме пучков нитей в саркоплазме мышечного волокна. ,, При микроскопическом исследовании миофибриллы скелетных мышц обнаруживают характерную поперечную исчерченность, зависящую от оптической неоднородности входящих в их состав белковых веществ. [c.414]

Белки саркоплазмы, растворимые в солевых средах с низкой ионной силой [c.415]

Белки, входящие в состав саркоплазмы, принадлежат к числу протеИ нов, растворимых в солевых средах с низкой ионной силой (например, 0,03 М КС1). [c.415]

В саркоплазме мышечного волокна наряду с гранулами (митохондриями, микросомами и т. д.) обычно можно обнаружить глыбки гликогена и капельки липоидов, играющих роль запасного энергетического материала. Химический состав отдельных гистологических элементов мышцы изучен еще неполно. В табл. 35 приводятся данные, характеризующие содержание ряда веществ в наиболее изученных с химической стороны поперечнополосатых мышцах в целом. [c.438]

Рис. 38. Гаммафос через 24 ч после внутримышечной инъекции разрушение саркоплазмы, сохранение базальных мембран мышечных волокон, гистиоцито-гранулоцигарная клеточная реакция (Х120).

Рис. 39. Вода для инъекций через 24 ч после внутримышечного введения изменения того же характера, что и на рис. 38 просветление саркоплазмы свидетельствует о прогрессирующем развитии изменений (Х120).

Поперечнополосатые мышцы состоят из пучков длинных нитей (волокон) диаметром 10—100 мкм, которые образуются обычно в результате слияния большого числа эмбриональных клеток. Длина таких волокон у млекопитаюш,их составляет, как правило, 2—3 см, однако иногда достигает 50 см. Каждое волокно можно рассматривать как клетку, содержаш.ую до 100—200 ядер. В клетках присутствуют обычные клеточные органеллы, имеюш.ие, однако, специальные названия. Например, плазматическая мембрана (плазмалемма) мышечных клеток (волокон) носит название сарколеммы их цитоплазма называется саркоплазмой, а митохондрии — саркосомами. [c.318]

Типы аминокислот Глико- форин человека Родопсин быка Бактерно- родопсин Протео- лнпнд миелина АТР-аза саркоплазма- тического ретикулума [c.123]

Вьщеляют также белые и красные мышечные волокна. Белые мышечные волокна отличаются более высоким содержанием миофибрилл и в соответствии с этим способностью к более быстрым сокращепиям. В красных волокнах содержание миофибрилл отиосительпо меньше, а саркоплазмы больше. Свое пазваипе красные волокна получили благодаря высокому содержанию в них миоглобина. Красные мышечные волокна отличаются более выраженным тоническим характером сокращения. У человека белые и красные волокна встречаются обычно вместе в одной и той же мышце. [c.645]

В саркоплазме мышечных волокон обнаруживается и ряд других структур митохондрии, микросомы, рибосомы, трубочки и цистерны сарко-плазматической сети, различные вакуоли, глыбки гликогена и включения липидов, играющие роль запасных энергетических материалов, и т.д. (см. рис. 20.1). [c.646]

Белки, входящие в состав саркоплазмы, относятся к протеинам, растворимым в солевых средах с низкой ионной силой. Принятое ранее подразделение саркоплазматических белков на миоген, глобулин X, миоальбумин и белки-пигменты в значительной мере утратило смысл, поскольку существование глобулина X и миогена как индивидуальных белков в настоящее время отрицается. Установлено, что глобулин X представляет собой смесь различных белковых веществ со свойствами глобулинов. Термин миоген также является собирательным понятием. В частности, в состав белков группы миогена входит ряд протеинов, наделенных ферментативной активностью например, ферменты гликолиза. К числу саркоплазматических белков относятся также дыхательный пигмент миоглобин и разнообразные белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, а также многие стороны азотистого и липидного обмена. Недавно была открыта группа саркоплазматических белков —пар-вальбумины, которые способны связывать ионы Са . Их физиологическая роль остается еще неясной. [c.648]

Возможность пребывания живой мышцы в расслабленном состоянии при наличии в ней достаточно высокой концентрации АТФ объясняется снижением в результате действия кальциевой помпы концентрации ионов Са в среде, окружающей миофибриллы, ниже того предела, при котором еще возможны проявление АТФазной активности и сократимость акто-миозиновых структур волокна. Быстрое сокращение мышечного волокна при его раздражении от нерва (или электрическим током) является результатом внезапного изменения проницаемости мембран и как следствие выхода из цистерн и трубочек саркоплазматической сети и Т-системы некоторого количества ионов Са в саркоплазму. [c.658]

Таким образом, ионы Са регулируют сократительные процессы в мышцах. По-видимому, это происходит при непосредственном участии тропонина и тропомиозина (см. с. 395). В отсутствие Са " тропинин в комплексе с тропомиозином ингибирует взаимодействие актина с миозиновыми мостиками. Кальци , поступивший в саркоплазму, связывается с тропонином и прекращает его ингибирующее действие. Следовательно, Са играет роль дерепрессора и переключает тонкую нить из неактивного в активное состояние. [c.398]

На ранней стадии сокращения, до развития напряжения пли до укорочения выделяется теплота активации порядка 4,2 мДж на 1 г массы мышцы. Эта теплота, по-видимому, связана с выделением ионов Са " " в саркоплазму и с их взаимодействием с ак-томиозиновой системой. Далее, по мере сокращения мышцы и производства работы, выделяется теплота сокращения Q . Если мышца укорачивается, выделяется быстрее, чем при изометрическом сокращении аа то же время. Общее изменение энергии в процессе сокращения равно [c.401]

Основной фракцией мышечной ткани является волокно, стоящее из миофибрилл (10 % ткани или 56 % от общего бел( между которыми находится жидкость — саркоплазма (6 % т ни или 33% общего белка). Волокна связаны между со трубочками и мембранами, образующими соединительную тк (2 % от мышечной ткани или 11 % общего белка). Кроме т в мышечной ткани содержится до 3,5 % различных небелко азотистых веществ (креатинин — 0,55 %, инозинмонофосфат 0,3, ди- и трифосфопиридиннуклеотиды — 0,07, свободные ам1 кислоты — 0,35, карнозин и ансерин — 0,3 % и др.). [c.164]

Характерным компонентом мышечной клетки являются сократительные элементы — миофибриллы. Они содержат сократительные белки — миозин и актин и регуляторные белки — тропомиозин и тропонин. Белки миофибрилл не растворяются в воде, но их можно экстрагировать из мышечной ткани солевыми растворами с концентрацией соли 0,5 моль/л. Многие белки саркоплазмы (гиалоплазма мышечных клеток) растворимы в воде или в солевых растворах низкой концентрации (0,05 моль/л). Эта фракция содержит также и такие белки, которые имеются не только в мышечных, но и в других клетках. При экстракции мышечной ткани 5%-ным раствором K l извлекаются как миофибрилляр-ные, так и саркоплазматические белки. [c.5]

Остальные мышечные белки находятся в незначительных количествах. Приведенное распределение основных фракций мышечных белков не является постоянным и значительно меняется в процессах посмертных изменений мышечной ткани, сопровождающихся переходом части растворимых белков в нерастворимое состояние. В живой мышце миоген и глобулин X входят в состав саркоплазмы, а миозин и актин — в состав мио-фибриллей., [c.233]

АТР в скелетных мыпщах нужен не только для того, чтобы обеспечивать скольжение нитей актина вдоль нитей миозина, или толстых нитей (разд. 14.14), но также и для расслабления. Мышечное сокращение инициируется импульсом, поступающим от двигательного нерва этот импульс передается на поперечные трубочки и на саркоплазматический ретикулум, из которого в саркоплазму выходят ионы Са " . Далее Са " связывается с тропонином - регуляторным белком, который преобразует этот сигнал [c.757]

Белки миогеновой группы образуют основную массу белков саркоплазмы. Глобулины отличаются от белков миогеновой групны своей нерастворимостью в чистой воде или солевых средах с ионной силой ниже 0,005. Поэтому глобулины можно отделить от остальных саркоплазматических белков продолжительным диализом против дистиллированной воды. [c.415]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология