Иммуноглобулины антигенное строение

В последнее время большое внимание уделяется специфическим белкам — иммуноглобулинам, которым придается важное практическое значение. Иммуноглобулины также должны быть отнесены к сложным белкам, так как в их состав входят от 2,9 до 12% углеводов. Иммунопротеиды обладают общими характерными сво11ствами так, при электрофорезе они распределяются главным образом в 7-глобулиновой и отчасти — в р-глобулиновой зонах (рис. 88) электрофореграммы белков сыворотки крови (см. стр. 218). Общими для них являются одинаковые принципы строения, ряд антигенных свойств, а также все они обладают активностью антител. [c.206]

Важное направление в И.-изучение хим. строения рецепторов, посредством к-рых лимфоидные клетки специфически взаимод. с антигеном. Эта р-ция обусловливает синтез антител, специфичных для данного антигена, и появление особой категории лимфоцитов, ответственных за р-ции клеточного иммунитета (иммунитет, опосредованный клетками иммунной системы). Показано, что антигенные рецепторы лимфоцитов, происходящих из костного мозга (В-лимфо-циты), имеют иммуноглобулиновую природу и отличаются от сывороточных иммуноглобулинов лишь небольшим участком своих тяжелых полипептидных цепей, встраивающихся в цитоплазматич. мембрану этих клеток. После активации В-лимфоцитов антигеном при участии ряда медиаторов (напр., интерлейкинов, интерферонов) эти клетки приобретают способность продуцировать антитела. [c.218]

К аллотипическим антигенным детерминантам (аллотипам) относятся те антигенные детерминанты молекул иммуноглобулинов, которые имеются у одних особей данного вида и отсутствуют > других, и эти различия определяются аллельными генами. Наличие аллотипов является отражением внутривидового полиморфизма в антигенном строении молекул иммуноглобулинов. [c.41]

Таким образом, основной метод обнаружения наследственных внутривидовых различий в антигенном строении иммуноглобулинов состоит в получении тем или иным способом моноспецифических антител, которые реагируют с иммуноглобулинами только некоторых (но не всех) особен в пределах данного вида. Характер наследования обнаруженных различий изучается затем с помощью обычного гибридологического анализа. [c.43]

Рентгеноструктурные исследования выявили трехмерное строение доменов и антиген-связывающих участков иммуноглобулинов [19, 22] [c.34]

Рассмотрение различных вариантов иммуноэлектрофореза естественным образом завершает начатое еще в предыдущей книге изложение методов фракционирования белков и нуклеиновых кислот в электрическом поле. В любом из вариантов иммуноэлектрофореза обязательно имеет место явление иммунопреципитации. Это явление широко используется и само по себе — как плодотворный способ высокоизбирательной очистки белков, а также для обнаружения иммуноспецифических продуктов фракционирования, проведенного с помощью обычного электрофореза или ИЭФ. Поэтому представляется целесообразным предварить рассмотрение собственно иммуноэлектрофореза описанием механизма и особенностей метода иммунопреципитации. Однако многие из этих особенностей, в частности очень важные явления неоднозначности иммунного ответа и полиморфизма иммунных реакций, нельзя понять без хотя бы беглого, но не слишком поверхностного знакомства С механизмом выработки иммунитета, строением я функцией иммуноглобулинов, природой сил взаимодействия между антителами и антигенами и т. д. Эти же представления окажутся необходимыми в следующей части книги при рассмотрении радиоиммунных методов исследования. Между тем в большинстве случаев биохимики и молекулярные биологи довольно плохо знакомы с современной иммунохимией, претерпевающей к тому же пору бурного развития. [c.81]

Белок, продуцируемый В-лимфоцитом (белая кровяная клетка) в ответ на чужеродный антиген (бактериальные клетки, вирусные частицы и их токсичные продукты). Типичное строение имеет иммуноглобулин G (IgG) - белковый гетеродимер (рис. 3.2). Существует множество разных антител, каждое из которых распознает определенный антиген. [c.65]

Не только третичная, но и четвертичная структура белков определяет их антигенное строение (по крайней мере структуру некоторых антигенных детерминант). Детерминанты, в образовании которых участвуют две или три полипептидные цепи, в том числе цепи различного строения, найдены, в частности, в молекуле гемоглобина, коллагена, иммуноглобулина С. При диссоциации молекулы белка на изолированные цепи такие детерминанты разрушаются. В случае спонтанной рекомбинации пептидных цепей с восстановлением активной конформации вогстанавливается также структура антигенных детерминант, в образовании которых участвуют две или более цзпей. [c.31]

Аллотипы — индивидуальные структурные особенности легких и тяжелых цепей иммуноглобулинов данного биологического вида определяются различиями первичной структуры, которые находят отражение в различиях антигенного строения (дстерминантя аллотипическая). [c.273]

Изотип — видоспецифические особенности иммуноглобулинов, определяемые строением константных районов тяжелых цепей. Изотипические антигенные детерминанты характерны для каждого класса (подкласса) иммуноглобулинов. [c.275]

Первый щаг к пониманию строения иммуноглобулинов был сделан английским исследователем Р.Портером в 1959 г. Он продемонстрировал, что обработка кроличьих антител IgG-класса ферментом папаином расщепляет молекулу на два основных фрагмента с мол. массами 45 кД и 50 кД. Один из этих фрагментом сохранял способность связывать антиген и в силу этого получил название Fab-фрагмента (от англ. antigen binding ). Второй фрагмент не взаимодействовал с антигеном. Его удалось легко кристаллизовать, что и послужило основанием для его обозначения как F -фрагмента (от англ. с1у81аШ2аЫе ), В количественном отно- [c.53]

Рецепторы Т-клеток. На поверхности Т-лимфоцита экспрессирован рецептор, распознающий антиген чужеродной клетки. Он представляет собой гликозилированный гетеродимер, состоящий из двух неравнозначных цепей (а и р). Каждая цепь содержит два домена, один из которых имеет константную, а другой — вариабельную структуру По своему строению рецепторы Т-клеток имеют много общего с иммуноглобулинами. В связи с антигеном участвуют обе а- и р-цепи рецептора. Кроме того, у всех активированных Т-клеток рецептор нековалентно связан с белком ТЗ, состоящим из трех полипептидных цепей (у, 5 и е). Этот белок участвует в передаче сигнала от анти-ген-рецепторного комплекса внутрь клетки (рис. 30.3). [c.478]

Строение антигенов гистосовместимости 1 класса было выяснено в 70-х годах работами ученых разных стран, прежде всего лабораторий Дж. Стрёминджера и С. Натансона (США). Для такого рода белков (Н — 2К, D, L-антигенов мыши и HLA — А, В, С-антигенов человека) характерна очень высокая степень структурной гомологии (70%) вместе с тем имеются два гипервариабельных участка, локализованных в N-концевом домене. Доказан статистически достоверный уровень гомологии между надмембранными доменами антигенов тканевой совместимости, С -доменами иммуноглобулинов и р2-микроглобулином эта гомология может указывать на обшее эволюционное происхождение этих белков. [c.220]

Все антигенные детерминанты иммуноглобулинов подразделяют на четыре типа. Одни из них характерны для изотипа иммуноглобулина. Они отражают в своем строении классоснецифические особсиности иммуноглобулина данного биологического вида. Другие зависят от особенностей строения тех у частков молекулы иммуноглобулина данного класса (подкласса), которыми этот белок от одного индивидуума данного биологического вида отличается от белка, синтезируемого другим индивидуумом того же вида. Тем самым эти антигенные детерминанты характеризуют а.ьлотип иммуноглобулина. [c.75]

Антитела — основные участники зашиты организма от бактериальных инфекций — были обнаружены на заре становления иммунологии. Однако долгое время ничего не бьио известно об их организации и характере взаимодействия с антигеном. Только к середине 50-х годов создались условия для широкого изучения их молекулярных свойств. В настоящее время известны не только особенности строения различных классов иммуноглобулинов, локализации участков, способных взаимодействовать с антигеном, но выяснены, что крайне важно, генетические основы удивительно широкого многообразия антител (гл. 2). [c.26]

Предлагаемая мною гипотеза, конечно, нуждается в доптнительных подтверждениях. Но она служит основой тля далеко идущих предположений общебиологического плана. Например, проблемы так называемых неспецифических или нормальных иммуноглобулинов. Иммунологам хорошо известно, что одновременно с синтезом антител образуется большое количество иммуноглобулинов, которые никакие известные лиганды, в том числе и использованный антиген, не связывают. Число продуцирующих их клеток хможет намного превышать число ан-тителЬпродуцирующих клеток (Е. Сидорова и др., 1981). По всем признакам (общий план строения, антигенный анализ) нормальный иммуноглобулин отличается от антител только одним он не связывает известных лигандов. На основании обсуждавшихся данных рентгеноструктурного анализа мы ставим на обсуждение предположение о том, что нормальные иммуноглобулины — это энергетически устойчивая конформация молекулы имму- [c.100]

В предыдущем разделе было указано, что различия в строении секретируемой и рецепторной форм иммуноглобулинов определяются короткими С-копцевыми участками их тяжелых полипептидных цепей. Чтобы представить размер участка тяжелой цепи, от которого зависит принадлежность иммуноглобулина к рецепторному типу, можно рассмотреть данные о строении ц-цепи иммуноглобулина класса М (IgM)—белка, выполняющего функции антигенсвязывающего рецептора В-лимфоцитов, не контактировавших ранее с антигеном (см. рис. 20). .i-цепь секретируемой формы IgM насчитывает 577 аминокислотных остатков. У рецепторного IgM вслед за четвертым доменом константного участка i-цепи находится участок из 12 гидрофильных аминокислотных остатков, за которым расположен трансмембранный сегмент, построенный из 26 преимущественно гидрофобных аминокислот, и, наконец, С-концевой трипептид —лиз —вал —лиз —СООН, погруженный в цитоплазму. Еще раз необходимо подчеркнуть, что трансмембранный и цитоплазматический участки тяжелых цепей рецепторных иммуноглобулинов различных классов очень сходны по своему строению. [c.70]

В книге обсуждаются основные вопросы клеточной иммунологии и многие иммунологические феномены, однако она не подменяет собой руководств по общей иммунологии. Именно молекулярные аспекты иммунологии являются ее основным содержанием. В пособии представлены прежде всего те разделы современной иммунологии (строение антигенов и антител, биосинтез антител, эффекторные функции иммуноглобулинов, система комплемента), где уже осуществлен глубокий анализ явлений на молекулярном уровне. Рассматриваются также молекулярные аспекты регуляции иммунного ответа и некоторые проблемы иммунопатологии. В книгу вошел также раздел, знакомящий читателя с методологией нм-мунохимического эксперимента, возможностями молекулярной иммунологии для решения ряда задач современной молекулярной биологии и биохимии. Последнее представляется необходимым, чтобы показать, сколь велики возможности молекулярной иммунологии в областях, во многом определяющих прогресс биологии. [c.4]

Эволюционная биохимия. Вопросы, связанные с изучением сходства строения белков разных бноло1Ических видов, с успехом могут решаться, в том числе с исиоль-зованием методов антигенного анализа. Примером такого анализа служат собственно иммуноглобулины н многие другие белки. [c.269]

Идиотип — структурные особенности иммуноглобулинов, продуцируемых индивидуальными плазматическими клетками (клонами клеток). Определяются строением вариабельных районов легких и тяжелых ценен. 11диоти-пические антигенные детерминанты расположены в непосредственной близкости от антидетерминанты антитела. В иммуноглобулиновых рецепторах В-лимфоцитов и ан-тигенспецнфических рецепторах Т-супрессоров также существуют идиотипические детерминанты, совпадающие по строению с аналогичными детерминантами антител той же специфичности. [c.275]

Рецепторы иммуноглобулиновые — белки иммуноглобулиновой природы, являющиеся интегральными компонентами мебраны В-лимфоцитов. Способны подобно антителам специфически взаимодействовать с антигенами (гаптенами). Отличаются от сывороточных иммуноглобулинов строением С-концевых участков тяжелых цепей. [c.277]

Белок, продуцируемый В-лимфоцитом (белая кровяная клетка) в ответ на чужеродный антиген (бактериальные клетки, вирусные частицы и их токсичные продукты). Антитело связывает антиген и помогает удалить его из крови. Типичное строение имеет иммуноглобулин G (IgG) — белковый гетеродимер (рис. 3.2), состоящий из двух тяжелых (Н) цепей, каждая с молекулярным весом 50 ООО дальтон (примерно 400 аминокислотных остатков), и двух легких (L) цепей, каждая с молекулярным весом 25 ООО дальтон (примерно 200 аминокислотных остатков). Основная субъединица тяжелая + легкая цепи, или HL-гетеродимер, формирует антигенсвязывающий центр, образованный вариабельными областями Н- и L-белковых цепей (рис. 3.2). Антитело IgG состоит из двух HL-единиц пентамерная молекула IgM состоит из десяти HL-единиц. [c.198]

Это лредположение было подтверждено генетическими исследованиями, которые стали возможны после того, как было показано, что, помимо упомянутых выше вариантов иммуноглобулинов, присутствующих всех людей (или у всех особей данного вида), удается выявить и варианты, которые имеются лиш > у некоторых. Эти так называемые алло-типические варианты иммуноглобулинов наследуются по законам Менделя и содержат антигенные детерминанты ( генетические метки ), выявляемые иммунологическими методами. Так, у человека в у-цепях установлено 20 таких меток, (В а -цепи — две метки в х-цепи — четыре метки. Поскольку каждой метке соответствует определенный ген, стало возмож-НЫ.М изучить комплекс генов, контролирующих строение иммуноглобулинов у людей и различных животных, проследить эволюцию этих генов. Была показана независимость группы генов, контролирующих Н- и Ь-цепи. Более чем для половины генетических меток иммуноглобулинов человека установлено, в какой полипептидной цепи и в каком именно е [c.5]

Связь между генами, контролирующими строение иммуноглобулинов и трансплантационных антигенов, была выявлена и при исследованиях, проводившихся в другом направлении. Оказалось, что одна из полипептидных цепей (Pi-микроглобулин), входящих в состав молекулы трансплантационного антигена, гомологична по строению полипептидным цепям иммуноглобулинов. [c.9]

Таким образом, имеется ряд убедительных доказательств в пользу существования независимого относительного движения отдельных субъединиц иммуноглобулинов. Можно предположить, что такого рода гибкость молекул иммунопобулинов важна дтя оптимальной реакции антител, имеющих одинаковое стерическое строение, с антигенами, пространственная структура которых очень разнообразна. Гибкость, в частности, очень важна для реакции антитела обоими активными центрами с одной молекулой антигена. В этом случае, как следует из данных, полученных в лаборатории Каруша (Karush, 1970), реакция антиген — антитело более эффективна, чем в случае, когда антитело реагирует с небольшим моновалентным гаптеном той же специфичности. [c.29]

В 1956 г. Грубб (Grubb, 1956) обнаружил, что сыворотки части здоровых людей способны предотвращать эту агглютинацию, тогда как сыворотки других людей не обладают такой активностью. Анализ большого числа семей показал, что эти различия наследуются моногибридно. Фактор, предотвращающий агглютинацию, оказался одним из вариантов иммуноглобулина и был назван Gm. Позднее был открыт другой тормозящий фактор, неаллельный Gm, получивший название InV (Ro-partz е. а., 1961). Именно так были обнаружены внутривидовые антигенные различия в строении иммуноглобулинов человека, т. е. аллотипы. Локализация аллотипических антигенных детерминант на молекуле иммуноглобулина позволили затем разбить их на две группы — Gm и InV, так как оказалось, что Gm-аллотипы локализованы на тяжелых цепях молекул иммуноглобулинов человека, а InV-аллотипы — на легких цепях. [c.42]

Иммуноглобулины по структуре, антигенным и иммунобиологическим свойствам разделяются на пять классов IgM, IgG, IgA, IgE, IgD (табл. 9.1). Иммуноглобулины М, G, А имеют подклассы. Например, IgG имеет четыре подкласса (IgG,, IgGj, IgGj, IgG ). Все классы и подклассы различаются по аминокислотной последовательности. Иммуноглобулины человека и животных сходны по строению. [c.149]

Изотипические детерминанты располагаются в С-части Н- и L-цепей и служат для дифференцировки иммуноглобулинов на классы и подклассы. Аллотипические детерминанты отражают внутривидовые антигенные различия иммуноглобулинов, а идиотипические детерминанты — индивидуальные различия в строении активного центра. Следовательно, имеется огромное разнообразие иммуноглобулинов, различающихся по типу антигенных детерминант. В зависимости от изотипов существует 5 классов и множество подклассов от аллотипов — только у Н-цепей известно до 20 разновидностей с учетом идиотипов, т. е. строения активного центра, антитела различаются не только в классах и подклассах, но даже в аллотипах. Этим определяются множественность антител и их специфичность по отношению ко всему многообразию антигенов, существующих в природе. Число вариаций активных центров антител огромно, практически беспредельно, так как оно определяется числом Н- и L-цепей, их вариантами (аллотипами) и особенно идиотипическим разнообразием активных центров. Такое различие закреплено генетически и осуществляется в процессе формирования активных центров в зависимости от специфичности активного центра антигена. Иммуноглобулиновая молекула кодируется тремя группами генов. Одна группа кодирует Н-цепь любого класса, другая — L-цепь к-типа и третья — L-цепь я.-типа. [c.154]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология