Альдолаза катализируемые реакции

Рис. 23-23. Образование седогептулозо-1,7-ди-фосфата, катализируемое альдолазой. Этот фермент катализирует реакции конденсации различных альдегидов с дигидроксиацетон-фосфатом.

ФДФ-альдолазы, которые катализируют реакцию (28), могут быть разделены на два основных класса. [c.481]

Альдолаза катализирует реакцию расщепления фруктозо-1,6-дифосфата на 3-фосфоглицериновый альдегид и фосфодиоксиацетон. Альдолаза мышечной ткани — тетрамер (молекулярная масса 162 000), [c.245]

На нормальном пути Эмбдена — Мейергофа — Парнаса (например, в мышце) фруктозо-6-фосфат перед расщеплением претерпевает фосфорилирование под действием АТФ и фермента фосфофруктокиназы до фруктозо-1,6-дифосфата IV (реакция 5). Расщепление фруктозо-1,6-дифосфата до 3-фосфоглицеринового альдегида V и диоксиацетонфосфата VI (реакция 6) происходит под действием альдолазы между образовавшимися триозофосфатами устанавливается равновесие. Это превращение альдоза кетоза (реакция 7) катализируется триозофосфат-изомеразой. Таким образом, из одной молекулы глюкозы образуются две молекулы 3-фосфоглицеринового альдегида V. [c.368]

Клетка синтезирует лишь те белки, которые ей необходимы в данный момент. Под действием факторов внешней среды клетка прекращает биосинтез одних ферментов и синтезирует необходимые ей другие ферменты. Например, при остром дефиците незаменимых аминокислот в клетках происходит синтез изофермента альдолазы с измененным аминокислотным составом, но способным катализировать ту же самую реакцию. [c.437]

Подкласс 4.1. Из ферментов этого подкласса наиболее известны альдолазы, катализирующие реакции альдольной конденсации, в основе которых лежит расщепление или образование связей С—С. [c.67]

Лиазы являются катализаторами отщепления от субстратов негидролитическим путем определенных групп с образованием двойной связи или с присоединением группы к двойной связи. Одни из них катализируют отщепление воды, другие — углекислоты или аммиака. Фермент альдолаза катализирует расщепление фруктозо-дифосфата на две молекулы фосфотриоз. Многие из них принимают участие в реакциях цикла Кребса. [c.120]

Лиазы катализируют реакции присоединения групп к двойным связям и реакции противоположного направления — отщепление каких-либо групп по месту двойных связей, Альдолаза расщепляет фруктозо-1-6-дифосфат на трехуглеродиые соединения, пируватдекарбоксилаза отщепляет СО2 от пировиноградной кислоты, Углерод-сера-лиазы и углерод-галоген-лиазы могут использоваться при трансформации микробами синтетических соединений. [c.84]

Расщепление фруктозодифосфата (реакция 4) катализируется альдолазой [уравнение (7-64)] в результате образуются глицеральдегид-З-фосфат и диоксиацетонфосфат. Между этими двумя триозофосфата ми в результате действия изомеразы устанавливается равновесие (реакция 5 см. также гл. 7, разд. И, 4). Таким образом, обмен обеих половинок гексозы может пойти по пути превращения в пируват через глицеральдегид-З-фосфат. В то же время для диоксиацетонфосфата существует и другой путь, связанный с восстановлением в глицерофосфат— предшественник липидов н промеж ггочныА продукт в некоторых типах брожения. [c.337]

Четвертую реакцию гликолиза катализирует фермент альдолаза. Под влиянием этого фермента фруктозо-1,6-бисфосфат расщепляется на две фосфотриозы [c.329]

Альдегид-лиазы — ферменты, катализирующие расщепление С—С-связей в углеводах. Характерный представитель — альдолаза (см. Альдолаза), катализирующая обратимую реакцию расщепления фруктозодифосфата до фосфотриоз. [c.94]

Ферментативный катализ альдольной конденсации также можно условно разделить на составляющие стадии. Нативная альдолаза катализирует стереоспецифическое отщепление протона от фосфата диоксиацето-на, причем было найдено, что скорость этой реакции, измеренная по обмену трития с растворителем, намного выше, чем общая скорость реакции, катализируемой альдолазой. Иными словами, скорость реакции определяет преимущественно стадия конденсации [схема (64)]. Если фермент модифицировать действием карбоксипептидазы, то происходит специфическое уменьшение ферментативной активности на стадии отщепления протона и скорость определяющим процессом становится именно эта стадия. Обмен трития при этом становится незначительным, а при использовании диоксиацетона, содержащего дейтерий в положении, где идет отщепление протона, скорость общей реакции начинает зависеть от дейтериевого изотопного эффекта. С этим же модифицированным ферментом наблюдается быстрая реакция обмена карбонильного компонента реакции глицераль-дегид-З-фосфата на гексозодифосфат схема (64), стадия 2, быстрая [121]. [c.102]

Треонин-альдолаза (КФ 4.1.2.5) катализирует реакцию альдольного разуплотнения [c.235]

Образовавшийся фруктозо-1,6-дифосфат разрывается на две триозы фосфодиоксиацетон и 3-ФГА. Разрыв катализируется фруктозо-1,6-дифосфатальдолазой (альдолазой), являющейся ключевым ферментом этого пути. Достаточно обнаружить альдолазу, чтобы получить свидетельство существования гликолитического пути у организма. В последующие реакции может включаться только 3-ФГА. Фосфодиоксиацетон превращается в 3-ФГА в реакции изомеризации, катализируемой триозофосфатизомеразой. [c.212]

Ферменты, катализирующие отщепление от субстратов негидролитическим путем определенных групп, в систематической номенклатуре ферментов обозначаются термином лиазы . К этому классу относится целый ряд ферментов, катализирующих самые разнообразные реакции. Некоторые из этих ферментов катализируют отщепление воды (гидратазы), другие—отщепление углекислого газа (декарбоксилазы) или аммиака (углевод-азот-лиа-зы), фермент альдолаза катализирует расщепление фруктозоди-фосфата на две молекулы фосфотриоз и т. д. Ниже приведены отдельные представители ферментов класса лиаз. [c.151]

К десмолазам относятся ферменты, катализирующие реакции, при которых происходит разрыв химических связей между атомами углерода в молекулах органических веществ. Примером десмолазы может быть назван широко распространенный в тканях и встречающийся в растениях фермент альдолаза, катализирующий обратимый распад фруктозо-1,6-дифосфата с образованием фэсфэдиоксиацетона и фосфоглицеринальдегида. [c.192]

Эти методы используются и в тех случаях, когда непосредственных спектральных изменений в смеси не происходит, но продукт ферментативной реакции участвует в другой реакции, которая уже идет с изменением поглощения. Например, альдолаза катализирует превращение фруктозо-1,6-дифосфата в глицеральдегид-З-фос-фат и дигидроацетонфосфат. Глицеральдегид-З-фосфат-дегидроге-наза восстанавливает НАД , и появление НАД-Н сопровождается изменением поглощения при 340 нм. TaKHjw образом, альдолазу можно определить по кинетике появления НАД-Н в присутствии избытка фруктозо-1,6-дифосфата, глицеральдегид-З-фосфат-дегид-рогеназы и НАД (рис. 5.4). Восстановление НАД или окисление НАД-Н осуществляется в ходе большого числа метаболических реакций. Все описанные измерения можно проводить на довольно дешевых спектрофотометрах, работающих в спектральном диапазоне до 340 нм, и даже пользоваться стеклянными кюветами. Поскольку НАД и НАД-Н сравнительно дороги, лучше иметь кюветы тоньше 1 см. [c.156]

Хотя эти реакции полностью обратимы, общее равновесие играет немаловажную роль в распределении атомов углерода между, крахмалом и пентозомонофосфатами в освещенном хлоропласте. Как Ф6Ф, так и ТФ (триозофосфат) служат субстратами первой транскетолазной реакции [уравнение (6.21)]. От этого в свою очередь зависит, сколько ТФ вступит во вторую реакцию конденсации, катализируемую альдолазой [уравнение (6.22)], и во вторую транскетолазную реакцию [уравнение (6.24)]. Таким образом, при активном удалении Г1Ф углерод будет направляться на синтез крахмала. Весьма вероятно, что удаление Г1Ф обеспечивается глюкозо-1-фосфат — аде-нилилтрансферазой, которая катализирует реакцию, представленную уравнением (6.35), и активируется при высоком соотношении меладу концентрациями ФГК и Рь [c.154]

На основании этих данных Лей и Хореккер [145] предложили гипотетическую последовательность химических превращений, происходящих в активном центре альдолазы (рис. 7-10). Как показано на этой схеме, фермент катализирует раскрытие циклической формы фрукто-зодифосфата, причем в этой реакции, возможно, участвует фосфатная группа субстрата [147]. Реакция р-расщепления может быть инициирована — -группой. Предполагается, что имидазольная группа активного центра служит донором протона, который, как было показано, присоединяется к тому же положению (стереохимически), какое занимала связь между атомами углерода в фруктозо-1,6-дифосфате. Высказано предположение, что перенос протона имидазольной группы осуще- [c.164]

Рассматривая промежуточный обмен углеводов в печени, необходимо также остановиться на превращениях фруктозы и галактозы. Поступающая в печень фруктоза может фосфорилироваться в положении 6 до фруктозо-6-фосфата под действием гексокиназы, обладающей относительной специфичностью и катализирующей фосфорилирование, кроме глюкозы и фруктозы, еще и маннозы. Однако в печени существует и другой путь фруктоза способна фосфорилироваться при участии более специфического фермента—фруктокиназы. В результате образуется фруктозо-Ьфосфат. Эта реакция не блокируется глюкозой. Далее фруктозо-Ьфосфат под действием альдолазы расщепляется на две триозы диоксиацетонфосфат и глицеральдегид. Под влиянием соответствующей киназы (триокиназы) и при участии АТФ глицеральдегид подвергается фосфорилированию до глицеральдегид-З-фосфата. Последний (в него легко переходит и диоксиацетонфосфат) подвергается обычным превращениям, в том числе с образованием в качестве промежуточного продукта пировиноградной кислоты. [c.555]

Конкретное химическое содержание эти.ч нерест] оек представлено следующими тремя реакциями, две из которых — первая и последняя — катализируются ферментом транскетолазой, а средняя — альдолазой. Первый фермент содержит в качестве кофактора тиаминпирофосфат (см. 4.1). Перед последней перестройкой проис.чодит удаление остатка фосфор1Юй кислоты из положения / гептозы, катализируемое ферментом седогептулозо-дифосфатазой [c.369]

После этого 3-фосфоглицериновый альдегид соединяется с фосфодиокснацетоном, и образуется шестиуглеродное соединение — фруктозо-1,6-дифосфат. Эта реакция катализируется ферментом альдолазой [c.129]

Любопытно, что в этой системе алло-треонин является более активным субстратом, чем треонин [185, 258, 259]. По-видимому, ферментативная реакция в слабой степени обратима, однако стерическая конфигурация продукта, образующегося при обратной реакции, не установлена [261]. Для фермента, катализирующего расщепление треонина на глицин и ацетальдегид, были предложены названия глициногеназа [258] и альдолаза оксиаминокислот [262]. Механизм реакции расщепления треонина изучали Снелл и сотрудники [260, 263] они описали неферментативное обратимое расщепление треонина в присутствии пиридоксаля и солей металлов [260, 263]. Оказалось, что при ферментативной реакции коферментом является пиридоксальфосфат [238] [c.336]

Из разных клеток были выделены и очищены альдолазы неско.льких различных типов и свойства их были изучены. Наиболее тщательно исследована альдолаза из скелетных мышц кролика. Активная форма фермента представляет собой тример, состоящий из трех полипептидных цепей. Известно, что этот фермент в отсутствие альдотриозы катализирует обмен водорода в НгС — ОН-группе диоксиацетонфосфата и проявляет стереоспецифичность, противоположную стереоспецифичности триозофосфатизомеразы, которая обладает такой же стереоспецифичностыо и таким же механизмом действия, как и глюкозофосфатизомераза (реакция XI.4). Специфичность альдолазы из скелетных мышц кролика в отношении возможных субстратов свидетельствует о том, что диоксиацетонфосфат (и соответствующая часть молекулы гексозы) взаимодействует с ферментом высокоизбирательным [c.287]

Лиазы являются ферментами, катализирующими расщепление негидролизуемых химических соединений. Наиболее важными из них являются ферменты, которые катализируют разрыв связи между двумя атомами углерода. Если этот разрыв происходит у карбоксильной группы, освобождается СО2 и фермент называется декарбоксилазой. Существует значительное число декарбоксилаз животного и бактериального происхождения, которые декарбоксилируют простые или замещенные карбоновые кислоты, в том числе аминокислоты. Реакции декарбоксилирования имеют необратимый характер. Клиа-зам относятся также такие ферменты, как альдолазы, гидро-лиазы, гидратазы, десульфогидразы. [c.211]

В отличие от этого класса ФДФ-альдолазы класса I, характерные для высших животных и растений, простейших и кишечнополостных, нечувствительны к ингибированию хелатирующими агентами и не содержат связанного иона металла [280, 281]. ФДФ-альдолазы класса I проявляют типичную субстратзависимую инактивацию при выдерживании комплекса фермент — диоксиаце-тонфосфат в боргидриде [286]. Инактивация происходит в результате восстановления основания Шиффа, которое образуется при конденсации диоксиацетонфосфата с е-ЫНг-группой остатка лизина в активном центре фермента [287]. В соответствии с этим механизмом действия ФДФ-альдолаз класса I основания Шиффа играют роль электрофильных центров и заменяют ион металла, который играет эту роль в случае ФДФ-альдолаз класса II [281, 288]. Это предположительное сходство механизмов действия проиллюстрировано на рис. 14.6 и подтверждается тем, что ФДФ-альдолазы класса I и II катализируют сходные реакции обмена и Ю в субстратах [288]. Сходство механизмов действия оснований Шиффа и связанных с ферментом ионов металла, изображенное на рис. 14.6, распространяется и на другие типы реакций, особенно на декарбоксилирование а-кетокислот [28, 289, 289а]. Для такого сходства механизмов действия ФДФ-альдолаз необходимо, чтобы ферменты класса II образовывали мостиковый комплекс фермент — М.2+ — субстрат. [c.481]

Так как реакции, катализируемые аминами, имеют очень много сходных черт, то можно предположить, что если фермент катализирует одну из них, то он способен катализировать и другие. Для альдолазы, расщепляющей 2-кето-3-дезокси-6-фосфоглюконат до пировиноградной кислоты и глицеральдегид-З-фосфата, было найдено, что это действительно так [127]. Помимо катализа альдольной конденсации, этот фермент катализирует енолизацию производных пировиноградной кислоты (на что указывает быстрый обмен водорода в метильной группе субстрата), а также декарбоксилирование оксалоацетата, которое протекает лишь в 200 раз медленнее, чем суммарная реакция. Кроме того, интересно отметить, что этот фермент подвергается необратимому ингибированию под действием бромзамещен-ного пирувата. Этот ингибитор присоединяется, по-видимому, к ферменту так же, как и пируват, однако затем он инактивирует фермент, алкилируя некоторую основную группу активного центра. Не исключено, что эта основная группа участвует в механизме ферментативного действия при [c.106]

Четвертый этап характеризуется разрывом шестиуглеродной цепи фруктозо-1,6-дифосфорной кислоты с образованием 3-фосфоглицериналь-дегида и фосфодиокс и ацетона. Эта реакция катализируется ферментом альдолазой. При прибавлении ее к раствору фруктозо-1,6-дифосфорной кислоты получается смесь 3-фосфоглицеринальдегида и фосфодиоксиацето-на (триозофосфорные кислоты). Образование их можно наблюдать при сбраживании глюкозы в дрол<жевом соке при прибавлении к нему раствора монойодуксусной кислоты, являющейся одним нз гликолитических ядов. Монойодуксусная кислота блокирует спиртовое брожение на стадии образования триозофосфорных кислот. В дрожжевом соке в этом случае накопляется смесь из гексозодифосфорной и триозофосфорных кислот. [c.280]

Фермент, катализирующий эту реакцию (NANA-альдолаза, КФ 4.1.3.3), обнаружен также у Е. oli К-235 и в тканях некоторых животных. Он очищен в 1700 раз из коркового слоя почек свиньи [80]. [c.281]

Известно, что 6-фосфофруктокиназа эритроцитов способна к самоассоциации, ведущей к образованию ассоциатов неограниченной длины [76, 77]. Остальные ферменты гликолиза склонности к самоассоциации не проявляют. Можно полагать, что центры ассоциации в молекуле 6-фосфофруктокиназы в физиологических условиях насыщаются следующим образом один из центров ассоциации участвует в посадке на димер белка полосы 3, а другой насыщается фруктозобисфосфат-альдолазой, то есть ферментом, катализирующим стадию гликолиза, следующую за фосфофруктокиназной реакцией. Тример 6-фосфофруктокиназы, фиксированный на тримере димеров белка полосы 3, должен присоединить три молекулы фруктозобисфосфат-альдолазы. Посадка молекул 6-фосфофруктокиназы и фруктозобисфосфат-альдолазы на якорный белок мембраны эритроцитов показана схематически на рисунке 20. [c.179]

Получение ряда редких или не встречающихся в природе сахаров возможно с помощью альдолазы (А. S. Seriani et al, 1982, G. М. Whitesides et al, 1983)—фермента, катализирующего альдольную конденсацию диоксиацетонфосфата и некоторых его аналогов с альдегидами. Альдолазы могут найти применение также при получении меченых соединений. С учетом интереса к реакциям альдольной конденсации в органическом синтезе, а также синтезе углеводов можно предположить, что альдолазы в ближайшие годы найдут широкое практическое применение. [c.63]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология