Серин и глицин

Следует отметить, что в выяснение биологической роли витамина В и пиридоксальфосфата в азотистом обмене существенный вклад внесли А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, Э. Снелл, Д. Мецлер, А. Майстер и др. Известно более 20 пиридоксалевых ферментов, катализирующих ключевые реакции азотистого метаболизма во всех живых организмах. Так доказано, что пиридоксальфосфат является простетической группой аминотрансфераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы (КН,-группы) от аминокислот на а-кетокислоту, и декарбоксилаз аминокислот, осуществляющих необратимое отщепление СО от карбоксильной группы аминокислот с образованием биогенных аминов. Установлена коферментная роль пиридоксальфосфата в ферментативных реакциях неокислительного дезаминирования серина и треонина, окисления триптофана, кинуренина, превращения серосодержащих аминокислот, взаимопревращения серина и глицина (см. главу 12), а также в синтезе б-аминолевулиновой кислоты, являющейся предшественником молекулы гема гемоглобина, и др. [c.227]

БИОСИНТЕЗ СЕРИНА И ГЛИЦИНА [c.121]

Обмен серина и глицина. Образование одноуглеродных групп 351 [c.5]

Первичным событием здесь является активация глутаматдегидрогеназы ионами известно, что этот фермент активируют как катионы, так и анионы, но механизм их действия различен. Образующийся в результате реакции глутамат служит донором аминогрупп для синтеза аланина и глицина (что способствует образованию этих двух аминокислот в тех случаях, когда возросшие концентрации ионов в крови должны быть осмотически уравновешены повышением содержания аминокислот внутри клетки). Обе аминокислоты, аланин и глицин, так же как и серии, тормозят по принцииу обратной связи реакцию глутамин-синтетазы — важный путь дальнейшего использования глутамата в результате этого концентрация глутамата может еще больше возрастать и он может использоваться для дополнительного синтеза аланина и глицина. Такого рода взаимодействия ведут к экспоненцио.льному повышению концентраций всех четырех аминокислот — глутаминовой кислоты, аланина, серина и глицина (рис. 44) первоначальным сигналом для запуска этого регуляторного каскада может быть что-то очень простое, вроде, например, изменения концентрации Ыа+ или С1 , происходящего сначала в окружающей среде, а затем в крови и, наконец, в клетке. Система этого тина является автокаталитической и автоматической изменение внешней солености очень быстро приводит к надлежащему сдвигу внутриклеточной концентрации аминокислот, поддерживающему осмотический баланс (а тем самым и постоянство объема клетки). [c.139]

РИС. 14-12. Метаболизм серина и глицина. [c.119]

Белковая часть молекул П. может иметь упрощеюгый аминокислотный состав. Так, в белковых цепях протеогепа-ринов преобладает чередование остатков серина и глицина. В других П. наряду с аналогичньши участками, несущими углеводные цепи, имеются домены с более разнообразным аминокислотным составом, с помощью к-рых осуществляется комплексообразование с др. биополимерами или закрепление П. в клеточной мембране. Примеры полного установления аминокислотной последовательности белковой части П. вследствие серьезных эксперим. трудностей пока немногочисленны. [c.112]

Турба и др. (1943) использовали для разделения нейтральных аминокислот различия в их изоэлектрических точках. Нейтральные аминокислоты по положению их изоэлектрических точек можно расположить в ряд цистин (pH 5,0), серия (5,5), метионин (5,82), лейцин (5,88), валин (5,89), глицин (6,05), аланин (6,11), пролин (6,13). Цистин, имеющий самое низкое значение изоэлектрической точки, адсорбируется в колонке окиси алюминия в слегка подкисленной уксусной кислотой водноспиртовой среде значительно сильнее других компонентов и поэтому может быть количественно от них отделен. Далее к раствору добавляется формальдегид, который, по предположению авторов, значительно повышает кислотность аминокислот, в особенности серина и глицина, благодаря чему последние можно отделить на колонке анионообменной окиси алюминия. Из оставшихся аминокислот формальдегид удаляется и pH раствора доводится до 5,5. Этот раствор затем пропускается через колонку отбеливающей земли — флоридина, на которой происходит отделение основных аминокислот — аланина и пролина и от более кислых компонентов — лейцина, валина и метионина. Последние можно разделить при помощи активированного угля. [c.126]

В качестве донатора формильных групп фолиевая кислота участвует в биосинтезе нуклеотидов (стр. 268), в реакциях взаимных превращений аминокислот серина и глицина, а когда формильный остаток восстанавливается до метильной группы, производные этой кислоты активируют процесс трансметилирования. [c.99]

ОБМЕН СЕРИНА И ГЛИЦИНА. ОБРАЗОВАНИЕ ОДНОУГЛЕРОДНЫХ ГРУПП [c.351]

Взаимопревращения серина и глицина осуществляются ферментом серинальдолазой, для действия которого необходим пиридоксальфосфат. [c.411]

Колонка пирексовая спиральная, 3,7 мХ.4 мм (внутр. диаметр) неподвижная фаза 3% 07-/7 на хромосорбе V ИР, размер частиц 80—100 меш газ-носитель гелий скорость потока 30 мл/мин программирование температуры от 90 до 200 °С со скоростью 3°С1мин детектор масс-спектрометр (температура источника ионов 260 °С энергия электронов 22,5 эВ время съемки одного спектра в диапазоне т/г от О до 410 5 с). Идентифицированы Ы-трифторацетилпроизводные н-бутиловых эфиров следующих аминокислот I — аланина 2 —треонина 3 — серина и глицина 4 — валина 5 — изолейцина и лейцина 6 — пролина 7 — аспарагиновой кислоты 8 — фенилаланина 9 — тирозина 10 — глутаминовой кислоты П — лизина 12 — аргинина. [c.88]

В наименовании пептидов обычно первым указывается остаток аминокислоты, несущий свободную -аминогруппу. Если аминокислота вступает в пептидную связь своей карбоксильной группой, то она рассматривается как ацильный радикал и соответственно приобретает окончание— ил. Концевая аминокислота, содержащая свободную карбоксильную группу, не меняет своего названия. Тринентид, состоящий из аланина, серина и глицина, будет называться глицилаланилсерином, если он имеет следующее строение [c.38]

Фиг. 6. Одномерные разделения методом Хейнса и др. [9]. А. П—Э — ФФ —(н-пропанол —этанол —пирофосфатный буфер). .Разделение серина и глицина рехроматографией. В. П —Э —Т (н-пропа-нол—этанол —тартратный буфер). Количество каждой аминокислоты (слева направо) 0,4, 0,3, 0,2, 0,1 мкмоль (сокращения те же, что в подписи к фиг. 2 и 7).

Фракции гидролизатов, обладающие высокой стрепогениновой активностью, как правило, содержат особенно большие количества глутаминовой кислоты, серина и глицина это побудило Вулли [2582, 2583] синтезировать пептиды с различной последовательностью этих аминокислот. Однако стрепогениновая активность полученных трипептидов Н-8ег-01у-01и-0Н и Н-01у-8ег-01и-0Н оказалась весьма низкой 1 и 0,4 единиц/мг соответственно. [c.345]

Кастельфранко и Браун [21] сделали вывод, что амитрол в присутствии систем, порождающих свободные радикалы, поглощает электрон и становится свободным радикалом, который присоединяется к белкам и, возможно, аминокислотам независимо от их природы. Но Картер и Нейлор [43] и Картер [44] показали, что меченые серин и глицин легко обмениваются меткой с 3-АТАЛом, в то время как с глюкозой, сукцинатом, аланином, глиоксилатом и формиатом этот процесс протекает значительно медленнее. 3-АТАЛ образуется скорее всего конденсацией амитрола с сери-ном [16, 44] примерно таким же путем, как образуется 3-(пиразо-лкл-1)-2-аминопропионовая кислота из пиразола и серина [45] [схема (4)]. В лаборатории автора изучается способность [c.189]

В реакциях трансметилирования SAM превращается в S-аденозилгомоцистеин (SAG), который гидролитически расшепляется с образованием аденозина и гомоцистеина. Последний может снова превращаться в метионин с участием метил-Н -фо-лата и витамина В,2. Регенерация метионина тесно связана с обменом серина и глицина и взаимопревращениями производньис Н -фолата (рис. 9.12). [c.249]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология