Серин обмен

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

Глицин синтезируется переаминированием глиоксиловой кислоты, а глиоксиловая кислота, как сейчас установлено в опытах с микробами, возникает при расщеплении одного из членов цикла трикарбоновых кислот, а именно изолнмонной кислоты (на глиоксиловую и янтарную). В то же время пусковая реакция цикла (конденсация ацетилкоэнзима А со щавелевоуксусной кислотой) материально обеспечивается углеводным обменом, поскольку пировиноградная кислота — промежуточный продукт углеводного обмена — путем карбоксилирования дает щавелевоуксусную кислоту или, подвергаясь окислительному декарбоксилированию в присутствии КоА, дает ацетилкоэнзим А (стр. 260). Кроме того, глицин может образоваться при распаде серина. [c.379]

Следует отметить, что в выяснение биологической роли витамина В и пиридоксальфосфата в азотистом обмене существенный вклад внесли А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, Э. Снелл, Д. Мецлер, А. Майстер и др. Известно более 20 пиридоксалевых ферментов, катализирующих ключевые реакции азотистого метаболизма во всех живых организмах. Так доказано, что пиридоксальфосфат является простетической группой аминотрансфераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы (КН,-группы) от аминокислот на а-кетокислоту, и декарбоксилаз аминокислот, осуществляющих необратимое отщепление СО от карбоксильной группы аминокислот с образованием биогенных аминов. Установлена коферментная роль пиридоксальфосфата в ферментативных реакциях неокислительного дезаминирования серина и треонина, окисления триптофана, кинуренина, превращения серосодержащих аминокислот, взаимопревращения серина и глицина (см. главу 12), а также в синтезе б-аминолевулиновой кислоты, являющейся предшественником молекулы гема гемоглобина, и др. [c.227]

У бактерий найдены ферменты, катализирующие рацемизацию аланина, метионина, глутамата, пролина, лизина и серина, а также эпимеризацию оксипролина и диаминонимелата. Последний фермент, как точно известно, участвует в биосинтезе L-лизина. Кроме того, в обмене пролина ж аланина у некоторых организмов участвуют D-формы, а не L-изомеры. Метаболическая роль других ферментов не столь ясна мон но думать, что они участвуют в синтезе D-аминокислот, используемых для построения клеточных оболочек. [c.446]

Функция печени в углеводном обмене чрезвычайно велика и многогранна. Она способна синтезировать гликоген из глюкозы и неуглеводного материала. Таким материалом может слулсить молочная кислота, глицерин, продукты расщепления- гликокола, аланина, тирозина, фенилаланина, серина, треонина, цистеина, валина, изолейцина, аспарагиновой и глутаминовой кислот, аргинина и пролина. Это так называемые глюкогенные кислоты. Печень может окислять пировиноградную кислоту с образованием АТФ, которая и используется печенью для превращения молочной кислоты в гликоген. [c.84]

Обмен глицина и серина [c.451]

Аминокислоты в глюконеогенезе. Обмен белков тесно связан с обменом углеводов через цикл трикарбоновых кислот. Атомы углерода различных аминокислот мотут преобразовываться в ацетил-КоА или промежуточные продукты цикла, т. е. аминокислоты могут служить источником в синтезе углеводов. По способности участвовать в глюконеогенезе аминокислоты делятся на три группы I) гликогенные, 2) кетогеи-иые, 3) гликогенные и кетогенные. Гликогенные — это аминокислоты, которые могут быть предшественниками пировиноградной кислоты, а следователбно, и глюкозы. К гликогенным относятся 15 аминокислот аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, гистидин, метионин, цистеин, пролин.серин, треонин, триптофан, валнн. Кетогенные — это, аминокислоты, при катаболизме которых может образоваться ацетоуксусная кислота. Лейцин — только кетогевяая аминокислота. Четыре аминокислоты (фенилаланин, тирозин, лизин, изолейцин) являются одновременно и гликогенными, и кетогенными. [c.6]

Серин легко превращается в пируват под действием сериндегидратазы. В связи с этим в тканях имеются условия для превращения глицина (через серин) в пируват. Этим путем осуществляется участие глицина в обмене углеводов. Важную роль играет серин в биосинтезе сложных белков — фосфопротеинов, а также фосфоглицеридов. Помимо фосфатидилсерина, углеродный скелет и азот серина используются в биосинтезе фосфатидилэтаноламина и фосфатидилхолина (см. главу 11). [c.453]

К С. относятся также нек-рые ферменты, катализирующие различные синтетич. реакции в обмене аминокислот, напр, триптофан-синтаза, осуществляющая образование триптофана из серина и индола, а также цистеин-синтаза, катализирующая синтез цистеина из серина и HaS. Коферментом обеих этих С. является пиридоксальфосфат. [c.442]

В тканевом обмене млекопитающих и у микроорганизмов большое значение имеет процесс взаимопревращения глицина и серина. Шимин [165] впервые показал превращение серина в глицин при введении крысам и морским свинкам вместе с бензойной кислотой N -серина, меченного в карбоксильной группе в выделенной из мочи животных гиппуровой кислоте содержание в карбоксильной группе глицина было почти таким же, как и в исходном серине. Установлено также превращение глицина в серин [163]. Имеются многочисленные данные [166—170] об обратимом взаимопревращении глицина и серина, в котором участвует одноуглеродный остаток, представленный в следующей схеме в виде муравьиной кислоты [c.325]

Нарушения азотистого обмена возникают также при недостатке других витаминов комплекса В, как, например рибофлавина, никотиновой кислоты, входящих в состав многих ферментов аминокислотного обмена. Обмен метильных групп метионина и холина, а также биосинтез белка нарушен при недостаточности витамина Bj2. При недостатке витамина Вха и фолиевой кислоты наблюдаются серьезные нарушения биосинтеза пуринов, порфиринов, серина, гликокола и креатина. [c.396]

Нарушения синтеза. Существуют, по-видимому, еще некоторые за-болемния, которые следует поставить в связь с нарушениями в обмене нуклеиновых кислот. Примером такого рода заболеваний может служить пернициозная анемия (злокачественное малокровие). Витамин В а, а также фолиевая кислота оказывают определенный лечебный эффект при пернициозной анемии. В настоящее время имеется ряд факторов, которые указывают на участие фолиевой кислоты (стр. 181) и витамина Bj2 (стр. 183) в биосинтезе нуклеиновых кислот. Было показано, что молочнокислые бактерии находятся в оптимальных условиях развития также и в том случае, если в питательной среде витамин Bjg замещен тимидином (тиминдезокси-рибозидом) или ТИМИНОМ. На основании этого было высказано предположение о том, что витамин Bj2 играет коферментную роль в биосинтезе тимина или тимидина. Известно далее, что фолиевая кислота усиливает синтез тимина в тканях. При недостаточности названных двух витаминов нарушается также использование гликокола, серина и муравьиной кислоты для синтеза пуриновых оснований. [c.398]

Основная масса азота большинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глютаминовую и аспарагиновую кислоты или а-аланин. Содержание этих трех аминокислот в белках достигает 25—30%. Кроме того, в процессах обмена в животных тканях указанные аминокислоты возникают из других аминокислот. Так, глютаминовая кислота образуется из пролина, оксипролина, орнитина и, возможно, из гистидина аланин образуется из триптофана, цистина и, вероятно, из серина. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, составляет также около 25—30% белковой молекулы. В результате около 50—60% белковой молекулы составляют аспарагиновая кислота, аланин, глютаминовая кислота и аминокислоты, связанные с ними прямым переходом в обмене. [c.354]

Серин тесно связан с обменом пировиноградной кислоты, и из него, как и из а-аланина, могут синтезироваться углеводы. Ниже приведена реакция превращения серина в пировиноградную кислоту [c.251]

Серин участвует также в реакции синтеза триптофана из индола и серина эта реакция рассматривается в разделе, посвященном обмену триптофана. [c.329]

В случае хелатных циклов с металлами с различающимися типами связей, например хелатов меди (II) с кислород- и азотсодержащими соединениями, эффективность рассматриваемого процесса будет зависеть от подвижностей координирующих групп лиганда, в состав которых входят протоны. Расчеты показали [282], что скорость разрыва связи медь — кислород в тысячу раз выше, чем скорость разрыва связи медь — азот. Отсюда следует, что быстрое раскрытие циклов по связям медь—кислород не должно ускорять реакцию протонного обмена [комплексы ионов меди (II) с моноэтаноламином и серином], в то время как любые раскрытия хелатных циклов с металлом в комплексах с этилендиамином оказываются эффективными в обмене протонами. В пользу этого механизма говорит также наблюдаемое небольшое ускорение протонного обмена в комплексах ионов меди (II) с аспарагином (см. табл. 5.19), где имеется тот же фрагмент двух связей медь — азот, что и в комплексах с этилендиамином. Однако в комплексе с аспарагином большая жесткость всего хелатного цикла с металлом должна затруднять обмен за счет раскрытия цикла, и катализ следует ожидать в более щелочных областях, что и наблюдается в эксперименте. [c.198]

Установлено, что в составе пептидных цепей некоторых белков имеется фосфосерин. Фосфосерин и его пептиды были выделены из белков недавно фосфосерин изолирован в кристаллическом виде [229—232]. 0-фосфодиэфир L-серина и этаноламина найден в мышцах черепахи [233]. Сведения об обмене этих соединений немногочисленны известно, что некоторые из них чувствительны к действию фосфатаз [234]. [c.333]

Эта реакция играет важную роль не только в гликолизе, но и вообще в обмене олиго- и полисахаридов (см. стр. 310). Она катализируется ферментом фосфоглюкомутазой, который содержит один остаток серина с ОН- [c.285]

Рассмотрение обмена аминокислот по биогенетическим семействам [7] показало, что наибольший удельный вес во все изучавшиеся периоды роста и развития яровой вики принадлежит аминокислотам группы аспартата (лизин, метионин, треонин, изолейцин, аспарагиновая и аспарагин), связанным с обменом ок-салоацетата, и глутамата (аргинин, пролин, глутаминовая, глутамин и у-аминомасляная), сопряженным в обмене с а-кетоглута-ратом, т. е. аминокислотам, связанным с циклом ди- и трикар-боновых кислот (см. табл. 3). Содержание этих групп от 28-го до 67-го дней после посева снижается более чем в 3,5—4 раза, что связано с изменением удельного веса азотистых соединений в метаболизме растений по мере роста и развития за счет интенсификации обмена и возрастания удельного веса углеводов [8]. На долю семейств нирувата (аланин, валин, лейцин) и серина (серии, цистеин, цистин, глицин) приходится менее 1/3 общего количества свободных аминокислот. Содержание их в процессе вегетации растений также убывает. [c.91]

Детальное обсуждение этой схемы, в которой мы снова возвращаемся к рассмотренному ранее синтезу триптофана из серина и индола, увело бы нас слишком далеко. Мы должны удовольствоваться тем, что обнаружили на ней 23 маленькие поперечные линии, указывающие, в каких местах блокирован синтез у мутантов разных организмов. Более детальное изложение этой проблемы можно найти в книге Вагнера и Митчелла Генетика и обмен веществ . [c.235]

Холин (триметил-2-гидроксиэтиламмоний) — структурный мент сложных липидов (см. 14.1.3). Имеет большое значение витаминоподобное вещество, регулирующее жировой обмен, организме холин может образоваться из аминокислоты сери-При этом сначала в результате декарбоксилирования серина учается 2-аминоэтанол (коламин), который затем подвергает-йсчерпывающему метилированию при участии S-аденозилме-)кина (SAM) (см. 6.8 и 13.3). [c.253]

Изучение ДОВ спиральных полипептидов продолжается несколько лет, однако среди этих публикаций очень мало работ посвящено пептидам с короткими цепями. Около двух лет назад Кеннер в Ливерпуле предложил авторам настоящей статьи исследовать ДОВ ряда синтезированных им диастереомерных пептидов. Это был прекрасный источник для получения материала. Были испытаны все диастереомерные ди-, три- и тетрапептиды аланина [29] (ср. рис. 6), а также соответствующие производные серина, синтезированные советским ученым В. Г. Ивановым в лаборатории Кеннера. Несомненно, что и другие группы ученых работают с теми же рядами соединений, и мы надеемся, что обмен информацией поможет избежать дублирования работ. [c.198]

Пути синтеза и распада аминокислот бывают часто, но не всегда различными. В ряде случаев противопоставление синтеза и катаболизма носит произвольный характер, например при рассмотрении обмена аргинина, орнитина и цитруллина или глицина и серина. В нижеследующих разделах этой главы при рассмотрении обмена каждой аминокислоты реакции синтеза и катаболизма обсуждаются вместе. Такой порядок изложения представляет некоторые удобства, однако совершенно очевидно, что многие реакции обмена служат связующими звеньями между аминокислотами, обмену которых посвящены отдельные разделы. [c.307]

Опубликованы данные, согласно которым превращение серина в глицин в экстрактах одного из видов lostridium происходит в присутствии дифосфопиридиннуклеотида, ионов марганца, пиридоксальфосфата, ортофосфата и нового фактора, обозначенного как кофермент С. Этот фактор отличается от упомянутых выще производных фолевой кислоты. Из С. ylindrosporum были выделены 5 групп птеридиновых соединений, обладающих активностью кофермента С оказалось, что некоторые из них содержат глутаминовую кислоту, глицин, серин и аланин [208, 209]. Имеются указания на то, что в обмене одноуглеродных соединений может участвовать витамин Е [215]. Так, например, при введении кроликам с недостаточностью витамина Е С -мура-вьиной кислоты последняя включалась в нуклеиновые кислоты и белки значительно более активно, чем у контрольных животных если вводили 1-С -глицин, то у животных с недостаточностью витамина Е включение изотопа было понижено. [c.329]

Биосинтетические процессы, приводящие к образованию фосфатидилхолина, фосфатидилэтаноламина и фосфатидилсерина, представлены на фиг. 115. Первые два продукта получаются при взаимодействии В-а,р-дигли-церида с ЦДФ-холином и ЦДФ-этаноламином (см. гл. VHI). Фосфатидил-этаноламин может также возникать при декарбоксилировании фосфатидилсерина. Кроме того, он может превращаться в фосфатидилхолин в реакции метилирования с участием S-аденозжлметионина. Фосфатидилсерин образуется в печени в результате обменной реакции между фосфатидилэтанол-амином и свободным L-серином [c.407]

Дальнейшая судьба кетокислоты зависит от типа той аминокислоты, из которой она образовалась. Вообще говоря, катаболизм каждой аминокислоты требует особого изучения. Так, например, глицин представляет собой простейшую аминокислоту, однако в обмене веществ он может участвовать в образовании муравьиной и уксусной кислот, этаноламина, серина, аспарагиновой кислоты, жирных кислот, рибозы, пуриновых и пиримидиновых оснований и протопорфирина. Таким образом, глицин может играть важную роль в обмене углеводов, жиров, белка, нуклеиновых кислот и гемоглобина, что является прекрасной иллюстрацией взаимоотношений, существующих в организме между разными типами обмена. Другие аминокислоты также претерпевают сложные метаболические превращения, описание которых выходит за пределы данной книги. Обычно аминокислоты разделяют на гликогенные и ке-тогенные, подчеркивая тем самым их способность образовывать глюкозу и гликоген, т. е. участвовать в углеводном обмене, или же вступать в реакции обмена липидов и образовывать кетоновые тела. [c.381]

Обработка семян вики НЭМ и ЭИ, не меняя общих закономерностей в содержании всех семейств аминокислот, приводила к значительным отклонениям в их содержании. Так, НЭМ влияла на обмен аминокислот группы нирувата во все периоды роста, повышая общее их содержание, и практически не сказывалась на обмене аминокислот семейства серина. В действии ЭИ наблюдалась несколько иная картина. Обработка ЭИ семян вики влияла на содержание аминокислот группы серина от начала опыта и вплоть до 67-го дня после посева, то есть в изменении соотношения скоростей обмена 3-фосфооксипирувата и аминокислот серина, цистеина и глицина. [c.94]

Исследовано несколько ферментативных реакций, в которых с различной скоростью реагируют про-К- и про-1 -атомы водорода в глицине. Сериноксиметилаза способствует обмену про-5-атомов водорода при проведении реакции в ВгО или в ТгО и в присутствии формальдегида катализирует образование ь-серина [46]. В фотохимически катализируемых реакциях алкилирования ди-и полипептидов также обнаруживается избирательное замещение (до 40%) диастереотонного водорода в звене глина [47—49]. [c.489]

АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

Иное использование аминокислот. Давно известно, что глицин в организме травоядных, а также человека образует гиппуровую кислоту, служащую для обезвреживания бензойной кислоты. Некоторые аминокислоты превращаются в тканях в такие пептиды, как, например глютатион, карнозин, пантотеновая кислота. Серин соединяется с фосфоглице-ридами, образуя составную часть нервной ткани. В организме используются не только самые аминокислоты, но и продукты их распада, при образовании пуринов, креатина и др. Некоторые гормоны, например тироксин и адреналин, происходят из тирозина и фенилаланина. Таким образом, из аминокислот образуются специфические азотсодержащие продукты. Вещества эти нередко обладают сильной биологической активностью и не подвергаются дальнейшим превращениям, свойственным аминокислотам и обычным продуктам их распада. Только при дальнейшем использовании их организмом в специальных биологических целях они подвергаются окончательному сгоранию, но уже без связи с общим белковым обменом. [c.366]

Определенная роль в образовании фосфатидилсерина в организме отводится обменной реакции между фосфатидилэтаноламином и L- epи-ном. Подобный обмен катализирует ферментная система из печени фермент вполне специфичен и неактивен к )-серину и холину. [c.359]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология