Амиды и дипептиды

ИМИДАЗОЛИН (2,3-дигидроимидазол), t , 40 °С. Сильное основание, с р-рами щелочей реаг. с раскрытием цикла, при дегидрировании в присут. никелевого кат. при 350—400 °С образует имидазол. Получ. пропусканием N,N -дифopмилэтилeн-диамина над силикагелем при 400—600 °С. 2-И.— структурный фрагмент молекул некоторых лек. ср-в, напр, нафтизина. ИМИД-АМИДНАЯ ПЕРЕГРУППИРОВКА, превращение диациламидов в смесь изомерных амидов дипептидов [c.217]

Амид дипептида р-аланина............ [c.127]

Сложные эфиры дипептидов циклизуются гораздо -легче, чем сложные эфиры аминокислот. Если растворить эфир дипептида в спиртовом растворе аммиака, то гладко и с хорошим выходом получается дикетопиперазин [262— 264]. Если принять во внимание легкость, с которой сложные эфиры превращаются в амиды, и легкость циклизации амидов дипептидов с выделением аммиака, которая была показана [265], то кажется вероятным, что промежуточной стадией в превращении эфира в дикетопиперазин в аммиачном растворе является амид дипептида. Применение аммиака устраняет также необходимость предварительного получения сложного эфира дипептида, так как в качестве исходного вещества можно использовать а-галогеноацильное производное эфира аминокислоты превращение последнего в сложный эфир дипептида, а затем в дикетопиперазин осуществляется затем в одном процессе [260, 266]. [c.354]

Вейнгартен [641] также считает, что полимеризация в присутствии Й-гексиламина протекает в две стадии в первой, более медленной, образуется амид, дипептид и трипептид вторая стадия, более быстрая, начинается после образования соединений, лежащих между трипептидом и октапептидом. [c.235]

Амид дипептида р-ала-нина [c.68]

Амиды и дипептиды 13,3.1. Общие структурные характеристики [c.279]

Инфракрасные спектры поглощения хелатных соединений некоторых амидов и дипептидов металлов. [c.233]

Приготовлены и изучены хелатные соединения амидов и дипептидов Си, Ni и Zn. [c.233]

Взаимодействием азлактонов с аминами и аминокислотами образуются замещенные амиды и дипептиды. [c.286]

Синтез эфиров N-защищенных дипептидов также протекает без рацемизации. Цианметиловые эфиры свободных аминокислот и пептидов получают из соответствующих N-защищенных соединений путем кислотного отщепления тритильной, формильной или трет-бутилоксикарбонильной группы [837, 1466, 2018]. Концентрация кислоты не должна быть особенно высокой во избежание возможного гидролиза циангруппы до соответствующего амида (45) [c.150]

Вторичные амиды. В сильно разбавленных растворах простые вторичные амиды имеют только одну полосу в области 3440—3400 слг [4, 5, 6, 7]. Эта частота много меньше частоты, соответствующей гидроксильным колебаниям, так что в этом случае имеется надежное доказательство кето-строения. В случае твердого состояния частота поглощения определяется в основном типом имеющейся водородной связи, и для некоторых соединений, в частности для дипептидов, полипептидов и протеинов, было обнаружено две или несколько полос поглощения. В твердом состоянии вторичные амиды с открытой цепью имеют основную полосу МН около 3270 см [4, 6, 7], а в концентрированном растворе могут быть идентифицированы полосы как свободных, так и связанных групп. [c.248]

ХИМОТРИПСИН, фермент класса гидролаз, относится к эндопептидазам. Мол. масса бычьего X. 25 300, р1 9, оптим. каталитич. активность при pH 7,5—8,0, состоит из трех цепей, связанных дисульфидными мостиками. По типу каталитяч. центра относится к группе серин-гистидиновых гидролаз. Образуется в поджелудочной железе позвоночных из предшественника (химотрипсиногена) последоват. отщеплением двух дипептидов в середине цепи. Катализирует гидролиз белков, пептидов, эфиров и амидов аминокислот проявляет специфичность к гидрофобным аминокислотам, участвует в расщеплении белков пищи в тонком кишечнике. Ингибируется ионами тяжелых металлов, борорг. к-тами, диизопропилфторфосфатом и др. Избирательно гидролизует белки пораженных тканей. Использ. для лечения тромбозов, ожогов. [c.654]

Кроме циклических амидов (дикетопиперазинов и лактамов), все аминокислоты способны образовывать уже упомянутые ациклические амиды — дипептиды — путем ацилирования карбоксилом одной кислоты аминогруппы другой. Эти важные вещества будут рассмотрены после разделов об установлении строения и конфигурации аминокислот, которые дополнят сведения о реакциях аминокислот. [c.465]

Морфолоиы 20 и 23 легко подвергаются амииолизу при действии первичных и вторичных аминов с образованием соответствующих амидов 26. Аминолизом морфолонов 20 и 23 метиловым эфиром глицина были получены дипептиды 27 [29] (схема 14). [c.500]

Введение галогена в лара-положение бензольного ядра или гидрирование последнего не приводит к повышению интенсивности сладкого вкуса в ряду а-аспартилфенилалкиламидов [105]. Ароматическая часть этих амидов, так же как и в эфирах дипептидов, может быть заменена на ароматический радикал. Соединения с наиболее интенсивным сладким вкусом содержат фрагмент из семи атомов углерода, а его уменьшение или увеличение приводит к частичной илн полной потере сладкого вкуса. Соединение с максимально сладким вкусом в этом ряду — а-аспартил-а,б-диметиламид — в 100 раз слаще сахарозы. Среди амидов не найдено веществ, обладающих более интенсивным сладким вкусом, чем аспартам. К аспар-таму приближаются описанние в работе [106] o-L-аспартил-и-аланиламиды [c.101]

Дикетопиперазины — нейтральные твердые, довольно высоконлавкие вещества, растворимые в горячей воде и спирте. При действии водных кислот (и щелочей) они, как все амиды, гидролизуются сначала частично, с раскрытием цикла, в дипептид, а затем превращаются в две молекулы аминокислоты [c.494]

Химия и биосинтез лизергиновой кислоты представляет собой особую тему, выходящую за пределы этой статьи, и по этой теме мы отсылаем читателя к обзорам [101, 102]. Пептиды спорыньи (67) представляют собой амиды лизергиновой кислоты, существующие в виде пар эпимеров по С-8. Амины представлены циклическими трипептидами, биосинтез которых остается не вполне ясным. Известно, что они являются производными соответствующих аминокислот, и поскольку из продуцирующего спорынью гриба выделен дипептид (68) [103], предложено, что интермедиатом синтеза являются Л/-ацилированные циклические дипептиды. Полагают, Что этот продукт получается параллельно путем эпимеризации [c.309]

Щелочной гидролиз морфолонов приводил к образованию а-амннокнслот 3 с выходом 64-89%, из которых легко получали амиды реакцией с первичными и вторичными аминами. Так конденсацией морфолона с метиловым эфиром глицина были получены дипептиды 4. [c.215]

В качестве примера рассмотрим синтез дипептида Ас—Phe— Ala—NHj под действием химотрипсина. Известно, что химотрипсин расщепляет амидные и сложноэфирные связи, образованные карбоксильными группами ароматических аминокислот Phe, Туг, Тгр. Реакция протекает через промежуточную стадию образования ацилфермеита, который далее деацилируется с участием воды как нуклеофила. В присутствии других нуклеофилов — аминокислот, их амидов и пептидов можно получить продукты как гидролиза, так и аминолнза. [c.150]

В предыдущем разделе мы рассмотрели допустимые конформации дипептидов и соответствующие конформационные карты. Возникает вопрос — в какой степени будет ограничена свобода пептидной цепи, если атомы водорода амида заменить на метильные группы. Это не праздный вопрос, ибо Ы-метилированные амидные группы входят в состав многих биологически активных соединений пептидной природы (дест-руксин, споридесмолиды, актиномицины, энниатины). Очевидно, конформационные возможности этих соединений ограничены допустимыми конформациями фрагмента С —КР СО— С НК—НК"СО—С , где К, как обычно — боковой радикал, например, аланил (К = СНз), а Н и К" — это Н или СНз. [c.127]

Исследованы инфракрасные спектры ряда модельных соединений вторичных аминов и их солей [905], N, N -диацетил-гексаметиленднамина [906], звеньев С——С в циклополи-гексаметиленаминах [907], пептидной и тиопептидной групп в циклах [908], ряда комплексных соединений металлов с амидами и дипептидами [909]. [c.258]

Превращение химотрипсиногена ь химотрипсин является сложным и не вполне выясненным процессом. В хнмотрипсиногене не удалось обнаружить обычными приемами ни N-концевых, ни С-концевых аминокислотных остатков (Денюэль, Шорм, Нейрат). Это дает основание думать, что молекула химотрипсиногена состоит из одной или нескольких циклических полипептидных цепей. Вопрос несколько осложнен тем, что, возможно, амид цистина занимает оба концевых участка, и поэтому не может считаться окончательно решенным. В зависимости от того, происходит ли это-превращение в результате действия трипсина или химотрипсина, в условиях замедленного или быстрого превращения, образуются различные смеси химотрипсинов (а, в, В, л). Процесс превращения химотрипсиногена в химотрипсин сопровождается появлением N-концевых и С-концевых групп, и в некоторых случаях обнаруживаются свободные дипептиды. Этот процесс может быть изображен в общем виде следующей схемой ( 1ейрат) [c.316]

Ацидиметрическое определение аминного азота. Разработан метод прямого титрования аминного азота в аминокислотах, дипептидах, амидах и т. п. спиртовым раствором соляной кислоты (0,1 и. H I в 90%-ном спирте) с применением of-нафтилкрасного в качестве индикатора. [c.202]

Смотреть страницы где упоминается термин Амиды и дипептиды: [c.220] [c.211] [c.130] [c.495] [c.217] [c.220] [c.180] [c.180] [c.191] [c.356] [c.54] [c.654] [c.333] [c.380] [c.621] [c.292] [c.383] [c.383] [c.129] [c.102] [c.290] [c.130] [c.295] [c.337]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология