Нортропаи

Уже в 1926—1929 гг. лауреатами Нобелевской премии Дж. Самнером и Дж, Нортропом были выделены первые ферменты в кристаллической форме — уреаза, пепсин и трипсин, которые, как было установлено, представляли собой чистые белки. В 1930-х годах были выделены внутриклеточные ферменты — желтый фермент Варбурга и алкогольдегидрогеназа, полученная в кристаллическом виде. Число выделенных в кристаллической форме ферментов с тех пор постоянно возрастало. При этом приходили все новые доказательства системной природы ферментов, состоящих из белковой части (апофермента) и небелковой части (кофермента), которые обеспечивают целостность структуры молекулы фермента и единство его каталитического действия. [c.180]

Не потерял своего значения и метод кристаллизации белков с использованием сульфата аммония, а также метод определения растворимости белка. Последний, предложенный еще Д. Нортропом, основан на правиле фаз Гиббса, согласно которому растворимость чистого вещества при данных условиях опыта зависит только от температуры, но не зависит от количества вещества, находящегося в твердой фазе. Метод может быть выполнен сравнительно легко и быстро в микромасштабах. Обычно определяют растворимость увеличивающегося количества исследуемого белка при постоянном количестве растворителя. [c.33]

Электродами сравнения служили насыщенные каломельные электроды измерения производили при 25° 0,5 на потенциометре фирмы Лидс энд Нортроп (тип К-2). Прежде чем закрепить мембраны между [c.155]

Измерения производили с помощью высокочастотного моста переменного тока (1000 циклов) фирмы Лидс энд Нортроп , снабженного заземлением Вагнера для устранения шума в наушниках, вызванного утечкой тока через них из контура моста в землю. [c.156]

Нобелевская премия (1946, совместно с Дж. X. Нортропом). [c.479]

Дж. Б. Самнер наряду с Дж. X. Нортропом доказал, что полученные ими кристаллические препараты ферментов представляют собой чистые белки. [c.680]

Самнер и Нортроп, применив высаливание ферментов сернокислым аммонием, спиртом или ацетоном, получили ряд ферментов в химически чистой кристаллической форме в количестве многих десятков и даже сотен граммов. [c.121]

Как оказалось, ферменты, приготовленные по Нортропу, являются прекрасно выраженными кристаллами белка, не оставляющими сомнения в их однородности. Впрочем, эти кристаллические ферменты мало похожи иа обычные кристаллы минеральных веществ или органических соединений они содержат значительное количество воды и солей и могут существовать только в насыщенном маточном растворе. При попытках высушивания они разрушаются. [c.121]

Рассмотренные выше представления о механизме изменений чисел переноса в мембранах хотя и являются в настоящее время общепринятыми (в особенности для капиллярно-пористых тел) благодаря работам Михаэлиса и его учеников, а также нашим работам, но не являются единственными. Многие авторы, например Бейтнер, Нортроп, Мейер, Теорелл и ряд других исследователей, выдвигают в этой области другие взгляды, а именно мембрана рассматривается как второй растворитель, в котором концентрации ионов и их подвижности иные, чем в свободном растворе. Многие заключения совпадают с капиллярной теорией, так как, в сущности, принципиальных отличий здесь не сущест- [c.150]

В 20-40-е гг. получили развитие физ.-хим. методы анализа Б. Седиментациоиными и диффузионными методами были определены мол. массы многих Б., получены данные о сферич. форме молекул глобулярных Б. (Т. Сведберг, 1926), выполнены первые рентгеноструктурные анализы аминокислот и пептидов (Дж. Д. Бернал, 1931), разработаны хроматографич. методы анализа (А. Мартин, Р. Синг, 1944). Существенно расширились представления о функциональной роли Б. был выделен первый белковый гормон-инсулин (Ф. Бантинг, Ч. Г. Бест, i922 антитела были идентифицированы как фракция у-глобулинов (1939) и тем самым обнаружена новая ф-ция Б.-защитная. Важным этапом явилось открытие ферментативной ф-ции мышечного миозина (В.А. Энгельгардт, М. Н. Любимова, 1939) и получение первьк кристаллич. ферментов (уреазы-Дж. Б. Самнер, 1926 пепсина-Дж.X. Нортроп, 1929 лизоцима-Э. П. Абрахам, Р. Робинсон, 1937). [c.248]

Если белки в чем-то и проявляют общность в химическом поведении, позволяющем отнести их к одному классу веществ, то это только по отношению к протеолитическим ферментам. Подробно о становлении и развитии энзимологии, а также о механизме ферментативного расщепления белков говорится в следующем томе настоящего издания. Сейчас важно отметить, что в рассматриваемый период в этой области произошли глубочайшие изменения. Обратим внимание лишь на два события, которые оказали решающее влияние на изучение химического строения белковых молекул. Первым из них явилось установление Дж. Самнером (1926 г.) и Дж. Нортропом (1930 г.) белковой природы ферментов, что привело к совмещению задач химического и пространственного строения последних с задачами остальных белков. Второе событие заключалось в строгом доказательстве Э. Вальдшмидт-Лейтцем (1930-е годы) исключительно аминокислотного состава белкового гидролизата, полученного при дробном ферментативном гидролизе, т.е. комбинированном действии представительного набора ставших известными к тому времени протеолитических ферментов. Э. Вальдшмидт-Лейтц показал, что белки являются линейными полипептидами, звенья которых состоят из двадцати стандартных аминокислот с -конфигурацией центрального углеродного [c.66]

В лаборатории Нортропа в 1930-1931 гг. впервые получены в химически индивидуальном и кристаллическом состоянии пепсин, хпмотрипсин и трипсин. [c.33]

В 50-х гг XIX столетия Л. Пастер показал, что сбраживание дрожжами сахара в спирт катализируется веществами белковой природы — ферментами. Ошибка Пастера заключалась в том, что он считал ферменты неотделимыми от живых клеток (в данном случае — дрожжевых), однако это ошибочное представление разделялось многими учеными, его современниками. Поэтому открытие Э. Бухнера, который первым показал, что в водных экстрактах дрожжевых клеток находится набор ферментов, катализирующих превращение сахара в спирт, является, по сути дела, началом формирования науки — энзимологии. В 20-х гг XX в. Р. Вильштеттер впервые получил ряд ферментов в высо-коочищенном состоянии. Однако химическую природу ферментов он не идентифицировал из-за ошибочного исходного представления о том, что ферменты — особый класс низкомолекулярных веществ, сорбированных на белках. В 1926 г Дж. Самнер впервые получил растительную уреазу в виде белковых кристаллов. Четыре года спустя Дж. Нортроп и М. Кунитц представили данные о получении кристаллов трипсина и пепсина, доказав их исключительно белковую природу. Успехи прикладной энзимологии во второй половине XX столетия позволили получить более 2000 ферментов в более или менее очищенном состоянии. [c.59]

Попытки выделить ферменты в индивидуальном состоянии предпринимали многие исследователи, среди которых следует упомянуть А. Я. Данилевского, Р. Вильштеттера и др. Белковая природа ферментов была однозначно доказана в 1926 г. американским биохимиком Дж. Самнером, выделившим в кристаллическом виде фермент уреазу из семян канавалии. В 1930 г. Дж. Нортроп получил кристаллический пепсин, а затем трипсин и химотрипсин. С этого периода ствло общепринятым утверждение, что все ферменты являются белками. [c.177]

Тропановые алкалоиды — алкалоиды пирролидинового ряда, в молекулах которых содержится остаток нортропана, представляющего со-8-аза [3,2,1] бициклооктан [c.301]

Исходя из двухфазного строения студней, в которых фазу II можно рассматривать как полупроницаемую перегородку, а включения первой фазы как осмотические ячейки, представляется возможным объяснить влияние иизкомолекулярных фракций на набухаемость полимеров. Действительно, если во внешней жидкости находится раствор низкомолекулярной фракции, то осмотический ток жидкости в студень уменьшается или при соответствующих концентрациях полимера во внешией жидкости прекращается и даже меняет направление. Нельзя не согласиться с теми доводами в пользу осмотической теории набухания студней, которые привели в свое время Нортроп и Кунитц . [c.200]

НОРТРОП Джон Хоуард [c.368]

Основные научные исследования посвящены химии ферментов, или энзимов. Изучал (1917) ферменты, катализирующие разложение мочевины на азот и двуокись углерода. Затем (1921) избрал объектом изучения ферменты бобов канаваллия. Впервые выделил (1926) в кристаллической форме энзим уреазу. Результаты этих работ не были оценены европейскими учеными, и лищь повторные эксперименты (1929) принесли Самнеру признание. В ходе дальнейших работ он получил (1937) препараты ферментов с высокой активностью. Наряду с Цж. X. Нортропом доказал (1937), что полученные кристаллические ферменты — чистые белки. Эти исследования решили вопрос о природе [c.447]

В основе химического строения этой группы алкалоидов лежит бициклическая система нортропана, построенная из пиперидинового и пирролидинового циклов [c.109]

Природные тропановые алкалоиды представляют собой производные нортропана с различными заместителями. Важнейшими из тропановых алкалоидов являются атропин и гиосциамин, являющиеся сложными эфирами, образованными аминоспиртом тропином [c.109]

Для Зр-тропанилхлорида (рнс. 2, а), в котором выполнены геометрические требования для согласованного механизма, фрагментация — единственная наблюдаемая реакция. Скорость ионизации его превышает скорость ионизации не способного к фрагментации циклогексил-хлорида ( ), который мы принимаем за стандарт, более чем на четыре порядка. Вторичный амин 3(3-нортропа-нилхлорид (б), который аналогично содержит экваториальную связь С—С1, параллельную связи С -—С.,, также дает только продукты фрагментации, причем с повышенной скоростью. Однако скорость почти в 20 раз меньше, чем в случае (а), благодаря уменьшенной внутренней подаче электронов вторичной аминогруппой по сравнению с третичной. [c.154]

Ячейка с пористой диафрагмой представляет собой вертикальный сосуд, разделенный на две секции горизонтальной стеклянной пористой перегородкой (рис. 1,2.6). Нортроп и Ансон [206], считая, что процесс диффузии должен проходить только в капиллярах диафрагмы, пытались обеспечить постоянство концентраций в верхней и нижней частях ячейки за счет конвективного перемешивания. Они поместили более тяжелый раствор над диафрапуюй, а более легкий под ней. В результате диффузии концентрация раствора в верхней секции понижалась, а в нижней — возрастала. При этом неизбежно возникало конвективное перемешивание в обеих секциях, приводившее к выравшванию общей концентрации раствора в каждой из секций. Однако такая конструкция ячейки имеет два основных недостатка. Первый — это сохранение вблизи диафрагмы тонкого застойного слоя, толщина которого зависит от исследуемых жидкостей, а также от градиенга концентраций поперек диафрагмы. При сравнении растворов различных веществ Стокс указьшает [246], что систематическая ошибка может достигнуть нескольких процентов. Другим недостатком является возможность переноса вещества не только диффузией, но и потоком через капилляры диафрагмы. Поиски преодоления этих дву х существенных недостатков и привели Стокса к созданию ячейки с пористой диафрагмой и магнитной мешалкой [246]. [c.837]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология