Глицин, определение

Работа 3. Определение гемоглобина и глицина в их смеси [c.243]

Пример. Глицин в смеси аминокислот определяли методом изотопного разбавления. В анализируемый раствор аминокислот ввели 0,1000 г глицина, содержащего радиоактивный изотоп углерода С. Затем из этого раствора выделили определенное количество глицина и на радиометрической установке измерили его активность, получив -4х = 800 имп/мин на 1 г вещества. [c.183]

При сопоставлении полученных результатов обнаружилось два чрезвычайно интересных факта. Прежде всего оказалось, что, хотя у разных представителей животного мира строение определенного гормона очень сходно, все же существуют четкие видовые различия. Так, например, инсулин, выделенный из организма кита и свиньи, совершенно тождествен, в то время как инсулин лошади отличается тем, что одна из 51 аминокислоты (серин) заменена на другую — глицин. Эти наблюдения дают право говорить, что био-логия с помощью химии приближается к возможности устанавливать видовые различия не по строению скелета, органов, а по химическому строению характерных для организма белков. [c.343]

Работа №11. Определение глицина [c.212]

Для облегчения печатания и для экономии места в качестве стандартного соединительного символа используется дефис, обозначающий по существу пептидную связь. Используя глицин как пример, покажем, что аминокислота определенной структуры может входить в состав полипептида в трех разных формах [c.263]

Определение состава смеси аминокислот. Исследованию подвергают раствор двух аминокислот в 20%-ном спирте. Можно взять следующие смеси аминокислот глицин + а-аминокапроновая кислота глицин + О, -лизин. О, -лизин + а-аминокапроновая кислота. [c.269]

Для определения вклада бокового радикала из этой величины вычитается свободная энергия переноса молекулы глицина, не имеющая бокового радикала. В зависимости от величины и знака аминокислотные остатки делятся на гидрофильные и гидрофобные. Данный подход имеет развитие и в настоящее время. Например, метод, основанный на сопоставлении энергии Гиббса переноса эталонной АК (объем которой равен среднеарифметическому значению молярных объемов рассматриваемых АК) и алифатического углеводорода (молярный объем которого равен объему бокового радикала эталонной кислоты) [20], позволяет дать раздельную оценку слагаемых, соответствующих переносу полярных групп и гидрофобных участков радикалов. Данные по свободным энергиям переноса коррелируют с тенденцией отдельных ами- [c.190]

Производные аминокислот обычно циклизуются труднее, особенно в случае глицина, чем те же аминокислоты, входящие в состав пептидов. Для синтеза производных фенил-тиогидантоина (ФТГ) [86, 91] или количественного определения N-концевых остатков ФТК-производные часто циклизуют в 1 н. растворе НС1 в течение 1 час при 100°. Однако в этих условиях ФТГ-производные серина, треонина и цистина нестабильны, поэтому их не удается выделить и количественно определить. Кроме того, все ФТГ-производные в кислой среде разлагаются, причем степень разложения возрастает с увеличением кислотности и повышением температуры [114, 317]. В водной среде максимальный выход ФТГ-производных достигается при действии сильной кислоты при сравнительно низких температурах и по возможности меньшей продолжительности реакции. При низкой температуре реакционной смеси и применении концентрированных кислот (1—5 н.) удалось синтезировать ФТГ-производные серина, треонина и цистина в водной среде [159, 195]. Кроме того, эти соединения легко получаются в среде уксусная кислота — HG1 [289]. [c.240]

Код универсален - у всех живых существ код один и тот же. Это означает, что каждая АК кодируется вполне определенными кодонами на стадии биосинтеза белка у всех организмов одинаково. Например, если фенилаланин кодируется кодоном УУУ, глицин - кодоном ГГУ, а лизин - кодоном ААА, то именно такое кодирование будет характерно и для микроорганизмов, и для растений, и для животных. [c.48]

При выборе или планировании защиты аминогрупп существенны многие факторы. Надо учитывать, с какой лёгкостью вводится данная защита в случае определенной аминокислоты, насколько хорошо она выполняет свою защитную функцию, насколько группа устойчива в условиях пептидного синтеза, насколько хорошо защищен соседний хиральный центр (для всех остатков а-аминокислот, кроме глицина) от рацемизации, насколько легко защитная группа может быть удалена в процессе синтеза или по его окончании. Ввиду того что аминогруппы могут присутствовать также и в боковой группировке некоторых аминокислот (например, в лизине, орнитине) и в связи с необходимостью иметь для синтеза защищенные производные как пептидов, так и аминокислот, возникает потребность использования ряда защитных групп, которые можно было бы удалять избирательно. Чаще всего это достигается применением защитных групп, лабильность которых ступенчато изменяется в зависимости от кислотности среды, или же сочетанием разных групп, удаляемых соответственно кислым и иным (например, щелочным) агентом. [c.371]

Существует множество примеров зависимости катализа и связывания от конформационных изменений. Участок связывания химотрипсина решающим образом зависит от наличия солевого мостика между аспарагиновой кислотой-194 и концевой аминогруппой изолейцина-16 (см. рис. 24.1.14). В неактивном предшественнике химотрипсина, химотрипсиногене, например, каталитические группы расположены так же, как и в нативном ферменте, но гидрофобный карман отсутствует [49]. Последний формируется в результате индуцированных образованием солевого мостика изменений конформации аспарагиновой кислоты-194 и соседних остатков аминокислот — глицина-193 и метионина-192. Согласно кинетическим экспериментам, проведенным на химотрипсине, нечто подобное происходит при протонировании свободной формы (ЫНг) изолейцина-16. Форма фермента, характерная для высоких значений pH, неактивна, так как она не способна связывать субстрат. При быстром понижении pH раствора неактивной формы фермента с 12 до 7 связывание наблюдается, но только по прошествии определенного отрезка времени (менее секунды), во время которого фермент принимает активную конформацию [111]. В этом случае конформационное изменение должно предшествовать связыванию и явно слишком медленно для того, чтобы являться частью нормального механизма. [c.516]

Прежде всего об общих принципах эксперимента. Меченый предшественник должен более или менее свободно входить в систему и становиться метаболически эквивалентным эндогенному субстрату, в который требуется ввести метку. Эти требования в общем соблюдаются, например, для ацетат-иона, в меньшей степени—для малонат-иона и часто совершенно не соблюдаются для введенного мевалонат-иона. Конечно, во время эксперимента организм должен продуцировать требуемое соединение из эндогенного субстрата (а не, например, из некоторого накапливаемого позднее промежуточного вещества). Эксперимент должен также обеспечивать возможность отличать проверяемый прямой путь включения от любых других неожиданных и часто в высшей степени косвенных путей. Например, структуры многих поликетидов таковы, что меченый поликетид в результате простых реакций расщепления может стать источником специфически меченного аце-тил-КоА, который затем может включаться в совершенно иное соединение. Еще один пример такие совершенно различные по структуре аминокислоты, как глицин, серии и триптофан, могут являться эффективными предшественниками С-метильных групп количественное сравнение с меченым метионином показывает, что последний представляет собой гораздо лучший предшественник, но результаты с другими аминокислотами могут быть правильно интерпретированы только при наличии определенных данных о промежуточном метаболизме. Соблюдение соответствующих биологических принципов может также оказаться выгодным при выборе наиболее экономичной или наиболее чувствительной методики. Как будет показано ниже, различные применяющиеся в настоящее время изотопы следует вводить в различных количествах этот факт следует учитывать, например, при проведении предварительных опытов с целью оптимизации условий включения предшественника. Кинетика включения предшественника может быть чрезвычайно сложной. Эта тема достаточно хорошо осЕ-г-щена в обзорах [1,96,97] описано и применение математического анализа кинетических данных, который имеет, по-видимому, ограниченное применение, но тем не менее важен как инструмент фундаментального исследования [98,99]. [c.467]

Рис. 15. Определение значения рКа анилиний-иона в реакции внутримолекулярной циклизации Ы-(0-аминофеноксиаце-тил) -глицина

Анализ исследуемого раствора. Исследуемый раствор глицина помещают в мерную колбу вместимостью 50 мл, доводят до метки дистиллированной водой и тщательно перемешивают. Пипеткой отбирают 20 мл этого раствора в ячейку, добавляют дистиллированную воду (как при определении концентрации NaOH) и титруют установленным по п. 1 раствором гидроксида натрия. Стрелку прибора перед тифова-нием устанавливают на 80-90 делений. Титрант приливают порциями по 0,5 мл до тех пор, пока не обнаружат начало резкого уменьшения показаний прибора, после чего добавляют еще несколько порций раствора NaOH. Строят кривую титрования, находят точку эквивалентности и рассчитывают массу глицина в исследуемом растворе в миллиграммах. [c.237]

Глицин (а-аминоуксусная кислота, гликокол) — СНа — СООН — однй из самых распространенных в природе аминокислот, входит в состав белков бесцветные кристаллы, т. пл. 232— 236° С, растворимы в воде. Г. выделяют из желатина, фиброина, шелка, а также синтезируют. Г. применяется для органического синтеза, для приготовления буферных растворов, в аналитической химии в качестве стандарта для определения аминокислот, для количественного определения Си, Ag. [c.78]

Глицинат меди(П) представляет собой комплекс меди(П) с анионами а-амикоуксусной кислоты — глицина. Оксихинолинат цинка — комплекс цинка с остатком 8-оксихинолина это — малорастворимое в воде соединение, используется для определения цинка. [c.200]

При определении никеля для устранения мешающего действия висмута, железа и кобальта ионы последных маскируют введением тиогли-колевой кислоты. Небольшие количества ионов кобальта и железа можно маскировать также добавлением винной кислоты. Для маскирования больших количеств этих ионов зекомендуют прибавлять в раствор добавки К,К-ди(оксиэтилен)глицина. [c.228]

При необходимости можно провести количественное определение некоторых аминокислот в исследуемом образце, например аланина и глицина, которые хорошо отделяются от других аминокислот. Для количественного определения аланина и глицина на электрофореграмму, помимо исследуемого образца, наносят разные количества этих амино-кислот- свидетелей (20—140 нмоль). После окончания электрофореза, прокрашивания и фиксации вырезают пятна соответствующих аминокислот и обрабатывают их так, как описано на с. 132. Колориметри-рование проводят при 500 нм и строят график зависимости оптической плотности от количества внесенной аминокислоты. Используя полученный график, определяют содержание глицина и аланина в исследуемом образце. [c.139]

За исключением глицина, все аминокислоты имеют асимметрический атом углерода, причем в белках у живых организмов обычно встречаются только левовращающие (Ъ-формы)аминокислоты. Ь-Аминокислоты способны попро-шествии больщого периода времени превращаться в рацемическую смесь Ь- и В-форм. Скорость рацемизации зависит от конкретного строения аминокислоты. Для аспарагиновой (а-аминоянтарной) кислоты удалось установить константу скорости рацемизации путем определения возраста костей [c.481]

По месту образования гормоны разделяют на нейрогормоны, гормоны, секретируемые специальными железами, и тканевые гормоны. Классификация часто затруднена, так как не во всех случаях точно определены места образования и воздействия. Согласно общепринятому определению гормонов, вещества, которые, диффундируя, действуют вблизи места их образования, не должны называться гормонами, однако все же часто к гормонам относят нейротрансмиттеры (ацетилхолин, допамин, норадреналин, серотонин, гистамин, глутамат, глицин, -у-аминобутират, таурин, вещество Р и многие другие пептиды), а также модуляторы нейронной активности нейрогормонов [569]. Возможно, не будет ошибкой рассматривать классическую эндокринологию как одну из областей нейроэндокрииологии. Мозг уже характеризуется как высокоспециализированная эндокринная железа , ибо в общем нейротрансмиссия связана с секреторными процессами, в то время как электрическая передача нервных импульсов представляет собой исключительный случай. Несмотря на трудность четкого определения, все активные в отношении центральной нервной системы пептиды следует называть нейропептидами (разд. 2.3.3), при этом понятие нейрогормоны должно соответствовать действующей классификации гормонов. [c.233]

Больше всего известно об аминокислотной последовательности субъединиц с высокой молекулярной массой, изолированных Филдом и др. [79] (молекулярная масса, определенная с помощью ДДС-Ыа-ПААГ, — 144 ООО, ультрацентрифугированием — 69 600 Да). Действительно, установлена последовательность из 16 аминокислот N-концевой половины цепи она была определена при секвенировании изолированного белка [79]. Кроме того, благодаря клонированию ДНК, кодирующей эту субъединицу, и определению ее нуклеотидной последовательности стало возможным установить последовательность из 101 аминокислоты у СООН-концевой половины цепи [81] (см. табл. 6Б.15). Анализ последовательности N-концевой половины цепи подтверждает предыдущие результаты она не соответствует ни одной из тех последовательностей, которые были предварительно идентифицированы для а-, Р-, 7- и й)-глиадинов или агрегированных глиадинов. Эта аминокислотная последовательность N-концевой половины цепи по составу очень отличается от аминокислотного состава полного белка меньше неполярных аминокислот, глицина, а также глутаминовой кислоты и глутамина. Отмечается также отсутствие серина, тогда как все основные аминокислоты присутствуют. Поэтому такая последовательность не является представительной для первичной структуры всей полипептидной цепи, которая должна содержать зоны, более богатые глицином и бедные глутамином. Наконец, примечательно наличие 2 цистеинов из 5 или 6, которые входят в состав целой молекулы, так как оно с большой вероятностью предопределяет конформацию молекулы, как и возможности образования внутрицепочных дисульфидных мостиков. Опыты с разрывом полипептидной цепи на уровне цистеинов подтвердили, что большинство из них должно располагаться у концов цепи [79]. В самом деле, обнаруживается третий цистеин в положении 13 у С-конца [81]. Эта С-кон- [c.210]

По этой же причине не удается получить гидразиды из эфиров Ы-трифенилметиламинокислот, не считая эфиров Ы-трифенилметил-глицина [103, 227]. Однако, как можно было предположить, гидразиды легко получаются из эфиров М-трифенилметилпептидов [43, 103, 227]. Такие гидразиды Ы-трифенилметилпептидов при строгом соблюдении определенных условий можно превратить в соответствующие азиды, которые нормально реагируют с аминокислотами [43, 103]. [c.172]

Как отмечалось выше (см. разд. 24.2.1), в фибробластах проходит посттрансляционная модификация определенных пролино-вых II лизиновых остатков. Несколько менее половины остатков пролина превращается в гидроксипролин, около 20 % остатков лизина— в гидроксилизин, причем к одному или нескольким остаткам последнего присоединяются углеводы. За исключением телопептидных участков, al- и а2-цепи состоят из регулярной последовательности, содержащей глицин в качестве каждого третьего остатка. Глицин обычно следует за гидроксипролином и предшествует пролину. Глицин, пролин и гидроксипролин вместе образуют около половины молекулы коллагена. Следующей по распространенности аминокислотой является аланин гистидина и тирозина содержится очень мало. [c.573]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология