Проламины

Проламины. Находятся в зернах различных хлебных злаков. Замечательной их особенностью является растворимость в 80%-ном спирте. Представителем этих белков может служить [c.390]

Применялось множество методов экстракции белков, но большинство из них основано на разной растворимости альбуминов, глобулинов, проламинов и глютелинов в солевых или спиртовых растворах, что в свое время установил Осборн [144]. Белки можно извлекать из раздробленных цельных зерен или из ядровой муки, а также из клейковины, предварительно отделенной от крахмала. [c.178]

В зерне найдены альбумины — белки, растворимые в воде глобулины— белки, растворимые в слабых (3—10%-ных) растворах нейтральных солей, а некоторые из них — в слабых (0,2%-ных) растворах кислот проламины — белки, растворимые в 60—80%-ных [c.18]

В других случаях желательно избирательно выделить некоторые группы белков. Тогда используют свойства растворимости этих групп в воде или солевых растворах для альбуминов и глобулинов в разбавленном спирте для проламинов в кислой или щелочной среде для белков с наиболее выраженной структурой. При экстрагировании проламинов и глютелинов в качестве растворителей нередко используют 2-меркаптоэтанол, разрывающий дисульфидные связи, додецилсульфат натрия, разрывающий совокупность нековалентных связей, этилендиамин, диоксан. [c.77]

Так, отношение числа гидрофильных участков к числу гидрофобных участков больше или равно 1 для растворимых белков в водных растворителях. Наоборот, это соотношение ниже 1 для белков, растворимых в спирте, таких белков, как проламины. [c.415]

Аминокислотные Типы проламинов [c.99]

В большинстве случаев запасные белки растений имеют несбалансированный для питания человека и животных аминокислотный состав. Так, запасные белки злаков — проламины — бедны лизином, триптофаном и треонином, что снижает их питательную и кормовую ценность. Улучшение аминокислотного состава белка путем традиционной селекции не дает желательных результатов, поскольку необходимые гены часто сцеплены с нежелательными признаками и наследуются вместе. Например, у мутантов кукурузы и ячменя повышение содержания лизина коррелировало с уменьшением синтеза основных запасных белков — зеи-на и гордеина, а также с уменьшением урожайности. [c.149]

Со времени зарождения белковой химии принято деление глобулярных белков на альбумины, глобулины, гистоны, проламины, протамины, глу-телины. Оно основано на более или менее выраженных различиях в растворимости, распределении зарядов и аминокислотном составе отдельных белков. [c.344]

Белки эндосперма семян зерновых культур подразделяют на 4 класса в соответствии с их растворимостью (Осборн, 1907) [121] альбумины, глобулины, проламины и глютелины, из которых два последних класса относят к запасным белкам. Как видно из таблицы 2.3, каждый из этих классов белков может быть более или менее важным у конкретных видов зерновых. [c.52]

Проламины 2 основных структурных локуса, находящихся в хро- [c.57]

Проламины можно разделить на три группы [c.178]

Электрофорезом в крахмальном геле удалось продемонстрировать, что альбумины пшеницы состоят, по крайней мере, из 21 компонента с разными свойствами. По своему аминокислотному составу они четко отличаются от проламинов и глютелинов. [c.181]

Эти значения свидетельствуют о существенной изменчивости суммарной гидрофобности глиадинов. Она наблюдается между группами и внутри каждой группы (Ш22/Ш42, 71/72, 8Тр/МТр, а2/ Е). Зная, что почти все 150 белков, которые изучил Бигелоу [25], имеют среднюю гидрофобность в пределах от 800 до 1300 калорий на один остаток, различия между глиадинами нельзя игнорировать. Эта разница в суммарной гидрофобности может быть связана с конформациями, стабильностью конформации и с разными способностями к взаимодействиям. Кстати, были обнаружены [25] проламины, отличающиеся от других белков [c.194]

Проламины Не растворимы в воде растворимы в 50—90 %-ном [c.220]

Нитроспирты, полученные из низкомолекулярных нитропарафннов, могут быть использованы также в качестве растворителей. Они проявляют, напрцмер, специфическую растворимость для клейковины, маисового проламина, которые содержат триптофан или цистин и лизин и имеют все более увеличивающееся применение в промышленности синтетического волокна [172]. Кроме того, нитроспирты могут служить мягкими окислителями и все чаще используются как сырье для производства эмульгирующих и флотационных средств и далее для производства высококипящих мягчительных средств (для отпуска стали при отжиге — прим. переводч.). Их свойства снижать термочувствительность каучуковых латексов будет также использовано в технике. [c.327]

Гл и а д н н ы (проламины). Эти белки, в отличие от других, растворимы в 70—80%-ном спирте. Они богаты пролином и глутаминовой кислотой. К ним принадлежат глнаднн пшеницы, зеин кукурузы и гордени ячменя. [c.399]

Проламины — белки, растворимые в 70—80-нроцентном спирте, не растворимые в воде и безводном спирте. Не свертываются при кипячении. Представители белки злаков (глиадин — в пшенице, зеин — в кукурузе). [c.297]

Субстратами орг. обмена являются в-ва, поступающие из внеш. среды, и в-ва внутр. происхождения. В процессе О.в. часть конечных продуктов выводится во внеш. среду, др. часть используется организмом. Конечные продукты орг. обмена в тканях, способные накапливаться или расходоваться в зависимости от условий существования организма (напр., триацилглицерины, гликоген, крахмал, проламины), наз. запасными, или резервными, в-вами. Если скорость поглощения субстратов превосходит скорость выведения конечных продуктов, то анаболизм преобладает над катаболизмом и организм развивается или накапливает резервные в-ва. При равенстве этих скоростей рост организма прекращается и О.в. переходит в состояние, близкое к стационарному. В случае превышения скорости выведения конечных продуктов над скоростью потребления после истощения запаса резервных в-в организм обычно погибает. Последнее наблюдается при искусств, ограничении потребления внеш. субстратов (напр., алиментарная дистрофия при голодании животных, самосбраживание дрожжей в условиях дефицита углеводов) или в естеств. условиях (напр., при интенсивном дыхании плодов и семян растений). [c.310]

В настоящее время клонированы 10 генов гордеинов ячменя, гены а- и -глиадинов и глютенина пшеницы, зеинов кукурузы, легумина бобовых, пататина картофеля и ряд других. Имеются практические результаты трансформации растений. Так, введение в геном пшеницы модифицированного гена проламина привело к активному синтезу модифицированного белка, а также повлияло на состав и уровень соответствующих запасных белков. В итоге улучшилось хлебопекарное качество пшеничной муки. [c.150]

На понижении растворимости и переходе от полного смешения к ограниченной растворимости основаны также многочисленные случаи коацервации (Бунгенберг-де-Ионг). Так, например, коацерваты с расслоением в капельножидкой форме или в виде двух слоев могут быть получены из водных растворов желатины добавлением спирта или сернокислого натрия, из спиртовых растворов проламинов при разбавлении их водой, из положительно заряженных молекул желатины (при pH 1,2—4,8) и отрицательно заряженных частиц гуммиарабика или крахмалофосфорной кислоты, из растворов двух белков с сильно различными положениями изоточек, из растворов белка и нуклеиновых кислот и др. Во всех этих случаях коацерваты возникают в условиях перехода к взаимно ограниченной растворимости компонентов раствора. Степень расслоения полимеров при коацервации очень велика, например, при получении коацервата из 1%-ного раствора желатины до 93% ее количества входит в состав коацерватного слоя, а при более низких концентрациях — относительно еще больше поэтому оба слоя при коацервации резко различаются по содержанию коллоидных веществ. Физико-химические свойства коацерватов в ряде отношений напоминают соответствующие свойства протоплазмы, что привлекает к ним внимание биологов согласно Опарину, коацервация имела большое значение для пространственного отделения и организации коллоидных веществ в истории возникновения жизни на Земле. [c.187]

Признаком проламинов является высокое содержание глутаминовой кислоты (30 — 45 Ь) и пролина (15%). Они нерастворимы в воде, но растворяются в 50 — 90%-ном этаноле. Вместе с содержащими глутаминовую кислоту (до 45%) глутелинами они чаще всего встречаются в белках зерна. [c.345]

Этот механизм широко принят для объяснения полиморфизма проламиновой фракции зерновых, особенно у пшеницы, ячменя и кукурузы, поскольку анализ N-концевой последовательности этих разных проламинов обнаруживает большую гомологию [104]. [c.42]

Получение антител, специфичных к определенному белку, производится повторным инъецированием очищенного белка в организм животного кролика, морской свинки, овцы, козы, курицы, лошади, мыши. Процедура иммунизации остается пока еще эмпирической и зависит от иммуногенности конкретного белка. Так, для некоторых растительных белков достаточно для всякой процедуры иммунизации доли миллиграмма (некоторые ферменты типа а-амилаз, рибулозобисфосфаткарбоксилаза, ФЕП-карбокси-лаза), тогда как других белков (некоторые фракции проламинов семян) требуется несколько десятков миллиграммов (в очищенном виде), чтобы путем нескольких инъекций вызвать образование антител. [c.95]

У злаковых в матрице белковых телец содержатся проламины (глиадин, гордеин, авенин, зеин) и в несколько большем количестве глютелины, соединенные с глобулинами и альбуминами [41, 75, 61, 63, 121, 77, 115, 3, 53, 74]. В зерновке риса [107] были выявлены белковые тельца двух типов, различающихся по плотности. Одни содержали проламины, а другие — глютенины. [c.133]

Недавно были исследованы [35] экстракция запасных белков из пшеницы различными растворителями, а также свойства экстрагируемых белков в зависимости от условий процесса. Сравнивали 70 %-ный этанол, 55 %-ный изопропанол, 50 %-ный н-пропанол в присутствии или в отсутствие уксусной кислоты, а также влияние восстановления дисульфидных связей, температуры (4, 20, 60 °С) и предварительного удаления липидов. Было показано, что экстрагирование оптимально, когда проводится неоднократно при повышенных температурах и в присутствии восстановителей. н-Пропанол представляется наилучшим растворителем, так как экстрагирует все полипептиды в любых условиях. В присутствии восстановителей извлекают большую часть полипептидов, которые, как считается, обычно входят в состав глютенинов. Но, основываясь на их аминокислотном составе и на результатах экспериментов по биосинтезу белков, их рассматривают здесь как проламины с высокой молекулярной массой, образованные из нескольких полипептидных цепей, которые связаны между собой дисульфидными мостиками [136, 137]. [c.180]

Между тем ясно, что вышеуказанный метод не позволяет получать нативные или функциональные проламины с высокой молекулярной массой (глютенины), поскольку дисульфидные мостики разорваны. Выбор метода экстрагирования поэтому отчасти предопределяется теми свойствами, которые желательно [c.180]

Для аминокислотного состава глиадинов в целом характерно, как и для всех проламинов, очень высокое содержание глутаминовой кислоты и пролина. С другой стороны, содержание основных аминокислот в них очень низкое. [c.184]

Зерновые культуры, особенно кукуруза, характеризуются дефицитом лизина. Клейковина, представляющая собой побочный продукт крахмального производства, может содержать 60— 85 % азотистых веществ, среди которых нехватка лизина и несбалансированность по незаменимым аминокислотам еще более выражена, чем в исходном зерне (табл. 12.2), ввиду удаления во время извлечения крахмала наиболее растворимых азотистых соединений (альбумины, глобулины), особенно богатых инте-)есующими нас аминокислотами, а также вследствие накопле-[ия белковой фракции (проламин) с очень низким содержа-[ием лизина. [c.579]

Белок пшеничного зерна можно разделить, пользуясь различными растворителями, на фракции. Наиболее резко выражены четыре фракции, выделяемые из белка пшеницы альбуминов — водорастворимых белков глобулинов — солерастворимых проламинов или глиадинов, растворимых е спирте, и глютелинов, или глютенинов, растворимых в очень слабых водных растворах щаточей. [c.32]

Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др. Классификация сложных белков (см. главу 2) основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), пуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы), липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы). [c.72]

Курс органической химии (1965) -- [ c.390 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.669 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.344 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.73 ]

Технология белковых пластических масс (1935) -- [ c.10 ]

Биохимия (2004) -- [ c.14 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.501 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.550 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.590 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.246 ]

Энциклопедия полимеров том 1 (1972) -- [ c.246 ]

Энциклопедия полимеров Том 1 (1974) -- [ c.246 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.246 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.390 ]

Органическая химия 1965г (1965) -- [ c.297 ]

Органическая химия 1969г (1969) -- [ c.235 ]

Органическая химия 1973г (1973) -- [ c.317 ]

Органическая химия Издание 4 (1981) -- [ c.507 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.655 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.710 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.382 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.217 , c.220 ]

Органическая химия Издание 3 (1963) -- [ c.343 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.346 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.418 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.111 , c.112 , c.171 , c.196 , c.197 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.24 ]

Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.338 ]

Особенности брожения и производства (2006) -- [ c.23 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.327 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.472 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.25 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.39 , c.40 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.42 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.42 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.80 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология