Гамма-глобулин

Однако опыт показал, что такой способ сопоставления стабилизирующего действия весьма относителен и не может быть принят за единый стандарт. Например, золотое число гамма-глобулина В 6 раз больше, чем у желатина, а рубиновое число наоборот — в 3 раза меньше. [c.282]

Белки плазмы Цельная сыворотка, гамма-глобулин Иммуноглобулины Эстрадиол-связывающий Р-глобулин [c.316]

При 37 °С водный раствор гамма-глобулина с содержанием 12,35 г/100 мл Н2О имеет осмотическое давление 253 мм Н2О а) рассчитайте молекулярную массу гамма-глобулина б) какое количество хлорида натрия изменит результат на 10 % [c.82]

Препаративные ультрацентрифуги предназначены для выделения из растворов отдельных фракций. Конечно, эти фракции могут быть однородны только по одному показателю — по скорости седиментации, а по другим свойствам могут значительно отличаться. Например, гамма-глобулины человека (один из видов белков крови, широко известный в медицине как лечебное средство) при центрифугировании обычно разделяется на две фракции с константами седиментации 75 и 19S. Белки, образующие эти фракции, заметно различаются между собой и по ряду других свойств (иммунологическим свойствам, электрофоретической подвижности и т. п.). [c.148]

Коэффициент седиментации гамма-глобулина при 20° С равен 7,Ы0 з с. На сколько передвинется граница белка при седиментации в течение получаса, если скорость центрифуги составляет 60 ООО об/мин, а начальная граница находится на расстоянии 6,50 см от оси вращения [c.623]

Что касается растворимых глобулярных белков (например, гемоглобина, инсулина, гамма-глобулина, яичного альбумина), то вопрос о характере вторичной структуры еще сложнее. Накапливаются данные, согласно которым и в этом случае а-спираль играет ключевую роль. Подобные длинные пептидные цепи не одинаковы по структуре по всей длине отдельные их участки свернуты в спирали и являются относительно жесткими другие участки образуют петли, скручены случайным образом и довольно подвижны. Установлено, что при денатурации белка спиральные участки раскручиваются и цепь в целом приобретает неупорядоченное строение. (Однако опыт показывает, что в определенных условиях раскручивание и возникновение спирали могут быть обратимыми процессами белок возвращается к исходной вторичной структуре, поскольку это расположение является наиболее стабильным для цепи с данной последовательностью аминокислот.) [c.1061]

В организмах животных некоторые специальные белки выполняют особые функции. Белки служат для запасания (миоглобин) и переноса (гемоглобин, гемоцианин) кислорода. Некоторые низкомолекулярные белки, точнее, полипептиды, являются гормонами (с. 50). Гамма-глобулины высших организмов защищают их от чужеродных биополимеров, функционируя в качестве антител — в иммунных процессах. Наконец, белки, входящие в состав соединительной ткани, хрящей и сухожилий, а также белки кожи, волос и перьев выполняют опорную функцию, обеспечивая надежную и в то же время подвижную взаимосвязь органов, целостность организма и его защиту от внещних воздействий. [c.87]

Например, если немеченая антисыворотка была получена путем иммунизации кроликов, то на втором этапе используют меченую антивидовую кроличью сыворотку, полученную путем иммунизации кроличьими гамма-глобулинами ослов или каких-либо других животных. При этом антиглобулиновые меченые АТ покрывают вторым слоем исследуемый АГ (первый слой — за счет немеченых АТ, которые, в свою очередь, служат АГ для анти-глобулиновой сыворотки). В результате этого АГ становится видимым в люминесцентном микроскопе (как и в прямом варианте РИФ). [c.75]

Твердофазный РИА состоит из трех этапов а) адсорбция антител на поливиниловую поверхность пробирок б) связывание антигена из фекального экстракта фиксированными антителами в) определение адсорбировавшегося антигена с помош ью специфических, меченных радиоактивным иодом антител. Препарат меченых антител должен содержать 1 — 2 атома радиоактивного иода на 1 молекулу гамма-глобулина. [c.303]

Гамма-глобулин - белок, ответственный за иммунные реакции организма. В целом, он содержит 1320 аминокислотных остатков. Эти остатки образуют четыре цепи две цепи, каждая из которых содержит 214 остатков, и две цепи, содержащие по 446 остатков каждая. [c.523]

Рис. 2. Разделение на колонке с сефадексом Г-200 смеси яичного альбумина (3), иммунного гамма-глобулина (2), являющегося в данном случае антителом к альбумину, и продукта их взаимодействия— комплекса антиген — антитело ) (по Тархановой, 1966).

ООО Гамма-глобулин 100 Фракционирование макро- [c.177]

Радиоактивные антитела могут быть получены введением иода-131 по методике, разработанной в Радиевом институте для получения гамма-глобулина, меченного иодом-131. [c.516]

М и, наконец, до 2,05 М позволяет фракционировать глобулин сыворотки на альфа-, бета-, и гамма-глобулины соответственно. Все отмеченные достоинства сульфата аммония и поныне широко используются многими исследователями на начальных стадиях очистки ряда белков, в особенности малоизученных и лабильных. Следует отметить, однако, общий недостаток всех солевых осадителей — трудность их удаления из полученного препарата. Для этого приходится прибегать либо к длительному диализу, либо к переосаждению другими методами. [c.17]

В данном случае гамма-глобулин является антителом к альбу- I мину и склонен к образованию,, с ним комплекса антиген — 1 антитело. Как видно, первыми из колонки выходят самые крупные частицы (комплекс антиген—антитело) с молекулярным весом, превышающим 200000. За ним следует гамма-глобулин с молекулярным весом 160000. Последним выходит яичный альбумин с молекулярным весом 44 ООО. [c.25]

Содержание общего белка, альбумина -Ь альфа-глобулина и альбумина просто находят по показанию колориметра на кривой, так как разведения сыворотки при этих определениях те же, что и разведения стандартного раствора при калибровке. Однако разведение гамма-глобулина иное. Осадок, полученный из 0,4 мл сыворотки, растворяется не в 10 мл, а в 3 мл. Следовательно, найденная по кривой концентрация его в 3,33 раза больше, чем истинная, и должна быть разделена на эту величину. [c.161]

При этой методике экспериментально определяются общий белок, альбумин, сумма альбумина и альфа-глобулина и гамма-глобулин. Альфа-глобулин и бета-глобулин определяются по разности. Альфа-глобулин равняется разности (альфа-глобулин + альбумин) — альбумин. [c.161]

Бета-глобулин равняется разности общий белок— (альбумин -Ь альфа-глобулин -Ь гамма-глобулин). [c.161]

У здоровых детей находили Альбумин. . . Альфа-глобулин Бета-глобулин. Гамма-глобулин Всех белков. . [c.161]

Все белки являются полимерами аминокислот. Общая формула такого полимера показана в нижней части рис. 21-1, а модель отдельной аминокислоты-на рис. 21-12. Ферменты представляют собой один из классов белков, причем, видимо, наиболее важный. Ферменты имеют компактные молекулы с молекулярной массой от 10000 до нескольких миллионов и диаметром от 20 А и выше. Они выполняют роль катализаторов, регули-руюидах биохимические реакции. Другие компактные молекулы белков, например миоглобин и гемоглобин, выполняют роль переносчиков и накопителей молекулярного кислорода (см. рис. 20-25, 20-26). Цитохромы-это белки, способные к окислительно-восстановительным реакциям и играющие роль промежуточных звеньев при извлечении энергии из пищевых продуктов (см. рис. 20-23). Молекулы гамма-глобулинов с молекулярной массой порядка 160000 представляют собой так называемые антитела, защитное действие которых заключается в том, что они присоединяются к вирусам, бактериям и другим чужеродным телам в живом организме и осаждают их из жидких сред. Все перечисленные белки относятся к глобулярным белкам. [c.313]

Принятые обозначения г—гамма-глобулин. 50 мкг гп—гл —комплекс гаптот глобин-гемоглобин, 50 мкг гф—трансферрин, 25 мкг гл —гемоглобин а—альбумин. 25 мкг 01 —антитрипсин, 25 мкг па—преальбумин, 25 мкг. Результаты, полученные одним лишь электрофорезом в геле, приведенц справа. [c.338]

Ам.икон Диафло ХМ-50 Диафло ХМ-100 Замещенные оле-фины То же 593 1780 100 100 Альбумин, М = 67 ООО Гамма-глобулин, М = 160 000 0,69 (7) 0,69 (7) Фракционирование ВМС Очистка и концентриро- [c.63]

По ГФХ в качестве консервантов-антисептиков рекомендуется применять хлорбутанолгидрат 0,05—0,5% (растворы адреналина 0,1%, коргликона 0,06%, эрготала 0,05°/о и др.) фенол 0,25—0,5% (вакцины, препараты инсулина) хлороформ 0,5% (различные сыворотки) мертиолат 0,01% (гамма-глобулин, коклюшная и другие вакцины) нипагин [c.33]

Для проведения РИА гормонов, а также других лекарств или токсических веществ (возможности метода весьма широкие) необходимо иметь радиоактивно меченое исследуемое соединение и смесь сывороточных гамма-глобулинов, содержащих антитела к этому соединению. Идеальным случаем является использование чистых моноклональных антител, полученных с помощью гиб-рндомной методики. [c.315]

Антитела составляют фракцию гамма-глобулинов сыворотки крови, называемую еще иммуноглобулинами. Известно 5 типов иммуноглобулинов. Получение чистых антител из иммуноглобулиновой фракции до недавнего времени было труднодоступно. Однако в 1975 г. Мнльштейн и Коллер сделали важное открытие, установив, что В-клетки, продуцирующие только один вид антител, могут сливаться с клетками миеломы. В то время как В-клетки не могут быть выращены в виде культуры, клетки миеломы в культуре растут и размножаются. Среди образующихся в результате слияния гибридных клеток, называемых гибридомами, обнаруживаются клетки, сохранившие способность образовывать те же самые антитела, что и В-клетки, использовавшиеся для получения гибридом. В то же время эти гибрид омы сохраняют бессмертный характер миеломных клеток. Таким образом, было осуществлено клонирование гибридомных клеток, полученных на основе В-клеток, способных синтезировать определенный вид антител, что дало возможность получать неограниченное количество таких антител. [c.315]

Эритроциты предварительно фиксируют формалином или глютараль-дегидом, а затем связывают их с гамма-глобулином, который выделяют из иммунных сывороток и очищают от других сывороточных белков. Связывание гамма-глобулина с поверхностью эритроцитов производят с помощью хлорида хрома. Для этого к 8 объемам дистиллированной воды добавляют 1 объем иммуноглобулинов, выделенных из иммунной сыворотки, 1 объем 50%-й взвеси формалинизированных эритроцитов и 1 объем 0,1 — 0,2%-го раствора хлорида хрома. Смесь оставляют на 10 — 15 мин при комнатной температуре, затем обрабатывают эритроциты, как при РНГА. [c.64]

Непрямая РИФ проводится в 2 этапа с использованием двух различных антисывороток. Вначале применяют немеченые АТ против искомого АГ, а на втором этапе реакции образовавшийся комплекс АГ-АТ обрабатывают люминесцирующей антисывороткой, содержащей меченые АТ против гамма-глобулинов того вида животного, на котором была получена немеченая антисыворотка, использованная на первом этапе реакции (антивидовая, антиглобул иновая сыворотка). [c.75]

После застывания питательной среды на середину чашки помещают полоску стерильной фильтровальной бумаги (2,5 х 8 см), смоченной антитоксической сывороткой, содержащей в 1 мл 500 АЕ, или специфическим гамма-глобулином. Чашку подсушивают 15 — 20 мин в термостате, затем сеют исследуемую культуру штрихами, перпендикулярными к фильтровальной бумаге, или бляшками диаметром I см на расстоянии 1 см от края полоски. Водной чашке можно сеять от 3 — 4 до 10 культур (одна из них контрольная — заведомо токсигенная). Посевы инкубируют при 37 С. Результаты учитывают через 24, 48, 72 ч. Если культура ток-сигенна, на некотором расстоянии от полоски бумаги возникают линии преципитации, совпадающие с линиями преципитата контрольной культуры. Они имеют вид стрел-усиков , которые хо- [c.202]

Иммунный гамма-глобулин (IgG) продукт матричного син- теза, являющийся гликопротеином и способный проникать через плаценту. Его получают в очищенном и концентрированном видах из донорской, плацентарной и абортной крови человека в виде 10% или 16% раствора. Препарат изготавливают из смеси большого числа сывороток крови взрослых людей, ранее болевших, например, гриппом, корью и другими инфекционными забол№аниями, или получавших вакцины в качестве нрофилайтических ср дгв. Поэтому так называемый нормальный глобулин может содержать Ig-ы против возбудителей дифтерии, кори, оспы и других заболеваний. [c.588]

Даже через 6—12 мес. после интратрахеального введения пыли К. в легкие крысам или кроликам в них обнаруживаются лишь пылевые скопления, бедные клеточными элементами, с минимальным развитием волокнистой соединительной ткани некоторое утолщение межальвеолярных перегородок, а также явления бронхита (Архангельская Величковский и др.). Отмечаются незначительные дистрофические изменения в паренхиматозных органах, небольшая гнперглобулинемкя, но без характерного для реакции на оксид К. повышенного содержания гамма-глобулинов. Эти изменения можно связать с резорбтнв-ным действием кремниевой кислоты, о котором свидетельствует ее повышенное выделение с мочой крыс после введения К- в легкие. Действие пыли К. на человека не описано. При электротермической выплавки К-, как и при выплавке различных кремнистых ферросплавов, опасность развития силикоза связана с загрязнением рабочей зоны аэрозолем конденсации Si02 (см. Оксид кремния), который образуется через оксид К.(П). [c.356]

Отдельные белковые фракции, экстрагируемые из семян злаков различными растворителями, не являются индивидуальными белками, а представляют собой смесь нескольких белков из этой смеси электрофорезом, фракционированным осаждением и другими методами могут быть получены индивидуальные белки. Например, Даниельсон (1949) выделил из семян ячменя альфа-и гамма-глобулины, а Иенсен (1952) — бета-глобулин. Свойства этих белков, относящихся к одной и той же фракции, весьма различны, и, в частности, молекулярные веса альфа- и гамма-глобулинов составляли соответственно 29 000 и 210 000. Оризени-ны Аг, Вг, Сг и Вг, выделенные японскими исследователями из фракции глютелинов риса, содержали разное количество азота и имели различный аминокислотный состав и т. д. [c.355]

Полученные в Радиевом институте препараты антигепатомного гам-ма-глобулипа-иод-131 с удельной активностью 250 мкюри/мл и анти-тиреотропного гамма-глобулина с удельной активностью 160 мкюри/мл при использовании в качестве радиоактивного источника раствора KI с удельной активностью 0,7—1 мкюри/мл и иодирующего агента — иод-монохлорида не обнаружили изменения иммунологической характеристики. [c.515]

В основу получения гамма-глобулина-иод-131 была взята методика Гельмкампа [105]. Разработанный в Радиевом институте способ иодирования белковых препаратов (гамма-глобулин) заключается в струйном смешении раствора белка в боратном буфере с раствором иодистого калия-иод-131 и иодмонохлорида (носителя иода). [c.515]

Определение гамма-глобулина. На 9,6 мл раствора сульфата аммония -f Na l осторожно надслаивают 0,4 мл сыворотки, а затем медленно смешивают осторожным нагибанием и вращением пробирки, пока помутнение не достигнет. максимума через 1—2 минуты. Центрифугируют 30 минут при 2750 оборотах. Верхняя жидкость должна быть совершенно про- зрачна, если нет — охлаждают пробирку несколько минут под краном или в воде со льдом и снова центрифугируют. Верхнюю жидкость осторожно отсасывают, не взмучивая осадка, потом осторожно наклоняют пробирку и ставят ее перевернутой на несколько минут на фильтровальную бумагу для высушивания. Затем осадок растворяют в 3 мл физиологического раствора, прибавляют 3 мл биуретового реактива и через 30 минут фотометрируют. Холостой к этому определению — 3 мл воды -Ь 3,0 мл биуретового реактива. [c.160]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология