Рентгенограммы фиброина

В этом отношении особенно показательны рентгенограммы фиброина шелка, коллагена и шерсти. [c.86]

Рентгенограммы второго рода соответствуют фибриллярным белкам, в аминокислотном составе которых преобладает несколько типов аминокислотных остатков. Наиболее изученным представителем этой группы белков является фиброин шелка При рассмотрении рентгенограммы фиброина шелка были обнаружены элементарные ячейки с параметрами 9,20 9,40 и 6,97 А, что хорошо согласуется с известными данными о 3-склад- [c.152]

Попытайтесь проинтерпретировать схематическую рентгенограмму фиброина шелка, показанную на рис. 14.22. Можете считать, что волокно полукристаллическое. (Если вы испытываете затруднения, обратитесь к рис. 13.27, А. Б.) [c.452]

Эта линейная структура получила убедительное подтверждение в работе Астбери, изучившего рентгенограммы волокон шелка. Очищенные волокна шелка состоят из одного белка, фиброина, в котором 650/0 определяемых аминокислот представляют собой глицин и аланин (табл. 3). Доминирующий период идентичности равен 3,5 А, что соответствует в точности одной группе [c.171]

С помощью фермента химотрипсина можно осуществить специфическое расщепление полипептидной цепи в местах расположения тирозиновых остатков, что позволяет выделить две основные части макромолекулы [60]. Одна часть цепи, составляющая 60 7о, содержит только глициновые, аланиновые и сериновые остатки и дает характерную рентгенограмму порошка, подобную наблюдаемой на нативном фиброине. Другая часть содержит все массивные аминокислотные остатки, а также небольшие количества глицина, аланина и серина. Эти аналитические результаты согласуются с предположением К. Мейера [61] о том, что глициновые, сериновые и аланиновые остатки образуют кристаллические области полимера, тогда как прочие остатки связаны с аморфными или некристаллическими областями. [c.115]

Это было давно установлено К. Майером и Г. Марком, которые первыми начали исследование рентгенограмм волокон. Они изучали фиброин шелка и обнаружили меридиональные рефлексы при / =0,143 А 1, соответствующие периоду идентичности вдоль оси [c.246]

Было показано, например, что нити фиброина шелка состоят из прямых, более или менее параллельно расположенных длинных полипептидных цепей. Частицы других фибриллярных белков, например кератина, представляют собой также длинные полипептидные цепи, но более извитые и образующие ряд правильных складок (например, в так называемом а-кератине), которые делают возможным некоторое растяжение полипептидных цепей. При растяжении кератиновых волокон эти складки выпрямляются, и полипептидные цепи кератина по своей конфигурации становятся более похожими на фиброин шелка. Эта растянутая модификация получила название Р-кера-тина. Волокна, приготовленные из белка мышц (миозина), дают рентгенограммы, весьма напоминающие таковые а-кератина. Следовательно, и в миозине полипептидные цепи образуют складчатые структуры. [c.44]

Фибриллярные белки принимают участие в образовании структурных элементов живых тканей. Эти белки по своей природе волокнисты, на что указывает их название, и дают типичные рентгенограммы волокна, две из которых приведены на рис. 11,е и з. К данному классу белков принадлежат кератины шерсти, волос, рога и пера белки мышцы—актин и миозин] фиброин натурального шелка, коллаген хрящей и фибрин, образующийся при свертывании крови. [c.71]

Складчато-слоистая структура с антипараллельными цепями характерна для таких фибриллярных белков, как фиброин щелка. На рентгенограммах этого белка четко обнаруживаются рефлексы, отвечающие периодам 6,97 и 9,4 А, что соответствует периоду идентичности вдоль полипептидной цепи и расстоянию между чередующимися эквивалентными цепями (9,5 А, согласно молекулярной модели). [c.100]

Из фиброина шелка выделен кристаллический полипептид (см. ниже), порошковая рентгенограмма которого аналогична рентгенограмме исходного белка. [c.164]

С целью уточнения структуры фиброина проводились исследования синтетических полипептидов типа (Gly—L-Ala) . Показано, что рентгенограммы и инфракрасные спектры синтетического полимера и фиброина шелка идентичны [c.153]

А. Основанием для такого представления о структуре глобулярных белков послужили появившиеся к тому времени данные о наличии белковых субъединиц у альбумина яйца и гемоглобина. В рентгенограммах фибриллярных белков и специально обработанных денатурированных глобулярных белков Астбери находил много общего, из чего он делал вывод об аналогичном характере пространственного строения белков в двух состояниях. У. Астбери писал, что "...все белки на некоторой стадии их существования являются фибриллярными в молекулярном смысле" и еще "...два наиболее стабильных и нерастворимых состояния белковой структуры, волокнистое и денатурированное, основываются на фундаментально подобных видах молекулярной организации денатурированное состояние является в основном фибриллярным состоянием, поскольку оно всегда представляет собой полностью вытянутые пептидные цепи, организованные после коагуляции в параллельные пакеты, как в фиброине шелка, р-кератине, (3-миозине и Р-фибриногене" [27. С. 502]. Замечательны здесь не столько предложенные Астбери конкретные модели фибриллярных, глобулярных и денатурированных белков, а высказанная им впервые идея общности их молекулярной пространственной организации. [c.14]

Удовлетворять отмеченным выше геометрическим критериям могли только спиральные структуры полипептидной цепи, поэтому Хаггинс предложил спиральное строение полипептидов. Оказавшаяся столь плодотворной идея спиральности молекулярных структур биополимеров впервые была высказана им в 1942 г. [31]. Лишь для фиброина шелка и Р-кератина Хаггинс, в согласии с Мейером, Марком и Астбери, допускал плоскую форму цепи. Для различных фибриллярных белков им было предложено большое число спиральных структур, существенно отличающихся от ленточных структур У. Астбери. М. Хаггинс разработал модель пептидной цепи, которая включала в качестве основного структурного элемента семичленный цикл, замыкаемый водородной связью. Непрерывное повторение в цепи этого элемента при сохранении нормальных значений валентных углов и плоской конфигурации пептидных групп приводит к неплоской структуре полипептида с винтовой осью второго порядка. Такая структура должна давать в рентгенограмме слабый рефлекс 5,0 А и сильный [c.16]

Существуют вещества, понятие о которых нераздельно связано с твердой формой их существования, которые, следовательно, не могут быть расплавлены или переведены в пар без изменений. Сюда относятся важные органические природные вещества, как- то целлюлоз а, крахмал, фиброин шелка, каУЧУк. Существуют и многочисленные синтетические материалы подобного типа. Одни уже макроскопически обнаруживают определенную упорядоченность, как например волокнистая структура целлюлозы и фиброина шелка, другие обнаруживают ее лишь на рентгенограммах, как например растянутый каУЧУк у третьих, как например у нерастянУтого каУЧУка, вообще нельзя обнаружить упорядоченности строения. Химическое исследование, дополненное физическими методами, позволило с уверенностью установить, что все эти вещества построены из очень больших молекул. Поэтому все эти вещества объединяют под общим названием высокомолекулярных. Основанием для этого послужили исследования, о которых речь будет ниже [76, 223—226]. [c.301]

Положение о том, что понимание химических и физических свойств белков требует знания пространственного строения молекул, впервые, по-видимому, было высказано К. Мейером и Г. Марком в 1930 г. Более того, они предприняли попытку установить прямую связь между некоторыми физическими свойствами белков и пространственной структурой, подобно тому, как это уже делалось в химии при определении зависимости между химическими свойствами и строением молекул. В частности, они предположили наличие непосредственной связи механического состояния специально приготовленных белковых препаратов при растяжении и сжатии с изменением молекулярной формы полипептидных цепей. Первыми объектами исследования пространственного строения с помощью рентгеноструктурного анализа стали фибриллярные белки, содержащие наряду с аморфной также упорядоченную часть, представляющую собой нечто вроде одномерного линейного кристалла Г. Герцог и У. Янеке, а позднее Р. Брилл получили в самом начале 1920-х годов рентгенограммы фиброина Шелка. Их интерпретация основывалась на предположении дикетопи-перазинового строения белка, что многими химиками было воспринято как [c.67]

Ала, Сер, Тир. Цис и Мет в его составе отсутствуют, остальные аминокислоты присутствуют в малых количествах. Рентгенограммы фиброина сходны с рентгенограммами -кератина, основная конформация — -форма. Шелк Bombyx топ образован полипептидом (Гли — Ала) , шелк Lyssax — полиаланином. [c.129]

Впервые метод рентгеноструктурного анализа для исследования белков был применен в 1920 г., всего через восемь лет после разработки метода дифракции рентгеновских лучей, Р. Герцогом и В. Янке [252], которые получили текстур-диаграм-мы для фиброина шелка, коллагена и некоторых других фибриллярных белков, волокна которых они ориентировали перпендикулярно пучку рентгеновских лучей. Аналогичные исследования провел в 1923 г. Р. Брилль [ИЗ]. Цель этих работ была попытка выбрать элементарную ячейку белков. Было установлено, что расстояния между слоевыми линиями рентгенограммы фиброина шелка соответствуют периоду приблизительно 7 А вдоль оси волокна. К. Мейер и Г. Марк интерпретировали это расстояние как период идентичности вдоль полностью растянутой транс-полипептидной цепи, расположенной параллельно оси волокна. Таким образом, было сделано первое заключение о возможной протяженности одного аминокислотного остатка, которая должна была быть равной 3,5 А. [c.139]

Также как синтетические полипептиды, а-белки могут быть переведены в р-форму. Это достигается растяжением, иногда в специальных условиях. Рентгенограммы р-белков показывают, что их молекулярные цепи принимают при растяжении вытянутую конфигурацию. Водородные связи -в р-белках также, как в синтетических/полипептидах, направлены перпендикулярно оси волокна. р-Форма белков нестабильна и после удаления растягивающего усилия, как правило, вновь восстанавливается а-спиральная конфигурация цепей. Только один белок,— фиброин шелка в естественном состоянии существует в виде р-формы. Образование Р- Конфигурации цепей в фиброине шелка происходит в тот момент, когда шелковичный червь прядет шелковую нить. Образующиеся при этом большие силы давления развертывают молекулярные цепи белка. Стабильность образовавшейся р-конфигурации в нити фиброина шелка объясняется тем, что на отдельных фрагментах молекул этого белка скапливаются остатки с короткими боиовыми цепями — глицин, аланин, серин. Отталкивание боковых групп этих остатков во много раз меньше отталкивания больших боковых цепей других аминокислот. Поэтому Р-структуры, возникающие на отдельных фрагментах цепей фиброина шелка (в местах скоплений остатков с короткими боковым и дшями), оказываются относительно стабильными. Это подтверждается изучением р-структур синтетических полипептидов с короткими боковыми цепями, таких, как поли-(глицил- аланин). [c.543]

Волокиа коллагеиа очень прочны, они входят в состав сухожилий, кожи, хрящей, кровеносных сосудов. Коллаген, состааляю-щий около одной трети всех белков позвоночных, относится к фибриллярным белкам, образующим длинные ннти — фибриллы. К та> КИМ белкам принадлежат также а-кератины волос и шерсти, фиброин шелка основой их служат сплетенные аместе а-спиральные пептидные цепи. Впервые рентгенограммы фибриллярных белков бьшн изучены в начале 30-х годов У. Астбери. [c.257]

Изменения активности некоторых белков коррелируются, как правило, с изменениями ряда физических свойств. Так, изменение формы белковой молекулы можно установить по изменению некоторых гидродинамических характеристик (например, коэффициента трения, инкремента вязкости), по изменению светорассеяния, поверхностных свойств, диффузии через полупроницаемые мембраны и скорости седиментации [90]. Изменения термодинамических свойств (энтальпии и энтропии), объема, растворимости, оптического вращения, поглощения в инфракрасной области, дифракции электронов, а также некоторые другие характеристики, приведенные Каузманом [90], используются для Оцейки изменений формы белковых молекул. Большинство этих измерений было проведено па макромолекулах неизвестной структуры, для которых не была установлена последовательность аминокислотных остатков. В настоящее время благодаря усовершенствованию методов деградации белков, аналитического определения Концевых групп, методов разделения и идентификации отдельных фрагментов можно успешно изучать белки с молекулярным весом порядка 20 ООО. Хотя эта работа еще не достигла молекулярного уровня, тем не менее она дает возможность лучше использовать значения физических констант белковой молекулы известной структуры для объяснения механизма взаимодействия фермента с субстратом. Структура такого белка, как фиброин (белковое вещество натурального шелка), в настоящее время хорошо изучена благодаря сравнению рентгенограммы и ИК-спектров нативного волокна с рентгенограммами [35, 38, 108, 140] и ИК-спектрами [168] небольших фрагментов белка известной структуры, полученных при деградации, а также синтетитегаихпмшнептидо [c.386]

Окисленные а- и укератозы высаживают из раствора разбавленными кислотами или растворами сильных электролитов. По другому методу для облегчения растворения шерсти проводят восстановление ее цистиновых звеньев в цистеиновые. Для а-кератозы характерно высокое содержание аминокислот с небольшими боковыми группами, делающими возможной плотную упаковку макромолекул (ср. с фиброином шелка) и обусловливающими дискретность рентгенограммы шерсти. В то же время у-кератоза является аморфным веществом. В ней содержится [c.288]

Производство искусственных белковых волокон возникло в результате стремления изготовить волокно, возможно более близкое по свойствам природным белковым волокнам—шерсти и шелку. Однако следует учитывать, что тонкая структура волокнообразующих белков—кератина шерсти и фиброина шелка, рентгенограммы которых показывают наличие кристаллитов, отличается от тонкой структуры пищевых, почти аморфных белков. ] 1спользование пищевых белков в качестве волокнообразующих веществ собственно противоречит их свойствам. Полученные из таких белков волокна обладают незначительной прочностью, особенно во влажном состоянии, и могут перерабатываться только вместе с натуральными волокнами, например с шерстью. [c.427]

Характерная особенность фиброина состоит в том, что в его молекуле практически отсутствуют аминодикарбоновые кислоты и аминокислоты с ясно выраженными основными свойствами. Вследствие этого он не может содержать мното отрицательно или положительно заряженных групп. Фиброин дает рентгенограммы, очень похожие на рентгенограмму р-кератина. Корот- [c.209]

Принимается, что связи а-углерода ориентированы приблизительно как в тетраэдре угол С—С—N принимается равным 112°, аналогично найденному в глицине и аланине. При полном растяжении цепь лелсит в одной плоскости, причем кислородные атомы карбонильных групп и водородные атомы амидных групп лежат в той же плоскости. Расстояние по цепи, занимаемое одним аминокислотным остатком, равно 3,63 А- Это расстояние несколько больше, чем расстояния 3,4—3,5 А, полученные из рентгенограмм для кератина волоса [3] и фиброина [c.316]

Первыми объектами рентгеноструктурного анализа стали фибриллярные белки, а среди них - фиброин шелка. Его рентгенограмма получена в 1920 г. Р. Герцогом и У. Янке [5-7] и несколько позднее Р. Бриллем [8]. Было обнаружено, что белок состоит из кристаллической и аморфной частей. В состав кристаллической части входят только глицин и аланин в соотношении 1 1. Со ссылкой на Н.Д. Зелинского (независимо это сделать было нельзя) авторы высказали предположение, что аминокислотные остатки образуют в белке метил-дикетопиперазины во всяком случае, полициклическая структура белка не противоречила наблюдаемой дифракционной картине. Сторонники дикетопиперазиновой теории восприняли это не как предположение, а как независимое экспериментальное доказательство ангидридного строения белковых молекул и в течение длительного времени ссылались на работы Герцога и Брилля, якобы подтверждавших справедливость их точки зрения. Серию интересных исследований структуры высокомолекулярных органических соединений, в том числе и белков, выполнили в 1920-е годы Мейер и Марк [3, 9]. В отношении химической организации этих соединений они придерживались мнения Г. Штаудингера, а в отношении природы белков - представлений Э. Фишера. Г. Штаудингер впервые (1922 г.) предположил, что высокомолекулярные соединения не являются веществами, состоящими из небольших, ассоциированных в растворе в крупные агрегаты молекул, наподобие коагулянтов, как считали раньше, а представляют собой структуры, все звенья которых валентно связаны между собой, образуя линейные, разветвленные, плоские или пространственные сетчатые цепи главных валентностей. [c.8]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология