Аргинин Сакагучи

Белки дают ряд цветных реакций, обусловленных наличием определенных аминокислотных остатков нли общих химических группировок. Эти реакции широко используются для аналитических целей. Среди них широко известны нингидриновая реакция, позволяющая проводить количественное определение аминогрупп в белках, пептидах и аминокислотах, а также биуретовая реакция, применяемая для качественного и количественного определения белков и пептидов. (При нагревании белка или пептида, но не аминокислоты, с Си 01 в щелочном растворе образуется окрашенное в фиолетовый цвет комплексное соединение меди, количество которого можно определить спектрофотометрически.) Цветные реакции на отдельные аминокислоты используются для обнаружения пептидов, содержащих соответствующие аминокислотные остатки. Для идентификации гуанидиновой группы аргинина применяется реакция Сакагучи — при взаимодействии с а-нафтолом и гипохлоритом натрия гуанидины в щелочной среде дают красное окрашивание. Индольное кольцо триптофана может быть обнаружено реакцией Эрлиха — красно-фиолетовое окрашивание при реакции с п-диме-тиламинобенэальдегидом в Н 804. Реакция Паули позволяет выявить остатки гистидина и тирозина, которые в щелочных растворах реагируют с диазобеизолсульфокислотой, образуя производные, окрашенные в красный цвет. [c.32]

Работа № 5 Реакция на аргинин (Сакагучи) [c.14]

Количественное определение аргинина по Сакагучи [138] [c.129]

Реагент Сакагучи — для обнаружения аргинина. [c.913]

Работа 4. Реакция на тирозин (Миллона). Работа № 5. Реакция на аргинин (Сакагучи). Работа № 6. Диазореакция на гистидин и [c.336]

САКАГУЧИ РЕАКЦИЯ, цветная р-ция на аргинин и др. монопроизводные гуанидина, дающие ярко-красное окра-шиваш1е в щелочно среде при взаимод. с а-нафтолом к гипохлоритом или гипобромитом Na. [c.288]

Сакагучи а-Пафтол и гипохлорит натрия Аргинин Красная [c.42]

Для определения аргинина по методу Сакагучи-Вебера берут 2 мл этого аликвотного раствора. Прибавляют к ним 0,5 мл холодного раствора а-нафтол-мочевины (0,2% раствор а-нафтола в абсолютном спирте, разведенный перед употреблением 4 объемами 10% раствора мочевины). Через 2 мин. прибавляют [c.53]

Аргинин — б-гуанидино-а-ам ино-валериановая кислота — неустойчив к щелочал и распадается в слабых щелочных растворах до цитруллина, а в концентрированных до орнитина (см. гидролиз). Гуанидинная группа взаимодействует с галоидированным а-нафтолом с образованием окрашенных в малиновый цвет соединений (реакция Сакагучи). [c.473]

Сакагучи реакция — с гипохлоритами и а-нафтолом, к-рые дают с остатками аргинина в Б. красное окрашивание 7) при кипячении р-ра Б. с уксуснокислым свинцом в щелочной среде р-р темнеет вследствие наличия в нем остатков цистеина и цистина. [c.125]

Обнаружение аргинина и содержащих аргинин пептидов реагентом Сакагучи. Хроматограмму погружают в 0,1%-ный раствор 8-оксихинолина в ацетоне. Далее еще влажную бумагу опрыскивают щелочным раствором гипобромита (0,2 мл брома взбалтывают со 100 мл 0,5 н. раствора гидроксида натрия). Оранжево-красные пятна аргинина и аргининовых пептидов появляются сразу, но так же быстро исчезают. [c.125]

Функциональные группы способны вступать в реакции алки-лирования, арилирования, окисления, восстановления, ацилирования, этерификации, дезаминирования (азотистой кислотой), йодирования, нитрования, фосфорилирования, диазотирования, реакцию с формалином. Белки могут осаждаться кислотами трихлоруксусной, салициловой, пикриновой, фосфовольфрамовон и фосфомолибденовой, а также солями тяжелых металлов. Благодаря наличию некоторых функциональных групп протеины дают ряд специфических реакций, как например биуретовую (реагируют пептидные связи), ксантопротеиновую (реагируют ароматические ядра циклических аминокислот), Миллона (фенольная группа тирозина), Адамкевича (индольная группа триптофана), Сакагучи (гуанидиновая группа аргинина), сульфгидрильную, нингидриновую, пикриновую и др. Больщинство из них исполь- [c.28]

Применяя реакцию для определения аргинина по Сакагучи или один из ее вариантов, мы можем при помощи описанного метода разделения производить анализы на аргинин, лизин, гистидин, аспарагиновую и глютаминовую кислоты в количествах белка менее 1 г, используя [c.165]

Аргинин, гистидин, лизин определяют в элюате нингидринным методом или измененным по Сакагучи — Паули. Некоторые исследователи сообщают о возможности разделения дикарбоновых аминокислот на синтетических анионообменных смолах типа амберлита Ш-4 [46, 62, 68, 273 . [c.164]

Проявление аргинина по Сакагучи (не для пластинок с тонким слоем силикагеля). [c.145]

Аргинин. Цветная реакция на аргинин Сакагучи [589] специфична для однозамен1енных гуанидинов [590, 59 И н нашла свое применение в белковой химии после того, как Вебер [591] сделал ее количественной. Были пред-лол<ены. многочисленные изменения условий [592—601а] реакции. Результаты, полученные с белковыми гидролизатами, находятся в хорошем согласии с результатами, полученными другими методами, описанными Томасом [597], а также Брандом и Касселем [598]. Исходные белки дают реакции, но менее резко, чем это рассчитано ио содержанию в них аргинина. [c.110]

Колхицидил- и -аргинин и его бензоильное производное да-ли5 5 положительную реакцию Сакагучи на гуанидиновую группу [c.249]

История вопроса. В 1925 г. Сакагучи [562] нашел, что аргинин и другие незамещенные и монозамещенные производные гуанидина дают красное окрашивание с а-нафтолом и Na lO в щелочной среде. Чувствительность этой реакции 1 часть аргинина на 1 ООО ООО раствора. [c.51]

Реакция Сакагучи не является строго специфичной для аргинина. Ее дают и другие монозамещенные гуанидина, как, например, метилгуанидан, гликоциамин, агматин и др. [c.15]

Применение. В гистохимии в сочетании с oj-нзфтолом для проведения реакции Сакагучи на аргинин [Пирс, 112]. [c.245]

Реакция Сакагучи не является строго специфичной на аргинин, ее дают также и другие производные гуанидина — метил гуанидин, гликоциамин. [c.51]

Реакция Сакагучи — появление малиново-красного окрашивания при обработке белка сначала гипохлоритом натрия, а затем раствором Р-нафтола. Она указывает на присутствие в белке гуани-динной группировки, входяигей в состав аргинина. [c.700]

О больших возможностях применения автоанализаторов в хроматографическом лабораторном анализе свидетельствует также сообщение фирмы Техникон [49], описывающее автоанализатор, который может применяться для определения 1) общего азота, по Кьельдалю 2) общего белка с помощью биуретовой реакции 3) общего белка, по Фолину (Лоури) 4) аминогрупп с ниигидрином 5) тирозина, по Фолипу 6) гистидина, по Паули 7) аргинина, но Сакагучи 8) глутаминовой кислоты с декарбоксилазой 9) лизина с декарбоксилазой 10) альбумина с помощью 2(4 -оксифенил) бензойной кислоты. В сообщении указывается, что эти виды анализа могут быть сменены один на другой в течение 20 мин и при добавлении в автоанализатор стандартных модулей (блоков) могут одновременно проводиться несколько видов анализа. [c.179]

Практически на каждую аминокислоту имеется та или иная специфическая реакция — количественная или качественная. Однако многие из них довольно сложны и применяются редко в повседневной практике. Здесь мы рассмотрим только наиболее употребительные реакции на некоторые аминокислоты. Так, аргинин количественно определяют как в свободном виде, так и в белке с помощью реакции Сакагучи с а-нафтолом и гипобромидом. Развивающаяся окраска имеет красный цвет метод очень чувствителен и позволяет определить менее I мкг/мл аргинина. Триптофан можно определить цветной реакцией Эрлиха с днме-тиламинобензальдегидом и азотистокислым натрием в концентрированной серной кислоте. Чувствительность реакции около [c.60]

Точно так же при денатурации увеличивается число связываемых динитрофенолом гистидиновых групп, равно как и число обнаруживаемых - и укарбоксильных групп. Так, после денатурации -лактоглобулина количество реактивных гистидиновых остатков возрастает с двух до четырех, в случае карбоксигемоглобина освобождаются 36 карбоксильных групп на одну молекулу белка. Увеличивается и интенсивность цветных реакций на тирозин с фосфорномолибденовой кислотой или диазореагентами и на аргинин при обработке реактивом Сакагучи. [c.189]

Аминокислоты и другие метаболиты . Основаниями, которые но данным Вайтхорна, адсорбируются из растворов пермутитом, являются основные аминокислоты, аргинин, гистидин и лизин. Дубнов [31] использовал данные Вайтхорна для отделения аргинина из белковых гидролизатов аргинин затем определяли количественно по способу Сакагучи. [c.291]

Симс [34] применял способ определения аргинина, добавив операцию хроматографического отделения аргинина от гликоциамина. Оба соединения дают реакцию Сакагучи. Скорость течения и концентрация солей в колонке, содержащей Ка-катионит, регулировались так, чтобы гликоциамин извлекался прежде аргинина. [c.291]

Колонну снова промывают 30 мл воды и пропускают 10-процентный раствор аммиака, в результате чего вытесняются аргинин и лизин. Полнота извлечения проверяется испытанием аликвотной части по Сакагучи и на нингидрнновую реакцию [7]. Аммиак удаляется упариванием под вакуумом, после чего в растворе определяют количество аргинина и лизина. [c.310]

Гистохимическая реакция окрашивания для выявления гуанндильных групп основана на методе выявления аргинина, предложенном Сакагучи (8аса исЬ0. Положительная реакция указывает исключительно на присутствие веществ со следующей общей химической структурой [c.76]

Реакция на аргинин реакция Сакагучи) обусловлена взаимодействием окисленной гуанидиновой группировки в аргинине с а-нафтолом с образованием продукта конденсации розово-красного цвета [c.51]

По реакции Сакагучи незамещенные или моноза-.мещенные гуанидины дают красную окраску раствора более высоко замещенные гуанидины в реакцию не вступают. Поэтому аргинин и пептиды аргинина дают положительную реакцию, в то время как защищенные аргинины (например, Ы -нитро- или Ы -тозиларгинин) и их пептиды этой цветной реакции не дают. По этой причине реакцию можно использовать после восстановления нитроаргинина, а также для обнаружения пептидов аргинина при ПТР и хроматографии. [c.129]

Пуэ [20] и Перлманн с сотр. [19] показали, что после обработки препаратов ГТХ человека нейраминидазой их электрофоретическая подвижность изменяется приблизительно от —8,4-10" до —6,7-10 см сек в при pH 7. Это может происходить в результате уменьшения отрицательного или (по данным титрования) увеличения положительного заряда ГТХ. При pH 7 гидроксильная группа тирозина не заряжена и не может обусловливать такое изменение в подвижности. Пейп и Максфилд [45] нашли, что молярное количество аргинина в ГТХ, определенное по методу Сакагучи, увеличивается после действия нейраминидазы пропорционально количеству отщепленной NANA. Благодаря этому факту становится понятным обнаруженное увеличение положительного заряда, о котором было сказано ранее. В противоположность необычному поведению тирозина в ГТХ человека увеличение количества аргинина наблюдается в каждом из четырех исследованных гликопротеинов, оказывающих тормозящее действие на реакцию гемагглютинации под действием вирусов. В гликопротеипе, не оказывающем тормозящего действия (например, в фетуине), никаких изменений количества аргинина не обнаружено. [c.161]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология