Тиоэфирные связи образование

Гем расположен в щели нормально к поверхности глобулы и параллельно самой щели. Полость щели наряду с неполярными заместителями содержит большое число лизиновых остатков. В отличие от миоглобина гем соединен с белком двумя тиоэфирными связями, образованными винильными группами и цистеиновыми остатками ys 14 и ys 17. И гем повернут примерно на 90° по сравнению с его положением в миоглобине. Тиоэфирные связи гема с цитохромом с необычайно реактивны, а в нативном белке они разрываются даже легче, чем в гем-пептидах, содержащих фрагменты молекулы цитохрома с. На рис. 24 показано взаимодействие гема с глобулой белка. В работе [12] предполагается, что одна из тиоэфирных связей расположена вблизи поверхности глобулы. [c.109]

Концевые меркаптогруппы полисульфидных полимеров реагируют с ненасыщенными полиэфирными смолами. Для этой цели желательно использовать наименее разветвленные олигомеры. В присутствии кислых катализаторов меркаптогруппы взаимодействуют с фенольными смолами с образованием тиоэфирных связей [30, с. 328]. [c.565]

При достаточно больших конформационных изменениях белка может произойти тесное сближение карбоксильной и SH-группы, приводящее к самопроизвольному образованию тиоэфирной связи. Затем, когда белок вновь примет ненапряженную конформацию, в полной мере сможет проявиться высокоэнергетический характер тиоэфирной связи, и она сможет вступить в обменные реакции, приводящие к синтезу АТР. Другой возможностью является связывание белком ADP и неорганического фосфата на близко расположенных участках. Тогда после соответствующих конформационных изменений эти два компонента могут быть буквально прижаты друг к другу с самопроизвольным удалением ОН-иона и образованием АТР и НгО. [c.414]

Процесс катализируется пируватдегидрогеназным комплексом и практически необратим. В результате образуется ацетил-КоА, содержащий высокоэнергетическую тиоэфирную связь, ацетильная группа с которого переносится на неорганический фосфат, что приводит к образованию ацетилфосфата и регенерированию кофермента А [c.228]

Р с. 22-4. Структура З-аденозилметионина. В этом производном метионина стабильный атом серы, участвующий в образовании тиоэфирной связи, приобретает высокую реакционную способность и может легко передавать метильную группу различным акцепторам. [c.656]

Вулканизация перекисью свинца при комнатной температуре без введения других добавок для ускорения процесса отверждения приводит к образованию продуктов, у которых напряжение довольно быстро снижается при 80°. Если же такой продукт дополнительно отверждать при 75°, то степень отверждения его не увеличивается это доказывается постоянством значения модуля, хотя продолжительность релаксации получающегося каучука увеличивается в 20 раз. Эти данные подтверждают ранее высказанное предположение о том, что при такой обработке солеобразные меркаптидные связи превращаются в тиоэфирные связи, а свинец выделяется в виде сульфида РЬЗ (гл. Х1-А). [c.494]

Для ГТФ показано участие в процессе биосинтеза белков. На одном из этапов синтеза пептидогликана клеточной стенки прокариот используется УТФ. Активирование кислотных остатков, необходимое для биосинтеза длинноцепочечных жирных кислот, происходит путем образования ацил-КоА с высокоэнергетической тиоэфирной связью. Однако эти соединения с макроэргическими связями участвуют в ограниченном числе клеточных биосинтезов. [c.84]

В то время как ацетил-КоА участвует во многих разнообразных обменных реакциях, роль сукцинил-КоА, образующегося в реакции (XIV.4), значительно более ограничена. Его основное назначение — обеспечить непрерывность цикла. Так как данная стадия — превращение сукцинил-КоА в сукцинат — высокоэкзерогонична, то энергия тиоэфирной связи, образованной на стадии 4, запасается в виде синтезированного нуклеозидтрифосфата. Реакция катализируется сукцинат-тиокипазой и выглядит следующим образом [c.355]

Аналогичным образом на тяжелом ферменте аминогруппа ва-лпна, присоединенного тиоэфирной связью, атакует дипептид и образует трипептид. Напомним, что энергия на образование пептидной связи выделяется ири аминолизе тиоэфира. [c.63]

Путь б обладал бы вполне осязаемым преимуществом по сравнению с путем а, если бы расщепление р-оксипропионил-СоА не сводилось к простому гидролизу, как это показано на рис. 9-6. Если бы энергия тиоэфирной связи сохранялась путем образования АТР или GTP (как это наблюдается в цикле трикарбоновых кислот при превращении сукцииил-СоА в сукцинат), то имелась бы дополнительная стадия субстратного фосфорилирования ). [c.334]

Пятая реакция катализируется ферментом сукцинил-КоА-синтета-зой. В ходе этой реакции сукцинил-КоА при участии ГТФ и неорганического фосфата превращается в янтарную кислоту (сукцинат). Одновременно происходит образование высокоэргической фосфатной связи ГТФ за счет высокоэргической тиоэфирной связи сукцинил- КоА [c.347]

Следующий этап — образование янтарной кислоты из сукци-нил-КоА, катализируемое сукцинилтиокиназой, в результате которого энергия, освобождающаяся при разрыве тиоэфирной связи, запасается в фосфатной связи ГТФ. ГТФ затем отдает свою фосфатную группу молекуле АДФ, что приводит к образованию АТФ. Следовательно, на данном этапе ЦТК имеет место субстратное фосфорилирование. [c.357]

Пятая реакция является единственной в цикле реакцией субстратного фосфорилирования, катализируется ферментом сукцинил-КоА-синтетазой. В этой реакции сукцинил-КоА при участии ГДФ и неорганического фосфата превращается в сукцинат. Одновременно происходит образование высокоэргической фосфатной связи ГТФ за счет высокоэргической тиоэфирной связи сукцинил-КоА. Она протекает в две стадии [c.267]

При разработке ацетатной гипотезы биосинтеза фенольных соединений Колли и Бэрч исходили из чисто химических представлений. Б живых же организмах необходима предварительная активация ацетата. Она достигается присоединением карбоксильной группы ацетата к коферменту А с образованием ацетил-кофермента А (ацетил-КоА), который содержит макроэргическую тиоэфирную связь. Ацетил-КоА при участии карбоксилазы аце-тил-кофермепта А в присутствии и АТФ присоединяет СОа с образованием малонил-КоА (Goodwin, 1960). [c.162]

Дисульфидные связи часто встречаются в природных продуктах. Во внеклеточных белках [81] ковалентные дисульфидные связи обеспечивают образование поперечных сшивок, значительно более прочных, чем гидрофобные взаимодействия и водородные связи, которые, как полагают, обеспечивают первоначальное скручивание молекулы белка. Дисульфидная поперечная сшивка делает относительно постоянным то расположение пептидных цепей, которое первоначально образовалось за счет более слабых связывающих сил. Дисульфидные связи не являются основным типом связей во внутриклеточных структурах. Биохимическая важность дисульфидной связи определяется уникальностью природы системы тиол — дисульфид, в которой связь 8—5 может образовываться и разрываться в условиях, приемлемых для биологических процессов, посредством дисульфидного обмена с участием глутатиона (61). Цистин (62) является составной частью аэробных систем. Он образуется посредством легкого окисления цистеина НЗСН2СН(НН2)С02Н и при переваривании дисульфидов, входящих в состав белка. Липоевая кислота (63) участвует в окислительном декарбоксилировании а-оксокислот и является общим звеном в двух основных биохимических процессах, в которых участвует тиол — дисульфидная система перенос электрона и генерирование тиоэфирных связей, обладающих большой энергией [81,82]. [c.446]

Рис. 18-2. Пальмитоил-СоА. Карбоксильная группа пальмитиновой (16-углерсдной) кислоты и тиоловая группа кофермента А взаимодействуют с образованием тиоэфирной связи.

Отметим, что для синтеза пальмитиновой кислоты необходимы два вида химической энергии-энергия фосфатной группы АТР и восстановительный потенциал NADPH. АТР нужен для образования тиоэфирной связи в ацетил-СоА и построения малонил-СоА путем присоединения СО2 к ацетил-СоА, тогда как NADP используется для восстановления двойных связей. [c.632]

Фенилтиокарбонилхлорид способен ацилировать только эфиры аминокислот. Реакцию проводят в органических растворителях, например, в эфире, этилацетате [655] или в хлороформе [1432] в присутствии дополнительного эквивалента исходного эфира аминокислоты [655] или лучше третичного основания, такого, как триэтиламин [1432]. С солями аминокислот реакцию можно проводить в водном растворе, однако при этом имеет место аминолиз тиоэфирной связи и образование производных [c.74]

На следующем этапе происходит гидролиз тиоэфирной связи цитрил-КоА с образованием свободного Н5-КоА. [c.217]

Равновесие реакции сильно смещено в сторону образования цитрата, поскольку гидролиз высокоэнергетической тиоэфирной связи значительно умеиьшет ДО , величина которого составляет около —32,2 кДж. Цитратсинтетазная реакция — первый лимитирующий фактор скорости ЦТК. [c.217]

Для определения природы простетической группы и, таким образом, групповой принадлежности цитохрома можно использовать также химические превращения, которые сопровождаются обычно характерными спектральными изменениями. Образование оксима при реакции гемина с гидроксиламином свидетельствует о наличии в порфириновом ядре формильной группы, что позволяет отнести соединение в группу А. Восстановление ненасыщенных боковых цепей (например, гидрированием над платиной) указывает на присутствие протогема (группа В). Характерной реакцией цитохромов группы С является расщепление тиоэфирной связи сульфатом серебра. Наконец, для соединений группы D характерно наличие специфической полосы при 605 нм в спектре поглощения раствора гемина в уксусной кислоте и образование соответствующего хлорина. [c.151]

В биосинтезе высших жирных кислот бактериальных организмов (например, Е. СоН) участвует также так называемый ацилпереносящий белок (АПБ), который содержит сульфгйдрильную группу и присоединяет все промежуточные ацилпроизводные путем образования тиоэфирной связи. Этот белок содержит в качестве простетической группы [c.348]

В литературе описан новый инсектицид — акарицид темик, относящийся к классу карбаматов и содержащий тиоэфирную связь [45]. в процессе метаболизма темик подвергается окислению [46, 47]. Первая стадия окисления, приводящая к образованию суль-фоксида (ХХУП1), протекает очень быстро [c.132]

В работе [26] описана еще одна реакция in vitro, затрагивающая атом хлора в далапоне [26]. Это реакция с сульфгидрильны.ми группами органических соединений, она протекает, по-видимому, с образованием тиоэфирных связей и может оказаться важной для биологических свойств, тем более что, по предварительным данным, она протекает при pH физиологических сред. Известна реакция галогензамещенных жирных кислот с метаболитами, содержащими сульфгидрильные группы например, монохлоруксусная кислота и ТХК реагируют с глутатионом. Далапон по сравнению с монохлоруксусной кислотой и ТХК реагирует значительно медленнее [27]. Высказана гипотеза, что различия в скорости взаимодействия с сульфгидрильными группами могут отчасти объяснять различия в их действии на растения, но эта гипотеза экспериментально не доказана. Частная реакция с широко распространенным физиологически активным соединением — глутатионом — может и не иметь большого значения. Вместе с тем представляется существенным тот факт, что сульфгидрильная группа является активной функциональной группой некоторых ферментов. Например, именно в результате такой реакции с сульфгидрильными группами проявляет свое токсическое действие иодуксусная кислота [28]. [c.207]

По предложению В. А. Энгельгардта пирофосфорные и им аналогичные связи с высокой свободной энергией гидролиза называют макроэргтескими. На приведенной схеме они показаны волнистой чертой / . Образование макроэргических связей и является как бы аккумуляцией энергии. Такими же свойствами обладают тиоэфирные связи в ацетил СоА, лактил-глутатионе, N P связи в креатинфос-фате и т. п. Хотя ацетил СоА — важнейший специализированный субстрат переноса ацетильной группы с участием аденозинтрифосфата, и его иногда относят к эволюционным предшественникам АТР, все-таки основным соединением, выполняющим в клетке самые разно-ббразные функции, связанные с переносом свободной энергии, является АТР. [c.146]

Особое значение приобрела сера после того, когда была установлена химическая природа коэнзима А и выяснено, что исключительновысокая и разносторонняя активность этого биокатализатора обусловлена наличием в его структуре тиоэфирной связи. По месту этой связи и происходит присоединение к КоА ацетильных групп от разнообразных соединений с образованием ацетил-КоА (см. главу Дыхание ). [c.417]

Сза такой связи равна приблизительно 10 000 кал моль- числу богатых энергией относятся связь кислотного ангид-да (ацилфосфата или пирофосфата), фосфоамидная и тио-эфирная связи. Примерами же соответствующих процессов могут служить образование дифосфоглицерата при окислении глицеральдегидфосфата (ацилфосфатная связь), образование ацетил- или сукцинилгидролипоата при окислении пирувата или 2-оксоглутарата (тиоэфирная связь) и процесс окислительного фосфорилирования (с образованием пирофосфатных связей в результате реакций, пока еще не вполне ясных) [c.80]

Смотреть страницы где упоминается термин Тиоэфирные связи образование: [c.65] [c.185] [c.382] [c.191] [c.223] [c.351] [c.381] [c.212] [c.553] [c.63] [c.403] [c.159] [c.312] [c.104] [c.40] [c.30] [c.312] [c.143] [c.370] [c.146] [c.82] [c.19] [c.30]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология