Энергия активации Энзимы

В присутствии катализаторов сахар в водном растворе гидролизуется на фруктозу и глюкозу. В присутствии ионов водорода энергия активации этой реакции равна 106,94 кДж/проб, а в присутствии энзима сахараза (гидролаза) она снижается до 34,40 кДж/проб. Насколько быстрее протекает при 25 °С гидролиз сахара в присутствии сахаразы в сравнении с гидролизом в присутствии такого же количества НС1 [c.130]

Уравнения (27) и (И, 14) показывают, что скорость химической реакции определяется изменением свободной энергии активации, а не теплотой активации, т. е. что необходимо учитывать изменение энтропии активации. Во многих газовых реакциях, в которых участвуют относительно простые молекулы, А5 невелико. В этом случае (но и только в этом) скорость реакции определяется теплотой активации. Если велико, то при большой теплоте активации изменение свободной энергии активации может быть мало, как, например, при денатурации белков и дезактивации энзимов (табл. 3). [c.59]

Значительную информацию о механизме действия энзимов можно получить при изучении влияния температуры на скорость реакции. При этом возникает осложнение, связанное с тем, что сами энзимы подвергаются процессам дезактивации, идущими с очень высокой энергией активации, а также с высокими предэкспонентами при [c.289]

Кривая зависимости у от 1/Т будет снова прямолинейной, и энергия активации, рассчитанная по ее наклону, будет относиться к к 1. Таким образом, этот подход может быть применен к реакциям энзима с субстратом, идущим с образованием комплекса энзим — субстрат. Если, с другой стороны, й 1 много больше к , то уравнение скорости примет следующий вид [c.291]

В табл. 13 приведены значения констант скоростей, энергий активации и предэкспонентов для реакций, катализируемых энзимами, и для сравнения сюда же включены данные для реакций с участием других катализаторов. Поразительный результат, который наблюдается при этом, состоит в том, что энзимы по отношению к одному какому-либо соединению, являются много более эффективными катализаторами, чем общепринятые катализаторы. В случае уреазы и каталазы эта высокая эффективность связана со значительными уменьшениями энергии активации аналогичное явление обнаруживается для многих других ферментативных систем. Очевидно, энзимы оказывают свое действие тем, что заставляют процесс проходить по гораздо более удобному реакционному пути. Пока не известно, каким образом они это делают, но в следующей главе будут даны некоторые пояснения в связи с этим вопросом при рассмотрении гидролиза эфиров. [c.292]

Естественно, что в действительности эти процессы намного сложнее. Для устойчивости важную роль играет состояние, в котором находятся молоко и мясо, содержащие много воды и других веществ, благоприятных для размножения бактерий. Последние производят в большом количестве" энзимы, действующие как катализаторы, способствующие разложению. Напротив, в химически почти чистом сахаре, не содержащем воды, это невозможно в нем не могут образовываться катализаторы, способные понизить энергию активации и тем самым способствовать разложению. [c.75]

Ферменты (энзимы) являются катализаторами биохимических процессов [29, 44, 45]. Они не только контролируют скорость реакции, но и могут снизить энергию активации в большей степени для образования одного продукта, чем другого. [c.583]

Сочетание высокой теплоты активации с заметным увеличением энтропии, приводящее к значениям свободной энергии активации в пределах от 20 до 30 ккал,—довольно обычное явление при реакциях денатурации протеинов и дезактивации энзимов, особенно при значениях pH, соответствующих области наибольшей устойчивости. Это иллюстрируется данными для различных веществ, приведенными в табл. 52. [c.425]

Затем очевидно, что скорость реакции можно увеличить также путем понижения энергетического барьера, т. е. уменьщения энергии активации Е. Такое действие оказывают катализаторы. Среди них особый интерес для теории горючих ископаемых представляют органические катализаторы — ферменты и энзимы, которые принимают существеннейшее участие в химических процессах в живых телах. [c.205]

Энергия активации — наименьшая энергия, которой должны обладать частицы, реагирующих веществ, для того чтобы могла произойти химическая реакция. Энзимы (от греч. enzyme — дрожжи) — то же, что ферменты. [c.158]

Использование катализатора приводит к существенному понижению величины энергии активации и соответственно увеличению скорости химической реакции. Катализатор ие влияет на положение равновесия между исходными и конечными продуктами, т. е. на изменение свободной энергии процесса. Для реакций in vivo особенно важен ферментативный катализ, который осуществляется при помощи ферментов (энзимов) — высокоспецифичных биокатализаторов белковой природы. На рис. 4.1 приведены примеры энергетических диаграмм для каталитических и некаталитических процессов. [c.89]

Существенное различие между энзимом и обычным гетерогенным катализатором заключается в том, что первый способен подпитывать энергией активации свои про-стетические группы даже при реакциях с малыми тепловыми эффектами благодаря практически полной рекуперации энергии с помощью протеинового носителя в кристаллических же катализаторах эта подпитка происходит только начиная с определенного минимального значения Qp (примерно +20 ккалХ Хмоль), благодаря заметному рассеянию энергии в кристаллической рещетке. Предполагается, что повышение каталитической активности в обоих случаях происходит через последовательное снижение энергии активации реакции. [c.43]

Химические реакции в поверхностных пленках. При изучении реакций в поверхностных плёнках наибольший интерес представляет вопрос, изменяется ли химическая активность молекул в результате их нахождения на поверхности. На твёрдых поверхностях, как и на поверхности сложных коллоидных частиц, известных под названием энзимов, наблюдается определённое повышение хими-ческой активности тех соединений, реакции которых катализ ются поверхностью энзима. Вообще говоря, самый факт нахождения молекул в монослое на поверхности жидкости не изменяет присущей им химической активности, которую удобнее всего оценивать по энергии активации молекул. Тем не менее, работы Райдила п его сотрудников показали, что доступность молекул плёнки для реагирующих с ними молекул или ионов подкладки в значительной мере зависит от ориентации и плотности упаковки молекул в плёнке, вследствие чего скорость реакцял вещества плёнки сильно зависит от её структуры. До сего времени, однако, нет никаких данных, позволяющих заключить, что поверхность жидкости обладгет достаточной жёсткость для создания напряжений, способных изменить состояние активации молекулы на поверхности, если толысо плёнка не сжата. С другой стороны, твёрдые поверхности и энзимы способны создавать напряжения, изменяющие химическую активность адсорбированных молекул (гл. VII). , [c.129]

Теплота и свободная энергия активации. Одно из наиболее интересных приложений теории абсолютных скоростей реакций связано с проблемами денатурации протеинов и дезактивации некоторых энзимов. Температурные коэфициенты этих реакций часто весьма велики и соответствуют энергиям активации в 100 ккал и выше. Несмотря на такие исключительно высокие значения, реакции протекают с заметными скоростями при обычных температурах. Экспериментальные энергии активации часто заметно зависят от pH и в некоторых случаях, как, например, при денатура1щи яичного альбумина концентрированным раствором мочевины, энергия активации несомненно получается отрицательной. Многие из этих кажущихся трудностей могут быть устранены путем определения свободных энергий активации реакции. Это можно сделать при помощи экспериментальных значений удельной скорости реакции (К) в сочетании с уравнением (71) теории абсолютных скоростей реакций. [c.424]

Кобозев пришел к заключению, что валентная активация молекул, подвергающихся реакции,так же как энергетическая активация центров путем подпитки за счет энергии реакции, осуществляется с помощью сложной мак-ромолекулярной структуры энзима или кристаллической решетки катализатора (включающей актив- рование кетокислот) ный центр). Было высказано предварительное предположение, что рекуперированная энергия переносится по носителю (протеину или кристаллу) в форме экситона. [c.43]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология