Фермент энзим структура

Иммобилизация ферментов в гелях обеспечивает равномерное распределение энзима в объеме носителя. Большинство гелевых матриц обладает высокой механической, химической, тепловой и биологической стойкостью и обеспечивает возможность многократного использования фермента, включенного в его структуру. Однако метод непригоден для иммобилизации ферментов, действующих на водонерастворимые субстраты. [c.89]

Физические методы иммобилизации ферментов реализуются посредством адсорбции фермента на нерастворимом носителе, путем включения энзимов в поры поперечносшитого геля, в полупроницаемые структуры или двухфазные системы. [c.88]

Поэтому белки берут под контроль все химические реакции, протекающие в организме, создавая так называемые биологические структуры биокатализаторов — ферментов или энзимов. [c.670]

Биохимия - фундаментальная наука, изучающая химические процессы в живых системах. Она возникла в 80-е годы XIX в., когда из органической химии выделились химия природных соединений и физиологическая химия. Задачей первой являлось выделение природных биологически активных соединений и изучение их структуры второй - изучение физиологического действия таких соединений и их превращений в живой системе. Именно физиологическая химия явилась предшественницей биологической химии. 20-30-е годы XX в. стали временем становления биохимии как науки. Биохимия вначале делилась на статическую (изучение структуры) и динамическую (исследование процессов превращения веществ). В начале 60-х годов статическая биохимия легла в основу биоорганической химии. Возникает и бионеорганическая химия. В настоящее время эти науки развивают задачи и методы статической биохимии. Собственно биохимией стала динамическая биохимия. Поскольку в организме все реакции катализируются ферментами (энзимами), то биохимию часто отождествляют с энзимологией. [c.3]

В частности, методами белковой инженерии, сущность которых состоит в изменении первичной структуры природной молекулы фермента посредством химической модификации самого энзима или его гена, удается принципиально трансформировать структуру активного центра и его функцию, модулировать субстратную специфичность и физико-химические свойства фермен- [c.84]

Для успешного вьщеления ферментов из клеточного содержимого необходимо очень тонкое измельчение исходного материала вплоть до разрушения субклеточных структур лизосом, митохондрий, ядер и др., которые имеют в своем составе многие индивидуальные ферменты. Для этого используют специальные мельницы и гомогенизаторы, а также ультразвук, метод попеременного замораживания и оттаивания ткани. Для высвобождения ферментов из мембранных структур клетки к гомогенатам добавляют небольшие количества детергентов (твин, тритон Х-100) или обрабатывают их энзимами — лизоцимом, целлюлазой, лецитиназой С. Особое внимание при вьщелении ферментов уделяют проведению всех операций в условиях, исключающих денатурацию белка (нейтральные значения pH, стабилизирующие добавки в виде белков, солей и специальных соединений). [c.79]

Ферментативно активная форма лизоцима возникает в результате спонтанного складывания молекулы с образованием характерной для этого фермента трехмерной структуры. В отличие от лизоцима многие другие белки синтезируются в форме неактивных предшественников, которые затем активируются в результате расщепления одной или нескольких специфических пептидных связей. Если каталитически активный белок называется ферментом (или энзимом), то неактивный предшественник фермента называется проферментом (или зимогеном). [c.152]

Так, мутации по участкам цистрона, детерминирующим структуру аллостерического центра фермента, могут привести к изменениям в конформации белка, которые делают молекулу энзима нечувствительной к концентрации конечного продукта. Это обеспечивает возможность образования в клетке избыточного количества целевого продукта. [c.38]

Интерес к макроциклическим соединениям возник тогда, когда было обнаружено, что они подобны по своей структуре и свойствам природным биологически активным молекулам, таким как антибиотики, энзимы, рецепторы лекарственных препаратов, и способны к селективному комплексообразованию с ионами металлов и с различными низкомолекулярными соединениями [13-15]. Благодаря этому свойству они нашли широкое применение в качестве моделей ферментов при изучении рецептор-субстратного комплексообразования. Макроциклические лиганды играют значительную роль в таких биологических процессах, как иммунный ответ и транспорт через мембраны. Поэтому важность изучения их способности к узнаванию модельных биомолекул очевидна. Для обсуждения нами выбраны лиганды, имеющие диаметрально противоположные гидратационные свойства своих полостей. Это сделано с целью описать влияние сольватирующих свойств растворителя на термодинамику взаимодействия выбранных биомолекул, а также роль энтальпийно и энтропийно стабилизирующих вкладов на процесс комплексообразования. [c.189]

Аминоацилаза строго специфична к структуре только ацильной части субстрата, поэтому одна и та же установка с иммобилизованным ферментом используется для получения различных аминокислот, в том числе L-валина, L-метионина, L-фенилала-нина и L-триптофана. Время полуинактивации иммобилизованного энзима составляет 65 суток на японских предприятиях он используется без замены более 8 лет и обеспечивает снижение стоимости производства аминокислот на 40 % по сравнению с технологией, где применяются свободные молекулы фермента. [c.96]

На поверхности плазмалеммы дрожжей просматриваются в электронном микроскопе округлые структуры диаметром 10—И нм. По-видимому, это ферменты, осуществляющие процесс синтеза клеточных стенок, гидролитические, окислительно-восстановительные ферменты, пермеазы и другие энзимы. [c.25]

Н. и. Кобозев сделал количественное сравнение изменения активности со структурой этих двух систем [220]. Абсолютная активность (aJ,) активных центров ферментов, или энзимов, меняется с изменением теплоты ферментативной реакции Q ) экспоненциально [c.117]

Функционирование энзима предполагает обратимое превращение меди из двухвалентного состояния в одновалентное, а так-л<е то, что обмен имеет место, когда медь фермента пребывает в одновалентном состоянии. В основу последнего предположения положены данные по структуре и прочности двух- и моновалентных комплексов меди. Тот факт, что для функционирования энзима необходимы как аскорбиновая кислота, так и кислород, говорит в пользу образования промежуточного тройного комплекса из кислорода, аскорбиновой кислоты и фермента. [c.159]

Таким образом, в настоящее время поликонденсация как синтетический процесс дала науке и технике огромное количество полимерных структур и сыграла важную роль в формировании основных представлений полимерной науки [11, 12]. Необходимо подчеркнуть, что процессы поли-кондепсации имеют большое значение как метод синтеза природных полимеров, потому что многие важнейшие биополимеры, такие, как белки, нуклеиновые кислоты, натуральный каучук, целлюлоза, крахмал, гликоген, хитин, пептозаны и многие другие, так же как и ферменты, энзимы и гормоны, очевидно, получаются в живых организмах с помощью различных процессов поликонденсации, и таким образом этот процесс широко представлен в природе. [c.48]

Структуры окисленной (А) и восстановленной (В) форм моноядерного феррум-энзима супероксид редуктазы (SOR) — типичного представителя этой группы ферментов, участвующего в цикле (где 0 — электронодо-нор) представлены на схеме 13.7. Для [c.358]

ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum - закваска) (энзимы), белки, выполняющие роль катализаторов в живых организмах. Осн. ф-ции Ф.- ускорять превращение в-в, поступающих в организм и образующихся при метаболизме (для обновления клеточных структур, для обеспечения его энергией и др.), а также регулировать биохим. процессы (напр., реализацию генетич. информации), в т. ч. в ответ на изменяющиеся условия. [c.83]

Применение энзимов (ферментов) способствует значительному повышению моюп1ей способности СМС. Они представляют собой сложные белковые структуры большинство из них - макромолекулы с молекулярной массой более 6000. [c.41]

В отличие от физических методов этот способ иммобилизации обеспечивает прочную и необратимую связь фермента с носителем и часто сопровождается стабилизацией молекулы энзима. Однако расположение фермента относительно носителя на расстоянии одной ковалентной связи создает стерические трудности в осуществлении каталитического процесса. Фермент отделяют от носителя с помохцью вставки (сшивка, спейсер), в роли которой чаще всего выступают бифункциональные и полифункциональ-ные агенты (бромциан, гидразин, сульфурилхлорид, глутаровый диальдегид и др.). Например, для выведения галактозилтрансфе-разы из микроокружения носителя между ним и ферментом вставляют последовательность — СНг—КН—(СНз)5—СО—. В этом случае структура иммобилизованного фермента включает носитель, вставку и фермент, соединенные между собой ковалентными связями (рис. 4.5). [c.91]

Ферменты, или энзимы, являются биологическими катализаторами, ускоряю-шимн химические процессы обеспечения жизнедеятельности любых организмов. Все ферменты относятся к белкам, и их разделяют на два типа вещества чисто белковой природы и соединения, в которых белковая часть связана с небелковыми компонентами — оферлектали. В качестве кофермента могут выступать простетические группы, входящие в состав фермента — протеида либо другие ниэкомолекулярные органические соединения, чаще всего витамины, связанные с белком в комплекс. В последнем случае биологическая активность белковой структуры проявляется только в соединении с небелковой частью молекулы. [c.559]

Широкие стереохимические проблемы встают в связи с изучением агрегатов, образуемых антигенами с антителами. Если количественное соотношение антигена и антитела лежит в опре деленных пределах, то агрегаты антиген—антитело обычно нерас-гворимы. Эти агрегаты обладают некоторыми специальными свой сгвами, такими, как способность фиксации (связывания) комплемента, освобождение гистамина из некоторых его комплексен в клетках и, возможно, активации определенных протеолитических энзимов (ферментов). Высказан ряд гипотез, объясняющих эти явления может быть, они связаны с особой конформацией реагирующего антитела, а возможно, что некоторые черты и особенности структуры агрегата антиген—антитело могут определять эти специфические свойства. [c.688]

Найдено, что нефункционирующая Си+-фракция фермента ответственна за образование Н2О2, что выражается в характерной инактивации энзима в процессе аэробного действия. При этом малые количества Н2О2 не инактивируют недеятельный фермент, но эффективны при его функционировании. В последнем случае фермент теряет синий хроматофор, но сохраняет медь. Этот эффект Н2О2 может непосредственно влиять на функциональные Си+-участки или необратимое окисление некоторых специфических функциональных групп, экспонируемых (доступных) при изменении структуры белковой части в ходе катализа. [c.161]

К белковым веществам относятся ферменты, или энзимы, выполняющие в живом организме функцию катализаторов высокой селективности и работающих при очень мягких условиях. Это избирательное действие обусловлено комплиментарностью структур реагирующего субстрата и фермента — тем, что заряд или выступающая группа на поверхности одного из них отвечает противоположному заряду или полости у другого (принцип ключа к замку — см. рис. 48). Вследствие этого молекулы фермента и субстрата настолько сближаются, что резко возрастает эффективность межмолекулярных сил, противостоящих тенденции молекулярно-кинетического движения разъединить взаимодействующие частицы, происходит специфическая адсорбция (образование фермент-субстратного комплекса). Те же силы могут играть существенную роль в самом возникновении структурного соответствия между субстратом и ферментом. [c.245]

Локализация деполимераз еще в большей степени, чем у нейтральных полифосфатаз, привязана к поверхности клеточной мембраны, поскольку освобожденные от оболочки протопласты сохраняют их активность в размере порядка только около 0,1 от первоначальной (табл. 6.6). Есть основания предполагать, что эта категория энзимов может участвовать в переносе с поверхности клеточных мембран фрагментов синтезированных на них полифосфатов к другим клеточным структурам, работая таким образом как фосфотрансферазы. Регуляция действия всех описанных ферментов обмена полифосфатов очень сильно зависит от баланса соотношений полифосфатов и ортофосфата, являющегося основным механизмом, регулирующим направление их действия. [c.155]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология