Энзим Ей катализатор реакции

Хотя мы и не касаемся непосредственно механизма реакций, нри обсуждении вопроса, является ли стехиометрическое уравнение данной реакции полным, существенную помощь могут оказать простейшие представления о ее механизме. Пусть, например, реакция Л —> 5 идет в присутствии катализатора, например, энзима Е. Будем считать, что процесс в действительности проходит в две стадии сначала А и Е образуют комплекс С, а затем С диссоциирует на В VI Е. Тогда реакция А В заменяется на две реакции А Е С и С —> 5 -Ь . Если скорость реакции зависит только от текущих (мгновенных) концентраций веществ А и В, уравнение реакции А В является полным. Скорость реакции может также зависеть от фиксированной начальной или общей концентрации энзима, и тогда эта концентрация будет параметрической переменной. Но если скорость реакции зависит от мгновенной концентрации комплекса С или энзима Е, уравнение реакции Л —> i не будет полным. Можно предположить, что концентрация комплекса С всегда постоянна, Г и, таким образом, исключить ее из кинетического закона, выразив скорость реакции А В только через концентрации этих двух ве-. л ществ или одного из них. К сожалению, гипотезы подобного рода почти никогда не оправдываются в точности. Например, если в на-чальный момент в системе нет комплекса С, должно пройти некоторое время прежде чем будет достигнута его стационарная концентрация, которая хотя и не является строго постоянной, но сравнительно медленно меняется во времени. Б некоторых случаях период индукции бывает очень коротким, так что гипотеза о постоянстве концентрации комплекса С выполняется в течение почти всего периода реакции и выведенный с ее помощью кинетический закон находится в достаточно хорошем соответствии с экспериментальными данными. При необходимости уравнения таких реакций могут быть выделены в особый класс почти полных , но такое выделение вызывает возражения в теоретическом отношении, хотя и может оказаться практически полезным. [c.17]

Под действием различных ферментов или энзимов с исключительной избирательностью в животных и растительных организмах проходят многочисленные реакции. Ферменты являются органическими катализаторами белковой природы и обладают свойствами, переходными между гомогенными и гетерогенными катализаторами, приближаясь, однако, к свойствам гетерогенных. По этой причине в настоящее время ферментативные реакции называют микро-гетерогенными. [c.22]

Реакции сопряженного гидрирования играют исключительно важную роль в биохимических процессах (окислительно-восстановительные, или редокс-процессы). Катализированные металлами группы Р1 реакции перераспределения водорода в органических молекулах являются моделями биохимических процессов, в которых катализаторами служат ферменты. Н. Д. Зелинский в одной из статей писал В живой природе имеется широкое поле течения и развития каталитических процессов. В клетках живого вещества рассеяны ускорители (катализаторы) с характерной специфичностью их действия. Особенно большую роль играют восстановительно-окислительные реакции в присутствии катализаторов, вырабатываемых живым веществом, каковыми и являются ферменты и энзимы. Гармоническое сочетание совокупности действия таких катализаторов представляет одно из главных условий жизни животного и растительного организма [10]. [c.447]

В присутствии катализаторов сахар в водном растворе гидролизуется на фруктозу и глюкозу. В присутствии ионов водорода энергия активации этой реакции равна 106,94 кДж/проб, а в присутствии энзима сахараза (гидролаза) она снижается до 34,40 кДж/проб. Насколько быстрее протекает при 25 °С гидролиз сахара в присутствии сахаразы в сравнении с гидролизом в присутствии такого же количества НС1 [c.130]

Строение ферментов (их еще называют энзимами) расшифровано с помощью рентгенографического анализа некоторые из них синтезированы. Мы уже подчеркивали их исключительную эффективность и чрезвычайную избирательность — действие на весьма узкий круг реакций. В животных, растительных организмах, в микробах каждый химический процесс регулируется своим катализатором а ведь лишь Б организме человека протекает более 10 ООО различных химических процессов Упомянем только один из них — окисление сахара, которое в организме при той же температуре протекает примерно в 1 ООО ООО раз быстрее, чем в водном растворе (под влиянием кислорода). За 1 с многие ферменты осуществляют сотни тысяч реакций. Все эти реак- [c.159]

Биологические катализаторы — ферменты (энзимы — Е), с помощью которых осуществляются все биохимические превращения в живых организмах, способствуют превращению какого-либо реагента (в биохимии его называют субстратом S) в продукты реакции через промежуточное образование комплекса фермент — субстрат. [c.226]

Брожение — каталитический процесс его вызывают образующиеся в клетках дрожжей вещества, относящиеся к классу энзимов, или ферментов,— биологических катализаторов белкового характера. Первоначально полагали, что в клеточном соке дрожжей содержится определенный, вызывающий брожение энзим, который был назван зимазой (от греческого зиме — дрожжи). Впоследствии оказалось, что активный дрожжевой сок содержит не один фермент, а сложную систему веществ белкового и небелкового характера, в которую входит несколько различных ферментов. При их участии превращение глюкозы в этиловый спирт протекает через ряд промежуточных соединений и является результатом нескольких реакций. Поэтому следует иметь в виду, что приведенное уравнение спиртового брожения выражает лишь окончательный результат процесса. [c.115]

В зависимости от фазового состояния реагентов и катализатора различают гомогенный и гетерогенный катализ. При гетерогенном катализе химическая реакция идет на границе раздела фаз, образуем 11х катализатором и реагирующими веществами. В гомогенном катализе катализаторы образуют единую фазу с реагирующими веществами. Наиболее распространенными гомогенными катализаторами являются кислоты и основания, ионы переходных металлов и их комплексы и биологические катализаторы, так называемые ферменты или энзимы. [c.142]

Химические реакции в биологических системах протекают только в присутствии катализаторов. Роль таких катализаторов выполняют специфические белки, называемые ферментами (или энзимами). Функции ферментов сводятся к ускорению химических реакций, а ряд ферментов участвует в превращении одного вида энергии в другой. [c.27]

Асимметрический синтез. Поскольку синтез в лаборатории всегда дает рацемическую смесь, возникает вопрос, откуда в живой природе возникли чистые энантиомерные формы Чтобы ответить на этот вопрос, надо вспомнить, что все катализаторы живой природы — ферменты или, что то же самое, энзимы, с помощью которых осуществляется буквально каждая биохимическая реакция, — сложные асимметрические молекулы. Поэтому промежуточно возникающие реакционные комплексы реагирующей молекулы с катализатором (ферментом) имеют характер диастереомеров. Именно этим объясняется тот факт, что действие ферментов избирательное и они синтезируют строго только один из двух возможных энантиомеров. [c.392]

Изменяя форму, молекулы белка или их ассоциаты создают вокруг реакционных центров, входящих в молекулу белка или же входящих в состав /ФугОй молекулы, связанной с белком, соответствующее пространственное окр> ение. Это окружение, в свою очередь, создает благоприятные стерические условия для протекания одних реакций и неприемлемые условия для других. Такое явление называют стерическими помехами или полным атомно-молекулярным экранированием реакционного центра. На этом принципе стерического благоприятствования, или стерического экранирования, за счет молекул белка осуществляют свои Избирательные функции биологические катализаторы, называемые ферментами или энзимами. [c.43]

Для ускорения катодной и анодных реакций в ТЭ описанного типа использовались также катализаторы на основе энзимов, ферментов и хелатных соединений. [c.354]

Ферменты микроорганизмов. Ферментами, или энзимами, называются специфические белки с высоким молекулярным весом,, входящие в состав клеток и тканей живых организмов и значительно ускоряющие биохимические реакции. Поэтому они получили название органических или биологических катализаторов. Ферменты находятся везде, где только проявляется органическая жизнь. Их вырабатывают живые клетки, но осуществлять свое действие они могут и вне клеток. Очень велико значение ферментов в процессах обмена веществ внутри микробной клетки и между микроорганизмом и внешней средой, так как они ускоряют различные реакции, а следовательно, и весь обмен веществ. Ферменты были открыты в начале XIX в. В 1814 г. русский химик К. С. Кирхгоф обнаружил, что под действием вытяжки из проросших зерен крахмал превращается в сахар. Так был открыт первый фермент диастаз, или амилаза. В настоящее время открыт целый ряд ферментов, которые катализируют многочисленные реакции в живых организмах и, в частности, в микроорганизмах. Хи,мические реакции могут происходить и без ферментов, но при более высокой температуре и в присутствии кислот илн щелочей. [c.518]

Среди большого числа различных функций, выполняемых белками, в первую очередь следует отметить их роль в протекании метаболических процессов. Многочисленные химические превращения в клетке осуществляются в мягких условиях при температурах, близких к 40° С, и значениях pH среды, близких к нейтральным. В этих условиях скорости протекания большинства химических превращений в живых организмах ничтожно малы, поэтому обязательно присутствие специальных биологических катализаторов — ферментов (энзимов). Даже такая простая реакция, как дегидратация угольной кислоты [c.14]

Одно из наиболее сильных средств влияния на скорость реакции — присутствие в реагирующей системе катализатора — вещества, которое повышает (а иногда и уменьшает — тогда его называют ингибитором) скорость химической реакции, но само не расходуется в этом процессе. Катализаторы подразделяют на три типа гомогенные, гетерогенные и биологические биокатализаторы или ферменты, реже можно встретить название энзимы). [c.68]

Ферменты, или энзимы, играют важную роль в жизни микроорганизмов. По характеру действия они подобны катализаторам, так как ускоряют реакции, не входя в состав конечных продуктов, заметно не расходуясь и не изменяя первичных свойств. Все проявления жизнедеятельности микроорганизмов — это результат действия органических катализаторов — ферментов. [c.82]

Оба типа катализаторов рассматривались, как двухкомпонентные системы гетерогенный катализатор как состоящий из активного центра, адсорбированного на носителе, которым может являться его собственная кристаллическая рещетка (например, платинированная платина), и энзим как состоящий из активного центра, например в виде молекулярной группировки, включающей ион металла, связанный с протеиновым носителем. Сравнение абсолютной активности ар активных центров энзима с теплотой энзиматической реакции Рр показало, что между ними существует экспоненциальная зависимость (рис. 11) [c.42]

Очень высокая эффективность многих энзимов, особенно энзимов окислительного класса, с большим значением Qp, может быть поэтому объяснена не с помощью особой валентной активности Яо их простетических групп, но путем интенсивного захвата энергии реакции протеиновым носителем (энергетическая самоактивация) и ее возврата к активному центру (у представляет коэффициент такого возврата энергии). Валентная эффективность простетических групп оказалась практически идентичной со средней эффективностью активных центров обычных катализаторов (отвечающей превращению нескольких молекул в секунду на одном активном центре) (рис. 11). [c.42]

Сравнение эффективности активных центров металлических катализаторов на их собственной решетке и на носителях показало, что решетка катализатора активирует центр таким же образом, как протеиновый носитель энзима активирует простетическую группу. В обоих случаях было показано, что активация увеличивается с теплотой катализируемой реакции по уравнению общего тина [c.42]

Во всех схемах роста, рассмотренных выше, принимается, что активные центры закреплены на поверхности катализатора подобно активным центрам энзимов. Натта [97, 98] опубликовал результаты кинетических, радиохимических и адсорбционных измерений концентрации этих активных центров на типичных катализаторах. Кинетический метод состоит в определении отношения числа этильных групп в полимере к числу поляризованных мономерных единиц. Натта показал, что если на каждом активном центре из этильной группы зарождается одна цепь и этильные группы могут обрывать растущий полимерный радикал по реакции передачи цепи от катализатора, то это отношение равно [c.438]

Энзимы являются биологическими катализаторами, и значительное число их идентифицировано. Катализ энзимами гораздо более специфичен, чем катализ кислотами и основаниями каждый энзим катализирует только небольшое число различных реакций. Некоторые энзимы обладают абсолютно специфичным действием например, уреаза катализирует только расщепление мочевины [c.283]

В табл. 13 приведены значения констант скоростей, энергий активации и предэкспонентов для реакций, катализируемых энзимами, и для сравнения сюда же включены данные для реакций с участием других катализаторов. Поразительный результат, который наблюдается при этом, состоит в том, что энзимы по отношению к одному какому-либо соединению, являются много более эффективными катализаторами, чем общепринятые катализаторы. В случае уреазы и каталазы эта высокая эффективность связана со значительными уменьшениями энергии активации аналогичное явление обнаруживается для многих других ферментативных систем. Очевидно, энзимы оказывают свое действие тем, что заставляют процесс проходить по гораздо более удобному реакционному пути. Пока не известно, каким образом они это делают, но в следующей главе будут даны некоторые пояснения в связи с этим вопросом при рассмотрении гидролиза эфиров. [c.292]

В нредыдуш их разделах мы видели, что в ряде случаев можно проследить за постепенным окислением метаболитов и объяснить образование в процессах метаболизма многих биохимически важных веществ, например молочной, янтарной и лимонной кислот и коэнзимов. Однако даже экзотермические биохимические реакции окисления не идут в отсутствии энзима-катализатора, который, повидимому, настолько специфичен, что, очевидно, может активировать только органическое соединение определенней структуры. [c.291]

Очевидно, биосинтез хлорофилла в первую очередь зависит от деятельности ферментных систем, ответственных за образование белка хлоропластов, белка и простетических групп катализаторов реакций биосинтеза участия железа и активируемых им энзимов в образовании первичных активных акцепторов железа и в синтезе железопорфириновых предшественников хлорофилла, а также простетических групп гематиновых ферментов. [c.223]

Как уже отмечалось, реакция (Х,2) между Oj и водой может быть ускорена каталитически. Не считая карбоангидразы—энзима, присутствующего в крови, наиболее эффективными катализаторами являются анионы некоторых слабых кислот. Каталитическое действие различных анионов рассмотрено Шарма и Данквертсом Отметим, что данные Деннарда и Уиллиамса неточны, так как при обработке исходных экспериментальных измерений был допущен ряд ошибок. [c.243]

К каталитическим относятся и многочисленные реакции, проходящие при воздействии катализаторов биогенного происхождения—различных биокатализаторов—энзимов, или ферментов. Такие биокаталитические реакции лежат в основе многообразных жизненных процессов, происходящих в животных и растительных организмах и являющихся предметом изучения биологической и физио-1Г0гическ0Й ХИМИИ. [c.12]

Омылсппе ж и р о в — процесс, осуществляемый в промышлен-постп в большом масштабе, — может происходить как ири действии одной воды, так и при действии кислот или щелочей. В первом случае жир расщепляют в автоклаве при температуре около 170 и давлении G—8 ат в качестве катализатора применяется окись цинка пли известь. Гидролиз происходит при значительно более низкой температуре (ниже 40°), если эмульгированный в воде жир расщепляют при помощи энзимов — л и п а з. Ферменты, гидролизующие жиры, находятся в пищеварительном тракте большинства животных и человека. Они выделяются поджелудочной железой и служат для расщепления масел и жиров, вводимых в организм с пищей. Липазы содержатся и в растениях. Так, липаза, находящаяся в большом количестве в семенах клещевины, применяется (по способу, разработанному Кокнштейном) лля технического расщепления жиров на глицерин и жирные кислоты. При этом реакцию проводят в очень слабокислых растворах, так как в таких условиях липаза клещевины наиболее активна. [c.268]

Ферме1ггы, или энзимы (оба названия в настоящее время являются синонимами), уже не раз упоминались в этой книге (см., например, спиртовое брожение). Ферментами называют вырабатываемые живой клеткой органические катализаторы, которые делают возможными или ускоряют химические процессы в организме они образуют промежуточные продукты присоединения с субстратом, который подвергается из.менению, а после окончания реакции вновь высвобождаются. [c.908]

Термин еубст11ат означает вещество, на которое воздействует катализатор. Именно в этом смысле данный термин применяется в химии энзимов. Предпочтение, оказываемое нами этому термину перед термином адсорбат , вызвано тем, что ыы хотим сконцентрировать винмание на взаимодеИствин реагирующих молекул с теми центрами хемосорбции, которые активны по отношению к исследуемо реакции в противоположность взаимодействиям, которые могут происходить с любыми другими адсорбционными центрами катализатора. [c.315]

В живых организмах для проведения практически всех химических превраш,ений кроме чрезвычайно быстрых реакций переноса протона используются специальные катализаторы — ферменты (или энзимы). Ферменты представляют собой белковые молекулы, которые в зависимости от типа катализируемой реакции либо сами выполняют функцию катализатора, либо работают в комплексе с ионом металла или каким-нибудь сложным органическим соединением. Например, пищеварительные ферменты трипсин и химитрипсин, выделяемые поджелудочной железой в кишечный тракт для переваривания белков, являются чисто белковыми катализаторами, а фермент, катализирующий разложение пероксида водорода (последний образуется в. клетках в ходе некоторых окислительных реакций и его нужно немедленно убирать) содержит связанные с белком органические-молекулы, включающие ион железа, — так называемый гем. [c.310]

В живых организмах для проведения практически всех химических превращений кроме чрезвычайно быстрых реакций переноса протона используются специальные катализаторы — ферменты (или энзимы). Ферменты представляют собой белковые молекулы, которые в зависимости от типа катализируемой реакции либо сами выполняют функцию катализатора, либо работают в комплексе с ионом металла или каким-нибудь сложным органическим соединением. Например, пищеварительные ферменты трипсин и химитрипсин, выделяемые поджелудочной железой в кишечный тракт для переваривания белков, являются чисто белко- [c.395]

Катализаторы могут быть гомогенными или терогенными. В случае гетерогенных катализаторов химическая реакция идет на границе раздела фаз, образуемых катализатором и реагирующими веществами. Рассмотрение гетерогенного катализа является предметом специального раздела физической химии, рассматривающего химические и физико-химические процессы на поверхности раздела фаз, и выходит за рамки настоящего курса. Гомогенные катализаторы образуют единую фазу с реагирующими веществами. Наиболее распространенными гомогенными катализаторами являются кислоты и основания, ионы переходных металлов и их комплексы, а также биологические катализаторы, так называемые ферменты, или энзимы. [c.320]

Ферменты, как правило, идеально приспособлены Энзимы - эт(5 для катализа какой-либо одной реакции, например, специфические пищеварительный фермент папаин — катализатор отализаторы белковой С N— [c.345]

Ре-энзимы (железо-содержащие ферменты). К настоящему моменту установлено, что для всех форм жизни (единственным известным исключением являются микобактерии) необходимо железо, выступающее как катализатор тех или иных биохимических процессов. Взрослый здоровый человек (-70 кг) содержит всего около 4 г этого металла, большая часть которого входит в состав гемоглобина и ферритина, на долю феррум-энзимов его приходится всего около 300 мг. Но этого небольшого количества железа достаточно для выполнения большого количества разнообразных реакций. [c.358]

В многочисле шых и разнообразных явлениях окружающей человека природы особо важную роль выполняют системы биохимических реакций обмена веществ. Это внутриклеточные превращения, расщепление и усвоение пищевых субстратов, метаболические пути роста, репродукции, посмертные процессы и т.д. Существование перечисленных химических превращений возможно только на основе катализа, в котором исключительно важные функции выполняют природные биологические катализаторы—ферменты (энзимы). Высокая специфичность действия ставит их вне конкуренции с катализаторами небиологического происхождения [I, 2 . [c.160]

Ферментами, или энзимами (энзим от епгигпе— в дрожжах , фермент от лат. Геггпеп1игп — закваска), называют сложные биологические катализаторы белковой природы, изменяющие скорость химической реакции. [c.21]

Использование катализатора приводит к существенному понижению величины энергии активации и соответственно увеличению скорости химической реакции. Катализатор ие влияет на положение равновесия между исходными и конечными продуктами, т. е. на изменение свободной энергии процесса. Для реакций in vivo особенно важен ферментативный катализ, который осуществляется при помощи ферментов (энзимов) — высокоспецифичных биокатализаторов белковой природы. На рис. 4.1 приведены примеры энергетических диаграмм для каталитических и некаталитических процессов. [c.89]

Наиболее многообразный класс белков относится к биологическим катализаторам, которые называют ферментами или энзимами. Ежесекундно в клетках протекает множество химических реакций, причем почти все они катализируются при помощи ферментов. В настоящее время вьщелено и идентифицировано более 2000 ферментов, катализирующих протекание разнообразных реакций в клетках и тканях. [c.45]

Химические реакции в живых системах протекают с высокой скоростью, благодаря наличию катализаторов белковой природы — ферментов или энзимов. Ферменты были открыты в процессе изучения механизмов брожения, этим и объясняется происхождение их названия (от лат. fermentum — закваска, enzyme — в дрожжах). Представление о том, что в живых системах химические реакции протекают при помощи каких-то факторов, возникло более 200 лет назад. В начале XIX в. господствовало мнение о наличии жизненных сил , управляющих процессами жизнедеятельности. Более четкие и однозначные химические представления сформировались в связи с развитием теории химического катализа, вьвдвинутой шведским химиком Й. Я. Берцелиусом, который первым отметил высокую производительность биологических катализаторов на примере диастазы. [c.59]

Интересные и важные примеры диффузионной кинетики встречаются в области микрогетерогенных реакций, т. е. реакций, протекающих на поверхности дисперсных частиц, взвешенных в другой фазе. Примерами микрогетерогенных реакций могут слуяшть горение угольной пыли, вдуваемой в печь потоком воздуха энзиматические реакции, протекающие на поверхности коллоидных частиц энзима, и аналогичные им процессы катализа коллоидными металлами, которым Бредиг дал название неорганических ферментов гидрирование жидких масел под каталитическим действием дисперсного катализатора, взвешенного в массе масла. [c.107]

Существенное различие между энзимом и обычным гетерогенным катализатором заключается в том, что первый способен подпитывать энергией активации свои про-стетические группы даже при реакциях с малыми тепловыми эффектами благодаря практически полной рекуперации энергии с помощью протеинового носителя в кристаллических же катализаторах эта подпитка происходит только начиная с определенного минимального значения Qp (примерно +20 ккалХ Хмоль), благодаря заметному рассеянию энергии в кристаллической рещетке. Предполагается, что повышение каталитической активности в обоих случаях происходит через последовательное снижение энергии активации реакции. [c.43]

Кобозев пришел к заключению, что валентная активация молекул, подвергающихся реакции,так же как энергетическая активация центров путем подпитки за счет энергии реакции, осуществляется с помощью сложной мак-ромолекулярной структуры энзима или кристаллической решетки катализатора (включающей актив- рование кетокислот) ный центр). Было высказано предварительное предположение, что рекуперированная энергия переносится по носителю (протеину или кристаллу) в форме экситона. [c.43]

Кройт противопоставил утверждению Бейлеса [32], касающемуся гетерогенного катализа, и в частности, действия энзимов, вызывающих поверхностную конденсацию реагирующих компонентов, предположение, что влияние, оказываемое энзимом или катализатором, основано на расположении реагирующих веществ в положении, благоприятном для их взаимодействия. Кройт искал подтверждения этой точки зрения в реакции а, /9-дибромпропионовой кислоты и иодистого калия, ведущей к образованию акриловой кислоты, бромистого калия и иода, при применении растительного угля в качестве адсорбента-катализатора и воды в качестве среды. Эффекта ускорения реакции у соответствующего алифатического вещества, например а, /3-дибромпропионовой кислоты и растительного угля, можно ожидать скорее, чем у сульфированных ароматических соединений это экспериментально доказано Кройтом и ван Дуином [10, 286] на основании теории Харкинса. [c.177]

В заключение упомянем еще об одной задаче, осуществление которой с такой электронной передачей по рещетке полупроводника представляется возможным это— сопряженное проведение эндотермических реакций за счет экзотермических. В биохимии такие процессы распространены и осуществляются с участием энзимов. Нам кажется, что такие механизмы возможны и для неорганических катализаторов — полупроводников при окислительно-восстановительном катализе. [c.20]