Белок, структура первичная и вторичная

Описывать структуры белков, различая первичную, вторичную и третичную структуры. [c.465]

Со структурной точки зрения у белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Под первичной структурой, как и в случае пептидов, понимается точная последовательность отдельных аминокислотных остатков в макромолекуле. Вторичная структура определяется тем, что вследствие образования внутримолекулярных водородных связей макромолекулы предпочитают находиться в определенных конформациях (чаще всего это а-спираль — белковая цепь свернута в правовинтовую спираль, а расположенные друг [c.192]

Структура белка. Современные экспериментальные методы позволили установить структуру природных белков. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру белка. [c.448]

В других случаях возможна обратимая диссоциация глобулы до отдельных полипептидных цепей. Для гемоглобина разделение на а-, р-цепи происходит достаточно легко, тогда как воссоединение отдельных а- и (3-цепей — трудно выполнимая задача. Однако понятие четвертичной структуры основано совсем не на возможности реконструкции фермента из отдельных субъединиц. Строгое определение четвертичной структуры означает, что в сложную глобулу фермента объединяются структурно независимые элементы — отдельные субъединицы. Если ассоциация не изменяет строения отдельных частей, то понятие четвертичной структуры приобретает ясный физический смысл. В противном случае речь идет лишь об обратимости построения сложной молекулы белка, не зависящей от иерархии структур — первичной, вторичной, третичной и четвертичной. В действительности отдельные субъединицы ферментов изменяют свои конформации при ассоциации, поэтому понятие четвертичной структуры является еще менее строгим, чем третичной или вторичной. Речь идет просто о том, что пространственное строение белковой глобулы зависит от всех межмолекулярных взаимодействий в системе. Как правило, построение глобулы белка не удается рассматривать в виде последовательности независимых процессов — скручивания цепи в спираль, укладку цепей в отдельные субъединицы и объединение независимых субъединиц. На каждом этапе происходят конформационные изменения, что и делает нестрогим понятие вторичной, третичной и четвертичной структуры. [c.124]

Объясните, что подразумевается под первичной, вторичной и третичной структурами белков [c.467]

Белки, их химические и физико-химические свойства. Методы выделения и очистки белков классические —диализ, высаживание из растворов современные — распределительное и ионообменное хроматографирование, хроматографирование па молекулярных ситах, электрофорез. Индивидуальность белков. Цветные реакции белков биуретовая, ксантопротеиновая, нингидринная, реакция Миллона. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков, факторы, опре- [c.248]

Отношение аминокислот к нагреванию. Медные соли а-аминокислот как хелат-пые соединения. Бетаины. Пептидный синтез. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка. [c.251]

Вся структурная организация белков (четвертичная, третичная, вторичная) может быть разрушена внешними воздействиями до первичной структуры полипептида - процесс денатурации. Денатурация белков происходит под действием экстремальных значений pH растворов, УФ-света, рентгеновских лучей, высоких давлений, повышенной температуры, физических воздействий (например, ультразвука). [c.273]

Какие соединения называют белками Что понимают под первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами белка Как определяется первичная структура белка [c.215]

Развитие новых экспериментальных методов Исследования в органической химии обусловило успехи в изучении структуры белка. В настоящее время различают первичную, вторичную и третичную структуры белковой молекулы. [c.352]

Нуклеиновые кислоты, как и белки, обладают первичной структурой (под которой понимается и последовательность чередования нуклеотидных остатков) и трехмерной структурой (вторичной, третичной, четвертичной). [c.662]

Первичная структура белка, т. е. последовательность аминокислотных остатков в полипептидных цепях, уже обсуждалась в разд. 14.3. Термин вторичная структура используют для обозначения тех простейших способов, при помощи которых полипептидные цепи скручиваются или складываются в молекулах белков. Наиболее важные вторичные структуры —а-спираль и два вида структуры, которую называют структурой типа складчатого слоя. (Третичная структура включает вторичные структуры и те фрагменты полипептидной цепи, которые соединяют один участок вторичной структурой с другим четвертичная струк- [c.428]

Книга во многом полемична. Так, в главе 18 рассматривается концепция Л.Б. Меклера о стереохимическом генетическом коде. Несмотря на то что прошло много лет с его первой публикации (а за ней были и другие), идеи Л.Б. Меклера, послужившие основанием для далеко идущих выводов, не получили прямого экспериментального развития. Излагая свой взгляд на причины такого положения, автор впервые дает критический анализ упомянутой концепции. В книге также ставятся под сомнение широко распространенные представления о роли водородных связей в формировании конформаций олиго- и полипептидов, отрицаются иерархичность структурной организации белков (от первичной структуры к вторичной, супервторичной, доменам и полной пространственной структуре) и целесообразность введения понятия "расплавленная глобула" для описания переходного состояния между нативным и денатурированным состоянием глобулярных белков. Несмотря на приводимую при этом весомую аргументацию, вряд ли перечисленные выводы будут легко приняты научной общественностью. Ответственный редактор надеется, что высказанные в томе положения будут замечены коллегами и вызовут дискуссию, которая пойдет на пользу науке. [c.5]

С другой стороны, известны молекулы белков, которые резко отличаются друг от друга первичной, вторичной и третичной структурами, но несмотря на это, обладают сходной биологической активностью. Классическим примером могут служить химотрипсин и бактериальная протеиназа субтилизин. Несмотря на существенные различия в структурах, основные аминокислоты активных центров этих ферментов идентичны и осуществляют свои каталитические функции по сходному механизму. По-видимому, такие белки являются результатом пересечения путей эволюции. [c.282]

У ряда белковых соединений несколько сложных полипептидных цепей белка могут агрегироваться вместе, создавая более сложный комплекс определённого строения, называемый четвертичной структурой белка. Каждая полипептидная цепь, образующая четвертичную структуру, называется субъединицей и сохраняет свойственные ей первичную, вторичную и третичную структуры, однако биологическая роль комплекса в целом отличается от биологической роли субъединиц вне комплекса. Фиксация четвертичной структуры обеспечивается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами. Например, молекула гемоглобина - белка с четвертичной структурой - состоит из четырёх субъединиц, окружающих гем (простетическую железосодержащую группу - железопорфирин) между субъединицами нет ковалентной СВЯЗИ, однако тетрамер представляет собой единое целое, в котором субъединицы тесно связаны и ведут себя в растворе как одна молекула. Наличие четвертичной структуры характерно также для других металлопротеинов и для иммуноглобулинов. При формировании четвертичной структуры белка образующийся комплекс может содержать, помимо субъединиц полипептидной структуры, и субъединицы иной полимерной природы, а также соединения других классов. [c.71]

Денатурация. Денатурация белков — сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структуры белковой макромолекулы, т. е. ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следо- [c.16]

Четвертичная структура белка формируется как ансамбль двух или более полипептидных цепей, каждая из которых имеет свою первичную, вторичную и третичную структуры и называется субъединицей. Субъединицы могут быть либо одинаковыми по составу и строению, либо различными. Несколько таких субъединиц могут объединяться с образованием в результате совместной упаковки четвертичной структуры. [c.529]

Простые белки — это полипептиды с относительно большой молекулярной массой, характеризующиеся, в отличие от просто полипептидов, разными уровнями организации — первичной, вторичной, третичной, четвертичной Хотя между полипептидами и белками трудно провести четкую грань, но белки — это полипептиды, способные к проявлению вторичной, третичной, четвертичной структур [c.880]

Нуклеиновые кислоты (НК), как и простые белки, имеют первичную, вторичную и третичную структуру. Чередование мононуклеотидов в полинукле-отидной цепи образует первичную структуру НК, точно так, как из аминокислот образуется белок. Ниже показан фрагмент ДНК как пример первичной структуры НК [c.430]

Белки, так же как составляющие их аминокислоты, — амфотер-пые соедипеиия. Каждый белок имеет свою изоэлектрическуго точку—зпачепие pH, при которой молекулы белка заряда не имеют. В зависимости от характера составляющих белок аминокислот изо-злектрическая точка белков различна. Молекула белка имеет первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру. Первич- [c.33]

Комплекс физико-химических свойств природных волокнообразующих полимеров обусловлен первичным, вторичным и более высокими уровнями их структурной организации. Каждый из полимеров, представляющий интерес как волокнообразующий (целлюлоза, хитин, фибриллярные белки), имеет определенное биофункциональное назначение. Особенность биосинтетических процессов такова, что первичная структура макромолекул этих полимеров формируется как регулярная, несмотря на возможность случайного включения в них "дефектных" звеньев. Регулярность строения полимерных цепей предопределяет возможность их самоупорядочения (кристаллизации). Параметр гибкости макромолекул природных волокнообразующих полимеров /ф несколько больше 0,63, что позволяет отнести их к полужесткоцепным полимерам. [c.288]

В 1903 г. Э. Фишером высказана пептидная теория, давшая ключ к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Идея о том, что белки — это полимерные образования, высказывалась уже в 70—80-е годы XIX в. Р. Хертом и А. Я. Данилевским. Современные исследования позволяют различигь в сфуктуре белка первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. [c.258]

Гидролиз белков, по существу, сводится к гидролизу полипептид-ных связей, К этому же сводится и переваривание белков. При пищеварении белковые молекулы гидр<злизуются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и кл(тки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть - на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные лужат как энергетический материал. Развитие новых экспериментальных методов исследования в органической химии обусловило успехи в изучении структуры белка, В настоящее время раапичают первичную, вторичную и третичную структуры белковой молекулы. [c.420]

Если белок содержит ряд структурно сходных повторяющихся доменов, то наблюдается строгое соответствие отдельных экзонов доменам или субдоменам белковой молекулы. Гены, относящиеся к так называемому сверхсемейству генов иммуноглобулинов , содержат разное число экзонов, кодирующих домены полипептидной цепи, каждый из которых включает около ПО а. о. Гомология между отдельными доменами этих белков, выполняющих разные функции в организме, наблюдается на уровне первичной, вторичной и третичной структуры. Гены этого семейства могут содержать один экзон (ген р2-микроглобулина), два или четыре (гены секретируемых антител В-клеток) и, наконец, пять экзонов (ген гликопротеина плазмы человека). р-Кристаллины мыши содержат четыре белковых домена, каждый из которых включает определенный структурный мотив полипептидной цепв , "щ х [c.192]

В результате развития компьютерной технологии появились новые, эвристические подходы к решению проблем, для которых затруднено пртменение традиционных алгоритмических методов. Одним нз таких подходов является технология экспертных систем [10]. Впервые использование экспертных систем для объединения традиционных методов анализа первичных структур белков (предсказание их вторичной структуры, активных центров и т.п.) было предложе- [c.168]

История исследований белков, по сравнению с другими классами природных соединений, наиболее богата событиями и открытиями, поскольку эти вещества вездесущи в живой природе, очень многообразны и наиболее сложны по структуре. Кроме того, их сложность и большие молекулярные размеры сочетаются с низкой устойчивостью и трудностью индивидуального выделения. Но к настоящему времени многие барьеры на этом пути преодолены. Достаточно быстро и надежно хроматографически определяется аминокислотный состав белков и последовательность их соединения между собой рентгеноструктурный анализ позволяет установить пространственную структуру тех белковых молекул, которые удается получить в виде кристаллов различными вариантами метода ЯМР успешно исследуется поведение белков в растворах, в процессах комплексообразования, т.е. в ситуации, близкой к той, которая имеет место в живой клетке. В настоящее время принято различать четыре структурных уровня в архитектуре белковых молекул первичная,вторичная,третичная и четвертичная структуры белков. [c.94]

Линдерштрем-Ланг подразделил изучение структуры белка на 3 раздела изучение первичной, вторичной и третичной структур. [c.535]

Очевидно, в скором времени мы станем свидетелями того, как первичная, вторичная и третичная структура сложнейших соединений — белков И нуклеопротепдов будет установлена непосредственно по атомным координатам, определенным на основании рентгенографических экспериментальных данных. [c.546]

По рекомендации Лнндерстрема — Ланга были введены термины первичная, вторичная и третичная структура , характеризующие уровни структурной организации белков. Первичная структура белка дает сведения о числе и последовательности связанных друг с другом пептидной связью аминокислотных остатков. Вторичная структура описывает конформацию полипептидной цепи, возникающую при образовании водородных мостиков между карбоксильными кислородными атомами и атомами амидного азота в составе скелета молекулы. Под третичной структурой понимают трехмерную укладку полипептидной цепи, вызванную внутримолекулярным взаимодействием боковых цепей. [c.363]

Структуру белков можно рассматривать на нескольких уровнях. Самый низший уровень — первичная структура белков, в которой рассматривается, каким образом атомы связываются друг с другом ковалентными связями с образованием цепей молекулы белка. Следующий уровень — вторичная структура, рассматривающая вопрос о том, каким образом эти цепи складьшаются в пространственные структуры типа колец, листов или компактных сфероидов. [c.1053]

Некоторые сведения о белках-соседях можно извлечь уже из данных о местах связывания белков на первичной и вторичной структуре рибосомной РНК (см. раздел III, 5). Действительно, если места посадки каких-то белков находятся совсем рядом на РНК, то, очевидно, эти белки являются соседями на рибосоме. Например, в приводившемся выше случае белков S8 и S15 они узнают и связывают соседние участки цепи и соседние шпильки во вторичной структуре 16S РНК очевидно, что белки S8 и S15 —соседи также и топографически. К ним примыкают белки S6 и S18, требующие для своего связывания предварительной посадки белков S8 и S15 и имеющие, как было показано, места узнавания на первичной структуре РНК в том же районе. Другой пример —это соседствование на цепи 16S РНК (в домене I) мест связывания белков S4, S16, S17 и S20. [c.106]

Зная топографию белков и места посадки белков на первичной (и вторичной) структуре рибосомной РНК, можно, таким образом, вывести более или менее приблизительную топографию белоксвязы-вающих участков РНК на рибосомной частице. Естественно, что она будет просто повторять локализацию соответствующих рибосомных белков. Так, в районе белка 84 (рис. 68) должна локализоваться составная щпилька, включающая спирали 20—21 домена I, а также спираль 2, являющаяся черешком (спаренные 5 - и З -концы домена) всего домена I (рис. 42). Фактически это — центральное место в [c.114]

Шесть уровней структурной организации белков. Согласно Линдерстрем — Лангу [176], можно выделить четыре уровня структурной организации белков первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Эти термины означают соответственно аминокислот- ую последовательность, упорядоченное строение основной цепи полипептида, трехмерную структуру глобулярного белка и структуры белковых агрегатов. На основании имеющихся у нас теперь знаний мы можем добавить еще два уровня сверхвторичные структуры для обозначения энергетически предпочтительных агрегатов вторичной структуры и домены для обозначения тех частей, которые представляют собой достаточно обособленные глобулярные области. Схема структурной организации приведена на рис. 5.1. [c.82]

Исследование структурных и конформационных свойств индивидуальной полипептидной субъединицы обычно ведется по трем аспектам рассматриваются первичная, вторичная и третичная структуры, как это было предложено Линдерстрем-Лангом [И]. Организмы используют для синтеза белков основной набор из 20 аминокислот (см. гл. 23.2). Необычные аминокислоты, которые эпизодически встречаются в белковых структурах, часто являются результатом химической модификации простетической группы гема (остатки 70—80) они остались неизменными в процессе эволюции, тогда как другие части молекулы играют, по-видимому, меньшую роль для спецификаций, особенно остатки, не участвующие в агре- [c.222]

Получены доказательства предположения К. Линдерстрёма-Ланга о существовании 4 уровней структурной организации белковой молекулы первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры. Техника современной белковой химии разработана настолько хорошо, что позволяет в принципе расшифровать структурную организацию любого белка. [c.52]

Под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладаюгцих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярно-го образования. Многие функциональные белки состоят из нескольких полипептидных цепей, соединенных не главновалентными связями, а нековалентными (аналогичными тем, которые обеспечивают стабильность третичной структуры). Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившая название протомера, мономера или субъединицы, чагце всего не обладает биологической активностью. Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения входягцих в его состав протомеров, т.е. возникает новое качество, не свойственное мономерному белку. Образовавшуюся молекулу принято называть олигомером (или мультимером). Олигомерные белки чагце построены из четного числа протомеров (от 2 до 4, реже от 6 до 8) с одинаковыми или разными молекулярными массами —от нескольких тысяч до сотен тысяч. В частности, молекула гемоглобина состоит из двух одинаковых а- и двух 3-полипептидных цепей, т.е. представляет собой тетрамер. На рис. 1.23 представлена структура молекулы гемоглобина, а на рис. 1.24 хорошо видно, что молекула гемоглобина содержит четыре полипептидные цепи, [c.68]

По предложению К. У. Линдерстрёма-Ланга, различают четыре уровня организации белковых молекул — первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Хотя эти категории в известной степени устарели, ими пока продолжают пользоваться. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется первичной структурой. Термин вторичная структура относится к типу укладки полипептидных цепей. Наиболее часто встречающиеся типы — правая а-спираль, ( -структура и р-изгиб. Под третичной структурой белка понимается расположение его [c.32]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология