Ферменты переваривание

Человек, а также плотоядные животные не способны усваивать клетчатку, так как их организм не содержит ферментов, осуществляющих гидролиз целлюлозы. Многие микроорганизмы, некоторые простейшие и улитки могут разрушать целлюлозу. Переваривание клетчатки жвачными животными обусловлено присутствием в их пищеварительной системе специальных микроорганизмов. [c.565]

Так, нанример, дисахариды — сахароза и лактоза, несмотря на хорошую их растворимость в воде, непосредственно не всасываются в кишечнике. Они могут быть усвоены организмом лишь после расщепления на соответствующие моносахариды. Будучи же введены, минуя кишечник, непосредственно в кровь (парентерально), дисахариды тканями не используются и в основном выделяются с мочой в неизмененном виде. Что касается полисахаридов, представляющих собой еще более сложные углеводы, нерастворимые в воде, то они тем более пе могут быть непосредственно усвоены организмом. Будучи введены с пищей через рот, крахмал и гликоген подвергаются в пищеварительном тракте под действием соответствующих ферментов перевариванию, т. е. гидролитическому расщеплению. При 240 [c.240]

Пищевые белки, поступающие в желудок, под действием фермента (биологического катализатора) пепсина расщепляются на отдельные составляющие аминокислоты или блоки этих аминокислот. Из них синтезируется белок, присущий данному организму. Фермент пепсин образуется из другого фермента — пепсиногена. Для превращения пепсиногена в пепсин необходима соляная кислота. При ее недостатке в желудочном соке переваривание и усвоение белков не происходит или идет в малой степени. Соляная кислота также участвует в образовании гормона секретина и некоторых других гормонов, стимулирующих деятельность поджелудочной железы. Кроме того, она способствует переходу пищевых масс из желудка в двенадцатиперстную кишку и обезвреживанию микробов, попадающих в желудок из внешней среды. [c.23]

Весь сложный процесс переваривания пищевых белков в пищеварительном тракте настроен таким образом, чтобы путем последовательного действия протеолитических ферментов лишить белки пищи видовой и тканевой специфичности и придать продуктам распада способность всасываться в кровь через стенку кишечника. Примерно 95—97% белков пищи всасывается в виде свободных аминокислот. Следовательно, ферментный аппарат пищеварительного тракта осуществляет поэтапное, строго избирательное расщепление пептидных связей белковой молекулы вплоть до конечных продуктов гидролиза белков —свободных аминокислот. Гидролиз заключается в разрыве пептидных связей —СО—МН— белковой молекулы. [c.418]

Составьте таблицу характеристики ферментов переваривания липидов (название, где вырабатывается, субстраты, конечные продукты). [c.214]

Свиньи с добавленным геном фитазы (один из ферментов переваривания пищи) эффективнее усваивают корма за счет лучшей усвояемости фосфора, что выражается в усилении их роста. К тому же это дает возможность в меньшей степени загрязнять окружающую среду фосфатами. Трансгенные свиноматки с добавленным им геном р-л акт-альбумина более эффективно вскармливают своих поросят. [c.58]

Что представляет собой катализатор Вы уже познакомились с несколькими видами катализаторов. Ферменты необходимы для переваривания пищи и других процессов в организме. Диоксид марганца, использованный в лабораторной работе в разд. Б.1, был катализатором. В любом случае катализатор ускоряет реакцию, но его нельзя считать реагентом, так как он не расходуется в процессе реакции. [c.422]

Описанный выше метод расщепления рацемических смесей на самом деле является еще одним примером выделения энантиомеров через диастереомеры. Реакции, осуществляемые в живых системах, контролируются белковыми катализаторами (ферментами), которые сами являются оптически активными соединениями. Способность организма включать в обмен веществ какое-либо вещество зависит от наличия ферментов, которые, прежде чем катализировать химическую реакцию, адсорбируют молекулы (гл. 21). Это превращение является составной частью процесса переваривания. Первоначальное образование фермент-субстратного комплекса — это еще один пример взаимодействия одного энантиомера хирального реагента (фермента) с рацематом. Тот энантиомер рацемического субстрата, который легче соединяется с ферментом, и будет предпочтительно вступать в обмен веществ. [c.199]

Гидролиз белков, по существу, сводится к гидролизу полипептид-ных связей. К этому же сводится и переваривание белков. При пищеварении белковые молекулы гидролизуются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть — на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные служат как энергетический материал. [c.352]

Более или меиее специфическое ингибирование пищеварительных ферментов или невозможность использования субстратов приводят к блокированию механизмов переваривания. [c.334]

Явления брожения и переваривания известны с незапамятных времен, однако зарождение учения о ферментах (энзимология) относится к первой половине XIX в. Первое научное представление о ферментах было дано еще в 1814 г. петербургским ученым К.С. Кирхгофом, который показал, что не только проросшие зерна ячменя, но и экстракты из солода способны осахаривать крахмал с превращением его в мальтозу. Вещество, извлекаемое из проросшего ячменя и обладающее способностью превращать крахмал в мальтозу, получило название амилазы. Ю. Либих и Ф. Велер открыли агент, расщепляющий амигдалин, содержащийся в эфирном масле горького миндаля. Этот агент был назван эмульсином. В последующие годы были описаны другие ферменты, в частности пепсин и трипсин, вызывающие распад (гидролиз) белков в пищеварительном тракте. [c.116]

Дисахарид лактоза, при гидролизе которого образуется о-галактоза и о-глюкоза, присутствует только в молоке. В процессе переваривания пищи лактоза гидролизуется в результате воздействия фермента лактазы, активность которого очень велика у грудных детей, у большинства же взрослых людей лак-тазная активность кишечника очень низка. [c.232]

Резорбция органического матрикса требует наличия и действия соответствующих ферментов. К их числу прежде всего относятся лизосомные кислые гидролазы, спектр которых в костной ткани довольно широк. Роль кислых гидролаз в процессах катаболизма органического матрикса заключается во внутриклеточном переваривании фрагментов резорбируемых структур. [c.676]

Гидролиз в организмах совершается при 37° и идет с участием ферментов. Ферменты, катализирующие гидролиз протеинов, ведут его последовательными ступенями для каждой степени гидролиза существует свой фермент. Этот процесс мы называем перевариванием. [c.18]

Гидролиз белков, по существу, сводится к гидролизу полипептид-ных связей, К этому же сводится и переваривание белков. При пищеварении белковые молекулы гидр<злизуются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и кл(тки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть - на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные лужат как энергетический материал. Развитие новых экспериментальных методов исследования в органической химии обусловило успехи в изучении структуры белка, В настоящее время раапичают первичную, вторичную и третичную структуры белковой молекулы. [c.420]

Переваривание нуклеопротеинов и всасывание продуктов их распада осуществляются в пищеварительном тракте. Под влиянием ферментов желудка, частично соляной кислоты, пуклеопротеины пищи распадаются на полипептиды и нуклеиновые кислоты первые в кишечнике подвергаются гидролитическому расщеплению до свободных аминокислот. Распад нуклеиновых кислот происходит в тонкой кишке в основном гидролитическим путем под действием ДНК- и РНКазы панкреатического сока. Продуктами реакции при действии РНКазы являются пуриновые и пиримидиновые мононуклеотиды, смесь ди- и тринуклеотидов и резистентные к действию РНКазы олигонуклеотиды. В результате действия ДНКазы образуются в основном динуклеотиды, олигонуклеотиды и небольшое количество мононуклеотидов. Полный гидролиз нуклеиновых кислот до стадии мононуклеотидов осуществляется, очевидно, другими, менее изученными ферментами (фосфодиэстеразами) слизистой оболочки кишечника. [c.469]

Но, помимо переваривания, в организме совершается созидание протеинов, которое так же должно катализироваться, должны существовать ферменты обратного действия или те же ферменты должны катализировать и синтетические процессы. [c.18]

Все упомянутые выше ферменты, производящие переваривание протеинов, принадлежат к классу гидролаз. Они катализируют гидролитические процессы—реакции распада молекулы вещества с присоединением воды. Как мы установили ранее, гидролитическое расщепление белковых веществ идет ступенями от белкового вещества через альбумозы и пептоны к полипептидам и от последних к аминокислотам. Каждой из этих гидролитических реакций соответствует свой катализатор — фермент. Все эти ферменты объединены в одну общую группу и носят название протеаз. Среди них различают собственно протеазы, к которым относится пепсин — фермент желудочного сока. Собственно протеазы, действуя на протеин, переводят его в альбумозы, пептоны и полипептиды. Кроме собственно протеаз различают пептидазы они разрушают полипептиды до аминокислот. Действие ферментов регулируется реакцией среды для каждой группы ферментов существуют оптимальные условия концентрации водородных ионов. [c.67]

В живых организмах для проведения практически всех химических превраш,ений кроме чрезвычайно быстрых реакций переноса протона используются специальные катализаторы — ферменты (или энзимы). Ферменты представляют собой белковые молекулы, которые в зависимости от типа катализируемой реакции либо сами выполняют функцию катализатора, либо работают в комплексе с ионом металла или каким-нибудь сложным органическим соединением. Например, пищеварительные ферменты трипсин и химитрипсин, выделяемые поджелудочной железой в кишечный тракт для переваривания белков, являются чисто белковыми катализаторами, а фермент, катализирующий разложение пероксида водорода (последний образуется в. клетках в ходе некоторых окислительных реакций и его нужно немедленно убирать) содержит связанные с белком органические-молекулы, включающие ион железа, — так называемый гем. [c.310]

Ценность различных составных частей крови различна. Больше всего ценится светлый альбумин, т. е. смесь альбумина и глобулина, не содержащая в себе гемоглобина и фибрина. Затем идет черный альбумин, состоящий из той же смеси альбумина и глобулина, но загрязненной значительным количеством гемоглобина. Этот альбумин употребляется в настоящее время для пластических масс. Наименее ценным является фибрин крови. В зависимости от механической вооруженности бойни и от целей, для которых перерабатывается кровь, переработка ее осуществляется различно. Самый простой способ переработки с целью получения из нее кормового продукта основан на коагуляции цельной крови нагреванием до 80—90° при этом происходит денатурация белковых веществ, делающая их более доступными к перевариванию ферментами, а следовательно повышающая усвояемость белковых веществ, их ценность как пищевых продуктов. [c.194]

Так, метаболизм высших животных, включая человека, обеспечивается сложной системой органов. Усвоение пищи происходит в системе пищеварительных органов, которая включает в себя ротовую полость, пищевод, желудок и кишечник. В процессе пищеварения участвуют поджелудочная железа, которая обеспечивает систему рядом пищеварительных ферментов, и печень, которая продуцирует желчь, необходимую для переваривания жиров. В этой системе все полимерные и, другие сложные химические соединения превращаются в более простые вещества, которые могут поступать в кровь для того, чтобы быть доставленными ко всем другим органам. Кровеносная система, кроме того, доставляет кислород, сорбированный эритроцитами в легких. Кишечник, почки и легкие участвуют также в выделении побочны-ч продуктов (продуктов жизнедеятельности). Так, СОа, образовавшийся при окислении ряда органических соединений, может быть либо выдохнут через легкие, либо, превратившись в мочевину, выделиться с [c.26]

Гемофлагелляты (Haemoflagellata) являются возбудителями ряда самых страшных болезней человека. Трипаносомы (род Trypanosoma) проникают в клетки нервной системы, вызывая сонную болезнь. Некоторые жгутиковые находятся в симбиотических отношениях с другими организмами. Наиболее сложные из известных в настоящее время жгутиковых (рис. 1-7) обитают в пищеварительном тракте термитов и тараканов. В клетках этих простейших в свою очередь живут бактерии-симбионты, которые обеспечивают термитов ферментами, необходимыми для переваривания целлюлозы древесины. [c.45]

В результате вьщерживания в течение определенного времени (10... 14 сут) при низких положительных температурах мясо созревает и характеризуется высокими пищевыми достоинствами. Пища, приготовленная из созревшего мяса, способствует повышению аппетита и сокращению периода вьщеления желудочного сока, лучше переваривается и усваивается. В силу активизирования пищеварительных ферментов переваривание созревшего мяса происходит с меньшими затратами энергии. [c.1133]

Переваривание белков. Ротовая полость не содержит ферментов переваривания белков. Желудок у взрослого человека — пепсин и га-стриксин, у грудных детей — реннин. Пепсин вырабатывается [c.244]

В живых организмах для проведения практически всех химических превращений кроме чрезвычайно быстрых реакций переноса протона используются специальные катализаторы — ферменты (или энзимы). Ферменты представляют собой белковые молекулы, которые в зависимости от типа катализируемой реакции либо сами выполняют функцию катализатора, либо работают в комплексе с ионом металла или каким-нибудь сложным органическим соединением. Например, пищеварительные ферменты трипсин и химитрипсин, выделяемые поджелудочной железой в кишечный тракт для переваривания белков, являются чисто белко- [c.395]

Биологическая активность белков нередко тесно связана с высокой организацией структуры, и живые организмы синтезируют белки требуемой конформации, которая часто оказывается метастабильной (т. е. из всех возможных структур не самой устойчивой). Под влиянием нагревания, крайних значений pH или многих химических реагентов белки часто теряют свою биологически необходимую конформацию, превращаясь в случайные неорганизованные структурные единицы и утрачивая биологическую активность. Такой процесс называется денатурацией. Наиболее известный пример — изменение структуры яичного белка при нагревании и структуры мяса в процессе приготовления. В последнем случае кулинарная обработка приводит к значительному облегчению процесса переваривания мяса, поскольку при денатурации освобождаются белковые связи, которые в сыром мясе труднодоступны для протеолити-ческих ферментов пищеварительного тракта. При такой денатурации в результате развертывания белковых цепей обнажаются гидрофобные группы, в обычном состоянии направленные внутрь центральной части белковой молекулы. Взаимодействие освобожденных гидрофобных участков рядом расположенных молекул вызывает коагуляцию денатурированного белка. [c.303]

Кроме соляной кислоты желудочный сок содержит сложные органические вещества-ферменты, обеспечивающие переваривание пищн.-Прил . ред. [c.296]

Создание теории протеина совпало по времени с форми- ванием представлений о функции Б. в организме. В 1835 И. Я. Берцелиус высказал идею о важнейшей ф-ции Б.-био-каталитической. Вскоре были открыты первые протеоли-тич. ферменты-пепсин (Т. Шванн, 1836) и трипсин (Л. Кор-визар, 1856). Открытие протеаз стимулировало интерес биохимиков к физиолопш пищеварения, а следовательно, и к продуктам переваривания Б. К сер. 19 а было показано, что под действием протеолитич. ферментов Б. распадаются на близкие по св-вам фрагменты, получившие наза пептонов (К. Леман, 1850). [c.248]

Гидролитический распад жиров катализируется ферментами липазами, которые содержатся в соке желудка, поджелудочной железы и топкого кишечника. Роль желудочной липазы у взрослого человека весьма невелика, так как фермент катализирует расщепление лишь тонко-диспергированных, предварительно эмульгированных жиров (например, молочного). Значительная роль в переваривании жиров принадлежит липазе поджелудочной железы. Расщепление жироп происходит главным образом в тонком кишечнике. [c.184]

Аналогичным примером использования АТР может служить его участие в фотосинтетическом восстановлении двуокиси углерода, в процессе которого АТР фосфорилирует рибулоэо-5-монофосфат до рибуло-зодифосфата, после чего фосфатные группы удаляются в результате дей- ствия фосфатазы на фруктозодифосфат и седогептулозодифосфат (разд. Г, 2). Фосфатазы, участвующие в биосинтетических реакциях, характеризуются обычно высокой степенью субстратной специфичности, чем существенно отличаются ог неспецифических фосфатаз, относящихся к ферментам, участвующим в процессах переваривания пищи (гл. 7, разд. Д, 1). [c.464]

Координирующая роль мембран состоит в том, что многие ферменты активны только в связанном с мембранами состоянии (мембраны создают своеобразный биологический конвейер ). Поэтому, важна также векторная роль мембран в действии ферментов. Примерами могут быть процессы фотосинтеза трансформация энергии и биосинтез органических веществ протекает на мембранах как высокоорганизованный процесс дыхание и окислительное фосфолирование в мембранах митохондрий, а также всасывание и переваривание пищи, возникновение и передача импульсов в нервной системе, работа органов чувств, работа сердца, сокращение мышц. [c.108]

Мишер выделил фосфорсодержащее вещество, которое не подвергалось перевариванию протеолитическим ферментом — пепсином и назвал его нуклеин [3]. Вслед за этим он исследовал химический состав спермы рейнского лосося. При этом он обнаружил солеподобную комбинацию богатых азотом органических оснований — протамин , и богатый фосфором материал, который играл роль кислоты . Мишер приписал этому последнему материалу эмпирическую формулу 29H49N9O22P3 и также назвал его нуклеином 4]. [c.32]

Три другие важные эндопептидазы трипсин, химотрипсин и эластаза, а также одна экзопептидаза-карбоксипептидаза, участвующие в дальнейшем после действия пепсина в переваривании белков, синтезируются в поджелудочной железе. Все они вырабатываются в неактивной форме, в виде проферментов, и их превращение в активные ферменты происходит в тонкой кишке, куда они поступают с панкреатическим соком. [c.420]

Еще сравнительно недавно протеиназы традиционно связывали только с процессами переваривания. В настоящее время появляется все больше данных о более широкой биологической роли протеолитических ферментов органов и тканей в регуляции ряда вне- и внутриклеточных процессов. Некоторые протеиназы выполняют защитную функцию (свертывание крови, система комплемента, лизис клеток), другие генерируют гормоны, токсины, вазоактивные агенты (ангиотензин, кинины). Ряд протеиназ регулирует образование пищеварительных ферментов, взаимодействие между клетками и клеточными поверхностями, процессы фертилизации (хитин-синтетаза) и дифференциации. Регуляция в большинстве случаев предусматривает превращение неактивного предшественника в активный белок путем отщепления ограниченного числа пептидов. Этот процесс, впервые описанный К. Линдерстрем-Лангом еще в 50-е годы, в последнее время называют ограниченным протеолизом. Значение его очень важно для понимания сущности биологического синтеза в клетках неактивных пре-и пробелков. Кроме того, этот процесс нашел широкое практическое применение в лабораториях и промышленности. В регуляции действия протеолитических ферментов участвуют также ингибиторы протеиназ белковой природы, открытые не только в поджелудочной железе, но и в плазме крови, курином яйце и т.д. [c.423]

Источниками железа для синтетических целей являются пищевые продукты, а также железо, освобождающееся при постоянном распаде эритроцитов в клетках печени и селезенки (около 25 мг в сутки). Простетические группы пищевых хромопротеинов (гемоглобин, миоглобин), включая хло-рофиллпротеины, не используются для синтеза железопротеинов организма, поскольку после переваривания небелковый компонент гем подвергается окислению в гематин, который, как и хлорофилл, не всасывается в кишечнике. Обычно эти пигменты выделяются с содержимым толстой кишки в неизмененной форме или в виде продуктов распада под действием ферментов кишечных бактерий. Следовательно, гемсодержащие соединения пищи не используются в качестве источника порфиринового ядра, а синтез сложного пиррольного комплекса в организме протекает из низкомолекулярных предшественников de novo. [c.504]

В последние годы появились данные об успешном применени в клинике при онкологических заболеваниях, воспалительны процессах и радиационном поражении супероксидисмутазь (СОД) — фермента, катализирующего реакцию дисмутации супер оксидных радикалов (07)> возникающих в качестве побочны продуктов биологического окисления. Более того, установлено что гранулоциты (тип белых кровяных клеток) выделяют боль шое количество 07 в период активизации дыхательных метабо лических процессов, способствующих развитию их в фагоциты Фагоциты, как известно, участвуют в захвате и переваривани] чужеродных частиц, бактерий и других клеток. Помимо уничто жения бактерий 07 повреждает другие ткани, вызывая воспали тельные процессы. Инъекции СОД, дисмутирующей 07. приво дят к противовоспалительному эффекту. [c.322]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология