Белковый комплекс участков

Структура участка, в котором непосредственно происходит репликация ДНК, отличается от других областей. Этот участок более устойчив к нуклеазе микрококков и при ферментативном расщеплении образует полосы, отличающиеся по размеру от нуклеосомной ДНК. Следовательно, можно предположить, что в репликации ДНК участвует достаточно большой белковый комплекс, причем почти сразу после того, как он передвигается дальше, восстанавливается нуклеосомная структура. [c.370]

Другой весьма специфичный тип белок-белкового взаимодействия представлен ингибированием трипсина маленьким белковым ингибитором из поджелудочной железы быка. Последний белок состоит из 58 аминокислотных остатков, образующих весьма компактную структуру, содержащую три дисульфидных связи. Вследствие такой компактности белок не очень чувствителен к протеолитической атаке. Боковой радикал Lys-15, однако, полностью экспонирован и представляет собой участок взаимодействия с трипсином, а также его ингибирования. Обычный каталитический механизм действия сериновых протеиназ , представителем которых является трипсин, предполагает образование нековалентного комплекса, за которым следует ацилирование Ser-195 фермента карбонильной группой лизина или аргинина и высвобождение первого продукта реакции. Завершает процесс деацилирование ацилфермента. [c.563]

Молекула фермента обычно представляет собой клубок из больших белковых цепей — глобулу. На поверхности глобулы или в особом углублении располагается сравнительно небольшой по размерам участок — активный центр, который выполняет две функции распознавание и катализ. Распознавание субстрата — веш ества, на которое способен воздействовать данный фермент, — осуш ествляется за счет точного соответствия между формами и размерами молекулы субстрата и активного центра, как у ключа в замке. Благодаря такому соответствию многие ферменты проявляют высокую специфичность — способность катализировать превращение только одного вещества. Подошедшая из раствора к глобуле фермента молекула субстрата связывается и ориентируется ферментом таким образом, чтобы активный центр мог осуществлять превращение субстрата. Эффективность, т. е. большая ускоряющая способность фермента объясняется тем, что фермент и субстрат образуют активированный комплекс с небольшой энергией активации. Благодаря этому скорости ферментативных реакций в 10 —10 раз [c.26]

Бактериальная РНК-полимераза - это крупный, состоящий из нескольких субъединиц фермент, связанный с рядом вспомогательных белковых субъединиц, которые на разных этапах транскрипции присоединяются к комплексу полимераза-ДНК, а затем покидают его (см. разд. 9.4.1). Свободные молекулы РНК-полимеразы, сталкиваясь с хромосомой случайным образом, присоединяются к большинству участков ДНК весьма непрочно. Олнако эта связь оказывается очень прочной, если РНК-полимераза присоединяется к специфической последовательности ДНК. к так называемому промотору, содержащему старт-сигнал для синтеза РНК, т. е. к сайту, с которого этот синтез должен начаться. Реакции, которые за этим следуют, показаны на рис. 5.1. Присоединившись к промотору, РНК-полимераза раскручивает определенный участок двойной спирали, обнажая гаким образом нуклеотиды на коротком отрезке каждой из двух цепей ДНК. Одна из этих двух разделенных цепей должна теперь служить матрицей для [c.255]

Ион магния не использует полностью свою способность к образованию шести координационных связей с белком, поскольку часть их расходуется на взаимодействие с водой. Уменьшение числа связей с белковыми лигандами значительно уменьшает их сродство к Mg +. В то же время Са + имеет больший запас координационных связей, и это позволяет ему осуществлять шестикоординационную связь с белком. Наконец, благодаря большему размеру и способности формировать шесть, семь и восемь связей Са + может подстраиваться под меняющуюся структуру участка связывания, а Mg2 - как бы заставляет участок подлаживаться под его жестко детерминированную структуру. Следует также отметить, что способен замещаться в комплексе с лигандом примерно в 1000 раз быстрее, чем Mg +. [c.16]

Рис. 7.11. Модель митохондриальной АТР-синтетазы (продольный участок). Протонный ток через мембранный ионофор, так называемая Ро-фракция, способствует синтезу АТР из АВР и Рг (см. рис. 7.10) в головке (Р[) белкового комплекса Р] — белок, который в выделенном состоянии обладает АТРазной активностью. Механизм синтеза еще не выяснен, а функция субъединиц весьма гипотетична [14]. р1 имеет четвертичную структуру азРз-

Алифатические обратимые конкурентные ингибиторы. Как видно из рис. 37, сррбционный участок активного центра малоспецифичен по отношению к структуре алифатической цепи в молекуле ингибитора (алканолы). Независимо от того, является ли алифатическая цепь нормальной или разветвленной, эффективность обратимого связывания алканола КОН на активном центре определяется валовой гидрофобностью группы К. А именно, величина lg i, характеризующая прочность комплекса, возрастает линейно (с наклоном, близким к единице) со степенью распределения 1 Р этих соединений между водой и стандартной органической фазой (н-октанол). Наблюдаемая при этом величина инкремента свободной энергии переноса СНа-группы из воды в среду активного центра равна приблизительно —700 кал/моль (2,9 кДж/моль) (для низших членов гомологического ряда). Эта величина близка к значению инкремента свободной энергии, которое следует из известного в коллоидной химии правила Дюкло—Траубе [90—92] и характерна для свободной энергии перехода жидкой СНа-группы из воды в неводную (гидрофобную) среду [85]. Все это позволяет рассматривать гидрофобную область активного центра химотрипсина как каплю органического растворителя, расположенную в поверхностном слое белковой глобулы. Эта капля либо адсорбирует гидрофобный ингибитор из воды на поверхность раздела фаз, либо, будучи расположенной несколько углубленно, полностью экстрагирует его. С точки зрения микроскопической структуры гидрофобной области правильнее было бы рассматривать ее как фрагмент мицеллы, однако такая детализация представляется излишней, поскольку известно, что свободная энергия перехода н-алканов из воды в микроскопическую среду мицеллы додецилсульфата слабо отличается от свободной энергии выхода тех же соединений из воды в макроскопическую жидкую неполярную фазу [93].. [c.142]

С исследовательскими целями широко применяют полностью синтетич. А., напр, полимеры аминокислот. Антитела к полипептидам из D-аминокислот не реагируют с полипептидами из L-аминокислот, и наоборот. Участок этих А., непосредственно контактирующий с антителами, состоит из 5-6 аминокислотных остатков. Синтезиров. участок белковой молекулы, будучи прикрепленным к макромолеку-лярному носителю, может вызьшать образование антител. При использовании синтетич. участков вирусных белков получаемые антитела нейтрализуют вирусную активность. Таким путем пытаются приготовить синтетич. вакцины, которые должны быть лишены мн. недостатков обычных вакцин. К синтетич. полинуклеотидам можно получить антитела, если использовать их в комплексе с метилированным альбумином. См. также Иммуноглобулины, Интерлейкины. [c.174]

Для эффективной экспрессии генов необходимо не только, чтобы репрессор был инактивирован индуктором, но также реализовался и специфич. положит, сигнал включения, к-рый опосредуется Р. б., работающими в паре с циклич. аденозинмонофосфатом (цАМФ). Последний связывается со специфическими Р. б. (т.наз. САР-белок-активатор ката-болитных генов, или белковый активатор катаболизма-БАК). Это димер с мол. м. 45 тыс. После связывания с цАМФ он приобретает способность присоединяться к специфич. участкам на ДНК, резко увеличивая эффективность транскрипции генов соответствующего оперона. При этом САР не влияет на скорость роста цепи мРНК, а контролирует стадию инициации транскрипции-присоединение РНК-полимеразы к промотору. В противоположность реп-рессору САР (в комплексе с цАМФ) облегчает связывание РНК-полимеразы с ДНК и делает акты инициации транс-кр1шции более частыми. Участок присоединения САР к ДНК примыкает непосредственно к промотору со стороны, противоположной той, где локализован оператор. [c.218]

Присоединение молекул флавоноида активирует белковый продукт NodD, по-видимому, вызывая его конформационное изменение. Далее комплекс флавоноид—NodD связывается с промоторным участком генов образования клубеньков, называемым ио -блоком. Этот участок расположен перед всеми генами образования клубеньков, кроме гена nodD, и запускает их транскрипцию. [c.319]

Тиминовые димеры вырезаются при помощи ферментов репарации. У Е. oli специфичная нуклеаза, вырезающая тиминовый димер, кодируется тремя генами, белковые продукты которых после ассоциации образуют активный комплекс, функционирующий при участии АТФ. Этот комплекс присоединяется к цепи ДНК и производит два разрыва на расстоянии семи нуклеотидов от 5 -конца тиминового димера и четырех нуклеотидов от З -конца этого же димера. После вырезания поврежденного олигонуклеотида однонитевый участок неповрежденной цепи защищается при помощи SSB-белка от непрограммируемой деградации. Заполнение бреши происходит при помощи ДНК-полимеразы I, синтезирующей короткие олигонуклеотидные фрагменты ДНК. Эти фрагменты затем при помощи ДНК-лигазы ковалентно присоединяются к цепи ДНК. Таким образом, полностью устраняются повреждения, и восстанавливается нативная двухцепочечная спираль ДНК. [c.454]

В настоящее время наиболее широко распространенным является предноложение о том, что рецепторный участок представляет собой белковую молекулу, которая при взаимодействии с молекулами пахучих веществ изменяет свою конформацию, приспосабливаясь к стерическим требованиям молекул этих веществ. По мнению ряда исследователей, при образовании комплекса молекул пахучих веществ с белковой молекулой энергия связи соответствует слабым силам межмолекулярного взаимодействия водородные связи (Р. Рандеброк [383, 384]), донорно-акцепторные связи (А. Дрэвникс [385], Б. Розенберг [375], А. М. Королев [386]) или диполь-дипольное взаимодействие (В. Кафка [387]). [c.175]

Конструирование определенного биологического катализатора ведется с учетом как специфичности белка, так и каталитической активности металлоорганического комплекса. Вот примеры такой модификации, проведенной для получения полусинтетических биоорганических комплексов . Миоглобин кашалота способен связывать кислород, но не обладает биокаталитической активностью. В результате объединения этой биомолекулы с тремя электрон-переносящими комплексами, содержащими рутений, которые связываются с остатками гистидина на поверхности молекул белка, образуется комплекс, способный восстанавливать кислород при одновременном окислении ряда органических субстратов, например аскорбата, со скоростью-почти такой же, как для природной аскорбатоксидазы. В принципе белки можно модифицировать и другими способами. Рассмотрим, например, папаин. Он относится к числу хорошо изученных протеолитических ферментов, для которого определена трехмерная структура. Поблизости от остатка цистеина-25 на поверхности белковой молекулы располагается протяженный желобок, в котором протекает реакция протеолиза. Этот участок может быть алкилирован производным флавина без изменения доступности участка связывания потенциальных субстратов. Такие модифицированные флавопапаины использовались для окисления Ы-алкил-1,4-дигидроникотинамидов, и каталитическая активность некоторых из этих модифицированных белков была существенно выше, чем у природных флавопротеин-ЫАОН-дегидрогеназ. Таким образом удалось создать очень эффективный полусинтетический фермент. Использование флавинов с высокоактивными, находящимися в определенном положении элек-трон-оттягивающими заместителями, возможно, позволит разработать эффективные катализаторы для восстановления никотин-амида. [c.182]

Рис. 8-43. Полагают, что частица, распознающая сигнал, и белок-рецептор SRP действуют согласованно, направляя в ЭР белок с сигнальным пептидом ЭР. SRP связывается с экспонированным сигнальным пептидом и с рибосомой, возможно закрывая А-участок. Поскольку поступление очередной аминоацил-тРНК блокируется, трансляция прерывается. Рецептор SRP в мембране ЭР связывает комплекс SRP-рибосома затем, в процессе сложной и плохо изученной реакции, SRP удаляется, и трансляция возобновляется, теперь уже на рибосоме, расположенной на мембране ЭР. Для механизма, с помощью которого полипептидная цепь исходно встраивается в мембрану, необходим еще отдельный трансмембрапный белок, который связывается с сигнальным пептидом (рецептор сигнального пептида), а также другие белковые компоненты,

В полностью сформированной на стадии инициации трансляции 808-рибосоме А-участок свободен. Присоединение соответствующей аминоацил-тРНК в А-участке требует точного узнавания кодона. Фактор элонгации 1 (ФЭ-1) образует комплекс с GTP и молекулой аминоацил-тРНК. Благодаря этому аминоацил-тРНК может присоединиться к рибосоме. При этом произойдет высвобождение комплекса ФЭ-1-GDP и фосфата. Как показано на рис. 40.8, комплекс ФЭ-1-GDP затем вновь превращается в ФЭ-1-GTP при участии других свободных белковых факторов и GTP. [c.102]

Между способностью осуществлять сверхсинтез веществ, связанных с функционированием универсальных метаболических систем, и таксономическим положением организма коррелятивной связи нет. В принципе любой участок метаболической системы микробной клетки, любой комплекс ферментов могут служить практическим целям [Скрябин, Головлева, 1976]. Но чтобы этого достичь, необходимо оперативное вмешательство в жизнь клетки. В результате легкого химического или ферментативного гидролиза биомассы водородных бактерий могут быть получены различные аминокислоты — лизин, триптофан, лейцин, метионин и др. Этот метод не имеет пока промышленного значения, главным образом из-за дефицита белкового Сырья. Сверхсинтетиками аминокислот, поступающих в среду. Как правило, служат ауксотрофные мутанты различных видов [c.135]

Представленные здесь пятнадцать генов, контролирующих самостоятельные белковые молекулы, лишь часть из того набора генов, которые входят в состав МНС. Изучение геномной ДНК показало, что комплекс занимает значительный участок хромосомы и влючает до 4x10 пар оснований или около 50 генов. Сам по себе этот факт показывает, что несмотря на значительные успехи в изучении генетической организации комплекса, многое остается еще не познанным. [c.280]

Комплекс расположен у человека на 6-й, а у мышей — на 17-й хромосоме и занимает значительный участок ДНК, включающий до 4-10 пар оснований, или около 50 генов. Основными особенностями комплекса являются как его значительная полигенность — наличие нескольких неаллельных генов, белковые продукты которых гомологичны в структурном отношении и выполняют идентичные функции, так и ярковыраженный полиморфизм [c.452]

Характерной особенностью двухкомпонентных ферментов является то, что ни белковая часть, ни добавочная группа в отдельности не обладают заметной каталитической активностью. Только их комплекс проявляет ферментативные свойства. При этом белок резко повышает каталитическую активность добавочной группы, присущую ей в свободном состоянии в очень малой степени добавочная же группа стабилизирует белковую часть и делает ее менее уязвимой к денатурирующим агентам. Таким образом, хотя непосредственным исполнителем каталитической функции является простетическая группа, образующая каталитический центр, ее действие немыслимо без участия полипептидных фрагментов белковой части фермента. Более того, в апоферменте есть участок, характеризующийся специфической структурой, избирательно связывающий кофермент. Это так называемый ко4№рмеит связывающий домен его структура у различных апоферментов, соединяющихся с одним и тем же коферментом, очень сходна. Ткковы, например, пространственные структуры нуклеотидсвязывающих доменов ряда дегидрогеназ (см. рис. 53, с. 119). [c.98]

Опираясь на достигнутое к настоящему времени понимание химических свойств белков цитоскелета, мы можем указать те направления, в которых особенно нужны дальнейшие исследования. Очевидно, что необходимоаккуратное определение стехиометрии цитоскелетных. белков in vivo, поскольку некоторые из них, как известно, способны вызывать значительные эффекты даже в стехиометрии 1 500 [8]. Во-вторых, нужно измерить-для этих белков константы связывания, чтобы можно-было предсказывать, в каком соотношении они будут связываться при конкуренции за один и тот же связывающий участок. В-третьих,- характеристики белков важнО определить в физиологических условиях (при соответствующих pH, рСа, концентрациях нуклеозидтрифосфа-тов, ионной силе и т. д.). Например, F-актин, образовавшийся в растворе с высоким содержанием магния, ведет себя (н сам по себе, и в комплексе с другими белками) не так, как F-актин, образовавшийся в присутствии калия [5, 44]. Это может иметь физиологическое значение,, поскольку, например, у амебы концентрация магния выше, а концентрация калия ниже, чем в большинстве клеток позвоночных. Возможно, что указанные две формы Р-актина свойственны разным типам клеток. Далее,, постоянное внимание необходимо уделять протеолизу. В некоторых случаях протеолиз является артефактом w может приводить к образованию таких белковых фрагментов, которые сохраняют связывающие свойства нативных белков и потому могут влиять на их поведение в исследуемой системе [6]. В других случаях, как, на- [c.31]

Смотреть страницы где упоминается термин Белковый комплекс участков: [c.143] [c.311] [c.311] [c.84] [c.216] [c.230] [c.222] [c.182] [c.316] [c.134] [c.124] [c.44] [c.275] [c.102] [c.137] [c.62] [c.424] [c.137] [c.73] [c.44] [c.115] [c.255] [c.275] [c.102] [c.103]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология