Термодинамика действия ферментов

ТЕРМОДИНАМИКА ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ [c.387]

Наряду с процессами распада, гидролитическими процессами в живой клетке всегда происходят и процессы синтеза. Следовательно, можно предполагать, что в клетке имеются, кроме гидролитических ферментов, и ферменты синтетические. Но они найдены не были. В дальнейшем, когда был изучен механизм ферментативного катализа, оказалось, что в определенных условиях один и тот же фермент может катализировать или процессы сннтеза, или процессы гидролиза. Это отвечает требованиям термодинамики, иначе ферменты могли бы смещать химическое равновесие. Таким образом, состояние фермента внутри клетки определяет направленность его действия.-Исследования школы академика А. Н. Баха показали, что ферменты, участвующие в процессах синтеза, более тесно связаны с протоплазмой клетки, чем гидролизующие. [c.524]

Для изучения механизма действия ферментов большое значение имеет исследование влияния температуры на скорость реакции при отсутствии тепловой инактивации. Это влияние, разумеется, по существу не отличается от влияния температуры на любые другие химические реакции и, следовательно, подход к количественной характеристике этого явления основывается на классических принципах термодинамики и кинетики. Однако использование таких принципов применительно к ферментативным реакциям оказывается гораздо более сложной задачей, вследствие сложности механизмов ферментативных реакций. [c.126]

В XIX в. И. Берцелиус впервые использовал термин катализатор и сформулировал основные принципы катализа, после чего стало ясно, что птиалин слюны, пепсин желудочного сока и амилаза солода являются биологическими катализаторами. К концу XIX в. были достигнуты большие успехи в развитии неорганической, органической и физической химии, сформулированы законы термодинамики, генетические принципы наследственности (Г. Мендель) и получила признание доктрина эволюции (Ч. Дарвин). В начале XX в. Э. Фишер разработал методы вьщеления мономеров из белков и полисахаридов, установил структуру и оптические конфигурации многих из них, продемонстрировал специфичность действия ферментов и, таким образом, положил начало многим направлениям биохимии. Сам термин биохимия был введен в 1903 г. К. Нейбергом. [c.7]

Ферментативный катализ. Наиболее удивительными катализаторами являются ферменты, катализирующие бесчисленные реакции в живых организмах. В соответствии с термодинамикой большинство органических веществ можно превратить в продукты, обладающие более низкой свободной энергией. Находящиеся в живой клетке ферменты определяют, какие из этих реакций и с какой скоростью будут осуществляться. Все известные ферменты являются белками, т. е. полимерами, состоящими из аминокислот и имеющими определенную пространственную структуру полипептидных цепей. Сами ферменты имеют молекулярные веса порядка 15 000, но некоторые из них, по-видимому, связаны с более сложными структурами клетки. В настоящее время около 150 ферментов выделено в кристаллической форме. Некоторые из этих ферментов обладают высокой специфичностью и катализируют только одну реакцию другие катализируют большое число реакций данного типа (например,гидролиз эфиров). Ряду ферментов для проявления каталитического действия требуется присутствие определенных ионов металлов или коферментов, т. е. соединений, которые в ходе каталитического цикла попеременно окисляются и восстанавливаются. [c.364]

Вопросы, решаемые химической кинетикой, исключительно важны для биологических систем. Биологические системы являются неравновесными. Однако многие реакции в них, которые в соответствии с термодинамикой должны протекать самопроизвольно, идут с пренебрежимо малыми скоростями только из-за кинетических ограничений (например, гидролиз нуклеиновых кислот, полисахаридов, белков). Кинетические исследования позволяют понять механизмы регулирования скорости биопроцессов, действия ферментов и ингибиторов, протекания фотохимических и цепных реакций. [c.246]

Ясно, что эти данные могут быть интерпретированы более простым образом, а именно что способ действия фосфорилазы (априорно принятый в цитируемой работе [16] как канонический для неупорядоченного действия фермента) несколько отличается от способа действия р-амилазы, что приводит к различному распределению продуктов деструкции полимерного субстрата по молекулярным массам (степени полимеризации). Как неоднократно указывалос . выше, это наиболее характерный признак действия деполимераз, и в рамках кинетики и субстратной специфичности действия ферментов он обусловлен различной зависимостью кинетических параметров ферментативной реакции от степени полимеризации (длины цепи) олигосахаридов. С точки зрения термодинамики действия деполимераз этот характерный признак объясняется различным числом сайтов в активном центре фермента, различным их сродством к мономерным остаткам субстрата и положением каталитического участка в активном центре. Как видно, и в этом случае введение гипотезы о множественной атаке было излишним и преждевременным, так как экспериментальные данные, полученные авторами работы [16], не были подвергнуты тщательному анализу. [c.91]

И.2), исследуя температурную зависимость константы равновесия процесса. Однако существуют подходы, позволяющие изучать термодинамику равновесных процессов с помощью кинетических методов. Один из них основан на изучении влияния температуры на кинетику инактивации ферментов под действием ультразвука [1]. Рассмотрим кинетическую схему (11.5) инактивации двух молекул фермента, отличающихся конформацией активного центра и находящихся друг с другом в ра1внове1оии. Естественно полагать, что вследствие различной конформации активных центров молекул фермента Е и Е кинетика их инактивации также будет [c.250]

Что касается реакций, то здесь надо сказать, что клетка действительно способна поразить воображение химика, изучающего различные превращения исходных веществ в нужные ему продукты. Такие поиски входят в программу работы химика и технолога, когда они хотят наладить новое химическое производство приходится исследовать множество реакций и отбрасывать все те, которые, несмотря на тщательный подбор условий и катализаторов, все же идут слищком медленно и практически себя не оправдывают. Клетки располагают столь совершенными катализаторами, что их деятельность может служить образцом для любого химического завода. Каталитические механизмы клетки справляются с труднейшими химическими задачами, например осуществляют фиксацию атмосферного азота при невысоких температурах. Биохимические машины заслуживают самого внимательного изучения и моделирования. Но и химики не беспомощны в обращении с катализаторами. Существует большое число катализаторов, которые по типу действия сходны с природными. Важно подчеркнуть, что основные химические законы биохимических процессов — это те же законы, которым следуют и реакции, протекающие просто в пробирке. Как бы ни были сложны молекулы ферментов, общие законы катализа, построенные на фундаменте химической кинетики и термодинамики, обязательны и для них. [c.5]

В книге описаны свойства важнейших биологических катализаторов-ферментов и механизмы их действия. Каталитические процессы в живой клетке рассмотрены на молекулярном уровне, уровне клеточных структур и в системе всего организма в це ом. Рассмотрена возможность искусственного создания моделей ферментов, а также общие вопросы биологической термодинамики и эвопюции. Кроме того, изложены общие свойства биологических катализаторов в связи с законами биологической и биохимической эволюции. Классификация ферментов. Модели ферментов. Принципы развития систем катализаторов. Динамические структуры. [c.783]