Инактивация также

Ферментативные реакции характеризуются также наличием колоколообразной зависимости скорости реакции от температуры в достаточно широком температурном интервале (что приводит к температурному оптимуму реакции). Эта особенность влияния температуры на кинетику ферментативных реакций объясняется наложением двух эффектов — возрастанием скорости реакции при увеличении температуры и ускорением тепловой денатурации белковой молекулы, приводящей к инактивации фермента при высоких температурах. Ясно, что при достаточно корректной постановке эксперимента оба эти явления можно изучать раздельно (см., например, 9 этой главы). [c.266]

Основными причинами гибели организмов под влиянием высоких температур является распад белков протоплазмы, а также образование токсичных промежуточных и конечных продуктов этого распада. При распаде белков нарушается суб-микроскопическая структура протопласта и соответственно координация происходящих в различных частях протопласта физико-биологических процессов, которые регулируются целой системой, сопряженно действующих ферментов. Помимо распада белков при повышенных температурах происходит и инактивация ферментов, которая также гибельна для организмов. [c.157]

Ступенчатый характер тепловой денатурации лизоцима был также обнаружен в работе [72] при изучении оптической плотности растворов лизоцима в процессе его нагревания от 20 до 90° С наиболее выраженные изменения оптической плотности наблюдались около 50° и при 75—77° С [72, 73], что в целом согласуется с данными по ультразвуковой инактивации лизоцима (см. рис. 19). Тот факт, что в интервале температур 60—75° С наблюдается резкое уменьшение а-спиральности лизоцима (от 31 до 15%), также согласуется с наличием конформационного перехода лизоцима при 7ГС, обнаруженного с помощью ультразвуковой инактивации (см. рис. 19). Об этом же свидетельствуют и данные по изучению лизоцима, полученные методом дисперсии оптического вращения )[74, 75], по которым структурный переход фермента в нейтральной области pH происходит в температурном интервале 75—80° С. [c.162]

Переход от стадии 3 к стадии 4. В рассмотренной схеме предполагалось, что все зародыши прекращают рост одновременно в момент, когда вся поверхность раздела будет ими заполнена сплошь. Однако очевидно, что смыкание зародышей в отдельных точках начинается задолго до окончания их роста в других точках, а также и в момент их образования. Если учесть, что одновременно происходит инактивация потенциальных центров зародышеобразования, то математическая обработка задачи переходного периода становится в высшей степени затруднительной или даже полностью неразрешимой. [c.171]

Транспозоны и 15-элементы ответственны за целый ряд генетических явлений у бактерий. Встраивание мобильного элемента в какой-либо ген может привести к его инактивации. Кроме того, некоторые IS-элементы и транспозоны вызывают генетическую нестабильность поблизости от места своей локализации в окрестностях элемента заметно повышается частота делеций и инверсий, причем одна из границ перестройки всегда совпадает с одним из концов 15-элемента, автономного или в составе транспозона. Мобильные элементы способны вызывать также транслокации. Действительно, два расположенных на некотором расстоянии друг от друга IS-эле-мента можно рассматривать как транспозон и такие транспозоны действительно способны к перемещению как одно целое, хотя по крайней мере для некоторых IS-элементов показано, что частота перемещения такой составной структуры быстро падает с увеличением расстояния между фланкирующими IS-элементами. [c.114]

Полученные нами данные свидетельствуют также о том, что ФОС при всасывании через кожу взаимодействуют с холинэстеразой на месте аппликации. Вероятно, происходит взаимодействие их с другими веществами, находящимися в кожных тканях. Эти химические реакции, очевидно, могут приводить к частичной инактивации ФОС еще до того, как они достигнут [c.143]

Бесклеточные препараты нитрогеназы были выделены из целого ряда организмов. Всем этим ферментам свойственна быстрая инактивация в присутствии кислорода, что на первых порах сильно сдерживало развитие исследований. По-видимому, фиксация азота происходит в анаэробных участках клеток. Существует даже предположение, что леггемоглобин защищает азотфиксирующие ферменты корневых клубеньков от воздействия кислорода. Возможно, что леггемоглобин осуществляет также доставку Ог путем облегченной диффузии в аэробные митохондрии бактероидов при устойчиво низком давлении кислорода [8] [c.83]

Повторное применение Л. с. может привести либо к увеличению эффективности препарата в результате его кумуляции или сенсибилизации организма (повышения чувствительности), либо к снижению, связанному с привыканием (толерантностью). Последнее обусловлено уменьшением всасывания, увеличением скорости инактивации и повышением интенсивности выведения, а также снижением чувствительности к ним рецепторов. К нек-рым Л.С. привыкание развивается очень быстро (тахифилаксия) может возникнуть также лек. зависимость, проявляющаяся в непреодолимом влечении к препарату. [c.585]

С помощью отрицательной обратной связи определенные продукты обмена веществ могут управлять секрецией или связыванием определенных гормонов (механизм обратной связи). После воздействия, вызванного определенным гормоном, идет очень быстрая инактивация или разрушение регулирующего вещества. Период полураспада для пептидных и белковых гормонов, как правило, составляет менее 30 мин. Быструю инактивацию обеспечивают различные эндо- и экзопептидазы. Многие известные к настоящему времени пептидные гормоны образуются в результате ферментативного расщепления неактивных белковых предшественников. Интересна также концепция, по которой определенные гормоны могут быть предшественниками совершенно других видов гормонов. [c.236]

Консервирование пищевых продуктов проводят с целью замедления или прекращения жизнедеятельности микроорганизмов, а также инактивации ферментов, содержащихся в этих продуктах. Задачи консервирования можно решать, используя четыре основные группы методов [c.33]

И.2), исследуя температурную зависимость константы равновесия процесса. Однако существуют подходы, позволяющие изучать термодинамику равновесных процессов с помощью кинетических методов. Один из них основан на изучении влияния температуры на кинетику инактивации ферментов под действием ультразвука [1]. Рассмотрим кинетическую схему (11.5) инактивации двух молекул фермента, отличающихся конформацией активного центра и находящихся друг с другом в ра1внове1оии. Естественно полагать, что вследствие различной конформации активных центров молекул фермента Е и Е кинетика их инактивации также будет [c.250]

Инактивацию также объясняли рекристаллизацией активного компонента УгОб в связи с его отделением от носителя. В последующем было обнаружено, что при термической обработке ванадиевых катализаторов активность снижается в значительно большей мере, чем пористость, вследствие чего главную причину инактивации усмотрели в химическом перерождении активного компонента. Этот компонент, присутствующий в катализаторах в виде поливанадатов или сульфованадатов, превращается в неактивные ванадико-ванадаты. [c.48]

Фосфорилирование белков in vivo. Этот процесс играет важную регуляторную роль и иногда вызывает инактивацию ферментов. Происходящие при этом молекулярные процессы до конца не ясны. По-видимому, в большинстве случаев потеря ферментом активности вызвана не непосредственно ковалентным вво деиием в белок фосфатных групп (через остатки серина, треонинл. тирозина), а происходящими вслед за этим конформационными изменениями. С этим механизмом инактивации также приходится считаться in vitro, поскольку фосфорилазы и фосфатазы (ферменты, осуществляющие фосфорилирование) иногда содержатся в препаратах белков в качестве примесей. [c.124]

Как уже говорилось, некоторые ферменты инактивируются вследствие окисления кислородом воздуха высокореакционноспособных функциональных групп их активного центра и в первую очередь SH-rpynn. Такую инактивацию также удается подавить методами иммобилизации. Для этого фермент иммобилизуют в полиэлектролитной матрице, обладающей способностью высаливать кислород. В результате фермент экранирован от контакта с инактиватором и стабильность его по отношению к окислению становится существенно выше, чем у неиммоби-лизованного. [c.127]

В то же время и классические вакцины не лишены целого ряда недостатков. Помимо того, что процесс их производства часто довольно трудоемок и они требуют для хранения пониженных температур, имеются и более веские причины постепенного ухода от их использования. Так, вакцины, содержагцие ослабленную культуру патогена или живые вакцины, сохраняют значительный риск неконтролируемой реверсии штамма, в результате которой вакцинация может, напротив, привести к заболеванию. Для убитых же вакцин, получаемых путем химической или физической обработки вирулентного патогена с целью его инактивации, также сугцествует некоторый риск неполноты этой процедуры, что небезопасно для вакцинируемого. [c.69]

Использование неподвижной фазы существенно упрощает анализ, поскольку разделение фаз происходит без каких-либо затруднений Приборное оформление метода также не требует больших затрат Однако из-за неполной адсорбции ферментсодержащих препаратов они расходуются нерационально. Другой недостаток метода в том. что ферментсодержащие и анализируемые компоненты вьщерживают некоторое время (инкубируют) вместе Это может привести к инактивации фермента [c.300]

Скорость необратимого ингибирования папаина Ь-1-хлор-3-тозиламидо-4-фенил-2-бутаноном зависит от pH среды [6]. На основании данных табл. 8 определить рК ионогенной группы, контролирующей инактивацию фермента, а также найти истинное значение константы скорости инактивации. [c.229]

Конформационный переход лизоцима в растворе при температурах между 20 и 30° С был также обнаружен с помощью метода ЗС-ЯМР [53] и ультразвуковой инактивации лизоцима [54]. Ниже это явление будет рассмотрено подробно здесь же только отметим, что наличие конформационного перехода лизоцима с участием его активного центра в температурном интервале 20—30°С делает маловероятным, ч го данные о структуре и ме.ханизме действия лизоцима (полученные почти исключительно для низкотемпературной тетрагональной формы лизоцима [2]) будут одинаковыми и в физиологических и обычных экспериментальных условиях (как правило, при температурах Bbiuie 20° С). Ясно, что это сомнение может быть снято только после соответствующего рентгеноструктурного исследования высокотемпературной формы лизоцима, которое до последнего времени не проводилось. [c.157]

Процессы метилирования несомненно участвуют в инактивации одной из двух Х-хромосом в клетках млекопитающих. Неактивное состояние одной из двух Х-хромосом, возникающее в раннем развитии эмбриона, цитологически обнаруживается по наличию компактного гетерохроматического тельца Барра. Это неактивное состояние наследуется в клеточных поколениях, а реактивация Х-хромосомы происходит при образовании герминальных клеток. Путем деметилирования с помощью 5-азацитидина также удавалось активировать гены неактивной Х-хромосомы. По-видимому, инициация инактивации Х-хромосомы обеспечивается взаимодействием со специфическими белками, а метилирование — это вторичный процесс, закрепляющий неактивное состояние Х-хромосомы в последующих клеточных делениях. [c.220]

Если транспозиции Р-алемента дрозофилы ограничены зародышевыми клетками, то перемещения Ас-элемента происходят и в соматических клетках у кукурузы. За перемещением таких элементов можно следить по распределению стенотипически нормальных и мутантных участков ткани — например, лишенных пигмента вследствие инактивации гена, определяющего пигментацию. Потомство клетки, содержащей только инактивированный ген(ы), также будет лишено пигмента. Вырезание мобильного элемента приводит к реактивации гена. Чем раньше оно произойдет в развитии мутантной непигментированной ткани, тем обширнее будет окрашенный участок, поскольку клетки наследуют активное состояние гена (рис. 120, б). Наблюдая подобные явления, Мак-Клинток сделала вывод о регуляторной функции перемещающихся элементов, назвав их контролирующими. Оказалось, что вырезание этих элементов происходит только в определенных тканях и в течение ограниченного периода развития растения. [c.232]

Полученн>то 1-3%-ную суспензию абсолютно сухих дрожжей (АСД), а также остаточные компоненты углеводного и минер, питания выводят из ферментера непрерывно. Затем путем двухступенчатой сепарации шш флотации с постед сепарацией суспензию концентрируют до содержания АСД 10-12%, обрабатывают при 90-100 °С (для инактивации живых дрожжевых клеток), упаривают до концентрации АСД 16-20%, высушивают и полученный порошок упаковывают. Сточные воды после очистки частично возвращают на приготовление питат. среды. Произ-во сухих Д к. в СССР составляет более 1 млн. т (1989). [c.121]

АТФ-аденозинтрифосфат, АДФ - аденозиндифосфат, Р-фосфорная к-та нли ее остаток Фосфорилирование сопровождается активацией или инактивацией ферментов, напр, гликозилтрансфераз, а также изменением физ.-хим. св-в неферментных белков. Обратимое фосфорилирование белков контролирует, напр., такие важные процессы, как транскрипция и трансляция, метаболизм липидов, глюконеогенез, мышечное сокращение. [c.103]

Инактивация фермента наблюдается при модификации карбоксильных фупп, а также остатков арганина, гастидина и тирозина. В непосредственной близости от активного цен-тоа Э. из дрожжей расположен остаток цистеина-247, модификация к-рого приводит к инактивации фермента. Однако в ферментах животного происхождения в этом положении находится остаток валина и нет данных об участии остатков цистеина в формировании активного центра. [c.481]

Дезодоранты и озоновый щит планеты. Каждый знает, что дезодоранты — это средства, устраняющие неприятный запах пота. На чем основано их действие Пот выделяется особыми железами, расположенными в коже на глубине 1—3 мм. У здоровых людей на 98—99 % он состоит из воды. С потом из организма выводятся продукты метаболизма мочевина, мочевая кислота, аммиак, некоторые аминокислоты, жирные кислоты, холестерин, в следовых количествах белки, стероидные гормоны и др. Из минеральных компонентов в состав пота входят ионы натрия, кальция, магния, меди, марганца, железа, а также хлоридные и иодидные анионы. Неприятный запах пота связан с бактериальным расщеплением его составляющих или с окислением их кислородом воздуха. Дезодоранты (косметические средства от пота) бывают двух типов. Одни тормозят разложение выводимых с потом продуктов метаболизма путем инактивации микроорганизмов или предотвращением окисления продуктов потовыделения. Действие второй группы дезодорантов основано на частичном подавлении процессов потовыделения. Такие средства называют антиперспира-нами. Этими свойствами обладают соли алюминия, цинка, циркония, свинца, хрома, железа, висмута, а также формальдегид, таннины, этиловый спирт. На практике из солей в качестве антиперспиранов чаще всего используют соединения алюминия. Перечисленные вещества взаимодействуют с компонентами пота, образуя нерастворимые соединения, которые закрывают каналы потовых желез и тем самым уменьшают потовыделение. В оба типа дезодорантов вводят отдушки. [c.107]

Превращение полученного химическим синтезом гастрина I в гастрин II можно осуществить обработкой efo комплексом пиридин — SO3 прн pH 10. Но прн такой обработке могут протекать различные процессы в аминокислотных остатках в области 14—17 (важной для проявления биологической активности), ведущие к инактивации пептида, например замешение в триптофановом кольце, окисление метионина в его S-окснд, дезамидирование и т. д. Для уменьшения этих изменений Met может быть заменен без уменьшения биологической активности на Leu >5. Это наблюдение имеет большое практическое значение, потому что [Ьеи ]гастрнн I человека, не имея остатка метионина, более устойчив к окислению и обладает повышенной стабильностью при хранении. Замены в участке 1—13 не оказывают какого-либо влияния на биологическую активность. Гастрины нз других организмов, отличающиеся от человеческого этим участком, также проявляют биологическую активность. [c.276]

Специфический протеолиз — удобный процесс для образования сложных белковых структур. Во многих случаях белки модифицируются путем расщепления одной или нескольких пептидных связей. Для обозначения этого типа катализируемых ферментами реакций, которые играют доминирующую роль во многих физиологических процессах [137—139], используются термины ограниченный протеолиз или специфический протеолиз (табл. 4.2). Хорошо известными примерами специфического расщепления полипептидов являются активация предшественников пищеварительных ферментов, морфогенетические процессы в бактериальных вирусах и каскадные процессы коагуляции и комплементного действия крови [138, 140]. Недавно было показано, что механизмы посттрансля-ционного расщепления имеют место также при образовании таких разных белков, как инсулин, коллаген и специфичные белки вирусов. Кроме того, высокоспецифичное протеолитическое расщепление ферментов важно при инактивации и активации специфических внутриклеточных ферментов (табл. 4.2). [c.72]

Смотреть страницы где упоминается термин Инактивация также: [c.160] [c.161] [c.67] [c.735] [c.141] [c.142] [c.336] [c.139] [c.142] [c.175] [c.230] [c.131] [c.138] [c.436] [c.590] [c.633] [c.119] [c.46] [c.64] [c.329] [c.245] [c.142]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология