также Монооксигеназы

Что происходит дальше с высвобождающимся реакционноспособным и, следовательно, опасным атомарным кислородом, остается неясным. Гидроксилирование и декарбоксилирование тирозина с образованием дофамина протекает в шишковидной железе параллельно с аналогичными превращениями другой ароматической аминокислоты триптофана. Продуктами метаболизма триптофана являются сосудосуживающий агент и нейромедиатор 5-гидрокситриптамин, более известный под названием серотонина. Начальная стадия гидроксилирования катализируется триптофан-5-монооксигеназой (или триптбфангидроксилазой), которая, как полагают, также является витамин С-зависимым ферментом (рис. 5.16). [c.101]

Реакции гидроксилирования играют очень важную роль в синтезе холестерола из сквалена и в превращении холестерола в стероидные гормоны и желчные кислоты. Все эти реакции гидроксилирования идут при участии NADPH и О2 Как показали опыты с использованием О2 и Н2О, меченных атом кислорода включенной гидроксильной группы происходит из О2, а не из Н2О. Один из атомов кислорода молекулы О2 включается в субстрат, а второй восстанавливается до воды. Ферменты, катализирующие подобные реакции, называются мо-нооксигеназами (или оксигеназами со смешанной функцией). Напомним, что еще одна монооксигеназа участвует также в гидроксилировании фенилаланина (разд. 18.16). [c.222]

Так, в реакциях окисления чужеродных веществ особое место занимают микросомальные монооксигеназы, а также комплексы мембранно-связанных ферментов с участием цитохромов Р-450. Биотрансформация чужеродных веществ под воздействием микроорганизмов и ферментов протекает в воде и почвах. Изучение этих реакций в почвах в немалой степени затруднено гетероген- [c.17]

Кислород реагирует непосредственно с молекулой органического вещества и действует как конечный акцептор электронов. В результате в молекулу субстрата включается один атом кислорода. В реакции гидроксилирования монооксигеназы совмещают функции и оксигеназы (включение атома кислорода в молекулу субстрата), и оксидазы (восстановление Ог до НгО). Поэтому эти ферменты называют также оксидазами смешанных функций. [c.318]

Одна группа монооксигеназ, для которых точно известно, что ион металла не нужен, требует присутствия в качестве кофактора флавина. Отсутствие потребности в ионах металла означает также, что некоторые стадии реакции с кислородом могут протекать по свободнорадикальному механизму. Однако, поскольку радикалы субстрата очень неустойчивы, то кажется более вероятным, что кислород реагирует с восстановленной формой флавина с образованием промежуточного соединения, которое затем реагирует с субстратом по ионному механизму. В этом случае спины свободных электронов кислорода сохраняются. Цикл оксигенации для флавинмонооксигеназ приведен на рис. 7.6. [c.418]

Фенилкетонурии (фенилпировиноградная олигофрения) развивается как результат потери способности организма синтезировать фенилаланин-4-монооксигеназу, катализирующую превращение фенилаланина в тирозин. Характерные особенности болезни —резкое замедление умственного развития ребенка, а также экскреция с мочой больших количеств фенил-пировиноградной кислоты (до 1—2 г/сут) и фенилацетилглутамина (до 2—3 г/сут). Решающим доказательством метаболического блока при фенилкетонурии являются данные о накоплении фенилаланина в тканях. Так, [c.467]

Токсическое действие на человека также обусловлшо метаболическими превращошями трихлорэтилена Под действием монооксигеназы трихлорэтилен превращается в зпоксисоединоше, которое самопроизвольно Преобразуется в трихлорацетальдегид [c.158]

Комбинированное действие. Индукция микросомальных монооксигеназ (с помощью фенобарбитала) оказывает защитное влияние от повреждения печени в сыворотке крови в 4 раза снижается активность сорбитолдегидрогеназы, в 5 раз — фрукто-зомонофосфатальдолазы, в 2 раза — АлАт и щелочной фосфатазы и в 4 раза снижается концентрация билирубина. В лизосомах печени частично восстанавливается осмотическая и термальная стабильность мембран. Изменения активности ферментов в сыворотке крови, а также в лизосомах и цитозоле гепатоцитов носили адаптивный характер (Курышева и др.). [c.478]

С активностью этого фермента связаны также активности монооксигеназы аммиака и цитохромоксидазы. Интересно отметить, что вырастить клетки на среде с гидроксиламином не удается (без аммиака гидроксидамин целыми клетками не окисляется). [c.170]

Кроме того, активация кислорода возможна в системе мембран эндоплазма-тического ретикулума, где в ходе транспорта электронов от восстановленных пиридиннуклеотидов и при участии переносчика электронов цитохрома Р-450 происходит гидроксилирование стероидных гормонов, холестерина, желчных кислот, а также ксенобиотиков (липофильных чужеродных молекул) по типу монооксигеназ-ных реакций [c.64]

В растениях биотрансформация органического ксенобиотика начинается с его окисления под действием оксидоредуктаз. Реакции арилгидрокси-лирования, окислительного деалкилирования, сульфоокисления и эпокси-дирования ксенобиотиков в растениях катализируются МАВРН-зависимой монооксигеназой (системой цитохрома Р-450), а также альтернативными цитоплазматическими оксидоредуктазами, медь-содержащими фенолокси-дазами и пероксидазами. [c.400]

Ферменты, катализирующие окислительные реакции, в соответствующих условиях также часто проявляют измененную специфичность. Например, при обработке лизин-монооксигеназы реагентами, взаимодействующими с тиольными группами, можно добиться перехода от монооксигеназных реакций к оксидазным (рис. 8.4). В случае моноаминоксидазы тип реакции остается тем же, но модификация приводит к потере активности по отношению к природному субстрату тирамину и повышению активности к гистамину. При модификации флавопротеиндегидрогеназ их акцепторная специфичность может меняться так, что диапазон соединений, восстанавливаемых этими ферментами, расширяется и, кроме NADiP" ) включает красители и кислород. Фактически эти ферменты из дегидрогеназ превращаются в оксидазы, как, например, в паре ксантиндегидрогеназа/оксидаза [25]. Глутатионредуктаза катализирует реакцию [c.109]

Комплексы переходных металлов с О2 (дикислородом) интенсивно изучаются [566]. Столь пристальное внимание к этим комплексам объясняется важной биологической ролью кислород-связывающих металлопротеинов, отвечающих за транспорт и восстановление кислорода, и их способностью оксигенировать углеводороды. Наиболее важными биологическими носителями кислорода являются гемопротеиды (железопорфирины) [567] — гемоглобины и миоглобины (высших позвоночных), железопорфирины, не содержащие гема, — гемэритрин (морских червей) [568], а также медьсодержащие белки — гемоцианин (моллюсков и членистоногих) [569]. Мультиметаллопротеид (2 атома Fe и 2 атома Си) цитохром-с-оксидаза [570] восстанавливает кислород до воды, обеспечивая тем самым жизненно важное звено в первичном метаболизме кислорода. Хорошо известен оксигенирующий фермент — гемопротеид семейства монооксигеназы — цитохром Р-450 [571]. В настоящее время получены синтетиче- [c.199]

Как уже отмечено, использование молекулярного кислорода как самого дешевого и экологически чистого окислителя представляется весьма перспективным для создания высокоселективных процессов окисления органических соединений и, в том числе, олефинов. Однако, радикально-цепные процессы окисления олефинов молекулярным кислородом приводят (за редким исключением, например, при окислении норборнена [50]) к образованию большого числа различных кислородсодержащих продуктов — эпоксидов, спиртов, кетонов, кислот. В связи с этим проблемы поиска и исследования каталитических систем, обеспечивающих высокую селективность образования целевых продуктов, в частности эпоксидов, привлекают внимание многочисленных исследователей. Наибольший интерес с этой точки зрения представляет использование монооксигеназ и их химических моделей, а также некоторых кислородсодержащих комплексов металлов переменной валентности, в присутствии которых эпоксидирование молекулярным кислородом протекает в мягких условиях по нерадикальному механизму [7]. [c.30]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология