Дезаминирование в аминокислотах схема

Иной путь окислительного распада наблюдается для таких аминокислот как лейцин, изолейцин, фенилаланин, тирозин и триптофан. При окислении в печени лейцина и изолейцина, начинающемся также с окислительного дезаминирования, образуется ацетоуксусная кислота. Фенилаланин окислйется вначале в тирозин, который далее подвергается своеобразному окислительному распаду также с образованием ацетоуксусной кислоты или аланина и ацетоуксусной кислоты. Приводим путь окислительного распада некоторых аминокислот. Обмен этих аминокислот может "быть связан как с реакциями цикла трикарбоновых кислот, так и с обменом жиров ( через ацетоуксусную кислоту). Схемы приведены на стр. 193, 196, 197. [c.194]

Аминокислоты, восстановительное дезаминирование (см. Аминокислоты, дезаминирование). Некоторые микроорганизмы способны к восстановительному дезаминированию аминокислот. Схема его такова [c.6]

Дезаминирование аминокислот может быть гидролитическое и окислительное. В гидролитическом дезаминировании могут участвовать и аэробы, и анаэробы. Реакция протекает по схеме [c.428]

Как видно из приведенной схемы, реакция окислительного дезаминирования обратима. В этом случае из кетокислот и аммиака могут образоваться аминокислоты при соответствующем восстановлении. Такой процесс получил название восстановительного аминирования. Механизм, а также ферментная система самого процесса не изучены. [c.368]

Из схемы 1 видно, что только три аминокислоты — аланин п аспарагиновая и глутаминовая кислоты — образуются путем аминирования соответствующих сб-кетокислот. Обратная реакция, дезаминирование аминокислот с образованием й-кетокислот, является первой ступенью распада природных аминокислот. Соответствующие а-кетокислоты были выделены в виде динитро-фенилгидразонов [99]. Окислительное дезаминирование аминокислот происходит в срезах печени и почек. Не только природные [c.377]

Этот процесс был изучен Дж. Эрдманом, который предложил общую схему процесса, включающего реакции декарбокси-лирования и восстановительного дезаминирования. По мнению Дж. Эрдмана, в результате подобных процессов могут возникнуть почти все низшие парафины нефтей. Кроме УВ при разложении аминокислот образуется СО2, а также ЫНз, который, вступая в различные реакции, переходит в аммонийные и другие, азотистые соединения. [c.211]

При этом сначала, вероятно, происходит дезаминирование до а-кетокислоты, соответствующей аминокислоте, и образовавшаяся а-кетокислота декарбоксилируется далее под действием карбоксилазы дрожжей и восстанавливается по обычной схеме спиртового брожения [c.392]

Установлено, что а-кетокислоты, возникшие в процессе дезаминирования а-аминокислот, могут подвергаться в животных тканях декарбоксилированию и одновременному окислению в жирную кислоту. Это превращение можно представить следующей схемой [c.343]

Для а-аминокислот специфична реакция с нингидрином, которая основана на одновременно протекающих процессах окислительного дезаминирования и декарбоксилирования аминокислот под влиянием нингидрина. При этом нин-гидрин восстанавливается, и получаемое вещество при дальнейшем изменении приобретает окраску. Эта реакция позволяет обнаружить не только свободные а-аминокислоты, но и связанные в полипептиды и белки. Процесс восстановления протекает по следующей схеме [c.227]

Спиртовому брожению сопутствуют процессы гидролиза белков с образованием аминокислот, главным образом лейцина и изолейцина, при декарбоксилировании и дезаминировании которых по схеме [c.170]

Органические кислоты в дальнейшем окисляются бихроматом до углекислого газа и воды. Бихромат окисляет также аминокислоты, причем одновременно происходит реакция дезаминирования их, что может быть представлено схемой [c.161]

Строение оксидазы для левых аминокислот не установлено. Предполагают, что она действует в аэробных условиях в сочетании с цитохромной системой. Допускают в первой стадии процесса дезаминирования участие дегидразы вместе с акцептором водорода, так как при замещении метильными группами водородов аминогруппы дезаминирования не наблюдается. Схему реакции оксидазы левых форм отождествляют со схемой для правых аминокислот. Образующиеся при этом кетокислоты в дальнейшем могут превращаться в углеводы, жиры, аминокислоты или сгорать в СО2 и Н2О. [c.368]

А.Е. Браунштейном трансреаминированием. Сущность его сводится к восстановительному аминированию а-кетоглутаровой кислоты с образованием глутаминовой кислоты (реакцию катализирует БАДФ-зависимая глутаматдегидрогеназа, работающая в режиме синтеза) и к последующему трансаминированию глутамата с любой а-кетокислотой. В результате образуется Е-аминокислота, соответствующая исходной кетокислоте, и вновь освобождается а-кетоглутаровая кислота, которая может акцептировать новую молекулу аммиака. Роль реакций трансаминирования как в дезаминировании, так и в биосинтезе аминокислот может быть представлена в виде схемы [c.438]

Вопрос об образовании углеводородов в результате разложения аминокислот разработан Дж. Эрдманом (1962). Он дает следующую общую схему процесса, включающего реакции декарбоксилирования и восстановительного дезаминирования [c.159]

Аминокислоты, окислительное дезаминирование —ферментативный процесс, контролируемый оксидазами аминокислот (дегидрогеназами аминокислот), с образованием иминокислот, которые гидролизуются до кетокислот и аммиака. В организме животных наиболее активная из них оксидаза Ь-глутаминовой кислоты. Схема окислительного дезаминирования такова [c.9]

В качестве интересного примера подобных систем можно отметить окислительное дезаминирование аминокислот, сопровождающееся образованием кетокислот, аммония пероксида водорода, под действием пиридоксаля и ионов трехвалентного марганца при комнатной температуре. Эта реакция служит моделью действия некоторых аминооксидаз. а-Метилаланин, К-метилаланин и молочная кислота в этих условиях не окисляются, но аланин реагирует очень быстро. Помимо аланина в реакцию вступают другие аминокислоты, их эфиры и амиды, однако простые амины характеризуются низкой реакционной способностью или вообще ее не имеют. Скорость поглощения Ог уменьшается при добавлении этилендиаминтетрауксусной кислоты, но не зависит от облучения светом или присутствия ингибиторов свободных радикалов, например фенолов (следовательно, реакция, очевидно, не идет по свободнорадикальному цепному механизму). Глицин окисляется в пять-шесть раз быстрее, чем а,а-дидейтероглицин. Эти результаты согласуются со схемой (11.13). Промежуточные комплексы 11.10 и 11.11 типичны для катализируемых пиридоксалем реакций аминокислот. [c.293]

Вещества, загрязняющие окружающую среду, азотистая кислота и SOs могут способствовать дезаминированию цитозина в урацил схема (7) . Такая модификация, как видно из рассмотрения генетического кода (см. табл. 22.5.1) может иметь три вида последствий на синтез белка. Во-первых, замены С на U в третьей позиции кодового слова не будут оказывать влияния на включение аминокислот во всех 16 случаях. Во-вторых, замена С на U в первой позиции кода может заменить кодон САА (глутамин) на кодон UAA (Стоп) и, таким образом, привести к преждевремен ному окончанию синтеза отдельного белка. В равной мере, замена AU (гистидин) на UAU (тирозин) может заменить каталитически активный остаток аминокислоты на неактивный. Для белка, играющего в клетке жизненноважную роль, обе такие замены будут летальными нет потомков, которые могли бы пережить репликацию модифицированной таким образом цепи ДНК. В-третьих, некоторые из таких замен могут вводить аминокислоту с функцио [c.212]

Руэман в 1911 г. предложил схему, согласно которой нингидрин (трикетогидринденгндрат) I, взаимодействуя с аминокислотой, восстанавливается в дикетооксигидринден П, а аминокислота в результате окислительного дезаминирования через промежуточную иминокислоту превращается в а-кетокислоту, которая декарбоксилируется с образова нием альдегида, содержащего на один атом углерода меньше, чем исходная аминокислота [c.42]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология