треонин конфигурация

Таким образом, в этих двух больших классах природных соединений конфигурационные стандарты различны. Это привело к некоторым недоразумениям в случае аминокислот с двумя асимметрическими атомами углерода, таких, как, например, треонин. Конфигурация природного (—)-треонина была установлена на основании следующих, легко понятных реакций (Розо, 1936 г.) [c.385]

Тот факт, что а-аминокислоты суть составляющие белков, придает им особое значение. Восемь аминокислот называют незаменимыми , потому что млекопитающие не могут их синтезировать и должны получать вместе с пищей. Это изолейцин, лейцин, лизин, метионин, валин, треонин, фенилаланин и триптофан. Они все обладают ь-конфигурацией, и располагать способом получения таких аминокислот весьма важно. Десять лет назад с этой целью использовали в основном биохимические методы, основанные на разделении рацемических смесей. [c.93]

Углеводную номенклатуру следовало бы применять к аминокислотам, используя префиксы О и Ь для обозначения конфигурации хирального центра с наибольшим номером, уточняя с помощью символов Dg и Lg то, что стандартом служил глицериновый альдегид. Названия >5-треонин и Lg -треонин обозначают одну н ту же структуру . [c.197]

Обратите внимание на второй хиральный центр. Здесь показана конфигурация боковой цепи Ь-треонина О-треонину соответствует противоположная конфигурация. Ь-аминокислота с противоположной конфигурацией боковой цепи называется Ь-алло-трео-нином [c.82]

Понятие о способе установления конфигурации второго асимметрического атома углерода, если он есть, можно дать на примере треонина. Как всегда в природных а-аминокислотах, а-углеродный атом треонина имеет -конфигурацию. Это следует из того, что треонин восстанавливается посредством иодистого водорода в присутствии красного фосфора [c.500]

Ингольда—Пролога, б — конфигурация при Сд -атоме изолейцина (8) и С-атоме треонина (К). [c.13]

Обязательных шаблонов, относящихся как к структурам олигосахаридов, так и к аминокислотным последовательностям вокруг гликозилируемых серина и треонина, не существует (за исключением того, что для 0-гликозидов этих аминокислот имеется тенденция к -конфигурации (Ю)). Некоторые примеры аминокислотных последовательностей вокруг места присоединения углеводов в гликопротеинах приведены в структурах (10а)— (10в) (подчеркнуты остатки, по которым присоединяются углеводы). В щелочных условиях 0-гликозиды серина и треонина легко претерпевают р-элиминацию. [c.549]

Природная аминокислота -треонин, содержащая два асимметрических атома углерода, имеет следующую конфигурацию [c.509]

В этом случае все остальные замещающие группы расположатся в порядке уменьшения приоритета по часовой стрелке, т. е. мы получим конфигурацию К. Следовательно, в рамках К8-системы Ь-трео-нин обозначается как (25, ЗК)-треонин. [c.113]

Расположение Н— и —NH2 у а-углеродного атома аминокислот соответствует конфигурации а-углеродного атома у L- e-рина. Однако некоторые аминокислоты (треонин, оксипролин, изолейцин, оксилизин) имеют более одного асимметрического атома углерода и могут существовать в виде более чем двух изомерных форм. При двух асимметрических углеродных атомах, очевидно, возможно существование четырех изомерных форм. При этом обозначение L- сохраняется для активного изомера, содержащегося в белках, обозначение D- используется для изомера, который является его зеркальным отображением, а [c.185]

Касаясь в связи с вышеизложенным, аминокислот, входящих в состав природных белков, следует отметить, что по своей конфигурации все они относятся к -ряду. Что же касается оптической активности, то большая часть из них вращает плоскость поляризации вправо. Левовращающими являются лишь треонин, фенилаланин, тирозин, триптофан, цис-тин, пролин и оксипролин. [c.234]

Автор не говорит главного одним символом в принципе нельзя выразить конфигурацию двух хиральных центров треонина конфигурация второго скрыта в самом тривиальном названии треонин — лгрео-диастереомер, в отличие от аллотреонина — эр /про-диастереомера. — Прим. переводчика, [c.197]

Иногда к буквам D и L добавляют нндексы s или g, указывающие, какое соединение использовано в качестве эталона конфигурации — серии или глицеральдегид (разд. В.1). Обычный треонин является Ls- или Dg-треонином. Конфигурация правовращающей (-f)-винной кислоты обозначается 2(R), 3 R) или Ds или Lg. [c.72]

Рис. 223. -Треонин. Конфигурация мо.пекулы.

Мейер и Руз провели сравнение природного треонина с (-j-)-а-амн-номасляной и (—)-молочной кислотами и установили, что его абсолютная конфигурация соответствует формуле А. Диастереомерный аллотреонин, образующийся, в частности, как побочный продукт при синтезе треонина, имеет строение Б [c.373]

Тишлер с сотрудниками (1949) обнаружил, что аминирование бром-метоксикислоты протекает без инверсии и что добавление гипобромита почти при всех условиях ведет в основном к транс-присоединению с образованием промежуточного вещества с алло-трео-конфигурацией. Позже эти же авторы обнаружили, что в случае превращения кислоты в третичный амид и последующего аминирования инверсия проявляется в значительно большей степени. Такая последовательность реакций является удобным методом синтеза треонина [c.664]

Из этих соединений в состав белка входит только ь-треонин. При синтезе же треонина из кротоновой кислоты преимущественно образуется аллотреонин. Превращение аллотреонина в треонин можно осуществить обращением конфигурации у одного из асимметрических С-атомов а нли р. Эллиотт проводит это обращение у а- или р-углеродного атома Так, например, при действии на этиловый эфир Н-бензоилаллотреонина тионилхлоридом происходит замыкание оксазолинового цикла с одновременным обращением у р-углеродного атома. В результате вместо цис-изомера этилового эфира оксазолинкарбоновой кислоты образуется транс-изомер, гидролиз которого приводит к треонину. [c.457]

Задача 37.8. Напишите все возможные стереохимические формулы для аминокислоты треонина. Встречающийся в природе треоиин был так назван вследствие его конфигурационного родства с тетрозой треозой, на основании этого приведите правильную конфигурацию природного треонииа. [c.1043]

Треонин соответствует по конфигурации -треозе (трео-конфигура-ция), а аллотреонин — -эритрозе (эрипгро-конфигурация) (стр. 452) [c.501]

Структуры всех 20 нормальных аминокислот (компонентов, выделенных из гидролизатов белков) были установлены к 1935 г. самым первым Браконно в 1820 г. был охарактеризован глицин, самым последним — треонин. Хотя цистеин входит в состав многих пептидов и белков как таковой, Однако их функционирующие формы содержат окисленный продукт — цистин, дисульфидные мостики которого могут образовываться как внутри-, так и межмолекулярно. За исключением глицина, все кодируемые аминокислоты белков оптически активны и одинаково хиральны при асимметрическом ос-углеродном атоме. По аналогии, с обычной номенклатурой для углеводов, их обычно рассматривают как соединения, обладающие -конфигурацией, при этом -серин считают родоначальным соединением. За исключением цистеина, конфигурация всех аминокислот соответствует S-конфигурацни по системе Кана-Ингольда-Прелога положение серы в цистеине таково, что -цистеин имеет / -конфигурацию. Изолепцин и треонин имеют по второму центру асимметрии при -углеродных атомах найденные в белках (2S, 35)-2-амино-3-метилвалериановая и (2S, 3/ )-2-амино-3-гидроксимасляная кислоты являются стереоизомерами. [c.227]

Выяснено также, что первичные или необычные структурные элементы часто имеют -конфигурацию. Для первичных аминокислот с двумя хиральными центрами обращение конфигурации обычно наблюдается только у а-центра [63, как показано на примере простого трипептида (27), имеющего в составе остаток ал-ло- )-треонина [64]. Стравидин (28) обладает двумя необычными особенностями, а именно, довольно часто содержит метилированные аминокислоты, хотя и редко )-конфигурации, и небелковые аминокислоты. [c.301]

Разработан новый подход, с помошью которого можно будет обеспечивать крупный рогатый скот белком, обогашенным незаменимыми аминокислотами. Простое добавление белков в корм - дорогостоящий и не особенно эффективный способ, поскольку белки и аминокислоты разрушаются бактериями рубца еще до того, как животное успеет их использовать. Кроме того, основное количество белка они получают не с кормом его поставляют присутствующие в рубце микроорганизмы. Рацион животных можно обогатить, если направленно модифицировать эти бактерии. Для этого сначала был синтезирован белок с высоким содержанием остатков метионина, треонина, лизина и лейцина. Он состоял из 100 аминокислот, 57 из которых были незаменимыми, и имел стабильную а-спираль-ную конфигурацию. Затем с помощью 14 частично перекрывающихся олигонуклеотидов синтезировали его ген и сшили его с геном бел- [c.302]

Из-за этого у треонина, который имеет конфигурацию асимметрических атомов, тождественную таковой у Ь-треозы, имеется диастереомер, назьгоаемый аллотреонином, у которого конфигурация асимметрических атомов совпадает с конфигурацией хиральных центров Ь-эритрозы. Аналогичными особенностями отличается и изолейцин, в молекуле которого р-углеродный атом также является вторым асимметрическим центром. [c.39]

У вх6дяще1 0 в состав белков L-треонина атом С-а имеет S-, -Р — R-конфигурацию. [c.323]

Структуры I и II (D- и L-треонин), а также III и IV (L- и D-агчо-треонин от греч. alios — другой) относятся между собой как предмет и несовместимое с ннм зеркальное изображение, отсюда следует, что они представляют собой пары энантиомеров. При сопоставлении структур I и III, I и IV, II и III, II и IV видно, что в этих парах соединениГ у одного асимметрического атома углерода конфигурация одинаковая, а у другого — противоположная. Например, в проекционной формуле стереоизомера II аминогруппа у С -2 располагается слева, а у IV — справа гидроксильные группы у С -3 обоих стереоизомеров располагаются справа. Такие пары стереоизомеров представляют собой диастереомеры. [c.309]

Отнесение соединений с двумя и более центрами хиральности к D- и L-стереохимическим рядам вызывает определенные трудности. Например, неясно, к какому ряду отнести стереоизомер I треонина По конфигурации атома С -2 его можно отнести к D-ряду, а атома С -3 — к L-ряду (еще одно проявление несовершенства 0,Ь-систе-мы). Поэтому вводится дополнительное правило отнесение гидрокси-и аминокислот к D- и L-ряду производят по конфигурации асимметрического атома с наименьшим номером. В случае треонина это — С-2, исходя из чего стереопзомер I относят к D-ряду. [c.310]

Для превращения В, Ь-алло-треонина в В, Ь-треонин первый ацетилируется у азота и в результате обработки хлористым тионилом превращается в оксазолиновое производное, обладающее конфигурацией В, Ь-треонина. При гидролизе последнего образуется чистый В, Ь-треонин (Тишлер, 1949 г.) [c.372]

Конфигурационное родство этой аминокислоты с (—)-цистеином и (—)-серином было уже давно определено (Э. Фишер, 1907 г.) нри помощи химических превращений [исходя из (—)-серина], в результате которых не происходит замещения при асимметрическом атоме углерода. Таким образом, все эти аминокислоты относятся к ряду L. Химическими методами было также установлено конфигурационное родство между (—)-серином и другими аминокислотами, полученными из белков (П. Каррер, 1930 г.), как это можно увидеть из приведенной ниже схемы. Установлено также аналогичное конфигурационное родство между L-(—)-аспарагиновой кислотой и следующими природными аминокислотами (—)-лейцином, (4-)-валином, (—)-метионином, (—)-треонином, (-1-)-орпитином, (-f)-лизипом, (—)-пролином и (- -)-глутаминовой кислотой. При помощи подобных методов пришли к заключению, что большинство природных аминокислот имеет ту же конфигурацию, что L-серин и L-аланин, и что, по всей вероятности, это заключение справедливо и для тех немногих а-аминокислот, выделенных из белков, конфигурация которых еще не определена химическим путем (а только оптическим сравнением, например на основании правила Клафа, согласно которому оптическое вращение аминокислот ряда L смещается вправо при добавлении минеральной кислоты). [c.384]

Отсюда следует, что (-)-треонин имеет ту же конфигурацию, что и В-треоза и поэтому некоторое время его относили к ряду В. Разумеется, более правильно классифицировать треонин в соответствии со стандартом аминокислот. [Было предложено называть (—)-треонин лйбо Ьд-треонином, либо В2-треонином, причем индекс 8 относится к стандарту серина, а индекс 8 к глицериновому альдегиду.] [c.386]

Аминокислоты, входящие в состав белков, принадлежат к ряду а-аминокислот. Все они, за исключением оптически недеятельного глицина, имеют асимметрическое строение При этом, независимо от различного направления вращения в их растворах все белковые аминокислоты относятся по конфигурации а-С-атома к -ряду, т. е. конфигурация их а-С-атома соответствует пространственной конфигурации -молочной кислоты или пятого С-атома -глюкозы. Такие аминокислоты как цистин, изолейцин, треонин и оксипролия имеют два асимметрических С-атома и могут существовать в виде четырех стереоизомерных [c.146]

Конфигурации большинства аминокислот, обнаруживаемых в белках, однозначно устанавливаются с помощью ВЬ-системы однако треонин и изолейцин представляют особый случай, так как каждый из них содержит два асимметрических атома углерода и для них возможно существование четырех (2 ) стереоизомеров. В этих изомерах конфигурация замещающих групп относительно каждого хирального центра была установлена путем сравнения их с Ь- и В-формами гли-церальдегида, и изомеры получили соответствующие обозначения (приставка алло означает по-гречески едругой ). [c.112]

Каждая из 20 аминокислот, которые обьино обнаруживают как продукты гидролиза белков, содержит -карбоксильную группу, а-аминогруппу и специфическую для данной аминокислоты -группу, замещающую водород при а-атоме углерода. а-Атом углерода во всех аминокислотах (за исключением глицина) является асимметрическим, и, следовательно, каждая из этих аминокислот может существовать по меньшей мере в двух стереоизомерных формах. В белках встречаются только Ь-стереои-зомеры, соответствующие по своей конфигурации Ь-глицеральдегиду. Классификация аминокислот основана на различиях в полярности их К-групп. К классу неполярных аминокислот принадлежат аланин, лейцин, изолейцин, валин, пролин, фенилаланин, триптофан и метио-ний. В класс полярных нейтральных аминокислот входят глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин и глутамин. Класс отрицательно заряженных (кислых) аминокислот включает аспарагиновую и глутаминовую кислоты, а класс положительно заряженных (ос-нбвных) аминокислот-аргинин, лизин и гистидин. [c.132]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология