Ката лаза

Уреаза катализирует реакцию гидролиза мочевины до аммиака, а ката-лаза — распад Н2О2 до Ы2О + О2. (Обширный обзор по дыхательным ферментам см. в [99].) В ряде случаев в системе необходимо наличие так называемых коферментов, которые обычно имеют меньший молекулярный вес, чем фермент. Функцию коферментов могут нести витамины и простые нуклеотиды, такие, как адонозинтрифосфат (АТФ). [c.561]

Много исследований посвящено изучению каталитического разложения перекиси водорода в растворах. В определенных условиях этот процесс совершается в живых организмах при участии ката-лазы, что позволяет сопоставить катализ обычными искусственно приготовленными катализаторами с катализом природными катализаторами — ферментами. [c.80]

Перекись водорода расщепляется затем с помощью ката-лазы [c.53]

Ускоряющее влияние хлорофилла на окислительное прогоркание жиров тормозится добавкой антиокислителей [56]. Ката-лаза задерживает в растительных маслах окислительные процессы, обусловленные присутствием хлорофилла [57]. [c.98]

Анаэробиоз некоторые авторы объясняют тем, что эти микробы не имеют фермента каталазы, разлагающего перекись водорода. Считают, что на первой стадии процесса окисления органического вещества кислородом воздуха образуется перекись водорода, которая является ядом для всех живых существ, но все микробы, кроме анаэробных, способны выделять в среду фермент ката-лазу, разлагающий перекись водорода на воду и кисло- [c.269]

В хронических опытах, кроме указанных показателей, регистрировали еще следующие вес и температуру тела, количество эритроцитов, ретикулоцитов и гемоглобина в крови, активность ката-лазы и пероксидазы крови, кислотную резистентность эритроцитов. Регулярно проводили наблюдение за состоянием и поведением крыс. [c.216]

Существует мнение, что производные с лл<-триазина снижают уровень окислительно-восстановительного потенциала, необходимый для нормального функционирования хлорофилла. Для тех растений, в которых этот уровень поддерживается ката-лазой, с .иж-триазины токсичны. Если же этот потенциал регулируется пероксидазой, то силл-триазины не оказывают токсического действия на растения, так как разлагаются до неактивных соединений. [c.291]

Обнаружено [69], что каталаза в присутствии перекиси водорода образует какое-то промежуточное соединение. Спектр его измерялся в интервале 380—430 та, и по сравнению со спектром свободной каталазы наблюдалось небольшое смещение к видимой части. Этот комплекс не обнаруживает никакого сходства с циан-каталазой или соединением, образующимся при добавлении перекиси к азид-ката-лазе. Образование его происходит очень быстро, причем бимолекулярная константа скорости имеет величину около 3 10 сек Ч Если не добавлены доноры водорода, данный комплекс медленно разлагается по реакции первого порядка с константой скорости, равной примерно 0,02 сек. 1. Таким образом, этот комплекс каталазы напоминает первичный зеленый комплекс пероксидазы с перекисью водорода. [c.216]

Следы тонкоизмельченной платины, внесенной в водные растворы перекиси водорода, вызывают бурное выделение кислорода. Очень концентрированные растворы перекиси водорода иногда сильно взрывают при попадании в них пылинок. Медленное разложение перекиси водорода происходит уже под влиянием следов щелочи, которые попадают в раствор вследствие растворения стекла. Поэтому совершенно чистые (без всяких добавок) растворы перекиси водорода сохраняют в парафинированных сосудах. Также и некоторые органические вещества вызывают разложение перекиси водорода. Получающиеся в результате жизнедеятельности организмов вещества, обладающие специфическим свойством разлагать перекись водорода, называются ката-лазами. Такие каталазы находятся, например, в крови и в слюне. [c.71]

Измерены относительные количества окисленного глутатиона в трех системах а) в системе, свободной от кислорода б) в системе, насыщенной воздухом, и в) в системе, насыщенной воздухом и ката-лазой. [c.218]

При очистке ферментов и выделении их в кристаллическом состоянии сила их действия, естественно, увеличивается. Активность фермента, или единицу фермента, определяют как то количество его, которое при заданных условиях катализирует превращение одного микромоля субстрата в минуту. Микромоль — это одна миллионная часть веса грамм-молекулы вещества. Активность фермента или его удельная активность выражается числом единиц фермента на 1лг белка молекулярная активность выражается числом единиц фермента на 1 микромоль фермента при оптимальной концентрации субстрата. Для сравнения относительной активности разных ферментов используют так называемое число оборотов оно выражается числом молей субстрата, превращаемого одним молем фермента за одну минуту при определенной температуре. Числа оборотов варьируют в пределах приблизительно от 10 ООО до 5 ООО ООО самой высокой активностью обладает фермент ката-лаза. [c.332]

В живых организмах каталитической способностью при разложении пероксида водорода обладают так называемые каталазы-фермен-ты, образующиеся в результате деятельности живых организмов. Ката-лазы находятся, например, в крови и слюне. Отмечено, что биологические катализаторы намного активнее неорганических. [c.379]

В начале роста растения количество аскорбиновой кислоты увеличивается параллельно с увеличением количества пероксидазы и ката-лазы при этом они, повидимому, образуют обратимую окислительновосстановительную систему, имеющую решающее значение в обмене веществ молодого растения. К концу вегетационного периода содержание аскорбиновой кислоты снижается. [c.177]

Фермент, присутствующий в мембране фагосомы, восстанавливает молекулярный кислород с образованием супероксидного анион-радикала ( О ), из которого образуются потенциально токсичные гидроксильные радикалы (- ОН), синглетный молекулярный кислород (Дд Оз) и пероксид водорода (НзОз). Этот этап бактерицидного действия еще не требует слияния лизосом с фагосомой, начинаясь спонтанно после образования фагосомы. 2. Под действием миелопероксидазы (проникающей в фагосому при ее слиянии с лизосомами), а в некоторых случаях и ката-лазы, содержащейся в перокси-сомах, из пероксидов в присутствии галоидных соединений (прежде всего иодидов) образуются дополнительные токсичные оксиданты, например гипоиодит и гипохлорит (производные НЮ и НСЮ). [c.325]

Ката лаза - фермент, разлагающий Н2О2, возникающую в ходе различных реакций окисления-восстановления с участием О2, с очень высокой скоростью (/ , = 10 л м с" ). Таким образом, каталаза пре- [c.292]

Таким образом, молекулярный кислород существенно не меняет характера энергетического метаболизма Z mobilis. В клетках бактерии обнаружены фрагменты ЦТК, цитохромы Ь, с, й2, ката-лаза. Наиболее вероятным представляется, что предки Z mobilis — аэробы. Способ получения энергии за счет спиртового брожения — более позднее приспособление к условиям обитания. [c.223]

Реакция (2) характерна для некоторых ферментов, содержащих фла-вин (глюкозооксидаза, оксидазы аминокислот, ксантиноксидаза). Эти фери енты одновременно переносят два электрона и восстанавливают О2 до иона пероксида который, реагируя с протонами, образует H Oj. Перекись водорода для клетки токсична, так как окисляет, например, SH-группы защитное действие в этом отношении оказывают ката-лаза и пероксидаза [c.247]

Простетические группы некоторых из этих ферментов (например, ката-лазы, нероксидазы, цитохромов и др.) близки или даже идентичны тему гемоглобина и обладают более или менее выраженной окраской, что и позволяет отнести эти ферменты к группе хромопротеидов (стр. 232). [c.68]

Другой метод исследования заключается в использовании оптически неактивных катионных красителей, при связывании которых со спиралью поли-Ь-глутаминовой кислоты появляется сильный эффект Коттона. При этом кривая дисперсии пересекает линию нулевого вращения вблизи полосы поглощения красителя (фиг. I). Для поли-О-глутаминовой кислоты также можно получить подобный, но противоположный по знаку, эффект Коттона, который исчезает при переходе от спирали к хаотической конформации, несмотря на то что краситель остается связанным с макромолекулой. Белки, в состав которых входят гемогруппы, содержащие железо (миоглобин, гемоглобин, ката-лаза, пероксидаза), обладают своим собственным красителем , и в их спектрах наблюдается эффект Коттона в видимой области, т. е. в области поглощения гема. При денатурации этот эффект исчезает, но поглощение в видимой области при этом сохраняется. При добавлении оптически неактивного восстановленного никотинадениндинуклеотида к алкогольдегидрогеназе из печени (ферменту, содержащему цинк) наблюдается эффект Коттона в области поглощения нуклеотида. Однако в этом случае эффект Коттона обусловлен, по-видимому, асимметрией связывающей поверхности фермента, а не асимметрией спирали. Аналогичным примером могут служить комплексы оптически активных аминокислот (не поглощающих видимого света) с медью. В полосе поглощения медных комплексов, уже находящейся в видимой области, наблюдается эффект Коттона, индуцируемый аминокислотами. [c.294]

Ката лаза (1.11.1.6), из Asp. Niger Каталаза (1.11.1.6), из печени крупного рогатого скота Кодекарбоксилаза (пиридоксаль-5-фосфат) Кокарбоксилаза (тиамин-пирофосфат хлористый) Коллаген [c.402]

Некоторые ферменты, как, например, ацетилхолинэстераза красных кровяных шариков, удерживаются стенками клетки или входят в их специфические структуры так прочно, что выделить их удается лишь с трудом или вообще не удается. Вслед за первыми исследованиями Самнера и Нортропа ряд ферментов был получен в кристаллическом виде, многие из них изучены, и было найдено, что они содержат только один активный центр в молекуле. Другие, напротив, обладают несколькими такими центрами, как, например, гемоглобин (мол. вес 68 000), который, впрочем, не является настоящим ферментом, и ката-лаза (мол. вес. 248 000). Эти образования имеют по четыре таких центра, представляющих собой железопорфирированные группы. В случае гидролитических ферментов никакой посторонней (или простетической) группы не найдено и активные центры должны существовать на поверхности самого белка. При помощи рентгеноструктурного анализа [2—4] установлено, что полипептидная цепь —СНК—СОЫН— свернута в спираль, которая удерживается водородными связями между каждой С = 0-группой и ЫН-группой в той же самой цепи через четыре группы. Спирали располагаются рядом и укладываются так, что образуют глобулярную молекулу, причем их относительное расположение точно зафиксировано в результате физического и.химического взаимодействия между боковыми цепями аминокислот. Ламри и Эйринг [5] назвали такое расположение, обусловленное взаимодействием между спиралями, третичной структурой белка. Можно предположить, что простетические группы и активные центры находятся на поверхности белка, хотя в некоторых случаях результаты влияния гидростатического давления наводят на мысль, что происходит некоторое развертывание белка и при этом обнаруживаются активные [c.314]

Мтивность разнообразных биологических катализаторов (ферментов), а нередко и специфика происходящих в тканях биохимических процессов связаны с ограниченными зонами значений pH. Так, пепсин желудочного сока активен при pH = 1,5 — 2,0 ката-лаза крови — при pH = 7,0 тканевые катеяш при реакции среды, близкой к нейтральной, катализируют синтез белка, а при кислой реакции — его расщепление. [c.83]

Глиоксисомы обнаруживаются в клетках прорастающих семян, запасающих жиры, и содержат ферменты, разрушающие жирные кислоты. В них также присутствуют оксидаза и ката- лаза. [c.128]

Наиболее чувствительными к действию адиподинитрила в хроническом опыте на кроликах оказались ферментативные показатели, входящие в состав окислительно-восстановительных систем оксиредуктазы, ката-лазы, оксидазы и пероксидазы, гидролазы, холинэстераза крови и кетокислотная — аланиновая трансаминаза. Причем, как указывается в литературе, активность оксиредуктаз цианиды блокируют непосредственно. Изменение активности холинэстеразы и аминотрансферазы, по всей вероятности, опосредовано действием токсического вещества на функциональное состояние печени. [c.99]

Те же данные табл. 2 представлены на рис. 3, где для простоты все ферменты разделены на группы, которым отвечают числа оборотов, близкие к 10 , 10 . .. и так до 10 , а на оси ординат указано число ферментов в соответствующих группах. Из этих данных видно, что для большинства ферментов молекулярная актив-ность на несколько порядков меньше, чем для ката-лазы или карбоангид-разы, а среднее значение лежит в пределах от 10 до 10 мин для стандарт- ных условий. [c.61]

Пропионовокислые, или пропионовые, бактерии были впервые выделены из сыров в 1878 г. Фитцем и сыроделие — самая древняя биотехнология, использующая эти бактерии. Свое название они получили в связи с образованием при брожении больших количеств пропионовой кислоты. Характеризуются образованием в значительном количестве корриноидов (витамин, В12) и ката-лазы, даже при росте в анаэробных условиях. [c.462]

Другой путь проведения ИФА в проточных реакторах основан на регистрации теплового эффекта реакции фермент — субстрат с помощью термистера. Определяемый экспериментально тепловой эффект зависит от количества связанного с иммуносорбентом ферментного конъюгата, которое в свою очередь зависит от начальной концентрации исследуемого соединения. На примере человеческого сывороточного альбумина с использованием его конъюгата с ката-лазой показана возможность определения белка в концентрации 0,1 мМ в течение 10 мин. [c.110]

Дефект бактерицндности в отношении бактерий, положительных по ката-лазе неспособность клеток продуцировать кислородный радикал и переводить нитросиний тетразолий в формазан Отсутствие миепоперокси-дазы [c.58]

Пероксисомы. Окруженные мембраной пузырьки сферической формы, более мелкие, чем лизосомы. Их диаметр равен 0,5—1,5 мкм. В пероксисомах содержится ряд окислительных ферментов (ката-лаза, гликолатоксидаза) и осуществляется ох исление различных соединений с образованием перекиси. Именно в пероксисомах осуществляется процесс фотодыхапия. [c.24]

Решение этого вопроса связано со значительными методическими трудностями. Оценка абсолютного и относительного вклада метаболических путей, связанных с потреблением кислорода, проводится обычно с помощью ингибиторного анализа, т. е. путем искусственного вьшлючения работы различных звеньев метаболизма. Однако, по-видимому, практически не существует ингибиторов, которые в условиях интактной клетки не влияли бы на другие метаболические пути различных компартментов и гарантировали бы полное выключение лишь какой-то одной реакции. Так, цианиды являются специфическими ингибиторами цитохромоксидазы. Тем не менее в более высоких концентрациях они могут взаимодействовать с цитохромом Р-450, подавляя активность монооксигеназных реакций. Кроме того, они являются ингибиторами ката-лазы, ксантиноксидазы и других оксидаз цитозоля. В этом случае ингибирующий эффект проявляется при концентрациях, которые еще не действуют на дыхательную цепь митохондрий. Амитал, как и другие барбитураты (гексобарбитал, фенобарбитал и пр.), являясь ингибитором транспорта электронов в НАД-зависимом участке дыхательной цепи митохондрий, наряду с другими ксенобиотиками может метаболизироваться в системе монооксигеназных реакций. Антимицин А в клеточных системах может взаимодействовать с внутриклеточными белками раньше, чем проявится его эффект, связанный с дыхательной цепью. Кроме того, он может инициировать образование Н2О2, что также может искажать конечный результат, измеряемый по дыханию. [c.131]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология