Орнитин получение из аргинина

Этим методом Фишеру удалось синтезировать орнитин [165]. Метод получения аргинина из природного орнитина был ранее разработан Э. Шульце и Э. Винтерштейном [397]. [c.72]

Важным производным гуанидина является аргинин (см. стр. 793). Он может быть получен синтетически—действием цианамида на орнитин [c.853]

Кребсом было изучено влияние различных аминокислот на скорость образова- иия мочевины срезами печени в среде, содержавшей аммиак и углекислоту. Оказалось, что из всех аминокислот только 3 аминокислоты — орнитин, цитруллин и аргинин — в неско,пько раз увеличивали скорость синтеза мочевины, в то время как остальные аминокислоты, а также некоторые другие азотистые соединения существенного влияния на образование мочевины в печени не оказывали. На основании полученных данных была выдвинута теория, согласно которой орнитин играет роль катализатора в процессе синтеза мочевины. [c.358]

Этот метод не приспособлен еще для количественного анализа, но, вероятно, степень превращения аминокислот, выраженная в процентах, в N-ацетил-н-амиловые производные имеет величину одного порядка для большинства аминокислот, поскольку сигнал детектора для производных, приготовленных стандартным методом, почти одинаков. Кроме того, величина сигнала составляет примерно 85% величины сигнала, полученного для растворов чистых производных. К сожалению, гистидин и аргинин этерифицируются при указанных условиях с плохим выходом, а ацетилирование не протекает гладко. Следовательно, вероятно, необходима усовершенствованная методика анализа этих аминокислот. Лучшие результаты получены при уменьшении продолжительности нагрева во время этерификации до 5 мин и при кипячении с обратным холодильником с уксусным ангидридом в течение 10 мин. Полученные производные обладают большими удерживаемыми объемами на второй колонке, чем лизин (см. фиг. 196). Вероятно, перед этерификацией имеет смысл превращать аргинин в орнитин, поскольку это производное имеет время удерживания на первой колонке всего лишь 33 мин. При указанных условиях производные триптофана не элюируются. [c.534]

Получение аминоспиртов из а-амино-р-оксикарбоновых кислот, например из серина, затрудняется тем, что серинол имеет сильно выраженную тенденцию образовывать комплексы с ионами металлов. При восстановлении алюмогидридом лития основных аминокислот (орнитина, лизина, аргинина, гистидина) возможно образование продуктов уплотнения с пептидной связью [100]. Так, [c.37]

ИЛИ цитруллин дают тот же эффект, что и аргинин на рост L. arabinosus. С L. asei орнитин вместо аргинина не определяется цитруллин не испытывался d —) аргинин неактивен [97]. Значения для аргинина, полученные для продуктов энзиматического переваривания белков, оказываются заниженными повидимому, аргинин не всегда полностью усваивается, когда он связан в пептидной цепи. [c.196]

Другой подход к получению пептидов аргинина состоит в использовании производных орнитина, содержащих в боковом радикале защитные группы, с последующим превращением на конечных стадиях синтеза орнитиновой боковой группировки в аргини-новую схема (27) . Таким путем можно избежать осложнений при синтезе, связанных с наличием в молекуле гуанидиновой функции. [c.386]

Примером пирролизидиновых алкалоидов может служить се-неционин (44). Установлено, что основной элемент его структуры, ретронецин (43), образуется из орнитина (1) (а также из его предшественника аргинина [49]) (схема 12) в этом сходятся результаты, полученные различными группами исследователей. Однако в работах одной группы показано, что образование алкалоидов из орнитина идет через несимметричное промежуточное соединение [50], в работах другой — через симметричное, по меньшей мере для одного цикла [51] (ср. приведенное выше обсуждение биосинтеза никотина объяснение может быть аналогичным). Для выяснения и уточнения биосинтеза ретронецина, очевидно, необходимы дальнейшие исследования. [c.550]

По типу реакции колхицина с аммиаком и аминами впервые получены аминокислотные производные зтого алкалоида. Изучены условия реакции и свойства полученных соединений. Доказано со -замещение в колхициновых производных орнитина и лизина и о< -замещение в аргинине. Всего синтезировано 17 колхициновых производных аминокислот в том числе исходя из гликокола, -аланина, глутаминовой кислоты, основных аминокислот и дипептидов. Это первое систематическое исследование взаимодействия алкалоида с аминокислотами. [c.292]

На рис 5-19 приведена хроматограмма смеси пептидов, полученная с применением термораспылительной системы для их определения Гексапептид, содержащий аргинин, и пептид, содержащий орнитин, разделялись на короткой колонке, на- [c.142]

Превращение аргинина в мочевину и орнитин контролировалось по образованию мочевины после активирования аргиназы сульфатом марганца при pH 7,8. Для активации аргиназы ( Worthington Bio hemi al ) 1 мг фермента инкубировали при 37 °С в течение 4 ч с 0,5 мл 0,1 М ацетата аммония при pH 7,8 и 0,5 мл 0,5 М MnS04. Перед употреблением раствор активированного фермента разбавляли в отношении 1 10 дистиллированной водой (pH которой доводили аммиаком до значения 9,5) и прибавляли 0,2 мл полученного раствора к 1 мкмолю хлоргидрата аргинина в 0,5 мл ацетата аммония с той же величиной pH [23]. Приведенные в табл. 2 экспериментальные данные свидетельствуют о количественном ферментативном расщеплении даже в присутствии большого избытка других аминокислот. [c.113]

О получении азотносеребряной соли аргинина из гидролизатов рога. Впоследствии Коссель и Гросс [7] нашли, что аргинин является одной из главных составных частей основных белков спермы рыб. Строение аргинина было установлено путем его щелочного гидролиза на орнитин и мочевину [8] и синтезом из бензоилорнитина [9]. [c.13]

Образование и распространение бактериальных декарбоксилаз лизина, орнитина, тирозина, гистидина, аргинина и глутаминовой кислоты изучены довольно подробно исследована также кинетика реакций, катализируемых декарбоксилазами, и описана частичная очистка некоторых из- них. Эти исследования позволили использовать аминокислотные декарбоксилазы для целей количественного определения аминокислот. Такие определения основаны на измерении количества углекислоты, выделяющейся при действии специфической декарбоксилазы [197], или количества образующегося амина [228]. Поскольку аминокислотные декарбоксилазы обладают строгой стереоспецифичностью, они применяются также для обнаружения примеси следов L-изомеров в препаратах D-аминокислот. Кроме того, эти ферменты применяют и для получения D-аминокислот (например, D-лизина или D-глутаминовой кислоты) путем избирательного разрушения L-изомера в рацемических препаратах аминокислот (стр. 94, 95). [c.206]

Интересно, что препараты почек свиньи катализируют перенос амидиновой группы канаванина на орнитин с образованием каналина и аргинина реакция обратима. Фракции, полученные из почек, осуществляют также перенос амидиновой группы канаванина на глицин с образованием гуанидинуксусной кислоты (гликоциамина) [311] (стр. 321). Таким образом, аргинин, канаванин и гуанидинуксусная кислота могут служить донаторами амидиновой группы, а орнитин, каналин и глицин — ее акцепторами. Акцептором амидиновой группы может служить также лизин, превращаясь при этом в гомоаргинин [1087]. Высказано предположение, что при указанных реакциях в качестве общего промежуточного соединения образуется ами-диновый комплекс фермента [1087, 1088]. [c.340]

После скармливания крысам N -глицина в а- и 3-аминогруппах орнитина находили эквивалентные концентрации изотопа [369]. Эти результаты можно объяснить либо перемещением а-аминогруппы орнитина в З-положение, либо тем, что источником образования обеих аминогрупп служит один и тот же азотистый предшественник. Стеттен [370] скармливала крысам в течение 9 дней DL-орнитин, меченный N в а- или 5-положении. В а-аминогруппы аргинина тканевых белков переходило очень мало изотопного азота из 3-аминогруппы орнитина. В образовании пролина эта группа участвовала в гораздо меньщей степени, чем а-аминогруппа, тогда как большая часть аминогрупп глутаминовой кислоты образовалась за счет 3-аминогруппы орнитина. Возможно, что на этих результатах отразилось в известной мере использование в опытах рацемических препаратов-орнитина. Однако появление в моче значительных количеств D-орнитина показывает, что большая часть D-орнитина не подвергалась превращениям в организме. Полученные данные согласуются с возможностью первоначального превращения орнитина в у-полуальдегид глутаминовой кислоты с переходом 3-аминогруппы в подвижный метаболический фонд азота, который, по-видимому, находится в равновесии с глутаминовой кислотой. Это объяснение согласуется с тем, что а-аминогруппа орнитина оказалась преимущественным предшественником азота пролина. [c.347]

Интересны исследования по получению окрашенных соединений с участием аминокислот. При температуре 100—120° С и сильнощелочной реакции среды глицин, аланин, лизин, орнитин, аргинин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты взаимодействуют с глюкозой и другими сахарами и образуют прекрасные пищевые красители, которые обладают антиокислительным действием и к тому же ингибируют действие липоксидазы. [c.363]

Важное производное гуанидина — это аргинин СдНцОгКд, который получается из белковых веществ он может быть получен и синтетически при действии цианамида на орнитин (243) [c.357]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология