Амидная водородные связи

Температура плавления полиуретанов довольно высока (не ниже 160 °С) вследствие образования водородных связей между макромолекулами за счет амидных групп. При нагревании до температуры выше 220°С полиуретаны начинают, разлагаться. [c.85]

Процесс завивки волос, хотя и не имеет никакого биологического значения, служит примером различных способов вмешательства во вторичную и третичную структуры. Водная завивка использует свойство воды пропитывать белковую ткань, которая размягчается за счет разрушения водородных связей между амидными группами в белке и образования новых водородных связей с молекулами воды. При высушивании вновь образуются водородные связи внутри белка, который за счет этого сохраняет задаваемую форму. При перманентной химической завивке сходный результат достигается другим путем. Сначала дисульфидные мостики белка восстанавливают до тиольных групп с помощью специальной жидкости, после чего проводят окисление с образованием в новом направлении дисульфидных связей, закрепляющих нужную форму волос. [c.303]

Если бы а-спираль была единственным типом вторичной структуры белков, то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Поскольку это не так, следует заключить, что а-спирали составляют лишь отдельные участки полипептидных цепей. Отклонение от а-спиральной структуры вызвано разнообразными факторами к ним относится содержание пролина, оксипролина и (или) валина в пептидной цепи. После образования пептидной связи амидный водород отсутствует в пролине и оксипролине, и эти аминокислотные остатки не могут участвовать в образовании водородных связей в а-спирали. Изопропильная группа валина, по-видимому, ослабляет а-спираль из-за стерического отталкивания. [c.408]

Группы, способные образовывать водородные связи с водой,—спиртовая, карбонильная, амидная — называются гидрофильными. [c.123]

Превращение карбоксильной группы в амидную позволяет этим аминокислотам участвовать в образовании водородной связи, что важно для выполнения биологических функций. [c.30]

Вторичная структура белка определяет спиралевидное закручивание белковой молекулы при помощи водородных связей между амидными группами (—СО...Н—Н—) поли-пептидной цепи. Энергия одиночной водородной связи невелика, однако таких связей в белковой молекуле может быть несколько десятков или сотен, так что общая энергия водородных связей достигает значительных размеров. [c.100]

Рассмотрим характер конформационных изменений, возникающих при комплексообразовании карбоксипептидазы А с субстратоподобным ингибитором [15]. В активном центре свободного фермента (см. рис. 5) имеется система водородных связей (пунктир), которая простирается от Aгg-145 через амидные связи полипептидной цепи (01и-155, А1а-154, 01п-249) и молекулу воды (она не указана на рис. 5) до фенольного гидроксила Туг-248. При контакте этого же фермента с квазисубстратом глицил- -тирозином (см. рис. 7) электростатическое взаимодействие свободной карбоксильной группы квазисубстрата с гуанидиновой группой Aгg-145 (пунктир) вызывает смещение последней на 2 А (по сравнению с ее положением в свободном ферменте). Более того, это смещение одного остатка влечет за собой нарушение всей системы водородных связей, что приводит к повороту боковой цепи Туг-248 с перемещением ее фенольного гидроксила на 12 А. В результате между ней и амидным атомом азота в молекуле квазисубстрата образуется водородная связь (пунктир на рис. 7). [c.24]

Водородной связью называется связь между атомом водорода, соединенным ковалентной связью с атомом одной молекулы, и наиболее электроотрицательными атомами (фтором, кислородом, азотом, хлором, серой), принадлежащими другой молекуле. Эта особенность атома водорода связана с тем, что он после отдачи своего единственного электрона для ковалентной связи представляет собой атомное ядро, полностью лишенное электронной оболочки. Атомное ядро водорода Н+ способно своим положительным зарядом довольно прочно связаться с отрицательными атомами, в результате чего образуется водородная связь, называемая также водородным мостиком. Для амидных группировок капрона эта связь осуществляется между водородом и кислородом (обозначена точками) [c.189]

Известно, что на биологическую активность белков влияет не только среда их функция существенным образом зависит от их строения. Обычно структурные особенности белков разделяют на несколько категорий. Первичная структура белка — ЭТО последовательность аминокислотных остатков в цепи, которая устанавливается с помощью химических методов анализа. Цепь может свертываться в спираль или принимать особую форму за счет образования водородных связей между амидными группами. Эта особенность структуры белка, являющаяся [c.300]

Уретановые звенья в полимерных цепях способствуют возникновению водородных связей между макромолекулами полиуретана, аналогичных водородным связям между макромолекулами в полиамидах, поэтому полиуретаны не уступают по прочности полиамидам. Однако структура урета-нового звена отличается от амидного наличием дополнительного атома кислорода, входящего в состав основной полимерной цепи [c.731]

Влияние межмолекулярных водородных связей на свойства полиамидов опять-таки четко демонстрируется разницей в свойствах полигексаметиленсебацинамида (найлон-610) и того же полиамида, у которого 60% атомов водорода амидных групп замещены на алкильные группы. Так, например, при замещении водорода имид-ной группы бутильными радикалами температура пла- [c.86]

Как видно из рис. 15.3, в структурах типа складчатого слоя водородные связи, соединяющие соседние полипептидные цепи, расположены в одном слое. На этом рисунке цепи выглядят так, как будто их можно полностью вытянуть с сохранением расположения амидных групп в плоскости слоя. Однако путем расчета и построения модели было показано, что длины связей и их углы не допускают образования таких плоских слоев. Структуры, удовлетворяющие пространственным требованиям, можно получить при изгибании цепей у а-атома углерода, как это показано на рис. 15.4 и 15.5. Структуры типа складчатого слоя обнаружены в белках шелка, растянутых волосах и в глобулярных белках. [c.431]

В твердом состоянии макромолекулы П. обычно имеют конформацию плоского зигзага. Амидные группы макромолекул связаны между собой межмол. водородными связями, чем обусловлены более высокие т-ры стеклования и(или) плавления П. по сравнению с аналогичными т-рами соответствующих сложных полиэфиров. Наиб, высокой степенью кристалличности (40-60%) характеризуются П., имеющие регулярное расположение звеньев в макромолекуле, напр, полиамид-6,6 и полиамид-6. [c.607]

Если учесть наличие растворителя, то реальный процесс отражает уравнение (р), в котором принято во внимание, что элементы, ранее участвовавшие в амид-амидной водородной связи. [c.22]

Третичная структура белков предопределяет особенности взаимного расположения полипептидных цепей в фибриллах и (или) глобулярных структурах. Для каждого вида белка характерна определенная третичная структура. Третичная структура белков стабилизируется различными видами межмолекулярных контактов водородных, диполь-дипольных, солевых, дисульфидных, амидных, сложноэфирных связей. Существенное значение в формировании и фиксации третичных структур ифают гидрофобные взаимодействия в водно-белковых системах. [c.347]

Этот остаток лизина, по-видимому, не участвует в первоначальном связывании фосфоэфира с ферментом [24]. Вместо этого субстрат образует две водородные связи между атомами кислорода фосфатной группы и водородным атомом амидной связи в цепи, а также гидратированным остатком глутамина. Водородные связи увеличивают также электрофильность атома фосфора. Еще одна водородная связь, имеющая важное значение для реакции, образуется между протонированным имидазольным кольцом и атомом кислорода субстрата, который далее отщепляется от атома фосфора. Образование этой водородной связи приводит, помимо связывания, к поляризации электронного облака в направлении, которое облегчит полный отрыв протона от имидазольного кольца в процессе гидролиза субстрата (см. ниже). [c.128]

Каталитическую активность а-химотрипсина нельзя приписать исключительно наличию системы переноса зарядов. Из рентгено структурных исследований следуют многие другие факторы, от ветственные за каталитический процесс. Было обнаружено де вять видов специфических ферментсубстратных взаимодействий которые повышают эффективность а-химотрипсина. Например стабилизация тетраэдрического интермедиата, а следовательно понижение энергетического барьера переходного состояния, со провождается образованием водородной связи между карбониль ной группой субстрата и амидным атомом Ser-195 и Gly-193 В химотрипсиногене эта водородная связь отсутствует. Действи тельно, уточнение структур химотрипсиногена и а-химотрипсина с помощью рентгеноструктурного анализа показывает различия в расположении каталитической триады в зимогене и ферменте. Это конформационное изменение в общей трехмерной структуре фермента, возможно, вызывает значительные изменения химических свойств каталитического центра, что может играть важную роль в увеличении ферментативной активности при активации зимогена. [c.221]

Алшды карбоновых кислот, а также родственные им э( и ры ка )0аминовой кислоты (стр. 286), мочевина (стр. 286) и нолннептиды, содержащие хотя бы один атом водорода при атоме азота, в большей или меньше степени ассоциирован . Ассоциация происходит путем образования водородных связей. ежду амидными груниамн ( водородные мостики ) [c.279]

Рис. по. Схематичное изображение макромолекулярных цепей, образующих водородные связи н кристаллитах полиамида, содержащего одинаковое число мотнлеионых звеньев между амидными группами. [c.447]

Молекула три-Ы-ацетилхитотриозы (Gl NA )з образует стабильный непродуктивный комплекс с лизоцимом, располагаясь на первых трех участках — А, В, С. На участках А и С ацет-амидные группы первого и третьего остатков N-ацетилглюкозамина, ориентированные внутрь щели, образуют водородные связи с ферментом, что приводит к весьма низкой константе диссоциации комплекса (эффективному связыванию). [c.151]

Если в амидной группировке атом водорода заменить на группу —СНз, то между молекулами вместо прочной водородной связи возникнут более слабые вандерваальсовы силы. В этом случае благодаря ослаблению межмолекулярных сил потенциальный барьер уменьшается, цепи делаются более гибкими, а получающийся продукт — эластичнее. [c.189]

Если же в орто-положении к амидной группе ацилированных анилинов находится заместитель, способный выступать в качестве акцептора протона водородной связи, то бензольное кольцо фиксируется в плоскости амидной группы. Некоторые авторы допускают, что подобное взаимодействие имеется даже между орто-водородом ароматического ядра и кислородом амидной группы. [c.588]

Дпейдинга, в которых связи атома азота уплощены для лучшего понимания почти линейности связи N—Н---0 = С и транс-расположения амидных групп (цилиндр, имеет диаметр 7,5 см). -Пептидная спираль закручена В1низ налево (Ы-конец — наверху), Д-пептндная —направо. Полный оборот спирали включает 3,67 аминокислотных остатка. Группа С=0 направлена вниз и связана с группой М—Н, направленной вверх. Следует отметить, что при образовании связей возникает ряд кольцевых хелатных структур. Так, водородные связи между С0(,) и ЫН(з), между С0(2) и ЫН(4) замыкают двенадцатичленное кольцо, в [c.710]

Для фибриллярных белков характерна спиральная структура с периодом идентич- ности примерно 7а (фиброин). Белки со кскладчатой структурой (кератин) состоят, по-видимому, из вытянутых цепей, связанных друг с другом межмолекулярными водородными связями. Глобулярные белки часто содержат участки, в которых остатки аминокислот частично входят в спиральную конформацию и частично — в неспирализованные сегменты. Измерение содержания спиральных участков на основании изменения вращательной способности при денатурации было применено впервые для полиаминокислот (см. 31,35) и позднее перенесено на белки. Второй метод основан на скорости изотопного обмена вторичного амидного водорода на дейтерий. Обмен в спирализованной ча-сти. молекулы идет медленнее, чем в беспорядочно свернутых сегментах (Блу, 1953—1961 Линдерштрем-Ланг, 1955). [c.710]

Полиамиды — высокоплавкне полимеры, свойства которых в большой степени определяются значительным межмолекулярным взаимодействием с образованием водородных связей (донором в этой реакции является — Н, акцептором >С = 0-группы). Полиамиды обычно легко кристаллизуются и часто оказываются высококри-сталличиыми уже непосредственно после синтеза. Зависимость температуры плавления от строения полиамидов описана в некоторых пособиях [2—4]. Вообще говоря, чем больше расстояние между амидными группами, тем ниже температура плавления полиамида К этому следует добавить, что полиамиды, полученные из днкарбо-новых кислот или диаминов с нечетным числом атомов углерода, имеют более низкую температуру плавления, чем полиамиды, полученные нз соответствующих мономеров, содержащих четное число атомов углерода. [c.80]

Образование смешанных полимеров, содержащих как амидные, так и имидные группы, происходит при поли конденсации трикарбаллиловоА кислоты с диаминами Менее регулярная структура макромолекул и уменьше иие количества водородных связей (по сравиению с най лоноы-66) делают получаемые полимеры несколько бо лее низкоплавкими. Например, полимер из этилендиа мина имеет т. пл. 170° (вместо 265° для найлона-66) В другом случае, когда легко происходит образование циклов, в результате реакции получаются линейные полиамиды вместо ожидаемых трехмерных продуктов, несмотря на то, что функциональность мономеров равна 2,Б. [c.97]

Правовращающая а-спираль, которая была впервые предложена Полингом и Кори в 1950 г. на основании теоретических соображений. Водородные связи в а-спирали образуются между атомом кислорода карбонильной группы и атомом водорода амидной группы, разделенными тремя аминокислотными остатками. Ось спирали почти параллельна этим водородным связям. На рис. 25-8 изображены идеализированные право- и левовращающие спирали, а а-спираль полипептида показана на рис. 25-9. [c.408]

В большинстве регуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов. Высокая химическая специфичность ферментов связана отчасти с уникальной макроструктурой этих полимеров. Сложность общей структуры белков можно оценить на примере фермента рибоиуклеазы (рис. 25-12). В то время как вторичная структура белков определяется только водородными связями, многочисленные изгибы полипептидной цепи, придающие глобулярным белкам третичную структуру, зависят не только от пептидных связей и водородных связей между амидными группами, но и от других типов связей, а именно а) дисульфидных связей в цистине б) ионных связей, в которых участвуют дополнительные аминогруппы или карбоксильные группы в) водородных связей и г) гидрофобных взаимодействий (рис. 25-13). [c.410]

Алифатические П. раств. лишь в сильнополярных р-рителях, причем р-римость, как правило, уменьшается с уменьшением числа метиленовых групп в повторяющихся звеньях макромолекул. Так, П. раств. в конц. к-тах, напр, серной, муравьиной, монохлоруксусной, трифторуксусиой, в феноле, крезоле, хлорале, трифторэтаноле, 2,2,3,3-тетрафторпропа-ноле. Р-римость алифатических П. можно значительно улучшить ацилированием [напр., (СРзС0)20] или силилирова-ннем амидных групп. В результате этих р-ций практически исключается образование межмол. водородных связей и П. приобретают р-римость даже в таких слабополярных р-ри-телях, как метиленхлорид. Введенные группы легко удаляются под действием воды, спиртов и других соед., содержащих активные атомы водорода. Лучшей р-римостью обладают П. на основе вторичных диаминов, напр, пиперазина и его производных с заместителями в ядре. [c.607]

Смотреть страницы где упоминается термин Амидная водородные связи: [c.174] [c.98] [c.447] [c.450] [c.21] [c.61] [c.147] [c.171] [c.109] [c.119] [c.235] [c.383] [c.301] [c.474] [c.85] [c.298] [c.430] [c.455] [c.71] [c.90] [c.120]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология