Овальбумин, структура

Принято считать, что процесс денатурации сопровождается раскручиванием полипептидных цепей, изменением структуры, характерной для природного белка. В коагуляте денатурированного гемоглобина или денатурированного овальбумина раскрученные полипептидные цепи различных молекул данного белка настолько переплетены между собой, что их уже нельзя разделить, чем и объясняется нерастворимость денатурированного белка. Некоторые химические реагенты, к числу которых относятся сильные кислоты, сильные щелочи и спирты, служат сильными денатурирующими средствами. [c.394]

Рис. 26.10. Структура гена овальбумина куриного яйца. Интроны (некодирующие участки) показаны желтым цветом, а экзоны - синим.

При обработке овальбумина различными протеиназами выделен ряд гликопептидов, который позволил установить последовательность аминокислот вблизи узловой гликопептидной связи С другой стороны, действием проназы получен гликопептид, содержаш,ий только аспарагиновую кислоту и неизменную олигосахаридиую цепь, полная структура которой была выяснена метилированием и периодатным окислением . На основании всех этих данных фрагмент структуры овальбумина вблизи гликопептидной связи может быть изображен следующим образом [c.576]

Полученным таким способом волокнам можно придать разную организацию, например, расположить их параллельными пучками, чтобы имитировать волокнистую структуру мышечной ткани. Однако необходимо соединить волокна между собой для получения продуктов с приемлемой текстурой. Когезии можно добиться термообработкой сырых волокон под давлением [32 , но чаще всего она достигается введением связующего вещества. Нередко для этого служит овальбумин, поскольку он коагулирует под действием тепла, но в состав связующих веществ могут входить и другие белки, такие, как желатин, казеин, белки сыворотки молока, клейковина, белки сои. Используются также крахмал и полисахариды типа альгината и каррагинана благодаря их загущающим и желирующим свойствам. Связующие вещества, помимо их склеивающей, когезионной роли, могут служить основой для введения пигментов, ароматизирующих добавок и липидов. Пропитку волокон можно проводить в ванне с раствором, содержащим связующее вещество. Закрепление связующего вещества происходит затем под действием прогрева, а более равномерное распределение в массе можно улучшить разделением волокон вибрацией [29] или заставив их циркулировать в противотоке связующего вещества в извилистом контуре [71]. Некоторые авторы [64] предложили технологический процесс, в котором связующее вещество не распределяется равномерно, [c.536]

Иногда выводы по общей архитектонике биополимера можно сделать после установления количественного состава олигосахаридных или пептидных цепей. Так, например, если для гликопротеина с установленным молекулярным весом известно, что его олигосахаридные цепи идентичны и состав их определен, то можно простым расчетом оценить общее количество таких цепей. Этим путем для овальбумина показано наличие одной олигосахаридной цепи, привязанной к пептидной части, и доказана общая структура типа I для тиреоглсбулина показано наличие более 20 олигосахаридных цепей, присоединенных к пептидной, и, следовательно, структура типа III . [c.569]

Для разрушения пептидной части гликопротеинов широко применяется протеолиз, особенно часто под действием проназы (обычно из 81гер1от св5 г15тч), которая является набором мощных протеиназ, способных разрушать пептидные цепи, устойчивые к другим протеолитиче-ским ферментам. Часто употребляются также трипсин, химотрипсин, па-паин. Гидролизат, полученный после обработки протеиназами, подвергают фракционированию с применением диализа, гель-фильтрации и хроматографии (см., например, ), выделяя один или несколько низкомолекулярных гликопептидов, структуру которых устанавливают обычными методами и иногда подтверждают встречным синтезом. Впервые гидролиз гликопротеина трипсином был применен Нейбергером для выделения фрагмента овальбумина, содержащего узел связи олигосахаридной и пептидной части молекулы в дальнейшем для этой же цели использовали также химотрипсин, пепсин и другие фepмeнты " . . Протеолиз проназой очень широко применялся при выделении узловых фрагментов из 7-глобулина , тиреоглобулина фибриногена и особенно му- [c.571]

Рис. 11.18. Последовательность куриной овальбуминовой мРНК. Остатки 13-1872 присутствовали в ДНК плазмиды рОУ 230 остатки 1-12 и 1731-1872 были определены непосредственно по последовательности мРНК. Звездочкой помечен овальбуминовый терминаторный кодон. Зрелый овальбумин [в структуре которого отсутствует К-конце-вой (инициаторный) метионин] имеет сле-

Реакции разрыва и сшивания и обусловленные ими изменения размеров и формы молекул отражаются на физических свойствах растворов облученных белков. При агрегации фибриногена [58, 70] и сывороточного альбумина быка [62, 63] обычно цроисходит увеличение вязкости растворов. Вязкость растворов овальбумина возрастает, если облучение проводится при изо-электрической точке или при низких pH, но уменьшается при высоких pH [75]. Мы видели, что уменьшение вязкости может сопутствовать увеличению молекулярного веса при образовании разветвленных структур поэтому результаты, полученные при высоких pH, не обязательно отражают деградацию. [c.228]

Некоторые белки состоят пе только из полипептидных цепей типа—ЫН—СНК —СО—ЫН—СНР —СО—, но включают и небольшое количество (реже много) других типов структур. Хорошо известным примером является гемоглобин он содержит железо-порфириновый комплекс. Другие белки, например овальбумин, содержат несколько молекул фосфорной кислоты. Существуют также белки, скомбинированные с углеводами гликопротеиды), жирами, стероидами липопротеидя) или нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды). Особенно важную роль в биологии играют нуклеопротеиды, которые кратко описаны в разделе 2ж. [c.19]

Большая часть литературы по этому вопросу посвящена нативным белкам. Эти соединения характеризуются наличием вторичной и третичной структуры, которая, за немногими исключениями, достаточно устойчива и компактна. Многие гликонротеины, сходные с простыми белками и содержащие относительно мало углеводов (такие, как овальбумин и у-гло-булин), с точки зрения исследования физико-химическими методами могут рассматриваться как белки. Исследование многих более распространенных гликонротеинов, в которых гетерополисахаридный компонент составляет большую, часто превалирующую часть молекулы, представляет некоторые трудности. Тем не менее для гликонротеинов этого типа без каких-либо предположений о форме молекулы и изменений в теоретической обработке был определен молекулярный вес, хотя на практике в растворах таких гликонротеинов, даже нри большом разбавлении, сохраняется значительное межмолекулярное взаимодействие, что делает экстраполяцию менее надежной. Серьезные трудности могут возникать также и при обычном определении нолидиснерсности таких гликопротеинов по молекулярным весам. Более того, необходимо также но возможности охарактеризовать распределение по молекулярным весам или коэффициентам седиментации. При использовании в качестве одного из первичных параметров величины характеристиче- [c.55]

На основании имеющихся в настоящее время данных можно предполагать, что существуют два различных механизма, определяющих последовательность углеводов и аминокислот в гликопротеинах. Последовательность аминокислот должна быть обусловлена тем же механизмом, который вообще ответствен за образование первичной структуры белков. Предполагают (хотя окончательно и не доказано), что аминокислоты включаются в пептидную цепь гликопротеипа, не образуя комплекса с углеводами присоединение же углеводной части происходит позднее. Так, например, в овальбумине фосфорилирование сериновых остатков происходит после того, как заканчивается построение пептидной цепи из соответствующих аминокислот. Если эти предположения верны, то в таком случае специфическая структура гетеросахарида, т. е. природа и последовательность сахаров и тип связей менаду ними, зависит от специфических ферментов, осуществляющих перенос углеводных остатков от донора, который в большинстве случаев представляет собой нуклеотидфосфатсахар, к акцептору. Определенное значе- [c.295]

После того как генетический код был полностью расшифрован, были разработаны методы определения нуклеотидных последовательностей ДНК и РНК, которые позволили окончательно убедиться в правильности расшифровки и универсальности кода. Определение первичной структуры природных мРНК, например мРНК куриного овальбумина (рис. 11.18), показало, что аминокислотную последовательность белка можно прочитать непосредственно по соответствующей нуклеотидной последовательности с помощью таблицы генетического кода. При этом было установлено, что терминаторные кодоны, об определении структуры которых рассказывалось в предыдущем разделе, действительно выступают в роли сигналов терминации трансляции. Более того, удалось получить представление о некоторых достаточно неожиданных способах, с помощью которых может осуществляться зашифровка генетической информации, а также ее выражение в ходе транскрипции и трансляции. [c.83]

Отклонение процесса денатурации от схемы двух состояний может быть не только истинным, но и кажущимся, хотя сделать здесь однозначное отнесение не всегда представляется возможным. Если, например, конформация белка включает несколько доменов, то их развертывание при денатурации может происходить последовательно, в значительной степени независимо и с разной скоростью. Денатурация муль-тисубъединичных белков, имеющих четвертичную структуру, обычно начинается с диссоциации и их последующего развертывания [43, 44]. Усложняют процесс денатурации и затрудняют его интерпретацию также межмолекулярная ассоциация и вьшадение в осадок развернутых белковых цепей, что часто происходит в слабоденатурирующей среде. В результате образуется третье состояние белка. Подобным образом ведут себя карбоангидраза и стафилококковая нуклеаза, развертывающиеся при малой концентрации гуанидингидрохлорида и необратимо денатурирующие из-за малой растворимости в этих условиях. Еще одна причина сложности процесса денатурации может заключаться в неоднородности молекулярной организации белка (в присутствии других белков или молекул в ассоциированном состоянии), которая имеет место или с самого начала, или возникает в процессе развертывания. Известным примером такого рода является овальбумин. Сложный характер его перехода N О впервые был отмечен Р. Симпсоном и У. Козманом в 1953 г. и в течение более двадцати лет не мог быть объяснен [c.351]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология