Иммуноглобулины свойства

Одно из уже упомянутых свойств, присущих большинству антител нескольких классов иммуноглобулинов (см. рис. 4.М),— связывание и активация компонентов сыворотки, называемых факторами комплемента. Когда антиген представляет собой красный кровяной щарик (эритроцит), связывание комплемента, которое следует за реакцией антиген — антитело, завершается гемолизом эритроцита. Это свойство использовано для разработки методов, называемых реакцией связывания комплемента [68, 88]. [c.103]

В принципе возможен систематический анализ любой системы иммуноглобулин — лиганд. Исследование моделей связывания может проводиться систематическим образом, поскольку у млекопитающих, например кроликов или коз, синтез антител может индуцироваться по отношению к любой специально подобранной молекуле (с низкой или высокой молекулярной массой). Используя аффинную хроматографию, получаемые антитела затем очищаются. Как правило, эта процедура приводит к вырожденному иммунному ответу, т. е. к синтезу нескольких видов антител несколькими клонами так называемых клеток плазмы (542]. Эти антитела отличаются константами сродства к лиганду, что проявляется также в химических, спектральных и иммунологических свойствах центров связывания. Последующие анализы аминокислотной последовательности показали, что различия вызваны аминокислотными заменами в гипер-вариабельных областях доменов /ь и Ун [622]. На первый взгляд кажется, что вырожденный ответ должен усложнить пространственную организацию центров связывания. В действительности, однако, в этом случае возможно объединить и взаимно контролировать данные по нескольким центрам связывания, что заметно увеличивает вероятность нахождения правильных моделей. [c.245]

Комплексы иммуноглобулин — лиганд имеют сходство с комплексами фермент — лиганд. Существуют явные параллели между связывающими свойствами иммуноглобулинов и ферментов [85, 624,. 625] [c.246]

Таблица 2.4. Свойства иммуноглобулинов человека

Защитные белки представлены прежде всего антителами или иммуноглобулинами. Эти белки синтезируются в костном мозге и предохраняют организм от чужеродных веществ. Они обладают уникальным свойством распознавать чужеродные бактерии, вирусы или белки, связываться с ними и нейтрализовать. [c.45]

Высокая специфичность антител по отношению к антигену делает их гибким и действенным инструментом, который можно использовать для выявления, количественного определения и локализации множества разнообразных веществ, представляющих интерес для биолога. Но как можно обнаружить или измерить взаимодействие антитела с антигеном Начальная реакция связывания антигена с антителом-так называемая первичная реакция-может быть измерена многими различными способами. При радиоиммунном анализе, позволяющем определять даже ничтожные количества материала, известное количество радиоактивного антигена вместе со стандартным количеством антител добавляют к образцу, содержащему неизвестное количество того же антигена в нерадиоактивной форме. Немеченый антиген конкурирует с меченым за связывающие участки антител, и чем больше данного антигена в образце, тем меньше радиоактивного антигена будет связано с антителом. Свободный радиоактивный антиген можно отделить от связанного, а затем измерить количество того и другого с помощью ряда методов, использующих различия в свойствах свободных и связанных молекул один нз общих подходов состоит в осаждении (преципитации) комплексов антиген-антитело антителами к иммуноглобулинам (рнс. 17-28). [c.27]

Способность любого собранного Уц-гена ассоциироваться с любым из Сн-генов имеет важный функциональный смысл благодаря этой способности определенный антиген-связывающий участок, отобранный антигенами окружающей среды, может у данной особи быть распределен по всем классам иммуноглобулинов и может, таким образом, приобрести все биологические свойства, характерные для каждого из классов. [c.43]

Классы иммуноглобулинов и их свойства [c.58]

Свойства иммуноглобулинов Е при контакте с аллергеном образуются мостики, что сопровождается выделением БАВ, вызывающих аллергические реакции немедленного типа. [c.59]

В ряде случаев для определения частоты соматического мутагенеза необходимо исследовать огромное число клеток, экспрессирующих один и тот же V-ren. Практический подход для идентификации такой группы состоит в характеристике иммуноглобулинов, получаемых от серии клеточных линий, осуществляющих иммунный ответ на одинаковый антиген. (Используемые для этой цели антигены представляют собой маленькие молекулы, имеющие дискретную структуру, которая, по-видимому, обусловливает стойкий иммунный ответ. Они отличаются от больших белков, отдельные части которых могут стимулировать образование разных антител. Эти маленькие молекулы получили название гаптенов. Для того чтобы придать им свойства антигена, их соединяют с инертным белковым носителем. Иммунизируя таким антигеном мышь, получают реактивные лимфоциты, которые соединяют путем слияния с миеломными клетками для получения гибридом. Такие гибридные клетки продолжают независимый синтез желаемого антитела.) [c.515]

Гетс1>огенвос1ъ иммуноглобулинов — свойство, обусловленное костантной частью молекулы, т.е. теми структурными особенностями, которые позволяют делить все иммуноглобулины на классы (изотипы), подклассы, аллотипы и типы легких цепей. [c.460]

В последнее время большое внимание уделяется специфическим белкам — иммуноглобулинам, которым придается важное практическое значение. Иммуноглобулины также должны быть отнесены к сложным белкам, так как в их состав входят от 2,9 до 12% углеводов. Иммунопротеиды обладают общими характерными сво11ствами так, при электрофорезе они распределяются главным образом в 7-глобулиновой и отчасти — в р-глобулиновой зонах (рис. 88) электрофореграммы белков сыворотки крови (см. стр. 218). Общими для них являются одинаковые принципы строения, ряд антигенных свойств, а также все они обладают активностью антител. [c.206]

Способность ряда энхансеров взаимодействовать со специфическими белками дифференцированной клетки, вероятно, обеспечивает их важное свойство — тканевую специфичность. Тканеспецифический энхансер впервые был выявлен в генах, кодирующих тяжелую полипептидную цепь иммуноглобулинов. При образовании функционирующего гена иммуноглобулина происходит программированная в развитии перекомбинация генетического материала. Один из нескольких сотен геномных сегментов, кодирующих варьирующую часть молекулы антитела (У-гены), в результате последовательных рекомбинационных процессов соединяется с О- и -J-элe,мeн- [c.204]

Дисульфидные мостики определяют механические свойства внеклеточных белков. Дисульфидные мостики обычны в белках, котог рые переносятся или действуют во внеклеточном пространстве типичными примерами служат змеиные яды и другие токсины, пептидные гормоны, пищеварительные ферменты, белки комплемента, иммуноглобулины, лизоцимы и белки молока. Кроме того, эти мостики играют важную роль в некоторых крупных структурах. Свойства вязкости и эластичности различных природных продуктов по крайней мере отчасти определяются дисульфидными мостиками между структурными белками [ПО]. Поперечные связи между молекулами кератина придают эластичность шерсти и волосу [110], когезионноэластичный характер теста из пшеничной муки определяется дисульфидами глютенина, а трехмерная сеть дисульфидов глютенина создает трудности при влажном помоле зерна. Таким образом, оказывается, что успехи в таких древних занятиях, как помол зерна, обработка шерсти и даже парикмахерское искусство, зависят от сложных конструкций дисульфидных связей [110]. [c.68]

Характерный участок свернутой цепи приблизительно из 100 остатков, присутствующий в совершенно различных белках, был назван Ig-свертыванием [540—543], поскольку впервые его обнаружили в иммуноглобулине [75, 292, 544, 545]. Ig-свертывание используется в качестве конструкционного элемента только в иммуноглобулинах, в цптозолиевой пероксид-дисмутазе [546] и, по-виднмому, также в антигенах трансплантации (HL-A-белки) [86—88, 547]. Свойства этих белков представлены на рис. 4.2 и в табл. 9.5. Гомологичность последовательностей легкой цепи HL-A и С-домена у иммуноглобулинов настолько значительна (при генетическом расстоянии 217 РАМ [541]), что представляется совершенно очевидным их общее эволюционное начало, а также подобие укладки цепи. Для последовательностей V- и С-доменов иммуноглобулинов гомологичность весьма незначительна, однако наблюдается очень большое подобие характера свертывания цепей. Среднеквадратичное отклонение расстояний между соответствующими Сд-атомами Vl- [c.219]

Архитектура иммуноглобулина может служить основой для синтеза in vitro пептидов с заданными связывающими свойствами. Для теоретических и практических исследований может оказаться крайне полезным синтез in vitro полипептидной цепи с определенной специфичностью и сродством к данному соединению. Один из возможных путей может начаться с природной или синтетической области VlIVh без гипервариабельных петель в качестве остова. Путем включения подходящих последовательностей на место гипервариабельных сегментов можно затем сформировать специфичный центр связывания рассматриваемого лиганда без нарушения процесса свертывания и стабильности остова [498]. Пример Си —Zn -содержащей пероксид-дисмутазы [286] можно рассматривать как. природный прецедент этого метода пептидной инженерии. В этом случае геометрия координации атомов металла в активных центрах имеет очень много общего с соответствующими фрагментами кристаллических структур медь-имидазольных и цинк-имидазольных. комплексов [661]. Таким образом, обе основные особенности этогО фермента, структура иммуноглобулина и комплекс металла, могуг быть воспроизведены химиками-органиками. [c.246]

Иммуноглобулины. Иммуноглобулины, или антитела, также относятся к классу гликопротеинов, выполняют защитную функцию, обезвреж1[вая поступающие в организм чужеродные вещества —антигены любой химической природы. Синтезируются иммуноглобулины плазматическими клетками, образовавшимися из лимфоцитов. Учение об иммунитете оформилось в самостоятельную науку—иммунологию, изучающую структуру и функц1П1 антител вообще и иммуноглобулинов в частности. Мы представим современные сведения о некоторых физико-химических свойствах и структуре иммуноглобулинов человека (табл. 2.4). Различают 5 классов иммуноглобулинов 1 0, 1 М, 1 А, 1 0 и 1 Е. Детально изучены структура и функция IgG. [c.93]

Разные классы иммуноглобулинов сильно различаются не только по молекулярной массе, но и по концентрацгп в крови имеются данные, что различаются они и по биологическим свойствам. [c.93]

Примерно четвертую часть тяжелой цепи, включающую N-конец, относят к вариабельной области Н-цепи (V ), остальная часть ее—это константные области (Сц1, Сц2, СцЗ). Участок иммуноглобулина, связывающийся со специфическим антигеном, формируется N-концевыми вариабельными областями легких и тяжелых цепей, т.е. V - и У -доменами. У высших позвоночных имеются все 5 классов антител (IgA, IgD, IgE, IgG и IgM), каждый со своим классом Н-цепей а, б, , у и [i соответственно. Молекулы IgA содержат а-цепи, молекулы IgG — у-цепи и т.д. Кроме того, имеется ряд подклассов иммуноглобулинов IgG и IgA. Например, у человека существует 4 подкласса IgG IgGj, IgG,, IgGj и IgG , содержащих тяжелые цепи у,, Уз и у, соответственно. Разные Н-цепи придают шарнирным участкам и хвостовым областям антител различную конформацию и определяют характерные свойства каждого класса и подкласса (подробнее см. руководства по иммунологии). [c.572]

Успехи, достигнутые в изучении структуры иммуноглобулинов, оказались возможными благодвря установлению того факта, что каждый вид антител продуцируется отдельной популяцией клеток (клоном). Присутствующие в крови нормальных индивидов антитела являются продуктами секреции множества клонов и представляют собой сложнейшую смесь близких по структуре, но не идентичных белков. В связи с этим в квчестве материала для исследования в настоящее время используются иммуноглобулины пациентов, страдвющих множественной миеломой — заболеванием, при котором трансформированные клетки выделяют в кровь огромные количества иммуноглобулинов (так называемые миеломные белки). Эти патологические иммуноглобулины по структуре и биологическим свойствам являются нормальными иммуноглобулинами, однако секретируются одним клеточным клоном и поэтому гомогенны. [c.212]

У высших позвоночных существуют пять разных классов антител-IgA, IgD, IgE, IgG и IgM, каждьш со своим классом Н-цепей-оц 5, , у и ц соответственно. Молекулы IgA содержат а-цепи, молекулы IgG-y-цепи и т.д. (табл. 17-1). Кроме того, имеется ряд подклассов IgG и некоторых других иммуноглобулинов. Разные Н-цепи придают хвостовым областям антител различную конформацию и определяют характерные свойства каждого класса (рис. 17-19). [c.22]

Помимо получения растений с измененными запасными белками было показано, что трансгенные растения могут быть использованы в качестве производителей съедобных вакцин. Так, получены растения табака и картофеля, синтезирующие иммуноглобулин А — С, энтеротоксин, В-токсин холеры, белок поверхностного антигена гепатита В. Белок, полученный из трансгенных растений, обладал такими же антигенными и физиологическими свойствами, как и белок, полученный из животных клеток. В настоящее время проводятся испытания по вакцинированию человека против гепатита В с помощью трансгенных растений. Из этого следует, что использование трансгенных растений может привести в будущем к получению дешевых и биологически высокоактивных вакцин. [c.68]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология