Поверхностная активность белков

Рассмотрим основные признаки различия лиофильных и лиофобных коллоидных систем. Лиофильные системы самопроизвольно образуются в жидкостях без участия электролитов или поверхностно-активных веществ. Так, гидрофильные системы образуют желатин и крахмал, которые сначала набухают в воде и затем переходят в раствор натуральный каучук легко растворим в бензине (резиновый клей), а яичный белок — в воде. К лиофильным коллоидным системам относятся растворы мыла в воде. [c.423]

Итак, если считать, что белок является ферментной системой, т. е. что он обладает специфическими каталитическими свойствами, то эти свойства его зависят от строения, от архитектурных форм его молекулы и от свойств тех простетических групп, которые его активируют. Свойства белка как поверхностно-активного вещества ни разу серьезно экспериментально не привлекались для трактовки механизма его каталитического действия-. [c.440]

Большой интерес представляет применение древнерусскими живописцами вспомогательных веществ, в том числе поверхностно-активных, таких, как желчь (щучья, бычья и др.), яичный белок, различные соки растений и т. д. Много внимания уделялось древнерусскими художниками и лакам, олифе, клеям (например, рыбьему клею — карлуку ) [c.182]

Амфотерные поверхностно-активные вещества, в которых и катион, и анион являются активными, уступают по силе своего действия инвертированным мылам (так иногда называют катионоактивные синтетические моющие вещества), однако они не осаждают белок. [c.515]

Все известные ферменты представляют собой длинные цепи из а-амино-кислот (относительная молекулярная масса порядка 0,5 млн), свернутые в компактную форму, в которых имеется несколько реакционноспособных участков. Изучение природы ферментов показало, что, помимо белка, многие из них содержат и другие соединения. Так, например, в составе окислительных ферментов были обнаружены органические соединения железа. Эти соединения у различных окислительных ферментов оказались одинаковыми по составу. Кроме того, было выяснено, что такие же соединения железа входят и в гемоглобин крови, переносящий кислород в организме человека и животных. Комплексное соединение железа (гем) можно отделить от белка. Однако после этого ни белок, ни гем не проявляют ферментативных свойств. Отсюда следует, что высокая активность и специфичность свойственны только сложной системе, состоящей из белка и гема. В состав различных ферментов входят и комплексные соединения других металлов. В некоторых ферментах обнаружены медь, цинк, марганец, хром и другие элементы. Для некоторых ферментов уже известна первичная структура, т. е. последовательность аминокислот в длинной цепи. Вторичная структура — общий характер спирали, образуемый цепью, приближенно установлена для нескольких ферментов. О третичной структуре, т. е. природе реакционноспособных поверхностных участков молекулы, известно очень мало. [c.149]

Описанные выше методы дают лишь грубое разделение компонентов смеси. В свободном растворе перекрывание полос из-за перемешивания их за счет диффузии достаточно велико и результаты редко превосходят те, которых можно достичь другими методами. Методы с использованием мелкопористых гелей намного предпочтительнее благодаря свойственной им высокой степени разрешения. Однако в этом случае возникает одно затруднение, связанное с тем, что после завершения электрофореза из геля необходимо извлечь белок, а это можно осуществить только с помощью довольно сложной аппаратуры. Применение гидростатического давления не дает результата, так как поверхностное натяжение слишком велико. Можно раскрошить гель, но даже после размола его до очень мелких частиц выход белка (активного) обычно весьма низок. Более удачный способ—это сбор фракций по мере того, как каждый компонент [c.220]

Другой белок сои, глицинии, был соединен с эфирами жирных кислот [47]. Полученный таким путем пальмитоилглици-нин обладает эмульгирующей активностью, в два раза большей, чем у нативного глицинина [48]. Стойкость эмульсий, наоборот, снижается в присутствии поверхностно-активных молекул, таких, как детергенты или моноглицериды [46]. Все производные про дукты гидролиза или окисления липидов, имеющие достаточно выраженный полярный характер, могут оказывать на эмульсии тоже дестабилизирующее влияние. [c.317]

Пены характеризуются агрегативной и термодинамической неустойчивостью. Поскольку чистые жидкости имеют большое поверхностное натяжение, для получения пены в систему необходимо вводить добавки, понижающие поверхностное натяжение воды. В качестве этих добавок, называемых пенообразователями (ПО) и пенопорошками, применяют некоторые природные (содержащие белок) и синтетические (сульфокислоты, их соли и т.д.) поверхностно-активные вещества. Кроме того, для повышения устойчивости пен в них вводят также стабилизаторы (соли поливалентных металлов, глинозем и др.). [c.72]

Влияние стабильности пены на эффективность пенного разделения доказывается тем, что максимальное концентрирование белка бычьей сыворотки в пене достигается в изозлектрической точке, т. е. при значении pH, при котором белок обладает максимальной поверхностной активностью. С увеличением или снижением pH степень концентрирования падает [63]. [c.136]

При склеиванпи древесины используются также вспененные карбамидоформальдегидные смолы. Применение вспененных смол позволяет значительно снизить расход клея. Для повышения стабильности вспененных клеевых смол в их состав вводят поверхностно-активные вещества. В качестве вспенивающих агентов предложены пылевидный альбумин, гидролнзованный белок крови (продукт марки ПО-6), сапонин и продукт под названием сапонал. Практическое применение нашел только пылевидный альбумин, который вводят в количестве 0,2—1,0%. [c.83]

Аз фотерные поверхностно активные вещества обладают бо.лее ВЫСОКО моюще способностью, чем кат оноактивные вещества (четвертичные соли аммония). Кроме того, амфолитные вещества не осаждают белок 1 наличие его не снижает пх действ е так, как катпоноактивных моющ 1х веществ. Ал фолитные моющие вещества образуют в водных растворах мицеллы, которые удерживают загрязнения и препятствуют их втор чному осаждению. [c.21]

Инкубацию суспензии микросом, миелина и синаптосом с ПАВ проводили в течение 30 мин. при 4—5° С, за исключением специальных опытов по изучению длительности воздействия ПАВ, в которых инкубационное время было различно. В течение времени воздействия ПАВ на фермент содержание белка составляло 0.5 мг/мл. Mg +-, Na -, К" -АТФазную активность определяли как описано ранее (Палладии и др., 1970). В пробу вносили по 0.1 мг белка, что соответствовало 0.2 мл смеси суспензии и ПАВ. Фосфор определяли по методу Фиске и Суббароу, белок — по методу Лоури. ККМ определяли по изотермам поверхностного натяжения (Ребиндер, 1959). Изотермы поверхностного натяжения исследуемых ПАВ измеряли при температуре 8.5° С в водном растворе и в суспензии микросом при концентрации белка в ней 0.5 мг/мл методом наибольшего давления пузырьков (Методы испытаний водных растворов ПАВ, 1965). Растворы готовились на бидестиллированной воде. Для исследования выбранных нами систем указанный метод имеет то преимущество по сравнению с другими, что позволяет измерять истинную поверхностную активность. В других же методах, например в методе Вильгельми, использование платины для систем, в которых содержатся азотсодержащие или оксиэтилиро-ванные соединения, приводит к заниженным значениям ККМ из-за повышенной адсорбции этих компонентов на платине в результате комплексо-образования. Исследования но определению ККМ проводили в отделе поверхностно-активных веществ сектора нефтехимии Института химии высокомолекулярных соединений АП УССР. [c.119]

Как отмечено выше, живые и инактивированные вакцины могут оказывать патогенное или аллергенное воздействие на некоторых вакцинируемых. Поэтому разрабатываются более безопасные варианты противовирусных вакцин. Наиболее продуктивно при этом использование очищенных вирусных белков. Такие вакцины называют субьединичными. Обычно они представляют собой набор протективных вирионных белков или отдельный поверхностный протективный белок, вьщеленный из препарата вирусных частиц. Под протективной активно- [c.434]

В общем случае значение а — это характеристика сорбционной способности активного центра данного фермента. Если а <С 1 (как, например, в рассмотренном катализе (3-галактозидазой), то субстратная группа К, по-видимому, либо погружаетгя (переносится из воды) в органическую среду белка не полностью, либо связывание ее требует термодинамически невыгодных затрат на конформационное изменение структуры того или другого реагента. Гидрофобное ферментсубстрат-ное взаимодействие может быть термодинамически более выгодным, чем это предполагает простая экстракционная модель (где а= 1). В этом случае активный центр должен содержать локальный участок с относительно невыгодной поверхностной энергией пограничного слоя белок — растворитель например, с гидрофобными боковыми группами [c.44]

Гидрофобное фермент-субстратное взаимодействие вносит важный вклад в специфичность химотрипсинового катализа (см. 2, 4, 5 этой главы). Это связано с тем, что составной нукЛеофил, входящий в активный центр фермента и принимающий участие в атаке сорбированной молекулы субстрата, расположен в поверхностном слое белковой глобулы [17—19, 66, 67]. Реакции, катализируемые химотрипсином, протекают таким образом вблизи поверхности раздела фаз вода — белок и сопровождаются термодинамически выгодным переносом (полным или частичным) гидрофобных фрагментов молекулы субстрата из одной среды (вода) в другую (белок). Свсбодная энергия такого рода гидрофобного взаимодействия, сопровождающего химическую реакцию между ферментом и субстратом, зависит от структуры субстрата, а также от геометрической конгруэнтности ее по отношению к активному центру (см. 5 этой главы). [c.150]

Установлено, что на поверхности антитела имеются чаш е всего две чрезвычайно специфические группы — активные центры, жадно соединяющиеся с некоторыми группами на поверхности антигенных белков. Специфичность соединения антитела с антигеном, т. е. бе.ттком, к которому выработаны антитела, очень велика. Антигеном может служить почти каждый белок организма чуждого вида. Антигенами служат белки, составляющие поверхностную оболочку бактерий или вирусов. В последнее время показано, что антигеном может явиться ДПК, подвергнутая тепловой денатурации,некоторые синтетические полипептиды, содержащие основные аминокислоты, в особенности гистидин. Однако в последних случаях нет уверенности, что ДПК или полипептид не соединяются предварительно с одним из белков крови животного, подвергнутого иммунизации, и уже в таком виде становятся антигенами. [c.501]

Гормоны связываются со специфическими рецепторами на поверхностной мембране клетки и активируют расположенный с внутренней стороны мембраны С-белок. Этот белок активирует или подавляет активность фермента аденилатциклазы. Аденилатциклаза катализирует синтез циклического АМФ из АТФ (рис. 52). Действие цАМФ ("вторичный передатчик") внутри клетки реализуется через другой фермент — протеинкиназу (ПК), которая при отсутствии цАМФ не активна. Далее цАМФ-активируемая про-теинкиназа катализирует перенос остатков фосфорной кислоты от АТФ на молекулы различных белков внутри клетки. Фосфорилированию могут подвергаться ферменты расщепления жиров, углеводов, других систем организма. В таком случае усиливается синтез АТФ в клетке, увеличивается количество ферментов белкового синтеза, изменяется функциональная активность клетки. Циклический АМФ расщепляется ферментом фосфодиэс-теразой, в результате чего прекращается действие гормона. [c.139]

Высокомолекулярные соединения в поверхностных слоях ведут себя по-разному в зависимости от ряда факторов и, в частности, от числа полярных групп в молекуле. Молекулы белка, содержащие большое число полярных групп могут развертываться на поверхности воды, образуя слой в одну пептидную цепочку если слой белка сжат, то обнаруживаются признаки ориентации — боковые цепи белка направлены при этом почти вертикально (Е. Мишук и Ф. Эйрих). Ферментный белок—трипсин, растекаясь по поверхности раствора сульфата аммония, образует димерные молекулы. Изучение поведения монослоев позволило вычислить площади, занимаемые в слое молекулами белков и молекулярные веса белков. Значительное влияние поверхностный слой оказывает и на -кинетику реакций. Если реакция катализируется ионами водорода или гидроксила и активный комплекс содержи г ионы Н+ или ОН-, то изменение pH отражается на скорости. Было показано, что pH поверхностного слоя может заметно отличаться от pH внутри раствора и поэтому вещества в поверхностном слое вступают в каталитический процесс быстрее. Другим важным фактором, изменяющим скорость реакции в поверхностных слоях, является определенная геометрическая [c.209]

Белок-белковые взаимодействия. Эти взаимодействия проявляются в мембранах в виде обратимой внутримембранной агрегации мембранных белков, часто сопровождающейся изменением функциональной и ферментативной активности системы. Так, в мембранах эритроцитов равномерно распределены белковые внутримембранные частицы, обратимо агрегирующие при значениях pH ниже 5,5. Агрегация чувствительна к составу водной фазы при возрастании концентрации электролитов и низких значениях pH агрегация приостанавливается. Эта внутримем-бранная агрегация белковых частиц в эритроцитах коррелирует с изменением распределения поверхностных рецепторов. [c.60]

Первая тирозиновая протеинкиназа была открыта в 1979 г. Это был не поверхностный клеточный рецептор, а внутриклеточный продукт вирусного онкогена - белок, названный ррбО v-sr (разд. 13.4.2). Первым рецептором, у которого обнаружили тирозинкиназную активность (в 1982 г.), был рецептор для EGF. Несколькими годами позже выяснилось, что вирусный онкоген егЪВ кодирует урезанный вариант рецептора для EOF. Этот урезанный белок потерял EGF-связывающий наружный домен, но сохранил внутриклеточный домен с тирозинкиназной активностью, и поэтому клетки с такими дефектными рецепторами ведут себя гак, как будто на них постоянно действует сигнал к пролиферации Позднее выяснилось, что онкоген пей, активный в некоторых химически индуцированных опухолях нервной системы у крыс, кодирует аномальный рецептор, являющийся тирозиновой киназой, хотя природа лиганда (предположительно это ростовой фактор) для нормального рецептора не установлена. В этом случае аномальный и нормальный рецепторы различаются только по одному аминокислотному остатку в единственном трансмембранном сегменте белка. Такого изменения оказалось достаточно, чтобы сделать тирозиновую киназу постоянно активной. Эти исследования подчеркивают важную роль тирозиновых киназ в контроле клеточной пролиферации. [c.370]

Физико-химические основы явления высаливания белков в Koti-центрированных растворах солеи достаточно сложны [163]. Одна из причин высаливания связывается со снижением активности ассоциированных с белком молекул воды, с их более слабым взаимодействием с полярными группами белка. К существенным факторам, определяющим растворимость белка, относят также поверхностное натяжение на границе между белковыми молекулами и на поверхности раздела белок — вода, причем лиотропный эффект объясняют влиянием посторонних ионов на величину поверхностного натяжения [27]. Растворимость 5 многих белков (при высокой солевой концентрации) уменьшается по мере увеличения ко1щентрации соли по логарифмической зависимости [c.48]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология