Классы иммуноглобулинов

Иммуноглобулины. Иммуноглобулины, или антитела, также относятся к классу гликопротеинов, выполняют защитную функцию, обезвреж1[вая поступающие в организм чужеродные вещества —антигены любой химической природы. Синтезируются иммуноглобулины плазматическими клетками, образовавшимися из лимфоцитов. Учение об иммунитете оформилось в самостоятельную науку—иммунологию, изучающую структуру и функц1П1 антител вообще и иммуноглобулинов в частности. Мы представим современные сведения о некоторых физико-химических свойствах и структуре иммуноглобулинов человека (табл. 2.4). Различают 5 классов иммуноглобулинов 1 0, 1 М, 1 А, 1 0 и 1 Е. Детально изучены структура и функция IgG. [c.93]

Разные классы иммуноглобулинов сильно различаются не только по молекулярной массе, но и по концентрацгп в крови имеются данные, что различаются они и по биологическим свойствам. [c.93]

Классы иммуноглобулинов и их свойства [c.58]

Одно из уже упомянутых свойств, присущих большинству антител нескольких классов иммуноглобулинов (см. рис. 4.М),— связывание и активация компонентов сыворотки, называемых факторами комплемента. Когда антиген представляет собой красный кровяной щарик (эритроцит), связывание комплемента, которое следует за реакцией антиген — антитело, завершается гемолизом эритроцита. Это свойство использовано для разработки методов, называемых реакцией связывания комплемента [68, 88]. [c.103]

Иммуноглобулины, или антитела, синтезируются В-лимфоцитами или образующимися из них плазматическими клетками. Известно 5 классов иммуноглобулинов IgG, IgA, IgM, IgD и IgE, при этом IgG, IgA и IgM — основные классы IgD и IgE —минорные классы иммуноглобулинов плазмы человека. Молекула иммуноглобулина состоит из двух идентичных пар полипептидных цепей. Каждая пара в свою очередь состоит из двух разных цепей легкой (L) и тяжелой (Н). Иными словами, молекула иммуноглобулинов состоит из двух легких (L) цепей (мол. масса 23000) и двух тяжелых (Н) цепей (мол. масса 53000—75000), образующих тетрамер (L,H,) при помощи дисульфидных связей (рис. 17.2). Каждая цепь разделена (может быть, несколько условно) на специфические домены, или участки, имеющие определенное структурное и функциональное значение. Половину легкой цепи, включающую карбоксильный конец, называют константной областью ( J, а N-концевую половину легкой цепи —вариабельной областью (VJ. [c.571]

Этот метод весьма полезен, например, при диагностике недостаточности синтеза иммуноглобулинов какого-либо класса. В этом случае электрофоретическому разделению подвергают нормальную сыворотку человека, в зону абсорбирующих антигенов вносят сыворотку больного, а в зону иммунной сыворотки — антисыворотку к сывороточным белкам человека. В образовании полос преципитации с фракциями нормальной сыворотки человека принимают участие только те антиглобулиновые антитела, которые не встретили соответствующих им иммуноглобулинов в сыворотке больного, диффундируя из зоны антисыворотки в зону нормальной сыворотки. В результате появляются полосы преципитации, которые соответствуют отсутствующему классу иммуноглобулинов, например IgG, IgA или IgM. [c.152]

Рекомбинация переключения. В настоящее время большинство молекулярных механизмов переключения классов иммуноглобулинов полностью [c.487]

Иммуноглобулины Ig являются основным классом иммуноглобулинов крови. В отличие от них, IgM-белки представляют собой класс антител, продуцируемых В-клетками первыми в процессе развития иммунного ответа. Непосредственные предшественники В-клеток, так называемые пре-В-клетки, синтезируют только [c.214]

Молекулярный компонент иммунной системы, представленный пятью классами иммуноглобулинов, формируется за счет клеток В-ряда (в частности, плазматических), кооперативно взаимодействующих с некоторыми другими ИКК (см. рис. 161). [c.569]

Таблица 16.5. Различные классы иммуноглобулинов человека, возникающих в ходе иммунного ответа

IgG-антитела составляют основной класс иммуноглобулинов, находящихся в крови. Они производятся в больших количествах прн вторичном иммунном ответе. F -область молекул IgG связывается со специфическими рецепторами фагоцитирующих клеток, таких как макрофаги и полиморфноядерные лейкоциты, и в результате эти клетки могут более эффективно поглощать и разрушать внедрившиеся микроорганизмы, покрытые IgG-антителами, вы- [c.22]

Способность любого собранного Уц-гена ассоциироваться с любым из Сн-генов имеет важный функциональный смысл благодаря этой способности определенный антиген-связывающий участок, отобранный антигенами окружающей среды, может у данной особи быть распределен по всем классам иммуноглобулинов и может, таким образом, приобрести все биологические свойства, характерные для каждого из классов. [c.43]

Тяжелые цепи имеют большее число константных областей. Различные классы антител различаются константными районами тяжелых цепей, которых существует около восьми. Константные области тяжелых цепей образуют несколько индивидуальных доменов в молекуле иммуноглобулина. Первый домен формируется из константной области легкой цепи и СН1-участка тяжелой цепи. Структура остальной части тяжелой цепи у разных классов несколько различна. На рис. 39.1 изображен короткий шарнирный пептид, связывающий первую половину молекулы с двумя константными доменами, каждый из которых образован соответствующими областями (СН2 и СНЗ) тяжелой цепи. Константные домены выполняют эффекторные функции, необходимые для осуществления иммунного ответа. Эти области молекулы консервативны. Фактически разные классы иммуноглобулинов имеют родственные, но не обязательно идентичные эффекторные функции. В конечном счете характер эффек-торной функции определяется типом константной области тяжелой цепи. [c.503]

Константные области, где последовательность аминокислот одинакова во всех молекулах данного класса иммуноглобулинов (у человека — IgA, [c.176]

Другие классы иммуноглобулинов имеют так)то же основную структуру. Исключение — IgM является пентамером (состоит из пяти основных единиц, связанных в области Рс-концов), а 1 А — димер. [c.58]

Существует пять классов иммуноглобулинов у человека. [c.58]

Дальнейшая рекомбинация ДНК обусловливает переключение классов иммуноглобулинов [c.512]

Класс иммуноглобулина определяется типом Сн-области. Так, например, IgM соответствует С -последовательность, IgD- g, IgG- y, IgE- E и IgA- a В каждый данный момент времени лимфоцит продуцирует иммуноглобулины одного класса, но в процессе развития иммунокомпетентной клетки классы могут сменять друг друга. Это явление сопровождается изменением в экспрессии гена Сн-области оно получило название переключение класса. Данный феномен затрагивает Сн-ген, в то время как Уц-ген остается неизменным. Таким образом, один и тот же Ун-ген может успешно экспрессироваться в сочетании с разными Сн-генами. Легкая цепь продолжает функционировать без изменений на протяжении всех стадий развития лимфоцита. Следовательно, переключение класса допускает изменение типа эффекторного ответа (обусловливаемого Сн-областью), но оставляет неизменным антигенное распознавание (контролируемое У-районами). [c.512]

В результате транскрипции прежде всего образуются пре-мРНК, содержащие как С -, так и g-последовательности, что соответствует М- и D-классам иммуноглобулинов, локализованных на поверхности мембраны лимфоцита и имеющих идентичные антиген-связывающие участки. Вначале В-клетки синтезируют антитела М-класса, затем начинается синтез Ig D-класса или же одновременный синтез иммуноглобулинов М- и D-классов. Прекращение синтеза класса М и начало синтеза класса D или же любого другого класса иммуноглобулинов называется переключением классов. Переключение может происходить либо в результате рекомбинации генов, либо вследствие дифференциального сплайсинга мРНК. Рекомбинация переключения классов связана с необратимым изменением матрицы и осуществляется на стадии транскрипции. [c.487]

О (не менее 10 представителей) и [4 гена]. Из них может быть составлено около 12000 комбинированных генов тяжелых цепей. Таким образом, при случайном попарном сочетании различных вариантов легких и тяжелых цепей можно получить 24-10 (12000 -2000) различных видов антител. Кроме того, С-концевая область Н-цепей кодируется различными генами Сд, которые соответствуют различным классам иммуноглобулинов, перечисленным в табл. 16.5 (рис. 16.21). [c.240]

В большинстве иммунных ответных реакций антитела идентичной специфичности, но разных классов образуются в ответ на введение иммуногена (иммунизирующего антигена) в строго хронологическом порядке. Один тип антиген-специфичной легкой цепи иммуноглобулина может соединиться с антиген-специфичной (1-тяжелой цепью с образованием молекулы IgM. Позднее та же антиген-специфичная легкая цепь соединяется с у-тяжелой цепью, имеющей идентичную вариабельную Ун-область, с образованием молекулы иммуноглобулина IgG с антигенной специфичностью такой же, что и у молекул IgM. Далее та же легкая цепь может связаться с тяжелой а-цепью, содержащей идентичную V . При этом образуется молекула IgA, у которой антигенная специфичность аналогична той, которую имела молекула IgG. Эти три класса иммуноглобулинов (IgM, IgG и IgA), синтезирующихся в ответ на один и тот же антиген, обладают идентичными вариабельными доменами в легких (V ) и тяжелых (V ) це- [c.324]

Классификация иммуноглобулинов [1123 1124]. Принято различать пять классов иммуноглобулинов lgG, 1 М, 1 А, IgD и [c.101]

Антитела, обладающие способностью специфически соединяться с эпитопом антигена, — это белки, входящие в состав иммуноглобулинов. Все иммуноглобулины имеют одинаковую основную структуру (см., например, рис. 4.1 А)-, две тяжелые цепи (называемые Н от английского слова heavy), идентичные и связанные дисульфидными мостиками, и две легкие цепи (обозначаемые L от английского слова light), идентичные и связанные с тяжелыми цепями дисульфидными мостиками. У человека имеется пять классов иммуноглобулинов, которые различаются типом тяжелых цепей — а, л, 7, б и г. Легкие цепи каждого из этих классов иммуноглобулинов относятся к типу у. или X. Характеристики пяти групп иммуноглобулинов человека представлены на рисунке 4.1 Б. Иммуноглобулины G (IgG) являются наиболее распространенным типом, на долю которого приходится около /4 общего количества иммуноглобулинов в свою очередь их можно разделить на 4 подгруппы, различающиеся в основном числом дисульфидных мостиков, связывающих между собой тяжелые цепи. Именно эти иммуноглобулины наиболее часто используются при иммунохимических методах анализа. [c.91]

Иммуноглобулинами называют группу сывороточных гликопротеинов, выполняющих функцию антител и продуцируемых в ответ на стимулирующее действие антигенов. В настоящее время известно пять классов иммуноглобулинов 1 0, 1 А, 1дМ, IgD и IgE. Основу структуры всех изученных иммуноглобулинов (в мономерной форме) составляют четыре полипептидные цепи, связанные дисульфидными мостиками. Обнаружены полипептидные цепи двух типов, так называемые легкие и тяжелые, причем каждый мономер содержит по две цепи каждого типа (рис. 26.3.6). Существуют два типа легких цепей — каппа (и) и лямбда (к), общие для всех классов иммуноглобулинов, причем индивидуальные иммуноглобулины в мономерном виде содержат 3 качестве легких цепей либо две х-, либо две > -цепи. Тяжелые цепи специфичны для иммуноглобулинов и определяют их класс. Каждый класс иммуноглобулинов содержит характерное для него количество углеводов, которое может колебаться от 22 моносаха-Ридных остатков в до 82 остатков в мономерном 1 М. Из полимерных форм иммуноглобулинов описаны димерный 1 А и пентамерный 1 М. Макромолекулярный 1 М, как полагают, со- бржит пять мономерных единиц, соединенных в виде кольца, из которого радиально выступают пять клешней . [c.269]

АТ—зто белки, относящиеся к иммуноглобулинам. У человека имеется пять основных классов иммуноглобулинов, обозначаемых IgG, IgM, IgA, IgD, IgE. В качестве АТ функционируют IgG. Их м. м. примерно 150 000, константа седиментации 73. Иммуноглобулины IgM являются пентамерами IgG. Строение многих IgG изучено. На рис. 4.24 показана схема IgG кролика. Молекула состоит из двух тяжелых цепей с м. м. 53 500 4000 ( 450 остатков), обозначаемых и двух легких — с м. м. 23 800 1000 ( 220 остатков), обозначаемых и или X. Цепи связаны дисуль-фидными мостиками. [c.122]

Константный домен ( onstant domain) Неизменная для данного класса иммуноглобулинов часть полипептидной цепи (легкой или тяжелой). [c.551]

Иммуноглобулины. Все 5 классов иммуноглобулинов человека содержат углеводы, причем IgG, IgM и IgE несут только М-глико-зидные цепи, а IgA и IgD также и О-гликозидные. N-Гликозид-связанные олигосахариды расположены в F -областн тяжелых цепей (см. с. 215). В таблице 20 приведены некоторые структуры углеводных цепей разных клвссов иммуноглобулинов, определенные для миеломных белков в начале 70-х годов С Корнфельдом с сотрудниками. Как уже упоминалось выше, олигосахаридные цепи IgM и IgG обеспечивают рецепцию комплексов антиген — антитело соответственно макрофагами и клетками печени. [c.503]

Для изучения распределения столбнячных антител по классам иммуноглобулинов был разработан простой иммунофлуоресцект-ный метод [498]. [c.383]

Уникальная особенность антител состоит в том, что они существуют в огромном числе различных вариантов каждый класс иммуноглобулинов содержит миллионы разных антител, каждое аз которых отличается от других своим антиген-связывающим участком и аминокислотной последовательностью. Поэтому любой из таких видов антител составляет менее одной миллионной доли всех молекул иммуноглобулинов, имеющихся в крови. Этот факт поставил иммунохимиков перед чрезвычайно сложной проблемой белковой химии каким образом можно получить достаточное количество како-го-либо антитела для определения его аминокислотной последовательности и трехмерной структуры [c.31]

Общая характеристика иммуноглобулинов. Известны 5 классов иммуноглобулинов, отличающихся по своему отношению к антигенной детерминанте [30] 1 М, 1д6, IgA, 1 0 и IgE. В основе всех иммуноглобулинов лежит единая четырехцепочечная структура, состоящая из двух идентичных тяжелых (Н) цепей, каждая с молекулярной массой 50 ООО и двух также одинаковых легких цепей (Ь) молекулярной массы 23 ООО (рис. 7). [c.104]

Известно, что в процессе антителогенеза происходит смена антител, принадлежащих к различным классам иммуноглобулинов. Было показано, что факторы, выделяемые Т-лимфоцитами-хелперами и влияющие на синтез антител одной гаптенной специфичности, но принадлежащие к различным классам (IgG, IgE), различаются по своей относительной молекулярной массе. В переходе же синтеза первичных антител макроглобулинового класса (IgM) в синтез более поздних антител IgG против динитрофенильного конъюгата принимают участие не только хелперные, но супрессорные факторы [78]. Следовательно, все этапы продукции антител находятся под регулирующим влиянием Т-лимфоцитов. [c.15]

Хотя оба теста теоретически предназначены для выявления реагинов и, следовательно, для диагностики аллергических заболеваний, в основе которых лежат аллергические реакции немедленного типа, на практике их применяют для диагностики любых нозологических форм химических аллергозов. Как видно из табл. 47, процент положительных тестов достаточно высок не только при бронхиальной астме, но и при аллергических дерматитах и экземах. Мы уже неоднократно упоминали, что промышленные химические аллергены, как правило, поступают в организм одновременно несколькими путями, в том числе и ингаляционно, и вызывают аллергию смешанного типа. По-видимому, именно этот факт и служит причиной такой распространенности продукции реагинов при данных заболеваниях. Следует отметить также, что в последние годы появились сообшения о повышении у больных количества IgE (класса иммуноглобулинов, к [c.239]

На рис. 16.24 показана общая организация группы генов Н-цепи. Семейства генов Ju, D, и Vu расположены перед семейством генов Сд. Каждый из генов ц содержит собственную промоторную последовательность. Выбор экспрессии данного V-участка тяжелой цепи сопровождается двумя перегруппировками генов в ДНК объединением генов Уд и D с удалением промежуточной области ДНК и объединением VfjD и Jи, также с удалением промежуточной последовательности. Таким образом, возникает транскрипционная единица, с которой за счет альтернативного сплайсинга могут считываться ц- и 5-варианты тяжелой цепи данного типа. В сочетании с продуктами экспрессии образовавшихся транскрипционных единиц типа L,, или экспрессия генов и Я5 обеспечивает продукцию IgM и IgD. В дальнейшем на стадии терминальной дифференцировке В-лимфоцитов происходит так называемое переключение классов, которое настраивает клетку на продукцию того или иного из перечисленных в табл. 16.5 класса иммуноглобулинов. Это переключение сопряжено с третьей перестройкой ДНК, в ходе которой экспрессируемая область VaDJu объединяется с определенным Сн-участком, при этом удаляется промежуточная область ДНК. Каким образом в В-лимфоцитах происходит регуляция таких сложных перестроек ДНК, пока неизвестно. [c.244]

В результате дифференцировки В-клетки, секре-тирующие антитела против определенного антигена, получают возможность секретировать антитела различных классов, характеризующихся одинаковой антигенной специфичностью, но различной биологической функцией. Различные классы иммуноглобулинов построены из одинаковых легких цепей и V -областей тяжелых цепей, но содержат различные С - [c.121]

У человека обнаружено пять классов тяжелых (Н) цепей (табл. 55.1), различающихся Сн-областями. Эти классы обозначают греческими буквами у, а, (i, 5 и е их мол. масса варьирует от 50000 до 75000 (табл. 55.1). (I- и Е-Цепи содержат по четыре константные области, в составе других цепей таких областей три. Тип тяжелой цепи определяет класс иммуноглобулина и, следовательно, его эффекторные функции. Имеется пять классов иммуно лобули-нов IgG, IgA, IgM, IgD и IgE. Как видно из табл. 55.1, несколько классов Н-цепей могут быть разделены на подклассы на основе небольших различий в Сц-областях. [c.321]

Известны заболевания, при которых увеличивается продукция определенных классов или даже определенных молекул иммуноглобулинов. Например, именно так обстоит дело при возникновении клональной опухоли плазматических клеток (так называемой миеломы). Напротив, при гипогаммаглобули-немии снижается синтез либо какого-то одного класса иммуноглобулинов (например, IgA или IgG), либо всех вместе (IgA, IgD, IgE, IgG, IgM). Почти во всех случаях изменения в уровне иммуноглобулинов обусловлены нарушением либо скорости синтеза этих молекул, либо их секреции. Причш1Ы таких изменений весьма многочисленны. [c.325]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология