Дезаминирование пептидов

Анализ. Обычно анализ а-А. основан на взаимод. с нин-гидрином, в результате к-рого А. расщепляется до альдегида, СО2 и NH3, а NH3 образует с нингидрином фиолетовый краситель. Для количеств, определения измеряют объем выделившегося Oj или, чаще, фотометрируют образующийся краситель. Последний метод используется в автоматич. хроматографах, позволяющих разделять на сульфокатионитах и количественно анализировать сложные смеси аминокислот и пептидов. Еще более чувствителен флуоресцентный анализ продуктов реакции А. с о-фта-левым диальдегидом. Быстро развивается лигандообменный хроматографический анализ А. и пептидов на си-ликагельных сорбентах в присутствии ионов меди. Бумажная и тонкослойная хроматография чаще используются для качественного анализа. Измерение объема N3, выделяющегося при дезаминировании А. азотистой к-той, а также титрование А. щелочью в избытке формалина (методы Ван Слайка и Сёренсена) сохранили лишь историческое значение. [c.138]

Для использования микроорганизмами аминокислот в качестве источника углерода и энергии требуются ферменты, катализирующие протеолиз белков, пептидов и дезаминирование аминокислот. [c.428]

Гидролиз белков ферментами пищеварительного тракта применяет-1СЯ главным образом для Проведения неполного ступенчатого расщепления. Полученный тем или иным способом гидролизат содержит смесь аминокислот и аммиак, образовавшийся в -результате расщепления аспарагина и глутамина и частичного дезаминирования пептидов и аминокислот. После предварительного удаления основной массы кислоты или щелочи гидролизат подвергают фракционному разделению на аминокислоты. В течение первых двух десятилетий текущего столетия аминокислоты разделяли в виде их эфиров, которые подвергали перегонке в вакууме (метод Э. Фишера). Позднее этот метод потерял свое значение из-за сложности выполнения и необходимости применения большого количества белка. В настоящее время благодаря появлению метода газовой хроматографии, применение эфиров аминокислот, возможно, вновь окажется интересным. [c.479]

Использование в качестве источника углерода и энергии аминокислот требует от организмов соответствующего набора ферментов, катализирующих протеолиз белков и пептидов и дезаминирование всего набора аминокислот. Для аммонификаторов вообще характерно использование широкого круга органических соединений, в том числе сахаров, органических кислот, которые, как правило, они предпочитают белкам. Форм, приспособленных к использованию только белков, немного. [c.402]

При облучении аминокислот в сухом состоянии затрагиваются и аминная и карбоксильная функции. В растворе преобладает дезаминирование. Основными органическими продуктами являются кетокислоты, но реакция не является простой. Ароматические аминокислоты вступают в реакции, типичные для ароматических соединений, а также в реакции, типичные для аминокислот. В пептидах затрагиваются пептидные связи, а также другие группы. Тиолы склонны к окислительным изменениям. В присутствии кислорода при благоприятных условиях реакция может иметь цепной характер. [c.282]

Диссимиляция белков начинается с их гидролитического расщепления под влиянием ряда протеолитических ферментов, в результате чего образуются и низкомолекулярные пептиды и свободные аминокислоты. Аминокислоты в свою очередь распадаются сначала путем окислительного дезаминирования, что сопровождается образованием свободного аммиака и соответствующих кетокислот и оксикислот. Эти последние либо подвергаются дальнейшему полному окислению до углекислоты и воды, либо используются на синтез белков и других соединений, в том числе новых аминокислот (путем переаминирования). При сгорании 1 г белка выделяется 4,1 ккал (17,22 кдж). [c.227]

ЛЗ. Известно, что пептид содержит только Е-лизин и Е-метионин. Р1з данных по титрованию следует, что на каждую свободную карбоксильную группу пептида приходятся 3 свободные аминогруппы. При обработке пептида азотистой кислотой (HNO2) в аппарате Ван-Слайка каждая аминогруппа освобождает 1 моль N2. Если провести полный кислотный гидролиз дезаминированного пептида и вновь обработать гидролизат HNO2, то высвобождается то же количество N2, что и из исходного пептида. Обработка исходного пептида избытком динитрофторбензола дает динитрофенильный (ДНФ-) пептид, который по спектрофотометрическим данным содержит по три ДНФ-группы на каждую свободную карбоксильную группу. После полного гидролиза этого ДНФ-пептида выявляются следующие продукты бесцветное соединение, содержащее S (Ai) соединение желтого цвета, содержащее S (Аг), и соединение желтого цвета, не содержащее S (Аз). При частичном гидролизе ДНФ-пептида образуются Ai, А2 и Аз и еще четыре соединения, имеющие желтую окраску—Bi, В2, Вз и В4. При полном гидролизе из Bi образуется Ai, А2 и Аз из 2 — Ai и А2 из Вз—-Ai и Аз, а из В4 — только A3. Какова наиболее вероятная структура исходного пептида [c.192]

При у-радиолизе аминокислот и пептидов [3371 было установлено, что одна из реакций гидратированного электрона с белками затрагивает карбонильную группу. В результате этой реакции образуются аммиак и дезаминированный радикал (О) [c.199]

Фотораспад, при котором с разрывом химических связей происходит расщепление молекулы на радикалы, ионы или нейтральные более простые молекулы. Фотораспад наблюдается, например, при облучении большими дозами ультрафиолета аминокислот, пептидов и белков (фотолиз пептидной связи, дезаминирование, декар-боксилирование), а также нуклеотидов и нуклеиновых кислот [c.32]

Определение концевых М-аминных групп разработано достаточно детально. Самым простым, хотя и не совершенным, является метод дезаминирования пептида азотистой кислотой, хлористым нитрознлом, или же окисления бромноватистой кислотой или нингидрином. В результате аминогруппа заменяется гидроксильной или карбонильной и после гидролиза пептида и разделения аминокислот на хроматограмме одна аминокислота исчезает. [c.510]

Аминокислоты и белки также могут выступать в качестве энергетических ресурсов для эубактерий. Их использование связано в первую очередь с определенными ферментативными преобразованиями подготовительного характера. Белки сначала вне клетки расщепляются протеолитическими ферментами, катализирующими разрыв определенных пептидных связей, на отдельные фрагменты — пептиды, которые затем поглощаются клеткой и расщепляются внутриклеточными протеолитическими ферментами до отдельных аминокислот. Дальнейшее их превращение возможно по нескольким направлениям 1) аминокислоты непосредственно используются в конструктивном метаболизме для построения белковых молекул 2) аминокислоты служат основным материалом в энергетических процессах. В последнем случае метаболизирование аминокислот начинается с их декарбоксилирования или дезаминирования. [c.401]

В коллагене обнаружены также неспиральные участки — так называемые телопептиды. Одни из них находятся на концах основных а-спиралей, тогда как другие присоединяются к а-спи-ралям в узлах ветвления как боковые группы. Оба типа тело-пептидов можно отщепить путем обработки нативного коллагена протеолитическими ферментами. Телопептидные группы образуют небольшое число (1—2 на каждую тысячу аминокислотных остатков) термически и химически нестабильных поперечных связей. Точная природа этих связей не установлена, однако их образование происходит, по-видимому, путем ферментативного окислительного дезаминирования остатков лизина и окси-лизина в боковых цепях телопептидов [c.298]

Таким образом, при совместном действии карбоксипепти-дазы, аминопептидазы и дипептидазы, пептиды полностью расщепляются до составляющих их аминокислот. Образовавщиеся аминокислоты передвигаются к местам синтеза белков и служат исходным материалом для биосинтеза новых белковых молекул, могут подвергаться дезаминированию с выделением аммиака и органических кислот или вступать в другие реакции, которые были рассмотрены нами при изложении аминокислотного обмена. [c.301]

Весьма простым средством идентификации N-концевых остатков, которое применяется в повседневной практике для пептидов с короткими цепями, образующихся при частичном гидролизе белка [372], является, очевидно, дезамганирование с помощью хлористого гаитрозила с последующим гидролизом и хроматогра-фированием на бумаге . Однако если пептид несколько более сложен, то в его цепи может находиться уже более чем один N-концевой остаток. В этом случае дезаминирование приводит уже е к полному исчезновению соответствующего пятна, а только к почти не имеющему значения уменьшению интенсивности его окраски. Кроме того, очень трудно, повидимому, добиться полного дезаминирования некоторых N-концевых остатков [340]. В обзоре Фокса [393] упоминаются также и различные другие принципы, е нашедшие до сих пор удачного применения. [c.159]

Хотя эти аминокислоты распадаются заметно только при кипячении с концентрированными растворами щелочей, их пептиды разрушаются даже 0,1 н. раствором NaOH [433] при кипячении или концентрированными растворами щелочей на холоду, В основе этих превращений лежат, повидимому, два процесса а) дегидратация (десульфгидратация) боковой цепи с последующим дезаминированием и б) альдольное разуплотнение , в результате которого от боковой цепи отщепляются формальдегид (се--рин) или уксусный альдегид (треонин). Аргинин в щелочной среде очень легко превращается в орнитин и цитруллин. [c.173]

Нингидриновая реакция характерна для а-аминогрупп. Растворы белка, а-аминокислот и пептвдов при нагревании с нингидрином дают синее или фиолетовое окрашивание. В этой реакции а-амино-кислоты и пептиды окисляются нингидрином и подвергаются окислительному дезаминированию и декарбоксилированию с образованием аммиака, альдегида и СО2. Нингидрин восстанавливается и связывается со второй молекулой нингидрина посредством молекулы аммиака, образуя продукты конденсации, окрашенные в синий цвет (комплекс Руэмана). Нингидриновая реакция используется для количественного определения а-аминокислот в аминокислотных анализаторах. [c.25]

Другой фактор, ВЛИЯЮЩИЙ на стабильность реагентов, — доступ ультрафиолетового излучения (об этом уже шла речь в гл. III). Огсутствие защитного слоя озона, существующего в настоящее время, должно было приводить к тому, что ультрафиолетовое излучение действовало разрушительным образом на многие соединения, синтезированные при его же воздействии. Однако если эти соединения накапливались в воде, то это предохраняло их от разрушающего воздействия ультрафиолетового излучения в отличие от соединений, остававшихся в неводном окружении. Мы видели ранее, что ультрафиолетовые лучи могут стимулировать образование пептидных связей между теми аминокислотами, которые способны поглощать энергию ультрафиолетового излучения. С другой стороны, ультрафиолет может вызывать разложение аминокислот путем дезаминирования в том случае, если они находятся в водном растворе на небольшой глубине. Известно, что поглощение ультрафиолетовых излучений, особенно с длиной волны менее 1850 А, быстро возрастает с увеличением толщины водного слоя. Таким образом, с увеличением глубины аминокислоты все в меньшей степени будут подвергаться разложению (и соответственно будет также уменьшаться влияние ультрафиолетового света на синтез пептидов). [c.239]

Реакции по а-аминогруппе однотипны у всех аминокислот, это в основном реакции дезаминирования и переаминирования. Столь же однообразен набор химических процессов по карбоксильной группе аминокислот это главным образом декарбоксилирование и образование аминоациладенилатов. В отличие от первых двух типов превращений аминокислот преобразования в радикалах аминокислот исключительно разнообразны, многочисленны и, как правило, уникальны для каждой отдельной аминокислоты. Наконец, есть тип превращений аминокислот, который состоит в образовании пептидной связи между а-аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой. Он осуществляется сложным путем и приводит к синтезу пептидов и белков. Здесь рассматриваются лишь первые три типа превращений аминокислот, а синтез из них пептидов и белков—ниже, в этой же главе. [c.265]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология