Триптофан применение

Прежде всего об общих принципах эксперимента. Меченый предшественник должен более или менее свободно входить в систему и становиться метаболически эквивалентным эндогенному субстрату, в который требуется ввести метку. Эти требования в общем соблюдаются, например, для ацетат-иона, в меньшей степени—для малонат-иона и часто совершенно не соблюдаются для введенного мевалонат-иона. Конечно, во время эксперимента организм должен продуцировать требуемое соединение из эндогенного субстрата (а не, например, из некоторого накапливаемого позднее промежуточного вещества). Эксперимент должен также обеспечивать возможность отличать проверяемый прямой путь включения от любых других неожиданных и часто в высшей степени косвенных путей. Например, структуры многих поликетидов таковы, что меченый поликетид в результате простых реакций расщепления может стать источником специфически меченного аце-тил-КоА, который затем может включаться в совершенно иное соединение. Еще один пример такие совершенно различные по структуре аминокислоты, как глицин, серии и триптофан, могут являться эффективными предшественниками С-метильных групп количественное сравнение с меченым метионином показывает, что последний представляет собой гораздо лучший предшественник, но результаты с другими аминокислотами могут быть правильно интерпретированы только при наличии определенных данных о промежуточном метаболизме. Соблюдение соответствующих биологических принципов может также оказаться выгодным при выборе наиболее экономичной или наиболее чувствительной методики. Как будет показано ниже, различные применяющиеся в настоящее время изотопы следует вводить в различных количествах этот факт следует учитывать, например, при проведении предварительных опытов с целью оптимизации условий включения предшественника. Кинетика включения предшественника может быть чрезвычайно сложной. Эта тема достаточно хорошо осЕ-г-щена в обзорах [1,96,97] описано и применение математического анализа кинетических данных, который имеет, по-видимому, ограниченное применение, но тем не менее важен как инструмент фундаментального исследования [98,99]. [c.467]

Разработан превосходный препаративный метод для разделения синтетического /-триптофана на d- и /-энантиоморфные формы через соли N-ацети-лированного триптофана с бруцином [281]. Этот метод был также применен для получения d-триптофана, который может быть использован вместо /-изомера для некоторых животных, хотя /-триптофан необходим для роста большинства из них. /-Триптофан нет необходимости давать как таковой, вместо него можно применять /-триптофан [282]. [c.42]

Применение ионного обмена в очистке триптофанов [2600]. [c.346]

Специфичными представляются и явления третьей группы — исчезновение отдельных аминокислот, за исключением оксипро-лина, который исчез из тканей хлопчатника после использования 2,4-Д, АТА и 2,3,6-ТБ. Так, например, в тканях кукурузы после применения 2,4-Д и АТА исчез аспарагин, а после применения 2,3,6-ТБ — не исчез. Подобным же образом триптофан и валин исчезли после применения 2,3,6-ТБ и АТА, но сохранились после применения 2,4-Д. [c.15]

Эффективность действия лизина значительно повышается при использовании его совместно с а-триптофаном или треонином. При скармливании комбикормов, содержащих лизин и а-триптофан, прирост живой массы увеличивается на 49%, удельные затраты кормов сокращаются на 34%. Одновременная добавка в корм свиней лизина (3,8 кг/т) и треонина (1,8 кг/т) способствует ускорению привеса животных в 1,8 раза. В связи с успешным применением триптофана и треонина в животноводстве ожидается повышение мирового спроса на них до нескольких тысяч тонн в год. [c.289]

Триптофан находится почти во всех белках и часто присутствует в растениях в свободном состоянии. В отличие от других аминокислот триптофан распадается при кислотном гидролизе белков, поэтому для определения триптофана гидролиз белков проводят обычно с применением щелочи или определяют его содержание без предварительного гидролиза белков. [c.200]

Кислотный гидролиз, который происходит при нагревании белков с 25%-ной серной кислотой или 20%-ной соляной кислотой при 100—105° в течение 20—24 часов. Для этого часто используют также смесь концентрированной соляной и уксусной кислот (1 1). Обычно берут 10—20-кратное количество кислоты к весу белка, но чем шире это отношение, тем меньше потерь при гидролизе. После окончания гидролиза кислоту удаляют и образовавшуюся смесь аминокислот используют для анализов. Применение серной кислоты менее удобно, чем соляной, так как последнюю легче удалить из смеси. При кислотном гидролизе триптофан полностью разрушается, а глутамин и аспарагин дают соответствующие аминокислоты и аммиак. [c.203]

Гетероциклические соединения довольно широко распространены в органической ткани животных и растений. Гетероциклические аминокислоты — пролин, гистидин, триптофан участвуют в построении молекулы белка пиррол — составная часть красящих веществ крови, желчи, хлорофилла распространенные в растительном мире алкалоиды представляют собой азотсодержащие гетероциклические соединения значительное число известных витаминов— Вь Вг, Вб, В12, РР, фолиевая кислота, биотин и другие являются производными различных гетероциклов. В продуктах сухой перегонки каменного угля — каменноугольной смоле обнаружено большое число гетероциклических соединений пиррол, тиофен, хинолин, карбазол и др. При дегидратации древесины образуется фурфурол и ряд других производных. Огромное число гетероциклических соединений синтезировано в лабораториях, многие из них нашли применение в медицине в качестве лекарственных средств. [c.47]

Нитроспирты, полученные из низкомолекулярных нитропарафннов, могут быть использованы также в качестве растворителей. Они проявляют, напрцмер, специфическую растворимость для клейковины, маисового проламина, которые содержат триптофан или цистин и лизин и имеют все более увеличивающееся применение в промышленности синтетического волокна [172]. Кроме того, нитроспирты могут служить мягкими окислителями и все чаще используются как сырье для производства эмульгирующих и флотационных средств и далее для производства высококипящих мягчительных средств (для отпуска стали при отжиге — прим. переводч.). Их свойства снижать термочувствительность каучуковых латексов будет также использовано в технике. [c.327]

Триптофан входит в состав многих белков, но обычно лишь в незначительных количествах. Определение его облегчается применением различных цветных реакций, характерных для этой аминокислоты. При кислом гидролизе протеинов он разлагается, но при ферментативном расщеплении белка может быть выделен в лсвовращающей форме. [c.990]

В настоящее время суммарное производство а-аминокислот составляет в мире около полумиллиона тонн в год. Оно стало крупнотоннажным благодаря их широкому применению как в медицине, так и в сельском хозяйстве (ростстимулирующие кормовые добавки) и в пищевой промышленности (вкусовые и консервирующие вещества). О практическом значении индивидуальных аминокислот говорят масштабы их химического и биохимического синтеза триптофан производят в количестве от 0,2 до 0,3 тыс. т, глицин - 7-10 тыс. т, лизин - около 50 тыс. т, метионин - 150-200 тыс. т и глутаминовую кислоту - более 200 тыс. т в год. [c.36]

В v yчae натриевой соли дипептида концентрация свободных аминогрупп будет бЬлее высокой, следовательно, при применении соли выход ацилированного продукта будет выше, чем с аминокислотой. При pH 7,4 в случае глмцилтриптофана концентрация свободных аминогрупп почти в 20 раз больше, чем в случае триптофана, и пептид реагирует более гладко с серебряной солью фенилкарбобензилоксиглицилфосфорной кислоты, Чем триптофан [22]. [c.179]

До сих пор в подавляющем больщинстве случаев индольная функция триптофана не защищалась. Обычные методы образования пептидной связи по-зволяют вводить триптофан без особых проблем как в качестве аминокомпонента, так и в качестве карбоксильного компонента. Одиако при неточном соблюдении стехиометрических соотнощений в случае получения азида из гидразида возможно N-иитрозирование индольного кольца. Производные триптофана, защищенные по N- и С-концам, получаются вообще легко. Исключение составляет введение фталильиого остатка [184]. Различные побочные реакции наблюдались при отщеплении защитных групп. Ин-дольное кольцо очень чувствительно к окислителям. Поэтому при некоторых операциях целесообразны применение абсолютных (не содержащих воды) и свободных от пероксидов растворителей и работа без доступа кислорода воздуха. При ацидолитическом отщеплении защитных групп трет-бутильного типа случается Ы "-тре/и-бутилирование [185]. Наряду с N-алкилированием может происходить также и С-алкилирование индольной группы [186]. При удалении Nps-группы с помощью хлороводорода в спирте получается S-(2-нитрофенил)тиоиндольное производное (1). Эту побочную реакцию можно в значительной степени подавить добавлением избытка метилиндола (10—20 экв.) [187]. [c.130]

В первь х работах по применению систем ЖХ низкого давления с изократическим элюированием фосфатными и боратными буферами на колонках с БСА, связанным с сефарозой, показали, что хиральное разделение заряженных сорбатов, подобных немодифицированным аминокислотам триптофану, кинуренину [3-(2-амино-бензоил)аланин], и их 5- и 3-оксипроизводным соответственно чрезвычайно сильно зависит от pH подвижной фазы [87]. В дальнейшем [c.132]

В течение 1989-1990 гг. в США отмечалось резкое увеличение встречаемости синдрома эо-зинофилии-миалгии (СЭМ). Это в общем-то редкое заболевание характеризуется тяжелыми, изнурительными мышечными болями и может закончиться смертью больного в результате спазма дыхательных путей. Большинство пациентов с СЭМ употребляли в качестве пишевой добавки аминокислоту триптофан, причем в больших количествах. Каждый раз, когда пытались установить происхождение триптофана, выходили на одну и ту же химическую компанию. Обнаружившаяся корреляция между потреблением триптофана и развитием СЭМ обескураживала, поскольку до этого не было обнаружено никаких негативных последствий применения триптофана в качестве пищевой добавки. В ходе дальнейших изысканий обнаружилось, что все партии некачественного триптофана были получены с помощью штамма генетически трансформированных бактерий, специально сконструированного для того, чтобы обеспечить сверхпродукцию триптофана. Компания сочла, что этот штамм идентичен предыдущему и поэтому не стала проводить дополнительные тесты на безопасность продукта. В то же время одна из стадий очистки триптофана, как считалось - несущественная, изменилась, хотя все контрольные тесты на качество очистки конечного продукта остались прежними. [c.521]

Годин предложил разделительный реактив для хроматографии на бумаге. Он представляет собой смесь одного объема 1 %-ного спиртового раствора ванилина с одним объемом 3%-ного водного раствора хлорной кислоты. С помощью этого реактива можно отличить многоатомные спирты от кетоз, но нельзя открыть аль-Дозы. Жири также сообщал о применении хлорной кислоты при хроматографии на бумаге аминокислот. С хлорной кислотой и тирозином илн оксипролином появлялась различная окраска. Триптофан давал с этим реактивом желто-зеленую флуоресценцию. [c.128]

В 1930 г. Дж. Скотт Холдейн писал Полное историческое изложение энзимологии должно включать в себя рассмотрение ее взаимоотношений с чистой химией. Так, энзимология очень многим обязана теории строения белков Гофмейстера и установлению строепия сахаров, выполненному Фишером. С другой стороны, без применения энзимов в качестве реагентов триптофан вряд ли был бы открыт, мальтоза была бы редким веществом, и комплекс глюкозидов можно-было бы классифицировать только со значительным трудом [2]. [c.165]

Применение. Наибольший практич. интерес представляют алифатич. аминокарбоновые к-ты, являющиеся основой синтетич. и природных полиамидов (белков, полипептидов). а-А. используют для получения синтетич. полипептидов. L-a-A., и в особенности те, к-рые не синтезируются в организме человека и наз. незаменимыми А. (валин, лейцин, пзолейцин, фенилаланин, треонин, метионин, лизин, триптофан), широко применяют в медицинской практике. ш-А. п их лактамы служат для промышленного синтеза полиамидов. Ароматич. А. используют в синтезе красителей и лекарственных препаратов. На основе ампиокарбоновых п амипофосфоповых к-т синтезируют селективные комплексообразующие иоиообменники. [c.55]

Области применения аффинной хроматографии расширяются, поокольку метод основан на специфических взаимодействиях биологически активных веществ. Как видно из табл. 11.1, этот метод успешно используется при выделении самых разных соединений. Наряду с этим он полезен при изучении различных систем на аффинных сорбентах можно разделять низкомолекулярные энан-тиомеры и удалять нежелательные вещества из живых организмов. -Например, аффинной хроматографией можно разделить на оптические антиподы 0,Ь-триптофан. Используя специфическое выделение меченых пептидов, можно определить пептиды активного центра фермента, связывающего участка антител или участка пептидных цепей на поверхности молекулы. Аффинная хроматография может быть использована для изучения возможности замены природных пептидных цепей ферментов различными модифицированными синтетическими пептидами. Активные центры ферментов или антител, связывающие свойства субъединиц, специфичность ферментов по отношению к различным ингибиторам, комплементарность нуклеиновых кислот, взаимодействие нуклеотидов с пептидами, влияние присутствия различных соединений на образование специфических комплексов и т. д. могут быть исследованы с помощью аффинной хроматографии. [c.282]

Интересно, что после применения разных гербицидов в тканях хлопчатника образуются не одинаковые, а различные аминокислоты. Так, например, после обработки гербицидом 2,4-Д появились следующие аминокислоты (в мг% на 100 г абсолютно сухого вещества) цистеин 48, гистидин 60 и пролин 46 после обработки препаратом 2,3,6-ТБ — цистеин 4, орнитин 172, пролин 20 и метионин 36 после обработки препаратом АТА (ами-нотриазол) — гистидин 20, валин 54, триптофан 24 и норвалин 40. [c.15]

Несмотря на то что стерильные ткани высшего растения были способны превращать триптофан в ИУК, следовало проявить меры предосторожности в серии опытов, проводимых с нестерильными тканями, чтобы избежать воздействия бактериальных ауксинов. С этой целью мы вслед за Либбертом (Libbert et al., 1966) испытали возможность применения антибиотика хлорамфеникола, который был испытан в разных концентрациях в отношении роста отрезков этиолированных стеблей проростков капусты, кукурузы и гороха. Представляла интерес концентрация хлорамфеникола 10 г/мл, при которой, согласно данным Либберта и сотр. (Libbert et al., [c.53]

Применение. В микроскопии для выявления триптофана по методам Вуа-зене —Роде или Мея — Розе [Пирс, 87] или по методу Адамса [1] с добавлен нием нитрита натрия в качестве окислителя. По методу Адамса, обладающему высокой специфичностью, белки, содержащие триптофан, окрашиваются в синий цвет различной интенсивности. Ярко выраженную положительную реакцию по этому методу дают фибрин, фибриноид, гранулы клеток Пакета, гранулы клеток желудочных желез, зимогеновые гранулы, мышцы, нейрокератин и корневое влагалище волоса [Пирс, 713], [c.128]

Триметиламин, разделение NHs, СНзННз, (СНз)гЫН И (СНз)зН 8316 Т ринитротолуол восстановление на Hg-капельном электроде 7148 определение 7112, 7429, 7808 в воздухе 7121, 7540 Триоксиглутаровая кислота определение 8378 применение при определении виноградного и молочного сахара 6566 Триптофан, определение в белках 6901, 7125, 7248, 7250, [c.393]

Этот метод был применен для получения ди- и трипептидов, причем в качестве ацилирующих агентов были использованы глицин, аланин, -аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, S-бензилцистеин, фенилаланин, триптофан, тирозин, лизин и глутаминовая кислота. Выходы были в пределах от 34 до 100%. При попытке получить этиловый эфир карбобензилокси-DL- e-рилглицина или этиловый эфир карбобензилокси-Ь-триптофил-глицина чистый препарат выделить не удалось [257]. [c.235]

В 1945 г. Крэль и сотрудники [753] нашли что крысы, получающие диету с недостаточным содержанием никотиновой кислоты, растут нормально, когда к их рациону добавляется триптофан. За этим последовал ряд работ, в которых было доказано превращение триптофана в никотиновую кислоту (см., например, [724, 725, 754—768, 787]). Представляют интерес ранние исследования Гольдбергера и Таннера [769] о целебном действии триптофана при заболевании пеллагрой. Весьма вероятно, что описанное Гольдбергером клиническое действие триптофана обусловлено превращением его в никотиновую кислоту. Превращение кинуренина в никотиновую кислоту было показано в многочисленных исследованиях с применением мутантов Neurospora [724, 725, 758, 759, 761—764, 766—768]. Ниже (см. стр. 400) приведены вероятные промежуточные этапы этого превращения. [c.399]

Особое значение пробы имеют в тех случаях, когда вещества содержатся в малых количествах — в природных объектах. Так, существуют цветные реакции, позволяющие быстро определить, какие аминокислоты входят в состав образца белка. Одна из кислот— тирозин — окращивает раствор азотнокислой ртути в азотной кислоте в красный цвет, а фосфомолибденовую кислоту — в синий, другая — триптофан — синеет в присутствии так называемого реактива Эрлиха и т. д. Есть еще одна сфера применения цветных реакций, соверщенно перекликающаяся с интересами Шерлока Холмса,— криминалистика. Ведь для изучения следов, оставленных преступником, как раз и нужно уметь обнаружить вещество там, где его, казалось бы, вовсе нет. Оказалось, что поверхность любого предмета, соприкасавщегося с металлом, захватывает немного его атомов. Проявляя эти следы 8-оксихинолином (широко применяемый в аналитической химии реактив на металлы иное название— оксин), при облучении ультрафиолетовым светом можно обнаружить флуоресценцию, цвет которой зависит от природы металла сталь проявляется характерным темно-пурпурным цветом, медь — светло-пурпурным, а алюминий — желтым. Если же на руке подозреваемого в преступлении обнаружены следы стали, да вдобавок их рисунок соответствует отпечатку на ручке пистолета, найденного на месте преступления, то дальнейшее — понятно. Рекорд этого метода с его-помощью оказалось возможным обнаружить след монеты, брошенной на лист бумаги. [c.31]

Гюильбо и Любрано [549] описали амперометрический метод определения некоторых L-аминокислот (цистеин, лейцин, аланин, тирозин, фенилаланин, триптофан и метионин), основанный на применении электрода с оксидазой L-аминокислоты. Электрод содержит оксидазу L-аминокислоты, которая удерживается на поверхности платинового электрода (Бекман 39273) с помощью целлофановой пленки и резинового кольца. Концентрацию образующейся по реакции типа (15.2) перекиси водорода определяют амперометрически при pH 7,8. [c.191]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология