Сравнение аминокислотных последовательностей

Обнаружение отдаленных родственных связей Сравнение аминокислотных последовательностей [c.233]

Стандартную значимость для сравнения типов свертывания цепей пока определить нельзя. При сравнении свертывания цепей можно использовать среднеквадратичное Сс -расстояние таким же образом, как использовалась сумма М, введенная для сравнений аминокислотных последовательностей. Однако если кумулятивная вероятность для М могла быть рассчитана путем сравнения со случайными аминокислотными последовательностями (рис. 9.5, а), то в случае свертывания цепей ситуация более сложна, поскольку случайные укладки цепи неизвестны. Поэтому пока еще невозможно уста- [c.238]

Матрица сравнения С -расстояний может выявить совпадение цепей. Структуры отдаленно родственных белков обычно сильно отличаются друг от друга за счет больших вставок и делеций, как это показано на рис. 9.4 для структур химотрипсина и протеазы В. При сравнении свертывания цепей, как и при сравнении аминокислотных последовательностей, требуется совпадение соответствующих остатков, хотя на среднеквадратичном С -расстоянии нарушения совпадения сказываются не так резко, как на сумме М. Такое совмещение можно производить по той же схеме, что и при сравнении последовательностей, рис. 9.5, б М[р, д) нужно заменить среднеквадратичными С, -расстояниями между сегментами цепи данной длины, центрированными относительно ряд [802]. После установления совпадений можно определить общее среднеквадратичное расстояние между соответствующими остатками. Однако его опять-таки нельзя перевести в стандартную значимость подобия двух рассматриваемых белков, поскольку кумулятивные вероятности для среднеквадратичных Со,-расстояний пока не известны. [c.239]

При сравнении аминокислотных последовательностей множества различных миеломных белков выявилась поразительная особенность, имеющая важный [c.31]

О принадлежности миоглобина и цепей гемоглобина к одному семейству белков свидетельствует также сравнение аминокислотных последовательностей миоглобина кашалота и а- и Р-цепей гемоглобина лошади. Как показано на рис. 8-11, во всех трех цепях имеются 27 эквивалентных положений, в которых находятся идентичные аминокислотные остатки кроме того, в других 40 положениях обнаруживаются близкие по своим свойствам остатки аминокислот, например аспарагиновая и глутаминовая кислоты, или изолейцин и валин. Таким образом, и здесь мы видим, что в аминокислотных последовательностях гомологичных белков имеется ряд инвариантных аминокислотных остатков и что для гомологичных белков характерно сходство их трехмерной структуры. [c.202]

Аминогруппа может быть расположена в а-, Р- и у-положениях по отношению к карбоксилу. Существуют разнообразные способы классификации аминокислот, основанные на различной природе R-групп. Этот способ касается слов генетического кода, который соответствует определенным аминокислотам, встречающимся в белках. Обычно аминокислоты обозначают трехбуквенными символами. Недавно была принята однобуквенная система, чтобы облегчить сравнение аминокислотных последовательностей в гомологичных белках. Например, написание незаменимых кислот выглядит так [c.379]

Сравнение аминокислотных последовательностей ряда других регуляторных белков, таких, как 1ас-репрессор, белок сП фага X, а также аналоги белков Сго и с1 фагов 434 и Р22, показало, что все они обладают такой же а-спиральной организацией соответствующих участков структуры. Таким образом, использование пары а-спиралей для специфического связывания с ДНК является, вероятно, общей особенностью механизмов ДНК-белкового узнавания. [c.194]

Каждый год эта база данных пополняется все новыми сведениями о белковых последовательностях, что увеличивает вероятность обнаружения полезных гомологии Таким образом, сравнение аминокислотных последовательностей белков будет становиться все более важным инструментом клеточной биологии. [c.150]

Рис. 45,9. Сравнение аминокислотных последовательностей фрагментов молекул АКТГ и Р-липотропина (Р-ЛПГ). Подчеркнутые остатки указывают на различия между молекулами. Молекула АКТГ состоит из 39 аминокислот, Р-липотропин включает 91 аминокислоту.

Филогенетическое древо, основанное на результатах сравнения гемоглобиновых генов [1991]. На рис. 7.9 приведено филогенетическое древо для ряда видов позвоночных, включая человека, шимпанзе и гориллу, построенное на основе сравнения аминокислотных последовательностей миоглобина и генов НЬа и Hb . Временная шкала базируется на палеонтологических данных. Анализ этого древа показывает, что в ходе дивергенции человека и шимпанзе в указанных генах произошла только одна замена основания, а при дивергенции человека и гориллы-три. [c.17]

AAS- на основе сравнения аминокислотных последовательностей белков например, пред- [c.247]

Рещение конкретной задачи — какая форма сигнала характерна для данного пептида и какую реакцию этот сигнал может вызвать в пептиде-реципиенте — требует предварительного систематического сравнения аминокислотных последовательностей пептидов, выполняющих определенные регуляторные (информационные) функции. Как правило, их активность проявляется на уровне специализированных функциональных систем организма и часто определяется как тканеспецифическая. Этот вопрос мы рассмотрим детальнее в следующем разделе. [c.58]

СРАВНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТНЫХ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙ РОДСТВЕННЫХ БЕЛКОВ [c.77]

Распространяя это обобщение далее, можно заключить, что а- и /3-цепи имеют почти одинаковую структуру. При сравнении аминокислотных последовательностей обеих цепей число идентичных функционально необходимых остатков еще в большей степени уменьшается. Оно может стать еще меньше, если учесть также последовательности в миоглобинах. Здесь надо, однако, иметь в виду, что гемоглобин функционирует как агрегат субъединиц, тогда как миоглобин агрегатов не образует. Поэтому уменьшение числа неизменных остатков при совместном анализе последовательности а- и /3-цепей и миоглобина может пролить свет на то, какие остатки важны для контактов субъединиц в гемоглобинах. [c.78]

Сравнение аминокислотной последовательности гомологичных белков выявило [c.25]

Как сравнение аминокислотных последовательностей, так и мутационный анализ гормон-акцеп-торных промоторов выявили необходимые для гормональной регуляции короткие палиндромные последовательности, находящиеся на разном расстоянии перед сайтом начала транскрипции. Гены, транскрипция которых регулируется одними и теми [c.74]

Частоту изменений в нуклеотидных последовательностях ДНК (частота возникновения мутаций или скорость мутирования) удается определять только косвенным путем. Один из способов состоит в сравнении аминокислотных последовательностей одного и того же белка у нескольких биологических видов. Долю аминокислот, которые окажутся при этом различными, сопоставляют затем с числом лет, прошедших с того момента, как два данных вида дивергировали в процессе эволюции от общего предка (этот срок оценивают на основе данных палеонтологической летописи). Исходя из этого можно вычислить среднее число лет, необходимое для того, чтобы какое-либо стойкое изменение затронуло одну из аминокислот данного белка. Поскольку каждое такое изменение отражает, как правило, одиночное изменение в нуклеотидной последовательности гена, кодирующего этот белок, мы тем самым узнаем и среднее число лет, требующееся для возникновения в данном гене одной стабильной мутации. [c.277]

Лактальбумин [517, 528] и лизоцим [518, 529—531] представляют классический пример двух белков с аналогичными последовательностями, но различными функциями и различными частотами фиксации мутаций. Предположение о структурном подобии обоих белков было впервые выдвинуто в 1958 г. и подтверждено спустя 10 лет [523, 533] путем сравнения аминокислотных последовательностей. Некоторые важные для сопоставления свойства обоих белков приведены в табл. 9.3. Трехмерную структуру бычьего лактальбумина определили, основываясь на структуре лизоцима белка куриного яйца, путем построения Л10дели [534] и последующей минимизации энергии [501, 535]. Эта процедура предполагает идентичность укладки обеих цепей, что представляется достаточно обоснованным, если учесть большое сходство аминокислотных последовательностей обоих белков (табл. 9.3). Этот пример показывает также, каким образом можно использовать данные по одному белку для структурного анализа отдаленно родственных гомологичных белков. [c.215]

В настоящее время получены некоторые данные о том, что глобины родственно связаны с определенными цитохромами Ь-типа в этом отношении наиболее интересны цитохромы 2- 5 и Ь 2- Данные об этих цитохромах приведены в табл. 9.6. Как было предсказано по спектрам протонного магнитного резонанса [556] и установлено сравнением аминокислотных последовательностей [557], цитохром 65-гсф (гем-связывающий фрагмент) и цитохром 62-гсф представляют собой гомологичные белки с различием последовательностей около 72"о (185 РАМ). Подобие оказывается еще более разительным, если сопоставить последовательность 2 Гсф с известной кристаллической структурой 65-гсф [297, 557]. Гомологические связи цитохромов 2 гсф и ба-гсф показывают, что не только эти два белка, ной все цепн, [c.222]

Сравнения аминокислотных последовательностей, а — распределение кумулятивных вероятностей всех сумм, ббльшнх или равных М, для случайных последовательностей в цепях, состоящих из 142 остатков [598]. О расчете М см. текст. Сумма и соответствующая кумулятивная вероятность для сравнения миоглобина кашалота и а-цепи гемоглобина человека указаны стрелкой. 6 — схема матрицы сравнения двух последовательностей I и II [598]. Оба отрезка AB DEFG и PQRSTUV имеют длину 7 и при сравнении дают одни элемент матрицы. Диагональ показывает корреляцию между последовательностями, которая выявляет вставки в последовательности I в положении айв последовательности II в положении Ь. [c.236]

Взаимосвязь структура-активность для кальцитонина — гормона, осуществляющего контроль за транспортом таких ионов, как кальций, калий и фосфат, — менее ясна. Этот гормон выделен из различных позвоночных, богатым источником его является лосось [17]. Сравнение аминокислотной последовательности в кальцито-нинах человека (5) и лосося (6) иллюстрирует существенные структурные различия. Как природный лососевый, так и синтетический кальцитонины нашли клиническое применение при лечении болезни Паже — мучительного состояния вследствие нарущения метаболизма составных частей скелета. [c.291]

После идентификации токсинового гена В. thuringiensis бьша определена первичная структура кодируемого им белка. Сравнение аминокислотных последовательностей разных белковых токсинов показало, что белки некоторых штаммов имеют одинаковый домен, ответственный за токсичность. Кроме того, был субклонирован сегмент полной кодирующей последовательности, с которого синтезировался укороченный белок, в полной мере сохранивший свою токсичность. Таким образом, при последующих генноинженерных манипуляциях могут использоваться интактный ген токсина, его фрагмент или химически синтезированный олигонуклеотид. [c.336]

Марголиаш и его сотрудники провели сравнение аминокислотных последовательностей цитохрома с, выделенного из 35 различных организмов. Небольшие отличия в последовательностях аминокислот наблюдаются на поверхностных участках белка. Некоторые же последовательности аминокислот характерны для всех образцов цитохрома с. Это показывает, что мутации, затрагивающие эти участки, всегда легальны. Цитохром с, выделенный ,из одного источника, после очистки можно применять для проведения экспериментов т с цитохромными ферментами, цолученнэши из совершенно другого, источника (например, один из-Дрож кей, другой от лошади). Это показывает, что в основном функция цй-тохрома с осталась практически неизменной в процессе эволюции, продолжавшейся миллиарды лет.. [c.265]

Сравнение аминокислотных последовательностей триптических и хи- мотриптических пептидов позволило установить полную аминокислотную последовательность этого цитохрома (см. стр. 161). [c.160]

Структура иммуноглобулинового тетрамера показана на рис. 39.1. Каждая белковая цепь состоит из двух принципиально различающихся областей N-концевой вариабельной (V) области и С-концевой константной (С) области. Они были определены при сравнении аминокислотных последовательностей разных иммуноглобулиновых пептидов. Как следует из названия, вариабельные области значительно отличаются по последовательностям у разных белков, в то время как константные области, наоборот, обнаруживают существенную гомологию. Сочетание соответствующих областей легких и тяжелых цепей образует различные домены в иммуноглобулиновой молекуле. [c.502]

Для молекул антител характерна димерная структура, в которой каждый из мономеров состоит из двух различных полипептидных цепей, которые в соответствии с размером называют тяжелыми (Н) и легкими (Ь). Цепи соединены между собой дисульфидными мостиками, как показано на рис. 16.20 для молекулы IgG. Удалось определить аминокислотную последовательность для целого ряда различных Н- и Ь-це-пей, которые были получены из крови человека или мыши, страдающих множественной миеломой, болезнью, при которой сверхпролиферация определенного клона антитела-продуцирующих лимфоцитов происходит без всякой индукции антигеном. Эти исследования показали, что как Н-, так и Ь-цепи иммуноглобулинов содержат так называемые вариабельные (V) и константные (С) участки последовательности. То есть при сравнении аминокислотных последовательностей множества различных Ь-цепей оказывается, что различия в аминокислотной последо- [c.238]

Сравнение аминокислотных последовательностей Ь- и М-субъ-единиц СЫ. аигап11аси5 и пурпурных бактерий [598, 599, 601-603] позволяет сделать вывод о высокой степени их гомологии. По данным [c.191]

Вскоре была определена нуклеотидная последовательность вставки клона Hif-2h и на его основании аминокислотная последовательность, кодируемая внутри открытой рамки считывания. Эта последовательность содержала 189 аминокислот. К тому моменту стала известна первичная структура N-концевого участка одного из лейкоцитарных интерферонов человека, выявленная путем анализа высокоочищенного белка. Из сравнения аминокислотных последовательностей стало ясно, что первая аминокислота зрелого интерферона соответствует 24-му кодону клонированной последовательности, т. е. интерферон Hif-2h (названный интерфероном al) синтезируется в виде предшественника и при созревании и секреции из клеток отщепляет сигнальную последовательность длиной в 23 аминокислоты. Сам зрелый интерферон al содержит 166 аминокислотных остатков. Далее оказалось, что существует различие в пяти аминокислотных остатках из 20 между N-концевой последовательностью интерферона al и последовательностью лейкоцитарного интерферона, которую определили путем анализа из фракций высокоочищенного белка. Вскоре Вейсман с сотрудниками клонировали еще один ген лейкоцитарного интерферона (названный интерфероном о2, или оА) и определили его нуклеотидную последовательность. Соответствующая ей аминокислотная последовательность содержала 165 аминокислот и была сходна, но не идентична последовательности интерферона оА. Из этих результатов стало ясно, что имеется по крайней мере три разных лейкоцитарных а-интерферопа. [c.192]

Сравнение аминокислотных последовательностей разных рецепторов выявило несколько участков с той или иной степенью взаимной гомологии. На рис. 8.48 они обозначены А/В, С, D. Е и F. Участок А/В имеет самую низкую степень гомологии у разных рецепторов и даже у одинаковых рецепторов из разных видов. Последовательности участка С, напротив, во всех рецепторах высококонсервативны и, как показал дальнейший анализ, представляют собой сайты связывания ДНК, т.е. вьшолняют функцию, присущую всем рецепторам. Участки D и F различаются как по длине, так и по аминокислотной последовательности в разных рецепторах и даже в одинаковых рецепторах неродственных видов. Делеционный анализ этих участков показал, что они несущественны для функциониро- [c.74]

Сравнение аминокислотной последовательности цитохрома Ь из хлоропластов шпината с таковыми цитохромов Ь из митохондрий животных, растений и грибов выявило сходство в первых (считая от Н-конца) 200 остатках, В то же время существует и явное различие, состоящее в том, что цитохром Ье существенно короче (211 остатков), чем митохондриальные цитохромы Ь (330—385 остатков). При этом обнаруживается гомология между 17 кДа-субъ-единицей комплекса Ье и остатками 260—353 митохондриального цитохрома Ь. Поэтому можно полагать, что некая функция, присущая С-концевой части митохондриального цитохрома Ь, в хлоропластах выполняется 17 кДа-субъединицей. [c.72]

Быстрый прогресс в определении последовательностей РНК или ДНК различных вирусных генов упростил отбор пептидов с потенциальной антигенной активностью. В течение последних нескольких лет идентифицированы главные антигенные детерминанты защитных белков ряда важных патогенных вирусов Это достигнуто с помощью комбинации различных методов, а) определения трехмерных структур антигена (гемагглютинина и нейраминидазы вируса гриппа А) б) сравнения аминокислотных последовательностей вирусных антигенов, подвергающихся естественным антигенным изменениям [гемагглютинина и нейраминидазы вируса гриппа и УР1 вируса ящура (РМОУ)] в) анализа последовательностей компонентов вирусных мутантов, отобранных по способности противостоять дей- [c.152]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология