Субъединицы контакты

Репрессор фага Я представляет собой димер из двух идентичных субъединиц. Молекула димера связывается с участком ДНК длиной 17 п. и. Субъединицы состоят из двух компактных доменов примерно одинаковых размеров, соединенных короткой перемычкой (всего в мономере репрессора 236 а. о.). Перемычка легко расщепляется протеазами. Гч -концевой домен, полученный после расщепления протеазами (остатки 1—92), способен связываться с ДНК, однако менее прочно, чем интактный репрессор. Кроме того, изолированные. -концевые домены легко диссоциируют до мономеров. Поэтому считается, что в непосредственном контакте с ДНК находится только N-концевой домен, а С-концевой домен стабилизирует связывание с ДНК за счет стабилизации димера. [c.144]

Контакты между субъединицами в дегидрогеназах [c.120]

Схематичный график расстояний, представляющий перечень контактов между атомами различных субъединиц олигомерного белка, показан на рис. 5.18, г. [c.175]

Энергия взаимодействия субъединиц составляет около 50 кДж/моль, что соответствует энергии шести солевых мостиков, образующих контакты. [c.211]

Р с. 1.17. Модель че ертнч ой субъединицы, структуры гемоглобина человека Белки, у которых обнаруживается четвертичная структура, могут быть выделены в виде индивидуальных макромолекулярных комплексов, не распадающихся на субъединицы. Контакты между поверхностями субъединиц возможны только за счет полярных групп аминокислотных остатков, поскольку при формировании третичной структуры отдельных субъединиц неполярные боковые радикалы аминокислот оказываются спрятанными внутрь глобулы. Между полярными группами субъединиц образуются многочисленные ионные, ион-дипольные, водородные, а в некоторых случаях и дисульфидные связи, которые прочно удерживают несколько белковых молекул в виде организованного комплекса. Нужно отметить, что наряду с другими уровнями организации четвертичная структура белков является специфичной, уникальной характеристикой индивидуального белка и в конечном счете определяет его биологическую активность. [c.70]

БАК состоит из двух идентичных субъединиц. Каждая субъеди-иица образует два до.мена, но в отличие от репрессора фага л за связывание с ДНК отвечает С-концевой домен., -концевой домен БАК связывается с сАМР и обеспечивает межсубъедиянчные контакты в димере. Как и у репрессора фага л и многих других регуляторов транскрипции, связывание БАК с ДНК осущестатяется за счет пары бнспиральных элементов, погруженных в большие борозд- [c.148]

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА белка, размещение в пространстве субъединиц, образованных из отд. полипептидных цепей совокупность контактов между субъединицам (без учета их геометрии), включающих гидрофобные контакты, водородные связи (нередко образующие систему, близкую к Р-структуре) и электростатич. взаимодействия. Прочность этих контактов различна иногда для их диссоциации достаточно изменения pH среды или ионной силы р-ра, одпако часто требуется полное разрушение третичной структуры субъединиц. Ч. с. характерна не для всех белков. В ее образовании чаще всего участвуют 2 или 4 субъединитц) , иногда — до 12 (понятие <Ч. с. пе распространяемся на надмолекулярные образования — мультиферментннле комплексы и протяженные структуры, напр, оболочки (liaron). [c.688]

Глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназа (ГАФД) представляет собой тетрамер, состоящий из химически идентичных субъединиц, каж- дая из которых формирует один активный центр. Тетрамерная молекула фермента построена по типу димера димеров, т. е. в определенных условиях молекула фермента диссоциирует на два равноценных димера. Это обусловлено тем, что прочность контактов между субъединицами по одной из трех осей симметрии существенно ниже, чем по двум другим, и диссоциация происходит в первую очередь в результате нарушения взаимодействия субъединиц именно по этой оси. При инкубации фермента в растворе в присутствии моновалентных анионов и адениловых нуклеотидов при низкой температуре тетрамерная молекула ГАФД диссоциирует на димеры, которые в растворе достаточно быстро теряют активность. Дальнейшей диссоциации димеров на мономеры в этих условиях не происходит. Своевременное удаление факторов диссоциации ведет к восстановлению тетрамерной структуры ГАФД и ее активности. [c.383]

Избират. выделение гликопротеинов обеспечивают иммобилизованные на носителях лектины - белки, специфически взаимодействующие с концевыми моносахаридными звеньями углеводных цепей. Иммобилизованные субъединицы ряда белков с четвертичной структурой м.б. использованы для извлечения этих белков из сложных смесей вследствие специфич. межсубъединичных контактов. [c.221]

Р. из самых разнообразных, организмов (как прокариотич., так и эукариотич.) имеют сходное строение. Они состоят из двух разделяемых субчастиц, или рибосомных субъединиц. При определенных условиях (напр., при понижении концентрации Mg + в среде) Р. обратимо диссоциирует на две субчастицы с соотношением их мол. масс ок. 2 1. Прокариотическая 70S Р. диссоциирует на субъедишщы с коэф. седиментации 50S (мол. м. 1,5-10 ) и 30S (мол. м. 0,85-10 ). Эукариотическая Р. разделяется на субчастицы 60S и 40S. Две рибосомные субчастицы объединены в полную Р. строго определенным образом, предполагающим специфич. контакты их поверхностей. [c.264]

РИС. 2-10. Схематическое изображение двух доменов в молекуле глицеральдегпдфос-фатдегидрогеназы (из мышц омара). А. МАО+-связывающий домен. Цифры указывают номера аминокислотных остатков в последовательности аВ, аС и т. д., рЛ, рВ н т. д. обозначают соответственно а-спнрали н цепи складчатого р-слоя. Б. Каталитический домен, ориентированный так, чтобы был лучше виден складчатый слой в области контакта между субъединицами [27]. [c.98]

Если угол, образуемый двумя субъединицами при связывании а с /, несколько отличается от угла, соответствующего замкнутому кольцу, то образуется структура типа спирали, изображенная на рис. 4-6, Б. На один виток спирали может приходиться как целое число субъединиц, так и не целое (как в спиральной структуре, показанной на рисунке). Каждая последующая субъединица присоединяется к предыдущей за счет тех же гетерологических контактов типа aj, однако в этом случае могут иметь место и другие взаимодействия. Если поверхности субъединиц комплементарны и их геометрия благоприятствует образованию дополнительных контактов, то группы, расположенные в разных частях молекулы (например, Ь и к), могут соединиться друг с другом, образуя другую гетерологическую связь. Возможно образование и третьей гетерологической связи, с1, между двумя другими участками поверхностей субъединиц. Если контакты aj, bk и l достаточно прочны (т. е. если площади комплементарных поверхностей субъединиц достаточно велики, а сами поверхности высококомплементарны), то могут образовываться чрезвычайно прочные структуры из микротрубочек (например, жгутики у эукариот, рис. 1-5). Когда взаимодействия не столь сильны, то образуются часто обнаруживаемые в клетках лабильные структуры из микротрубочек, которые возникают и вновь распадаются. [c.273]

Пару субъединиц, которые удерживаются вместе за счет контактов типа ау и связаны осью симметрии второго порядка (рис. 4-9, А), мы буде.м называть изологическим димером. Каждая точка одной субъединицы (например, а) может быть совмещена с такой же точкой другой субъединицы при повороте вокруг оси симметрии на 180°. Точки с я с одной субъединицы (см. рис. 4-9, А) расположены точно напротив соответствующих точек другой субъединицы. В центре структуры, изображенной на рпс. 4-9, А, имеется полость, поэтому группы с я с в действительности нг соприкасаются и основной вклад в связывание между субъединицами вносят парные взаимодействия типа a между группами, удаленными от оси симметрии. Однако реальный -белковый димер может и не иметь такой лолости. Пара идентичных связей в изологи-ческом димере называется обычно одиночной изологической связью. Такого рода связь включает парные взаимодействия между комплемен-тарны.ми группами (а/) и образуется за счет наличия пар идентичных групп, расположенных вдоль оси. Изологическое связывание играет исключительно большую роль в олигомерных ферментах, причем высказывалось даже предположение, что оно возникло на самых ранних стадиях эволюции ферментов. Вполне возможно, что сначала практически никакой комплементарности между взаимодействующими субъединицами не существовало и они соединялись за счет неапецифических взаимодействий в результате контактирования двух гидрофобных участков [42], однако в дальнейшем эволюция привела к появлению более специфических парных взаимодействий. [c.279]

И ОПЯТЬ если поверхности димеров окажутся в достаточной степени комплементарными, то между ними образуются связи (Ьк на рис. 4,9, Б и Ьк и с1 пг рис. 4-9, В). Обе изображенные структуры обладают диэдрической симметрией (Оа) [43]. Из рисунков видно, что, кроме оси второго порядка, перпендикулярной плоскостям обоих колец, есть еще две оси симметрии второго лорядка. Обратите внимание, что и в этом случае взаимодействия оказываются парными, т. е.. каждая пара субъединиц связана двумя контактами типа Ьк и двумя— типа с1. Таким образом, новые контакты также являются изоло-гическими. Всего для каждой комбинации двух субъединиц имеется шесть пар контактов. На рис. 4-9, В все это видно более четко, чем на рис. 4-9, Б, поскольку в последнем случае конфигурация субъединиц в структуре более или менее близка к квадратной. Тем не менее изологические взаимодействия между левой субъединицей верхнего-кольца и правой субъединицей нижнего имеют место они могут носить чисто электростатический характер, если субъединицы находятся друг от друга на некотором расстоянии. [c.281]

Упаковка четырех субъединиц с образованием структуры типа квадрата может осуществляться за счет как изологическнх, так и гетерологических контактов. В крупных агрегатах могут иметь место оба типа контактов. Например, ассоциация двух гетерологических тримеров типа показанных на рис. 4-6 приводит к образованию гексамера с диэдрической (Дз) симметрией гетерологический квадратный тетрамер может днмеризовагься с образованием диэдрического (Д4) октаме-ра [43]. [c.284]

Каким образом присоединение О2 к гемовому железу вызывает конформационное изменение гемоглобина Как указано в гл. 10 (разд. Б.4), при связывании с кислородом атом железа в геме, по-видимому, смещается в плоскости гемогруппы приблизительно на 0,06 нм [73]. Это смещение передается через гистидин F-8, и спираль F смещается в сторону гема в результате происходит изменение третичной структуры, приводящее к ослаблению водородных связей в области а1р2-контактов и солевых мостиков между субъединицами. Несмотря на тщательные рентгеноструктурные исследования, детали механизма, инициирующего конформационные изменения при присоединении О2, остаются неясными. Необходимо иметь в виду, что разрешение, которое удается получить при рентгеноструктурном исследовании кристаллов белков, позволяет установить локализацию легких атомов с достаточной точностью, в результате чего механизм передачи кооперативных эффектов не поддается непосредственному изучению и его приходится выяснять, исходя из изменений третичной структуры субъединиц при атшеплении лиганда от Р(т. е. окси-)- или при присоединении его [c.307]

Контакты выявляют эволюционную взаимосвязь. В работах Россмана и сотр. [264, 265] было показано, что четыре дегидрогеназы эволюционно связаны и что сравнение контактов между субъединицами позволяет выявить некоторые детали этой взаимосвязи. Эти контакты можно сопоставить, поскольку все четыре дегидрогеназы имеют одинаковый нуклеотидсвязывающий домен (рис. 5.17, б), составляющий приблизительно половину субъединицы. Такой домен можно использовать в качестве базового. Для лактат- и 8-малатдегидрогеназы характерно почти одинаковое свертывание цепей,что свидетельствует о родственности этих белков. Глицераль-дегид-З-фосфат, лактат- и з-малатдегидрогеназы образуют -осе-вой контакт (показано на рис. 5.18, г). Соответственно димер красное — желтое должен был хорошо сохраниться в процессе эволюции белка. Что касается Р- и 7 -осевых контактов дегидрогеназ, то они не проявляют никакого сходства. Кроме того, нет подобия между контактом в алгокольдегидрогеназе и каким-либо другим контактом. Построенная на основании этих данных схема эволюционной взаимосвязи приведена на рис. 5.18, д. [c.121]

Чем больше контактов, тем сильнее взаимодействие. Подробный анализ поверхностей контакта белок — белок был проведен для белков, перечисленных в табл. 5.5. Данные этой таблицы, свидетельствуют о наличии большого числа вандерваальсовых контактов, а также об образовании нескольких водородных связей и солевых мостиков. Очевидно, что с ростом числа контактов между субъединицами, увеличивается белок-белковое взаимодействие, что проиллюстрировано следующими четырьмя примерами. [c.121]

Контакты часто представлены -складчатыми листами. В кон-канавалине А один (I—IV) из трех тппов контактов также намного слабее, чем два других. Особенно прочен контакт I—II, включающий 14 водородных связей. В этом случае широкая (шестицепочечная) (3-структура пересекает ось второго порядка, так что образуется регулярная (3-структура из 12 цепей. Две цепи, связанные пересекающими ось второго порядка водородными связями, антипа-раллельны, таким образом, эта ось перпендикулярна плоскости листа. Подобные продолжения (3-структур на поверхности раздела белок — белок обычны для агрегатов субъединиц и структурных доменов. [c.122]

Методы исследования, рассмотренные в предыдущих разделах, непригодны для высокомолекулярных соединений. Понятие чистоты и идентичности таких веществ, как нуклеиновые кислоты и белки, должно включать не только идентичность носледователь-ности субъединиц, но и идентичность в организации и пространственном расположении полимерных цепей. Перечисленные Снрин-голлом [471 критерии чистоты для белков могут служить иллюстрацией обычно применяемых тестов. Они включают 1) однозначность электрофоретической подвижности в диапазоне pH, в котором вещество обладает устойчивостью 2) однозначность скорости седиментации при ультрацентрифугировании 3) концентрационные изменения в системе раствор — растворитель, подчиняющиеся гауссовскому распределению 4) независимость растворимости в инертном растворителе от количества нерастворенного вещества, находящегося в контакте с раствором. [c.31]

С кольцом непосредственно контактируют 60 атомов глобина, находящихся на расстоянии ван-дер-ваальсовых контактов от кольца [24]. При введении даже наименьшего лиганда ОН, имеющего радиус 1,5 А, происходит конформационная перестройка в р-субъединицах дезоксигемоглобина. В этих субъединицах группа Y-СНз остатка Вал Е И (67) оказывается на расстоянии 2,5 А от ОН", что меньше суммы ван-дер-ваальсовых радиусов. Следовательно, в р-глобулах НЬ нет места даже для наименьшего лиганда и при оксигенации расстояние между кольцом и Вал Е 11 (67) должно увеличиться примерно на 1 А. Напротив, в а-субъединицах такого перемещения нет, так как ширина кармана достаточна для внедрения лигандов. [c.427]

Контакты выявляют эволюционную взаимосвязь. В работах Россмана и сотр. [264, 265] было показано, что четыре дегидрогеназы эволюционно связаны и что сравнение контактов между субъединицами позволяет выявить некоторые детали этой взаимосвязи. Эти контакты можно сопоставить, поскольку все четыре дегидрогеназы имеют одинаковый нуклеотидсвязывающий домен (рис. 5.17, [c.121]

Смотреть страницы где упоминается термин Субъединицы контакты: [c.207] [c.45] [c.584] [c.285] [c.296] [c.307] [c.325] [c.270] [c.119] [c.120] [c.120] [c.121] [c.122] [c.250] [c.207] [c.119] [c.120] [c.120] [c.121] [c.121] [c.122]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология