Миоглобин сравнение с гемоглобином

Особые свойства молекулы гемоглобина, которые делают его столь эффективным переносчиком кислорода в крови, легче всего уяснить из сравнения миоглобина и гемоглобина в отношении их сродства к кислороду. На рис. 8-16 показаны кривые насыщения кислородом для гемоглобина и миоглобина, характе- [c.206]

Фиг. 48. Сравнение общей третичной структуры -цепи гемоглобина (вверху) и полипептидной цепи миоглобина (внизу).

Рис. 14.32. Сравнение кривых диссоциации оксигемоглобина и оксимиоглобина. Миологобин остается насыщенным кислородом на 80% до тех пор, пока парциальное давление последнего не упадет ниже 20ммрт. ст. Это означает, что миоглобин удерживает кислород в покоящихся мышцах, но высвобождает его, когда в результате интенсивной мышечной работы используется весь кислород, доставленный гемоглобином.

После установления совпадения по матрице, показанной на рис. 9.5, б, можно рассчитать с помощью процедуры, описанной выше для сравнения миоглобина с гемоглобином, кумулятивные вероятности, а следовательно, стандартную значимость родства. [c.237]

Крахмал, но в нем хорошо разделяются веш,ества, молекулярные веса которых лежат в пределах от 100 до 1000. Крахмал, разбухший при нагревании в воде примерно в 3 раза по сравнению с первоначальным размером частиц, становится проницаемым для более крупных молекул, таких, как инсулин, миоглобин и гемоглобин. Аминокислоты движутся через колонку, наполненную крахмалом, примерно в такой же последовательности, как при разделении на слабом катионообменнике однако этот ионообменный эффект можно устранить, используя для элюирования растворы соответствующей ионной силы. Партридж [17] обратил внимание на то, что сами ионообменные смолы обладают свойствами молекулярных сит, что повышает избирательность разделения. [c.219]

Для сравнения также даны радиусы инерции против молекулярной массы для некоторых типичных глобулярных белков — лизоцима (Lys), миоглобина (Mb) и гемоглобина (НЬ). Наклон прямой этой зависимости составляет 1 / 3, что характерно для гомологичного ряда белков глобулярной компактной формы. (Глобулярная компактная конформация белков вовсе не означает их сферической формы и допускает определенные вариации аксиального отношения эквивалентного эллипсоида вращения) [c.96]

Поскольку основной интерес заключается не в вероятности получения самих сумм. М, а в вероятности того, что полученная сумма уИ будет означать родство, необходимо сравнивать совокупную вероятность (сумму всех вероятностей) всех сумм, больших или равных М, с совокупной вероятностью всех сумм, меньших М. Последняя кумулятивная вероятность может быть положена равной 1,0, поскольку представляют интерес только высокие значения М, т. е. низкие кумулятивные вероятности всех сумм, больших или равных М, и поскольку сумма обоих типов кумулятивных вероятностей равна 1,0. Распределение кумулятивных вероятностей всех сумм, больших или равных М, приведено на рис. 9.5. При сравнении миоглобина кашалота с а-цепью гемоглобина человека эта кумулятивная вероятность достигает 2 10 [598], что на восемь порядков больше рассчитанной выше априорной вероятности. [c.235]

Миоглобин — дыхательный пигмент мышечных клеток позвоночных и беспозвоночных животных, так же как и гемоглобин, имеет в качестве простетической группы протогем. Однако в отличие от гемоглобина простетическая группа миоглобина содержит только один атом железа и, следовательно, на молекулу белка приходится только один гем. Молекулярный вес миоглобина 17 000, и он имеет более простое строение в сравнении с гемоглобином. Белки миоглобинов отличны по своим свойствам от белков, входящих в состав гемоглобинов. Гемоглобин и миогло- [c.58]

О принадлежности миоглобина и цепей гемоглобина к одному семейству белков свидетельствует также сравнение аминокислотных последовательностей миоглобина кашалота и а- и Р-цепей гемоглобина лошади. Как показано на рис. 8-11, во всех трех цепях имеются 27 эквивалентных положений, в которых находятся идентичные аминокислотные остатки кроме того, в других 40 положениях обнаруживаются близкие по своим свойствам остатки аминокислот, например аспарагиновая и глутаминовая кислоты, или изолейцин и валин. Таким образом, и здесь мы видим, что в аминокислотных последовательностях гомологичных белков имеется ряд инвариантных аминокислотных остатков и что для гомологичных белков характерно сходство их трехмерной структуры. [c.202]

Сравнение состояния окисления, лигандного и спинового состояний производных гемоглобина и миоглобина [c.39]

В октаэдрическом поле лигандов, как, например, в железопорфириновых комплексах, орбитали и сконцентрированы вблизи лигандов. Следовательно, энергия этих орбиталей повышается по сравнению с энергией других трех орбиталей за счет электростатического взаимодействия с электронными облаками лигандов. Как показано на рис. 6, уровни энергии орбиталей eg tag расщепляются в зависимости от силы поля лигандов на величину Д. В случае железопорфириновых систем высоко- и низкоспиновые состояния соответствуют электронным конфигурациям с максимальным числом неспаренных и спаренных электронов. Для ионов Fe(II) и Ре(1И) с шестью и пятью d-электронами соответственно эти конфигурации представлены на рис. 6. Чаще всего встречающиеся ферро- и феррипроизводные гемоглобина и миоглобина, отвечающие высоко- и низкоспиновым конфигурациям гемового железа представлены в табл. 5. [c.39]

Водородные связи пропионовых групп порфирина. Та часть структуры, с помощью которой белковое окружение гемовой группы могло бы управлять ориентацией порфирина, может быть выявлена путем сравнения окружения гема в субъединицах гемоглобина млекопитающих и в миоглобине кашалота. Как показано на рис. 13, значительное структурное различие касается пропионовокислых [c.60]

Распространяя это обобщение далее, можно заключить, что а- и /3-цепи имеют почти одинаковую структуру. При сравнении аминокислотных последовательностей обеих цепей число идентичных функционально необходимых остатков еще в большей степени уменьшается. Оно может стать еще меньше, если учесть также последовательности в миоглобинах. Здесь надо, однако, иметь в виду, что гемоглобин функционирует как агрегат субъединиц, тогда как миоглобин агрегатов не образует. Поэтому уменьшение числа неизменных остатков при совместном анализе последовательности а- и /3-цепей и миоглобина может пролить свет на то, какие остатки важны для контактов субъединиц в гемоглобинах. [c.78]

Третичные структуры многих белков определены методом рентгеноструктурного анализа. Было бы весьма полезно, хотя это и трудно сделать, провести тщательное сравнение таких структур между собой. Если третичные структуры очень похожи, визуальное наблюдение позволяет расположить их в одинаковой ориентации и при этом сразу можно обнаружить отдельные различия. Сравните, например, структуры нескольких сериновых эстераз или а- и (3-субъединиц гемоглобина и молекулы миоглобина. Чем сильнее различия, тем труднее обнаружить сходство структур. Становится невозможно найти ориентации двух молекул, которые облегчили бы сравнение. Компьютер может методом проб и ошибок найти ориентации, при которых структуры имеют максимальное сходство, но это иногда приводит к потере интуитивного чувства структуры у исследователя. Для [c.114]

Все это объясняет причину низкого сродства дезоксигемоглобина к кислороду по сравнению с миоглобином или искусственно полученными отдельными цепями гемоглобина [13]. При связывании кислорода в четвертичной структуре гемоглобина происходит нарушение взаимодействий, ответственных за пониженное сродство к кислороду. Солевые мостики разрываются, и гидрофобные поверхности обнажаются. Становится понятным и механизм действия аллостерических эффекторов органические фосфаты прочно связываются с определенным центром в Т-состоянии и затрудняют его переход в R-состояние. [c.270]

В гл. 1 говорилось, что данные об аминокислотной последовательности становятся более убедительными и информативными, когда мы имеем возможность сравнивать последовательности структурно и функционально родственных молекул. Здесь приводится несколько таких примеров для белков. Наиболее полная информация об аминокислотных последовательностях накоплена для гемоглобинов и родственных им гемсодержащих белков — миоглобинов. Сравнение последовательностей в пределах одного вида с очевидностью указывает на то, что между а- и /З-субъединицами гемоглобинов и миоглоби-ном существует четкое соответствие. По-видимому, у какого-то предкового организма был только один глобиновый ген, который после многократных дупликаций оказался представленным в виде нескольких копий. В результате дивергенции этих новых генов в ходе эволюции и появилось все множество глобинов. Анализируя последовательности либо на глаз , либо более тщательно с помощью компьютера, можно построить генеалогическое древо или, говоря эволюционным языком, филогенетическое древо. Миоглобин в большей степени отличается от а- и /3-цепей гемоглобина, чем эти цепи друг от друга. Следовательно, ген миоглобина, вероятно, должен был обособиться от гена гемоглобина до дивергенции а- и /3-цепей (рис. 2.17). [c.77]

Выще упоминалось, что образование и свойства этих соединений свидетельствуют о том, что они представляют собой комплексы с октаэдрической координацией, в которых связи центрального атома железа являются либо преимущественно ионными, либо преимущественно ковалентными. Однако между типом связи, образующейся в комплексе, и скоростью реакции нет соответствия. При проведении кинетических исследований реакции между гемоглобином и кислородом или окисью углерода Хартридж, Рафтон и Милликен разработали метод быстрого потока для изучения быстрых реакций в растворах [4]. Эти кинетические исследования показали, что как реакция соединения, так и процесс распада характеризуются очень большой скоростью. В табл. 5 на основе данных, собранных Милликеном [22], дано сравнение констант скоростей для реакций гемоглобина и миоглобина с Oj и СО. [c.195]

Сравнения аминокислотных последовательностей, а — распределение кумулятивных вероятностей всех сумм, ббльшнх или равных М, для случайных последовательностей в цепях, состоящих из 142 остатков [598]. О расчете М см. текст. Сумма и соответствующая кумулятивная вероятность для сравнения миоглобина кашалота и а-цепи гемоглобина человека указаны стрелкой. 6 — схема матрицы сравнения двух последовательностей I и II [598]. Оба отрезка AB DEFG и PQRSTUV имеют длину 7 и при сравнении дают одни элемент матрицы. Диагональ показывает корреляцию между последовательностями, которая выявляет вставки в последовательности I в положении айв последовательности II в положении Ь. [c.236]

Эта схема была предложена Мак-Лахланом [598]. Он преобразовал матричные элементы т 1, /) табл. 1.2 в целые числа от О до 7 путем пропорционального уменьшения всех недиагональных элементов до уровня О—5. Диагональные элементы оказались равными 6 и 7, что отражает ненамного большую значимость идентичности остатков по сравнению с часто встречающимися заменами. Для получения критерия подобия матричные элементы /71 (1, /) для каждого положения г цепи, содержащей аминокислоту I в одной цепи и аминокислоту / в другой, суммируют. В нашем примере (миоглобин и а-цепь гемоглобина) этот критерий равен сумме [c.235]

Из этого сравнения вовсе не следует, что миоглобин вообще неэффективный и плохо устроенный белок. Для той биологической функции, которую он выпол-ня[ет в жыщетаой ткани (запасает кислород и обеспечивает им митохондрии), миоглобин нрисиособлен.. значительно лучше, чем гемоглобин, так как его высокое сродство к кислороду при низких парциальных давлениях кислорода дает ему возможность более эффективно связывать и запасать кислород. Таким образом, гемоглобин и миоглобин специально приспособлены для выполнения различных кислород-связывающих функций. Вместе с тем, как мы сейчас увидим, гемоглобину свойственна еще и другая функция. [c.208]

Одним из путей разрешения вопроса о том, насколько сильно влияет металл (и связанные с ним лиганды) на структуру белковой молекулы, может служить сравнение холофер-мента (содержащего металл) с соответствующим апоферментом (тем же белком, но без простетической группы). У гемсодержащих белков, таких, как гемоглобин и миоглобин, эти структуры очень сильно отличаются друг от друга, что не удивительно, поскольку в нативной молекуле с гемом контактирует большое число аминокислотных остатков. Удаление гема оказывает слишком сильное влияние на окружающую его часть молекулы, чтобы структура в целом могла остаться неизменной. [c.62]

Рис. 13. Схематическое сравнение аминокислотных остатков, вовлекаемых в неполярные вандерваальсовы контакты с порфирииовым каркасом, миоглобина Кашалота (верхний ряд) и а- и Р-субъединиц гемоглобина лошади (второй и третий ряды соответственно).

Аналогично взаимодействие белка с порфирииовым кольцом через остатки, участвующие в вандерваальсовых взаимодействиях, не только позволяет регулировать ориентацию порфирина, но и контролирует спиновую мультиплетность центрального катиона. Сравнение магнитных свойств феррипроизводных гемоглобина и миоглобина показывает, что при комнатной температуре последние имеют более высокое процентное содержание высокоспинового состояния, чем соответствующие производные гемоглобина [111, 112]. Как указывалось ранее, катион металла в миоглобине проявляет более выраженную тенденцию к тому, чтобы оставаться смещенным из плоскости порфиринового кольца. Безусловно, это свойство отражает накладываемые белком стерические ограничения, которые благоприятствуют максимальной спиновой мульти-плетности. Этот структурный эффект дает некоторое представление о том, каким образом структурные искажения полипептидной цепи, происходящие при изменении природы поверхностных остатков, могут передаваться к порфириновому центру, чтобы управлять спиновым состоянием гемового железа. [c.63]

На основе рентгеноструктурного анализа с высоким разрешением проведено сравнение стереохимических свойств трех типов взаимодействий металл—белок. Для установления структурных и электронных факторов, ответственных за регуляцию активности иона металла, рассмотрены координационные центры металл — лиганд в белках и прослежена связь между молекулярной структурой, стереохимией и электронной структурой и биологической ролью функции иона металла. Гидро( бное взаимодействие порфиринового кольца гемоглобина и миоглобина рассмотрено по данным измерений магнитной восприимчивости, спектроскопии парамагнитного резонанса и исследования поляризационных спектров поглощения монокристаллов. С точки зрения электронной конфигурации (1-орбиталей и геометрии координации обсуждается взаимодействие замещенных ионов металлов в карбоксипептидазе А с карбонильной группой субстратов при гидролизе пептидов. Предполагается, что спектральные изменения, зависящие от pH и наблюдаемые в спектре электронного поглощения, замещенного иона Со(П), каталитически активного в карбоангидразе, обусловлены образованием упорядоченной структуры растворителя вблизи иона Со(И), Корреляция между молекулярной структурой, определенной методами рентгеноструктурного анализа, и электронной структурой координационного центра металл — лиганды, оцененной из спектроскопических данных, указывает на происхождение структурной регуляции реакционной способности иона металла в белках и ферментах. [c.123]

Кислород связывается в гемоглобине и миоглобине путем координации с высокоспиновым пентакоординационным железо(П)пор-фириновым комплексом, содержащим в качестве лиганда гистидин. В растворе не удается получить аналогичного небелкового комплекса, содержащего одно азотистое основание, поскольку высокоспиновый пентакоординационный комплекс термодинамически неустойчив по сравнению с высокоспиновым комплексом, не содержащим основания в координационной сфере (число координированных при этом молекул растворителя неизвестно), и по сравнению с низкоспиновым гексакоординационным комплексом с двумя молекулами основания, т. е. Кг Къ где /С1 и /Сг — константы равновесия образования комплексов с одной и двумя молекулами основания соответственно. Такое обращение обычного соотношения между константами (/(1 > /(2). по-видимому, связано с изменением спинового состояния. Следовательно, белок должен не только связывать железопорфирин с высокой константой связывания, но и обеспечить присоединение к атому железа одного и только одного аксиального лиганда. Для связывания железопорфиринов с апоНЬ и апоМЬ получены очень высокие константы (> 10 М ), однако-очень близкие величины сродства получены и для порфиринов, не содержащих металла. Таким образом, основной вклад в энергию связывания дают вандерваальсовы взаимодействия между порфи-риновым лигандом и неполярными остатками белка. Эти силы обеспечивают более высокое значение константы равновесия, чем. может дать комплексообразование с каким-либо одним лигандом. Кроме того, это позволяет белку регулировать число и природу аксиальных лигандов, связанных с железом, поскольку энергия, взаимодействия между порфирином и белком гораздо выше, чем. между железом и любым потенциальным лигандом. В результате стереохимические факторы взаимодействия порфирина с белком доминируют над стереохимическими параметрами взаимодействия железа с его лигандами (разд. 7.4). [c.189]

Окраска мышечной ткани обусловлена содержанием в мышцах сложного белка хромопротеида — миоглобина. Миоглобин значительно легче связывается с кислородом, чем гемоглобин. В периферийных слоях миоглобин содержится в форме оксимио-глобина, который в процессе замораживания и последующего хранения в замороженном состоянии под влиянием солей повышенной концентрации и испарения из поверхностных слоев может превратиться в метмиоглобин. В результате замороженное мясо приобретает более темную окраску, чем незамороженное. Мясо, подвергшееся медленному замораживанию, имеет более темную окраску по сравнению с быстрозамороженным мясом. [c.136]

Структуры активных центров гемоглобина, миоглобина и каталазы являются более высокоорганизованными по сравнению с пероксидазой, т.к. их активные центры предназначены в основном для выполнения специфических функций в организме человека [Пратт, 1978]. Однако, несмотря на высокую структурную организацию, эти гемсодержащие белки сохранили способность участвовать в реакциях окисления, что, возможно, позволяет в ряде случаев использовать специализированные ферментные системы в окислительных реакциях, реализуемых при включении механизмов саморазрушения клеток, т.е. в механизмах апоптоза, участвуя в активизации механизмов перекисного окисления липидов в биогенных системах [Trost, Walla e, 1994]. Поэтому выявление общих закономерностей в строении активных центров и механизмов действия гемсодержащих белков поможет понять специфику их действия и, в частности, механизм действия пероксидазы и других гембелков в составе антиоксидантной системы. [c.9]

Молекулы многих белков состоят из субъединиц и имеют несколько центров связывания лигандов. В ряде случаев кривые связывания лигандов не следуют уравнению Михаэлиса — Ментен (глава 6, разд. Г), а имеют сигмоидный характер. Кривая такого рода представлена на рис. 8.1 она отражает зависимость степени насыщения гемоглобина кислородом от давления кислорода. Здесь же для сравнения приведена гипербола, описываемая уравнением типа уравнения Михаэлиса — Ментен, которая отражает связывание кислорода миоглобином. Сигмоидные кривые характерны для случая кооперативного связывания лигандов белками, имеющими несколько центров связывания в белковом олигомере. Так, например, молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых сходна с единственной полипептидной цепью миоглобина. Кривую связывания кислорода гемоглобином можно описать уравнением, содержащим четыре константы последовательного связывания (уравнение Эдера [1]). Удивительная особенность процесса кооперативного связывания состоит в том, что сродство гемоглобина к четвертой присоединяемой молекуле кислорода в несколько сот (до тысячи) раз превышает сродство к первой молекуле. Это увеличение сродства нельзя объяснить, исходя из наличия четырех невзаимодействующих центров, обладающих просто разным сродством к кислороду. В этом случае центры с высоким сродством к кислороду заполнялись бы первыми и молеку 1а с частично заполненными центрами связывания обладала бы м ньшим сродством, чем дезоксигемоглобин. Увеличение сродства по мере насыщения гемоглобина кислородом является результатом взаимодействия связывающих центров, приводящим к тому, что связывание молекулы кислорода с одним центром вызывает увеличение сродства другого. [c.252]

Смотреть страницы где упоминается термин Миоглобин сравнение с гемоглобином: [c.224] [c.202] [c.107] [c.224] [c.235] [c.239] [c.557] [c.224] [c.239] [c.320] [c.49] [c.51] [c.55] [c.239] [c.186] [c.78] [c.56] [c.8] [c.149] [c.64]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология