Аденозин реакции

Нуклеозид аденина аденозин (I) и нуклеозид гуанина гуанозин (П) при обработке их азотистой кислотой подвергаются дезаминированию, не теряя при этом остатка углевода, и переходят в новые нуклеозиды — инозин (П1) и ксаитозин (IV), которые не содержатся в природных продуктах, но были выделены при гидролизе НК в результате одновременно протекающей реакции дезаминирования (см. стр. 192). [c.191]

А 25.6. Напишите формулы и реакции гидролиза нуклеотидов а) аденозин-З-фосфорной (адениловой) кислоты 1 [c.115]

Метионин включается в белки и как таковой, и в виде N-формилме-тионина в качестве N-концевого остатка бактериальных белков (рис. 14-9, стадии а и б). Как в клетках животных, так и в клетках растений Метионин может лодвергаться переаминированию в соответствую-Щую-кетокислоту (стадия в), но в количественном отношении эта реакция едва ли имеет важное значение. Главный путь превращения метионина связан с его превращением в S-аденозилметионин (SAM, рис. 14-9, стадия г). Эта реакция уже обсуждалась (гл. 11, разд. Б,2) была рассмотрена (гл. 7, разд. В, 2) и функция SAM в процессе трансметилирования (стадия д). Продукт трансмет1у1ирования S-аденозилгомоцис--теин превращается в гомоцистеин путем необычной гидролитической реакции отщепления аденозина (стадия е) >. Гомоцистеин может быть снова превращен в метионин, как показано штриховой линией на рис. 14-9, а также в уравнении (8-85). Другой важный путь метаболизма гомоцистеина связан с превращением в цистеин (рис. 14-9, стадии ж и з). Эта последовательность реакций обсуждается в разд. Ж- ДрУ гим продуктом на этом пути является а-кетобутират, который доступен окислительному декарбоксилированию с образованием пропионил-СоЛ и его дальнейшим метаболизмом или может превращаться в изолейцин (рис. 14-10). [c.111]

Химический синтез циклоиуклеотидов можно провести по аналогии с биосинтезом этих соединений циклизацией ангидридного аддукта аденозина. Поскольку циклофосфат — это высокоэнергетический продукт, использование промежуточного соединения ангидридной природы, получаемого, наиример, при реакции с кар-бодиимидом, приведет к тому, что циклизация будет термодинамически выгодна. Следовательно, при сильном разбавлении в при- [c.146]

Химический синтез аденозин- или гуанозинтрифосфатов можно провести по аналогии с биосинтезом путем фосфорилирования низкоэнергетических предшественников, монофосфатов. Фосфорилирование проводят фосфорной кислотой и конденсирующим (дегидратирующим) реагентом —ДЦГК. Использование карбодиимидов уже обсуждалось в связи с проблемой синтеза пептидной связи. Напомним, что реакция протекает через образование промежуточного ангидрида. В данном случае вместо карбоновой кислоты к карбодиимиду добавляют фосфорную кислоту, как показано на примере синтеза ADP из АМР. В присутствии избытка фосфорной кислоты получающийся ADP будет далее фосфорили-роваться с образованием АТР. Конечно, эта реакция протекает нё С такой избирательностью, как реа кция фосфорилирования, катализируемая ферментом, так-что даже в оптимальных условиях образуется смесь АМР, ADP, и АТР и некоторых высших поли- [c.134]

При значениях pH, существенно более высоких, чем 7, АТФ в водных растворах находится в виде иона с зарядом —4. Когда pH уменьшается до 7, АТФ присоединяет протон и превращается в ион с зарядом —3. При уменьшении pH до 4 АТФ присоединяет еще один протон и переходите ион с зарядом —2. Вследствие высокого заряда АТФ - этот ион имеет сильную тенденцию присоединять катионы из раствора. При концентрации ионов Na+ и К+, равной 0,1 М, образуются значительные концентрации комплексов с этими катионами. Поэтому константы кислотной диссоциации АТФ удобнее всего определять в растворе, содержащем большие по объему катионы, такие, как (н-пропил)4 N+, которые гораздо слабее связаны с АТФ. Значения р/С при 25° С для АТФ, АДФ, аденозин-5-моно-фосфата (АМФ) и неорганического фосфата в растворе с ионной силой 0,2 [электролит— (м-пропил)4 N 1] приведены в табл. 7.4. Индекс 1 у константы равновесия указывает, что она соответствует реакции отщепления протона от наиболее основного иона. [c.226]

Вторая стадия. После охлаждения до 25—30°С в инкубационную среду добавляют 0,2 мг/мл змеиного яда, тщательно перемешивают и помещают в термостат при 29° С на 10 мин. 5 -нуклеотидаза, содержащаяся в яде змеи, катализирует реакцию, определенную уравнением (7). За указанное время гидролиз АМФ до аденозина проходит практически полностью. [c.381]

В биологических системах универсальным донором метильных групп является сульфониевое соединение S-аденозилметионин (SAM). В свою очередь SAM синтезируется из аминокислоты метионина и другого биологически важного соединения — адеио-зинтрифосфата (АТР), высокоэнергетического соединения (форма хранения биологической энергии). Как и вообще все химические реакции, протекающие в организме, эта реакция также катализируется ферментом. Реакция термодинамически выгодна и в отсутствие белкового катализатора, однако фермент катализирует ее определенное направление. Без катализатора возможны и другие реакции, например разрыв трифосфатной цепи катализатор же связывает и ориентирует нуклеофильный атом серы таким образом, что становится возможной атака только по метиленовому атому углерода. Позже подробно обсуждается важность такого связывания и эффектов сближения сейчас следует отметить, что, хотя аденозин в составе АТР и не участвует в химическом преврап енин, он служит для узнавания АТР ферментом Фермент узнает молекулу АТР и затем связывается с ней. [c.46]

При длительном хранении сырья в нем начинают преобладать процессы распада. Особенно сложен обмен углеводов в клубнях картофеля. Синтез и гидролиз крахмала в них осуществляются не амилазами, а фосфорилазами (гликозилтрансферазами), обладающими способностью переносить гликозил (остаток моносахарида, не содержащего гликозидного кислорода) на фосфорную кислоту с образованием глюкозо-1-фосфата. Реакция фосфоролиза обратима. Взаимные превращения углеводов протекают при участии нуклеотидов, в частности аденозин- и уридинфосфатов, и многочисленных [c.44]

АТФ—белый кристаллический порошок, растворимый в воде. При нагревании со щелочами он разлагается на аденозин и фосфор ю кислоту последнюю обнаруживают реакциями на РО4-ИОН. Koличe твtнн(le определение азота производят по Кьельдалю. [c.187]

Кинетика дезаминирования аденозина, катализируемого аденозиндезаминазой, изучалась в работе [5] кондуктометриче-ским методом (табл. 4). На основании данных табл. 4 определить значения Ут и Кт(каж) ферментативной реакции. [c.172]

Интересные работы К. Саган, Поннамперумы и Маринер привели к выводу, что ультрафиолетовое излучение (253,7 нм) способствует образованию в растворе аденозина, рибозы и фосфорной кислоты нуклеозида аденозина. Из аденина, рибозы и метафосфата удалось получить аденозинмоиофосфат, аденозиндифос-фат и аденозинтрифосфат, т. е. важнейшие компоненты энергетического механизма клетки. Отдельные стадии всех этих реакций мало изучены и вызывают споры, нов данном случае важен результат, а он свидетельствует о полной возможности накопления на поверхности Земли и в водоемах всего необходимого для начала биогенной эры. Оно ознаменовалось двумя переломными момен- [c.380]

По-видимому, в образовании лассо участвует последовательность сайта ветвления РНК, окружающая участвующий в реакции аденозин и способная образовывать комплементарную структуру с 5 -концом интрона (рис. 104). Внутренняя часть интрона, в ряде случаев достаточно протяженная, может быть безболезненно удалена без нарушения сплайсинга. Вопрос о том, какова судьба и возможная роль выщепляемых интронов, остается не ясным. [c.177]

Одним из наиболее важных нуклеотидов, участвующйх во многих биологических реакциях, является аденозин-5 -фосфат, более известный под названием аденозинмонофосфата (АМФ). АМФ служит побочным продуктом реакций, использующих аденозин-5 -трифосфат (АТФ) в качестве источника энергии. Промежуточное соединение в реакциях фосфорилирования представляет собой аденозин-5 -дифосфат (АДФ). [c.475]

Простота и удобство метода очевидны. Его единственным слабым местом является образование смеси полифосфатов, для разделения которых применяют ионообменную хроматографию. Соотношение получающихся полифосфатов в некоторой степени можно регулировать условиями реакции. Неудобством метода с препаративной точки зрения является необходимость работать в гетерогенной среде реакцию ведут в водном пиридине, в котором компоненты полностью не растворяются. В настоящее время этот метод модифицирован и позволяет направить синтез в сторону преимущественного образования АТФ. Для этого взаимодействие аденозин-5 -монофосфата с фосфорной кислотой и карбодиимндом проводят в присутствии третичного амина (обычно трибутиламина). В этих условиях реакция проходит в гомогенной среде и дает с выходом 60—70% АТФ в смеси с небольшим количеством АДФ и высших полифосфатов. [c.234]

На последующей стадии реакции активированная аминоацильная группа переносится на тРНК, причем действует та же синтетаза и при отщеплении аденозинмонофосфата образуется сложноэфирная связь с рибозой 3 -коицевого аденозина тРНК [c.389]

При межмолекулярной этерификации следует различать два отдельных случая [273а]. В первом случае используется большой избыток спирта, что должно препятствовать образованию пирофосфата вследствие разбавления. Реакцию можно проводить < добав-лением третичного амина или без него. Так, безводная фосфорная кислота в метаноле с ДЦК дает диметилфосфат. Таким путем можно получать и смешанные диэфиры. Например, из соли три-н-бутил-амина с аденозин-5 - сфатом и метанола получен с высоким выходом аденозин-5 -метилфосфат. Полные эфиры фосфорной кислоты при этом не образуются. [c.122]

Реакция второй стадии, катализируемая тем же ферментом,— собственно реакция акцептирования аминокислоты, где 2 - или 3 -гидроксил рибозы З -концевого аденозина тРНК атакует ангидридную группировку аминоациладенилата с образованием сложноэфирной связи между аминоацильным остатком и рибозой тРНК и с сопутствующим освобождением АМФ (рис. 26,2) [c.43]

Уже отмечалось, что вместо аминоацил-тРНК в качестве акцепторного (нуклеофильного) субстрата в реакции с пептидил-тРНК могут участвовать 3 -концевые фрагменты аминоацил-тРНК, аминоацильные эфиры аденозина или пуромицин. [c.184]

Во всех случаях реакция идет, только если ЫНг-группа находится в а-положении аминоацильного остатка. Аминоацильный остаток должен иметь L-конфигурацию. В пептидилтрансферазном центре аминоацильный остаток должен быть присоединен в 3 -положении (но не в 2 -положении) концевого аденозина тРНК или другого акцепторного субстрата. Последнее обстоятельство заслуживает некоторых комментариев. Так, в растворе аминоацильный остаток может мигрировать между 2 - и 3 -гидроксилами рибозы концевого аденозина тРНК (см. рис. 27). > Связывание аминоацил-тРНК с EF-Tu разрешено при обоих положениях амино- [c.184]

Некоторое время назад полагали, что синтез аденозина и дезоксиаденозина можно осуществить простой конденсацией основания аденина с незащищенными сахарами )-рибозой и 2-дезокси-Д-эрыгро-пентозой, в полифосфатном эфире [70]. Однако независимо повторенная реакция с дезоксисахаром показала, что в продукте реакции присутствует 6 основных веществ, общее содержание которых менее 20% от исходного, и в них присутствуют как дезоксиаденозин, так и его а-аномер в преобладающих количествах [71]. Другие аналогичные реакции подтвердили, что этот метод ни удобен, ни стереоспецифичен. и [c.88]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология