Восстановление цитохрома с с помощью

Цитохром с не окисляется непосредственно молекулярным кислородом сравнительно легко восстанавливается различными восстановителями. Восстановленный цитохром окисляется кислородом воздуха при помощи цито-хромоксндазы. Окисленный цитохром способен окислять некоторые восстановленные соединения, принимающие участие в дыхательном процессе (фла-винпротеиды и, возможно, восстановленные пиридинпротеиды). [c.350]

Цитохромная система состоит из ряда цитохромов (а, Ь, с, й, [ и фермента цитохромоксидазы, который активирует молекулярный кислород и окисляет с его помощью восстановленный цитохром. Цитохромы—это иротеиды, содержащие железо в виде гемажелезопорфиринового комплекса. Они существуют в окисленной и восстановленной формах, которые легко взаимопревращаются. При таких превращениях изменяется валентность железа, содержащегося в цитохромах. При окислении закисная форма железа переходит в окисную [c.81]

Рис. 5.5. Спектры поглощения цитохромов в видимой области. Абсолютные спектры восстановленной и окисленной форм цитохрома с (А) и Б] получены на очищенном препарате с помощью двухлучевого спектрофотометра, в котором кювета сравнения содержала воду. В. Дифференциальный спектр цитохрома с (восстановленная минус окисленная формы очищенного цитохрома с). Кювета измерения содержала восстановленный цитохром с, а кювета сравнения — окисленный цитохром с. Г. Дифференциальный спектр субмитохондриальных частиц из сердца быка, снятый при комнатной температуре (разность спектров СМЧ в восстановленном. и окисленном состоянии. В кювету с образцом СМЧ был добавлен дитионит, а в кювету сравнения — феррицианид. Д. Тот же спектр, что и в Л но записанный при температуре жидкого азота (77 К). Обратите внимание, что а-полосы стали более узкими. (С любезного разрешения Ingledew.)

Рис. 5.10. Редокс-потенциометрия компонентов дыхательной цепи (Dutton, 1978). А. Прибор для одновременного определения редокс-потенциала и поглощения. Б. Дифференциальный спектр сукцинат (цитохром с) оксидоре-дуктазы (т. е. комплексов П + 1П). Комплекс, который поддерживается в растворе благодаря низким концентрациям тритона Х-100 и дезоксихолата, был добавлен в анаэробных условиях в среду инкубации, содержащую редокс-медиаторы. Редокс-потенциал среды варьировали с помощью добавления порций феррицианида. I — спектр при -t-145 мВ, когда цитохром j восстановлен (базовая линия при -1-280 мВ, когда все цитохромы окислены) II — спектр при —10 мВ, когда восстановлен цитохром 6562 (базовая линия при -t-145 мВ, когда восстановлен лишь цитохром с) III — спектр при —100 мВ, когда восстановлен цитохром 6566 (базовая линия при —10 мВ, когда восстановлены цитохромы l и Ьббг).

М. могут существовать в неск. окислит.-восстановит. состояниях. Они окисляют КагЗгО , восстановленную форму никотинамидадениндинуклеотида (НАДН) и др., восстанавливают феррицианид, цитохром с и др. Обладают электрон-транспортными св-вами. Р-ция восстановления ионов А до металла с помощью М.-гистохим. тест для их идентификации. [c.22]

Число точек фосфорилирования и их локализация в цепи переноса электронов были установлены с помощью целого ряда прямых и косвенных методов. Прямые измерения обычно проводят с помощью полярографического метода, определяя поглощение кислорода, или же используют изотопную метку (Р ), или, наконец, определяют образование АТФ или убыль АДФ с помощью ферментативных методов. Сравнение полученных при этом значений для отношения Р/0 показало, что для истинного фосфорилирования, обусловленного реакциями в дыхательной цепи, отношение Р/0 равняется 3 (окисление восстановленного НАД и субстратов НАД-дегидрогеназы) и 2 (для субстратов флавиновых ферментов, например для сукцината). Поскольку стадии, следующие за реакциями, которые протекают с участием флавопротеидов, для всех субстратов одинаковы, одна из точек фосфорилирования должна быть локализована в пределах комплекса I. Оставшиеся две точки, таким образом, должны быть расположены на коротком отрезке цепи между коферментом Q (цитохром Ъ) и Ог- Одна из них (точка 2), вероятно, локализована между коферментом Q и цитохромом (или с), т. е. в пределах комплекса III. Такое заключение подтверждается тем, что в системе, в которой цитохромоксидаза блокирована с помощью H N, для окисления восстановленного НАД или В- 3-оксибутирата при добавлении цитохрома с величина Р/2о (то же, что и Р/0) оказывается равной 2. О локализации третьей точки фосфорилирования в области цитохромоксидазы можно судить по результатам только что описанных экспериментов, а также исходя из того факта, что окисление аскорбиновой кислоты — переносчика, способного отдавать электроны только цитохрому с,— в присутствии тетраметил-га-фениленди-амина (ТМФД) характеризуется отношением Р/0, равным единице. Ни скорость, ни стехиометрия этой реакции не изменяются в присутствии антимицина А. В основном к тем же выводам пришли Чанс и Уильямс, исходя из своих экспериментов с использованием ингибиторов (см. стр. 392). Когда к интактным митохондриям добавляют субстрат и Фн, наблюдается явление, получившее название дыхательного контроля] при этом в отсутствие АДФ скорость дыхания становится очень низкой (так называемое состояние 4). После добавления АДФ система возвращается в состояние 3. [c.394]

Таким образом, состояние 4 можно рассматривать как ингибированное состояние цепи, а переход из состояния 3 в состояние 4 аналогичен переходу, который происходит, когда к дыхательной системе, находящейся в стационарном состоянии, добавляют какой-либо ингибитор дыхания. Поэтому, сравнивая с помощью спектрофотометрических методов степень окисленности различных переносчиков после этого перехода, можно определить те пары переносчиков, которые взаимодействуют с АДФ в точке фосфорилирования. Результаты таких экспериментов приводят к выводу, что процессы фосфорилирования сопряжены с реакциями восстановленный НАД-> ФПд, цитохром цитохром С1 и цитохром а-> цитохром 3. Наконец, если предположить, что каждый акт фосфорилирования требует взаимодействия между восстановленным переносчиком и соседним окисленным переносчиком, то придется признать, что эффективное сопряжение возможно лишь тогда, когда разность свободных энергий между такими парами переносчиков превышает свободную энергию реакции АТФ + НгО- АДФ + Фд. Отсюда следует, что фосфорилирование возможно лишь в той реакции с участием данного комплекса, для которой АС —10 ккал/молъ или АЕд 250 м. Как явствует из схемы, приведенной на фиг. 103, возможными кандидатами в качестве точек фосфорилирования могут быть только следующие пары восст. НАД/ФП, ФП/цитохром Ъ кофермент Q), цитохром Ъ (кофермент Р)/цитохром С и цитохром а/цитохром аз (или Ог). Полная энергия окисления восстановленного НАД кислородом достигает 1,14 в или 51,3 ккал/молъ. Так как при физиологических концентрациях образование трех молекул АТФ (Р/О = 3) связано с затратой 30 ккал/молъ, к. п. д. этого процесса превышает 50%. [c.395]

Можно считать, что электронный транспорт начинается с поглощения квантов света фотосистемой 2, в результате чего образуются восстановленная форма первичного акцептора электронов Q и окисленный пигмент реакционного центра Pgjo, который обладает высоким окислительным потенциалом, достаточным для окисления ионов гидроксила (по-видимому, с помощью посредника X). От Q, химическая природа которого не расшифрована, электроны переходят на пластохинон, а от него — на цитохром 63(8559). Перечисленные участники электронного транспорта относятся к фотосистеме 2. [c.166]

Ф и г. 28. Низкотемпературные (77° К) спектры компонентов цитохрома с растительных митохондрий. Сплошная кривая соответствует цитохрому с, экстрагированному из митохондрий в 0,25% Na I и восстановленному натриевой солью аскорбиновой кислоты. Прерывистая кривая соответствует компоненту, который восстанавливается аскорбатом, но остается в митохондриях при экстракции с помощью Na l. ДЕ — изменение оптической плотности. [c.64]

Роль молибдена как катализатора биохимических процессов не ограничена реакциями восстановления нитратов и газообразного азота. Так, в животном мире широко распространен фермент ксантиноксидаза. Этот энзим окисляет четыре различных типа субстратов (пурины, альдегиды, ксаитоптерины, НАД-Н) при помощи, по крайней мере, двух различных дегидрогеназных группировок и переносит электроны на самые разнообразные акцепторы (краски, кислород, цитохром с, хиноны и др.). [c.123]

Основной принцип описанного процесса заключается в том, что фотосистема дает возможность использовать энергаю света для переноса электрона от слабого донора электронов, т е молекулы, имеющей большое сродство к электронам (в данном случае от цитохрома), на такую молекулу, как хинон, который в восстановленной форме служит сильным донором электронов Таким образом, энергия возбуждения, которая в обычных условиях рассеялась бы в виде тепла и/или флуоресценции, используется для повышения энергаи электрона и образования сильного донора электронов. Как мы увидим, в хлоропластах высших растений начальным донором электронов служит не цитохром, а вода, чем и обьясняется вьщеление кислорода при фотосинтезе у растений Прежде чем перейти к рассмотрению процессов, происходящих в более сложной фотосистеме хлоропластов и доставляющих в конечном результате энергаю для синтеза АТР и NADPH, посмотрим, как эти конечные продукты образуются у пурпурных бактерий с помощью менее сложного, но похожего механизма [c.470]

Смотреть страницы где упоминается термин Восстановление цитохрома с с помощью: [c.211] [c.144] [c.120] [c.749] [c.508] [c.323] [c.521] [c.523] [c.315] [c.246] [c.378] [c.60] [c.61] [c.151] [c.76] [c.301] [c.108] [c.222] [c.515] [c.50] [c.65]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология