Флавопротеиды, участие в окислении

Основным путем биологического окисления является прохождение электронов от флавопротеидов к цитохромной системе, при помощи которой заканчивается путь электронов к кислороду. Восстановленные флавины, пиридиннуклеотиды и некоторые другие соединения окисляются при участии цитохромной системы в цепи реакций так называемого терминального (конечного) окисления, протекающих в митохондриях. [c.265]

Каждая молекула НАД Н независимо от своего происхождения поступает на третью стадию метаболического процесса-окончательный цикл окисления, или дыхательную цепь,-и образует три молекулы АТФ. Каждая молекула ФАД Hj принимает участие в промежуточной части этой стадии и образует только две молекулы АТФ. Дыхательная цепь включает ряд флавинсодержащих белков (флавопротеидов) и цитохромов (рис. 20-23), с которыми взаимодействуют атомы водорода и электроны, образуемые из НАД Н и ФАД Н2, до тех пор пока они в конце концов не восстанавливают О2 в Н2О. Компоненты дыхательной цепи показаны на рис. 21-24. При повторном окислении НАД Н два атома водорода используются для восстановления флавопротеида, а выделяемая свободная энергия используется для синтеза молекулы АТФ из АДФ и фосфата. Флаво-протеид снова окисляется, восстанавливая небольшую органическую молекулу хинона, известного под названием убихинона, или кофермента Q. С этого момента судьбы электронов и протонов восстановительных атомов водорода расходятся. Электроны используются для восстановления атома железа в цитохроме Ь из состояния Fe в состояние Fe а протоны переходят в раствор. Цитохром Ь восстанавливается в цитохром с,. [c.330]

Оно осуществляется при переносе электронов и протонов по цепи окислительных ферментов. Это фосфорилирование наблюдается в условиях, когда промежуточные переносчики (НАД, флавопротеиды, цитохромы) постоянно восстанавливаются за счет субстрата и окисляются молекулярным кислородом. Механизм окисления, сопряженного с фосфорилированием при участии кислорода, называют окислительным фосфорилированием. [c.368]

Рассматривая структуру молекулы ацил-СоА и учитывая известные типы биохимических реакций, мы убеждаемся а том, что единственный рациональный путь дальнейшей атаки — это окисление молекулы с помощью флавопротеида, что приводит к отщеплению атомов водорода в а- и р-положениях с образованием ненасыщенного ацил-СоА-производ-ного (рис. 9-1, а). Одной из немногих возможных реакций, которым может подвергаться образовавшееся ненасыщенное соединение, является нуклеофильное присоединение по -положению. В результате присоединения воды (уравнение б) образуется спирт, окисление которого при участии NAD+ приводит к образованию кетона (уравнение в). Эта серия из трех реакций представляет собой хорошо известную последовательность реакций р-окисления. На рис. 9-1 представлена и другая последовательность, входящая а цикл трикарбоновых кислот, а котором янтарная кислота превращается в щавелевоуксусную. [c.308]

Природа весьма остроумно решила эту проблему ценой дополнительных энергетических затрат в тех случаях, когда место включения электронов с окисляемого субстрата находится ниже энергетического уровня, на котором образуется НАД-Нг, работает система обратного переноса электронов, т. е. работает лифт , поднимающий электроны по дыхательной цепочке в сторону более отрицательного потенциала, необходимого для восстановления молекул НАД ". Процесс обратного транспорта электронов требует энергии, и часть молекул АТФ, получаемых за счет окислительного фосфорилирования на конечном этапе дыхательной цепи, тратится для образования восстановителя, Окисление соединений с положительным окислительно-восстановительным потенциалом происходит, таким образом, без участия флавопротеидов и хинонов. Эти переносчики функционируют только в процессе обратного переноса электронов. Следовательно, у таких прокариот дыхательная цепь работает в двух направлениях осуществляет транспорт электронов для получения энергии в соответствии с термодинамическим потенциалом и перенос электронов против термодинамического потенциала, идущий с затратой энергии для того, чтобы синтезировать восстановитель (рис. 107). [c.330]

Митохондрии содержат ферменты, необходимые для окисления различных органических кислот. Окисление осуществляется путем отрыва электронов и протонов от молекул органических кислот с помощью специфических дегидрогеназ нри участии пиридиннуклеотидов или флавопротеидов. Электроны и протоны передаются через систему переносчиков к терминальному переносчику, который способен [c.59]

Биологическое действие. Различают два типа реакций, катализируемых флавопротеидами участие в простых дыхательных системах (прямое окисление субстрата с участием кислорода, перенос на него атомов водорода с образованием Н2О2 и выделением энергии в виде [c.347]

Функции гемопротеидов различны, ются специализированными субстратами переноса кислорода и выполняют в организме транспортные функции. Цитохромы осуществляют транспорт электронов в дыхательной цепи и играют роль специализированных субстратов переноса электрона, принимая участие во многих каталитических процессах в качестве акцептора электронов. Сюда относятся проводимые флавопротеидами реакции окисления NADH и NADPH (подподкласс 1.6.2), а также все процессы, проводимые оксидоредуктазами подподклассов 1.1.2, 1.2.2 и 1.3.2 — всего около двенадцати различных реакций. Цитохромы служат донорами электронов для реакций, проводимых ферментами подкласса 1.9 и в ряде других процессов. Собственно к ферментам относятся три гемопротеида— каталаза (КФ 1.11.1.6) и две пероксидазы (КФ 1.11.1.7) и (КФ 1.11.1.5). Пероксидаза (КФ 1.11.1.7) объединяет под одним общим названием пероксидаза группу ферментов со сходными свойствами. Каталазы также обладают различными свойствами (уровнем активности) в зависимости от источника. Однако видовая специфичность лежит вне рамок нашего рассмотрения и в дальнейшем для простоты говорится просто о каталазе и пероксидазе, хотя фактически речь идет [c.210]

Участие флавопротеидов в непосредственном окислении жирных кислот (второй тип реакции переноса водорода — без участияНАД) [c.562]

Ацил-КоА-дегидрогеназа является флавопротеидом, действует на жирные кислоты с длинной цепью углеродных атомов при окислениг ацилкоэнзима А. Простетическая группа фермента ФАД восстанавливается в ФАД Нг дальнейшее окисление ФАД Нг происходит при участии цитохромной системы (см. стр. 132). [c.151]

Добавление к ацилдегидрогеназе ацил-КоА приводит к обратимому восстановлению молекул ФАД, связанных с ферментом. Этот восстановленный флавопротеид не способен к дальнейшему окислению без участия другого специфичного флавопротеида, названного электронпереносящим флавопротеидом (ЭПФ). Восстановленная ацилдегидрогеназа жирной кислоты в присутствии ЭПФ вновь окисляется цитохромом с. ЭПФ содержит 1 моль ФАД на I моль фермента и, по-видимому, не содержит ионов металлов. Дегидрирование ацил-КоА можно представить следующим образом [c.302]

Главный путь биологического окисления (дыхательная цепь) включает ряд следующих одна за другой окислительно-восстановительных реакций, сопряженных с фосфорилированием аденозиндифосфата (окислительное фосфорилирование). Основными компонентами дыхательной цепи являются высокомолекулярные белки, содержащие в качестве коферментов и простетических групп вещества нуклеотидной и порфириновой природы — никотинамидные ферменты, флавопротеиды и цитохромы. Наиболее важной особенностью кофакторов этих ферментов является их снособность восстанавливаться, принимая на себя протоны субстратов, и существовать в восстановленной форме (таковы, например, никотинамиднуклеотидные коферменты и флавиннуклеотиды), либо передавать электроны от одного кофактора к другому за счет разности потенциалов (цитохромный участок дыхательной цепи). Кроме того, как показали исследования последних лет, в дыхательной цени могут принимать участие дополнительные промежуточные переносчики электронов, например хиноны (убихиноны, витамины Е и К) или производные аскорбиновой кислоты (витамин С). [c.250]

Число точек фосфорилирования и их локализация в цепи переноса электронов были установлены с помощью целого ряда прямых и косвенных методов. Прямые измерения обычно проводят с помощью полярографического метода, определяя поглощение кислорода, или же используют изотопную метку (Р ), или, наконец, определяют образование АТФ или убыль АДФ с помощью ферментативных методов. Сравнение полученных при этом значений для отношения Р/0 показало, что для истинного фосфорилирования, обусловленного реакциями в дыхательной цепи, отношение Р/0 равняется 3 (окисление восстановленного НАД и субстратов НАД-дегидрогеназы) и 2 (для субстратов флавиновых ферментов, например для сукцината). Поскольку стадии, следующие за реакциями, которые протекают с участием флавопротеидов, для всех субстратов одинаковы, одна из точек фосфорилирования должна быть локализована в пределах комплекса I. Оставшиеся две точки, таким образом, должны быть расположены на коротком отрезке цепи между коферментом Q (цитохром Ъ) и Ог- Одна из них (точка 2), вероятно, локализована между коферментом Q и цитохромом (или с), т. е. в пределах комплекса III. Такое заключение подтверждается тем, что в системе, в которой цитохромоксидаза блокирована с помощью H N, для окисления восстановленного НАД или В- 3-оксибутирата при добавлении цитохрома с величина Р/2о (то же, что и Р/0) оказывается равной 2. О локализации третьей точки фосфорилирования в области цитохромоксидазы можно судить по результатам только что описанных экспериментов, а также исходя из того факта, что окисление аскорбиновой кислоты — переносчика, способного отдавать электроны только цитохрому с,— в присутствии тетраметил-га-фениленди-амина (ТМФД) характеризуется отношением Р/0, равным единице. Ни скорость, ни стехиометрия этой реакции не изменяются в присутствии антимицина А. В основном к тем же выводам пришли Чанс и Уильямс, исходя из своих экспериментов с использованием ингибиторов (см. стр. 392). Когда к интактным митохондриям добавляют субстрат и Фн, наблюдается явление, получившее название дыхательного контроля] при этом в отсутствие АДФ скорость дыхания становится очень низкой (так называемое состояние 4). После добавления АДФ система возвращается в состояние 3. [c.394]

Известно несколько цитохромов, передающих как бы по цепочке электроны с флавопротеидов на кислород. Заключительным звеном этой цепи является цитохромоксидаза. Этот фермент способен окислять при участии кислорода воздуха не только цитохромы, но и некоторые другие соединения, в частности диметилпарафенилендиамин и а-нафтол. При Окислении двух последних соединений образуется цветной продукт — индофеноловая синь [c.122]

Флавопротеиды — хромопротеиды, не содержащие металла, сложные белки. Простетической группой флавопротеидов является рибофлавин в составе ФАД или ФМН, ковалентно связанный с апо рментом. Большую группу флавопротеидов составляют флавинзависимые дегидрогеназы, принимающие участие в многочисленных важнейших метаболических процессах тканевое дыхание, окислительное фосфори-лирование, окисление жирных кислот, окисление О-аминокислот и др. В окисленном состоянии флавиноБые дегидрогеназы окрашены в красный, коричневый или зеленый цвет. [c.28]

Как показано на приведенной схеме, вслед за декарбоксилированием при участии дифосфотиамина происходит восстановительное ацилирование липоевой кислоты, связанной с белком, затем перенос ацила на СоА с последующим окислением дигидролипоевой кислоты флавопротеидом. Образование тиоэфира восстановленной липоевой кислотой происходит избирательно на том атоме серы, который расположен ближе к боковой цепи молекулы. [c.244]

Источником электронов, мобилизуемых в акте дыхания, служат молекулы восстановленных органических веществ. На рис. 72 они представлены различными соединениями, образующимися в качестве промежуточных продуктов на начальных этапах превращений дыхательного материала. Из схемы видно, что первый этап окисления больщинства промежуточных продуктов распада дыхательного субстрата осуществляется с участием пиридиновых дегидрогеназ. Последние передают мобилизованные ими электроны флавиновым дегидрогеназам, откуда они переносятся на негеминовое железо, затем на коэнзим Р и далее через систему цитохромов на кислород. Несколько отличен путь электронов при дегидрировании янтарной кислоты, которое осуществляется непосредственно флавопротеидом, без участия пиридн-новых дегидрогеназ. [c.242]

Есть несколько категорий фактов, указывающих на участие убихинона (коэнзима. Q) в главной цепи переноса электронов в митохондриях. Спектрофотометрически показано, что убихинон подвергается окислению и восстановлению в процессе функционирования дыхательной цепи [1]. Экстракция убихинона из митохондрий приводит к потере сукцинат- и НАДН-дегидрогеназной активности, а добавление его в экстрагированные митохондрии специфически восстанавливает активность этих ферментных систем [2—4]. Убихинон реагирует с тремя изолированными комплексами дыхательной цепи, специфически окисляя I и II комплексы и восстанавливая III комплекс [5]. Кроме того, он может восстанавливаться препаратами глицеро-1-фосфатдегидро-геназы и флавопротеидами, участвующими в окислении жирных кислот [6, 7]. Это подтверждает мнение [8], что убихинон играет в дыхательной цепи роль универсального сборщика электронов. [c.133]