Фторо динитробензол

Динитрофторбензол см. 1-Фтор-2,4-динитробензол [c.181]

Так, еще довольно часто в лабораториях применяется несколько методов, основанных на подсчете реактивных аминных групп с помощью титрования формалином или связывания красителя [31] и особенно связывания фтор-2-4-динитробензола [13, 57], поскольку они не требуют особого оборудования, хотя питательная ценность аминных групп не всегда очевидна. [c.576]

К 0,2 мл 3%-ного раствора 1-фтор-2,4-динитробензола в диоксане добавляют раствор образца в 1,5 мл 1%-ного водного тетрабората натрия. В течение 25 мин нагревают раствор при 60°С, затем добавляют 0,2 мл 2 М раствора гидроокиси натрия, выдерживают 15 мин. Охлаждают раствор и встряхивают с 1 мл циклогексана. Экстрагируют слой циклогексана 0,1 М раствором карбоната натрия (3x2 мл). Органическую фазу можно непосредственно хроматографировать в нормально-с )азовом режиме. [c.218]

Динитрофенильные производные аминов. К 0,2 мл 3%-го раствора 1-фтор-2,4-динитробензола в диоксане добавляют раствор образца в 1,5 мл 1%-го водного раствора тетрабората натрия. Нагревают раствор 25 мин при 60 °С, добавляют 0,2 мл 2 М раствора гидроксида натрия и выдерживают 15 мин. Охлаждают раствор и встряхивают с 1 мл циклогексана. Экстрагируют слой циклогексана 0,1 М раствором карбоната натрия порциями по 2—3 мл. Органическая фаза может быть непосредственно хроматографирована в нормально-фазовом режиме. [c.318]

К 0,2 мл 3%-ного раствора 1-фтор-2,4-динитробензола в диоксане добавляют раствор образца в 1,5 мл 1%-ного водного тетрабората натрия. В течение 25 мин нагревают раствор при 60°С, затем добавляют 0,2 мл 2 М раствора гидроокиси натрия, выдерживают 15 мин. Охлаждают раствор и встряхивают с [c.218]

Большое значение для определения аминокислот в белках и пептидах, в частности концевых аминокислотных остатков, имеет их реакция с 1-фтор-2,4-динитробензолом [c.21]

ФТОР-2,4-ДИНИТРОБЕНЗОЛ, Im 27 С, i 137 °С/2 мм рт. ст. раств. в аф., бензоле, ацетонитриле, не раств. в воде. Реагент для идентификации оксисоединений и концевых аминогрупп в белках и пептидах по т-рам плавления продуктов взаимодействия фотометрич. определения тиолов. аминов и фенолов с помощью р-ции Яновского и в УФ области (для производных тиолов Хмакс 480—570, производных аминов 450—580, производных фенолов 560—580), [c.638]

Определение М-концевых аминокислот. Наиболее часто для этой цели применяется динитрофенильный метод. Исследуемый пептид обрабатывают в щелочной среде при 25—40 °С 1-фтор-2,4-динитробензолом, который реагирует со свободной аминогруппой пептида [c.811]

Постоянный уровень АТР поддерживается за счет переноса фосфата от креатинфосфата. Фтор-2,4-динитробензол ингибирует креатинкиназу. [c.998]

ДИНИТРОФТОРБЕНЗОЛ, Ч Синоним. 1-Фтор-2,4-динитробензол, [c.139]

Вначале казалось, что металлы атакуют тиоловую SH-rpynny цистеина в белке. Однако удалось снять эффект отравления добавлением свободной аминокислоты гистидина. Гистидин не может конкурировать с сульфгидрильпой группой за ионы ртути поэтому Штейн предположил, что в состав активного центра входит также гистидин — аминокислота, охотно дающая комплексы с металлами. По-видимому, эта догадка правильна. Более того, гистидин, участвующий в активном центре, находится в N-конце полипептидной цепи. Это было доказано следующими обстоятельствами реагенты, атакующие N-концевые группы белков (фтор-динитробензол, фенилизотиоцианат), необратимо ингибируют активный перенос глицерина если в качестве экспериментального материала использовать так называемую строму красных кровяных клеток, т. е. оболочки эритроцитов, остающиеся после их осмотического разрыва (гемолиза), то в веществе оболочек можно обнаружить N-концевой гистидин путем реакции с теми же реаге тами. Важное наблюдение заключалось в том, что в случае предварительного насыщения стромы гликолем (1,3-пропандиолом), когда ферментативные центры были заблокированы, нри реакции с фенилизотиоцианатом концевой гистидин в реакцию не вступал. После отмывания гликоля можно было снова заставить прореагировать гистидин с фенилизотиоцианатом. Эти опыты показывают весьма убедительно, что фермент, действующий в случае активного транспорта глицерина, содержит в своем центре гистидин и притом концевой. Вместе с тем этот опыт подчеркивает трудность, о которой мы уже говорили. В процессах активного переноса все реакции разыгрываются внутри мембраны. И ферменты интегрированы в структуре мембраны. Поэтому так сложно их изучать. Фактически мы еще не знаем с определенностью ни одной из реакций, ведущих к химической диффузии важнейших метаболитов. [c.181]

Интересными антигрибковьши препаратами являются фтор-динитробензолы, которые рекомендованы для защиты от разрушения микроорганизмами неметаллических авиационных материалов. Для предохранения изделий из поливинилацетата вводят 0,25% 1-фтор-3-бром-4,6-динитробензола, а для защиты кожаных ремней предложены 1-фтор-2,4-динитробензол, 1-фтор-3-хлор-, [c.97]

При взаимодействии с НН2- или ОН-группами полимерного субстрата 1-фтор-2, 4-динитробензола (ФДНБ реактив Сэнгера) образуются соединения ярко-желтого цвета [c.371]

Однако имеются данные, противоречащие предположению об одностадийном механизме типа 5 2. При конденсации в метиловом спирте I-замещенных 2,4-динитробензолов с пиперидином атом фтора, нитрогруппа и п-толуолсульфонилоксигруппа, находящиеся в положении 1, замещаются очень быстро, тогда как атомы хлора, брома и еще 4 других заместителя обмениваются значительно медленнее и все с почти одинаковой скоростью. Таким образом, очевидно, что три галоида не могут быть расположены в последовательности Вг>С1>Р, которая требуется для реакции типа ЗгД, а близость скоростей реакции для шести различных заместителей, содержащих 5 разных элементов, свидетельствует об отсутствии влияния природы заместителя и показывает, что определяющая скорость реакции промежуточная стадия замещения не связана с расщеплением связи С—X. С другой стороны, имеются данные, согласующиеся с представлением о двухстадийном механизме, включающем образование комплекса И, который аналогичен промежуточным соединениям, постулированным для электрофильного замещения [c.202]

Другие методы. Замещенные о-нитрофенильные соединения вводят в свободную аминогруппу действием соответствующего фторпроизводного. Последующее восстановление нитрогруппы позволяет легко осуществить циклизацию аминосо-единения в лактам в мягких условиях. Р. Холли и А. Холли [156] при разработке этого метода исследования простых пептидов применяли 1-фтор-2-нитро-4-карбометоксибензол, но другие исследователи [162, 169] предпочитали работать с более доступным 1-фтор-2,4-динитробензолом. Реакции при ступенчатом расщеплении по методу Р. Холли и А. Холли [156] протекают по следующей схеме [c.245]

Реакция (5.158) 1-фтор-2,4-динитробензол а с феноксид- илк тиофеноксид-ионом ускоряется в присутствии мицелл бромида цетилтриметиламмония (ЦТА бромида) в водной среде в 230 и 1100 раз соответственно [404]. [c.371]

Аналогично ведут себя ароматические фторнитро- оедннения. Так, при кипячении 1-фтор-3,5-динитробензола раствором метилата натрия образуется с количественным выхолим 3,5-динигроанизол. Из 1 -фтор-З-нитро-5-метоксибензола при [c.400]

Из неметаллических органических соединений для защиты пластических масс от плесневения чаще всего применяется салициланилид. Рекомендуются еще некоторые органические соединения, в том числе, например, 1-фтор-3-бром-4,6-динитробензол, для защиты поливинилхлоридных пластических масс (особенно в соединении с текстилем), в концентрации 0,25 вес. %, для защиты ацетилцеллюлозы — 2-меркантобензтиазол и 5,7-дихлор-8-оксихинолин. [c.127]

При этом анализу подвергают отщепляющуюся аминокислоту или непосредственно ее фенилтиогидантоин. Указанный принцип положен в основу работы секвенсоров, автоматически определяюш их аминокислотную последовательность в пептидных фрагментах, получаемых ферментативным расщеплением исследуемых белков. По Сэнджеру концевую аминогруппу П. маркируют 1-фтор-2,4-динитробензолом, подвергают П. гидролизу и определяют динитрофенильные производные аминокислот. С-Концевую аминокислоту можно отщепить с помощью карбоксипептидазы. Используют также полный гидразиполиз пептида. При этом все аминокислоты, кроме С-концевой, выделяются в виде гидразидов. Применяют также масс-спектрометрич. определение аминокислотной последовательности в П. Сведения об оптич. чистоте П. могут быть получены исследованием их атакуемости природными ферментами. [c.15]

Сульфонилфториды получаются при нагревании сульфонилхло-ридов с фтористым цинком [72]. Сульфонилфториды трудно гидролизуются, и поэтому алифатические [72] или ароматические [73] сульфонилфториды могут быть приготовлены действием водного раствора фтористого калия на соответствующие сульфонилхло-риды. Повышенная реакционная способность атома хлора в I-хлор-2,4-динитробензоле позволяет заместить его на фтор нагреванием этого соединения с фтористым калием [74] в растворе нитробензола. Фтористый пикрил получают таким же способом [75]. [c.19]

Другая важная химическая реакция, в котирую вступают пептиды и которая тоже используется для определения аминокислотной последовательности,-это реакция с 1-фтор-2,4-динитробензолом. Мы ужё ввдели мГрис. 5-17) что это соединение реагирует с а-аминогруппой свободной аминокислоты с образованием 2,4-динитрофениламинокислоты. Этот реагент вступает в реакцию и с а-аминогруппой аминоконцевого остатка любого пептида независимо от длины пептидной цепи, что приводит к образо- [c.130]

Аминокислоты, ковалентно соединенные друг с другом при помощи пептидных связей, образуют пептиды, которые могут быть получены также как продукты неполного гидролиза полипептидов. Кислотно-основные свойства пептида определяются его концевыми NHj-и СООН-группами, а также входящими в его состав ионизируемыми R-группами. При полном гидролизе пептидов образуются свободные аминокислоты. Взаимодействие аминоконцевого остатка пептида с 1-фтор-2,4-динитробензолом приводит к образованию производного, имеющего характерную желтую окраску. Некоторые пептиды присутствуют в свободном состоянии в клетках и тканях и вьшолняют специфические биологические функции. К ним относятся многие гормоны, антибиотики и другие соединения, обладаюцще высокой биологической активностью. [c.132]

АТР и фосфокреатин как источники энергии в мышцах. При сокращении скелетной мышцы в ней снижается концентрация фосфокреатина, тогда как концентрация АТР остается практически постоянной. Объясните, как это происходит. Роберт Дэвис в своих классических опытах показал, что после предварительной обработки мыпщы фтор-2,4-динитробензолом концентрация АТР в ней быстро падает, тогда как концентрация фосфокреатина остается неизменной на протяжении серии сокращений. Попытайтесь это объяснить. [c.777]

При сильном влиянии на ядро электроотрицательных эффектов, свойственных МОг-группам, более электроотрицательные элементы приобретают большую подвижность и обычная последовательность подвижности галогенов изменяется. Наиболее легко в этом случае замещается фтор. Так, 1-фтор-2,4-динитробензол представляет собой реактив, используемый для арили-рования первичных аминов, что позволяет вводить метку в полипептиды. [c.257]

Для модификации аминогрупп могут применяться реагент Сэнджера [131—133], 1-фтор-2,4-динитробензол и другие алкили-рующие агенты, например моноиодуксусная кислота, ее эфир и амид. Помимо аминогрупп, эти реагенты могут алкилировать остатки цистеина, метионина и гистидина. Однако в обычных условиях проведения реакции они обладают слищком высокой реакционной способностью и не могут применяться для частичной модификации. Были сделаны попытки алкилировать рибо-нуклеазу бромуксусной кислотой в более мягких условиях [134— 136], при этом удалось ввести карбоксильную группировку преимущественно по остаткам гистидина. Хлорангидриды и ангидриды кислот позволяют ацилировать аминогруппы, оксигруппы серина и тирозина, модифицировать карбоксильные группы. Однако обычно они обладают слишком высокой реакционной способностью. Имеются сведения о том [136, 137], что при [c.363]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология