Цистеин в цитохроме

Донором электрона по отношению к цитохрому / может служить пластоцианин (ПЦ). В этом окрашенном в синий цвет (Ямакс 460, 597, 780 нм) белке редокс-центр Е = 0,37 В) — ион меди, связанный с меркаптогруппами цистеина. При восстановлении окраска исчезает. Редокс-потенциал белка почти такой же, как и у цитохрома f, в количественном отношении он тоже близок к этому гемопротеиду. [c.27]

Цитохром с легко экстрагируется из любой содержаш ей его ткани и может быть просто и быстро очиш,ен. В связи с этим структура цитохрома с изучена гораздо лучше, чем структура других цитохромов. Однако, хотя аминокислотная последовательность цитохрома с из разных тканей детально изучена [66], механизм окисления и восстановления железа в геме остается по существу неизвестным. Проводимые сейчас исследования показывают, что восстановление цитохрома с происходит через предварительное акцептирование электрона белком цитохрома, сопровождающееся изменением третичной структуры белка ([10] и С. Гринвуд, личное сообщение). В цитохроме с гем связан с белком через этиленовые группы колец I и II в положении 2 и 4 соответственно и через серу цистеина. Кроме того, две из шести координационных связей железа в геме замыкаются на имидазольном кольце гистидина [87]. В дыхательной цепи митохондрий цитохром с является субстратом цитохромоксидазы. [c.64]

Очищенный цитохром с не разрушается, не теряет каталитических свойств при действии на него разбавленных кислот или щелочей в пределах pH 4—11,5, не изменяется при кипячении. В нейтральной среде восстановленный цитохром с не окисляется молекулярным кислородом, но окисляется перекисью водорода, феррицианидом и солями меди. Окисленный цитохром с восстанавливается такими восстановителями, как гидросульфит, цистеин, полифенолы и аскорбиновая кислота, а также цитохромами 5 и С1 и рядом ферментов. [c.158]

Несомненный интерес представляет также сравнение строения белков, выделенных из далеко отстоящих видов, например млекопитающих и пресмыкающихся. Определение структуры цитохрома с из сердечной мышцы гремучей змеи показало, что он состоит из 104 аминокислотных остатков, имеет N-концевой ацетилированный глицин, гем, присоединенный к остатку цистеина в положениях 14 и 17, и отличается от белка человека только 14 аминокислотными остатками 11 из них приходятся на 24 остатка с С-конца это может свидетельствовать о несущественной роли значительного отрезка полипептидной цепи у С-конца в определении функциональных свойств молекулы. Таким образом, даже у столь отдаленных видов, как человек и гремучая змея, структура цитохромов с оказывается сходной. В то же время цитохром с, выделенный из дрожжей, несколько отличается от цитохромов позвоночных. К остатку глицина, который в белках позвоночных является N-конце-вым, вместо ацетильной группы у него присоединена дополнительная последовательность из четырех аминокислот остатки в С-концевой последовательности также отличаются. [c.162]

Функцию радиопротекторов выполняют сульфгидрильные соединения (глутатион, цистеин, цистеамин и др.) и такие восстановители, как аскорбиновая кислота ионы металлов и элементы питания (бор, висмут, железо, калий, кальций, кобальт, магний, натрий, сера, фосфор, цинк) ряд ферментов и кофакторов (каталаза, пероксидаза, полифенолоксидаза, цитохром с, NAD) ингибиторы метаболизма (фенолы, хиноны) активаторы (ИУК, кинетин, гибберелловая кислота) и ингибиторы роста (абсцизовая кислота, кумарин) и др. [c.439]

Цитохром С представляет собой полипептид, состоящий из 241 аминокислоты. Цитохром i содержит один гем типа с, ковалентно связанный с остатками цистеина в положениях 37 и 40. Вместе с некоторыми другими субъединицами комплекса III цитохром i образует место связывания цитохрома с. Последний, как было показано, связывается с комплексом Ьс тем же участком, который затем взаимодействует с цитохромоксидазой. По-видимому, цитохром с, приняв электрон от цитохрома С, покидает свое место на комплексе b i или по крайней мере поворачивается к нему спиной , чтобы стать лицом к цитохромоксидазе. [c.85]

Другая группа оксидаз, называемая гемопротеидами, содержит в качестве простетической группы гемин или родственные ему соединения. Гемоглобин, каталаза и пероксидаза содержат в качестве простетической группы Г61М. В гемоглобине железо находится, в восстановленной форме, в каталазе — в окисленной. Цитохром с имеет несколько отличную простетическую группу, в которой не содержащий железо порфирин, называемый порфирином с (Теорелл), содержит два остатка цистеина, связанных в а-положении с этильными группами, заменяющими винильные группы в порфирине гема. Цитохром с служит переносчиком электронов, изменяя валентность железа [c.721]

ЦИТОХРОМ с, хромопротеид, построенный из полипептидной цепи, к к-рой ковалентными связями присоединен гем (в образовании связей участвуют два остатка цистеина). Содержится в митохондриях всех аэробных клеток и участвует в окислит, фосфорилировании, передавая электроны от цитохрома Ь к цитохромоксидазе (при этом Fe в ге-ме превращается в Fe +). Изучена структура Ц., выделенных из разл. организмов напр., полипептидная цепь Ц. млекопитающих построена из 104 ами юкислотных остатков. ЦИТРАЗИ НОВАЯ КИСЛОТА (2,6-диоксипиридин-4-карбоновая к-та), све-тло-серые крист. ( л 317 °С (с разл.) не растворяется в воде и спирте, хорошо растворяется в водных р-рах щелочей. [c.687]

Ряд ионов металлов, в основном четвертого периода периодической системы элементов играет важную роль в качестве кофакторов белков при выполнении ими каталитических и некоторых других функций. Среди них приоритетное место занимает железо. В 1.1 уже говорилось о железопорф1 ринах, которые, связываясь с белками, образуют гелопротег1< ы — комплексы, выполняющие ряд жизненно важных функций. Среди них имеются и ферменты, например уже упоминавшаяся каталаза, и переносчики кислорода (гемоглобин), и переносчики электронов. К числу последних относится цгстохром с — гемопротеид, образованный небольшим белком, который двумя остатками цистеина связан ковалентно с гемом по его винильным радикалам. Цитохром с является участником одного из важнейших процессов в биосфере, свойственного всем аэробным организмам, — переноса электронов от NAD-И к О2. [c.65]

В цитохромах с и С дополнительные ковалентные связи формируются между тиогруппами цистеина и боковыми винилъными группами гема. ОНг-дегидрогеназа (комплекс III) представляет собой комплекс цитохромов Ь и j. Этот фермент катализирует окисление восстановленного кофермента Q и перенос электронов на цитохром с. Электроны последовательно переносятся атомами железа цитохромов Ь и j, а затем поступают на цитохром с. Протоны после окисления QH2 освобождаются в раствор. [c.173]

Хотя цитохром 2 катализирует разложение и других субстратов (а-окси-н-бутиратов, а-окси-н-капроатов, а-оксиизокапроатов), их концентрация в биогологических средах на несколько порядков ниже, чем концентрация молочной кислоты, поэтому мешающее влияние пренебрежимо мало. Ингибиторы ферментативной активности цитохрома 2. находятся в биологических средах также в очень низкой концентрации [485, 486] и мало влияют на нее. Большое число метаболитов с восстановительными свойствами, напримф мочевая кислота, глутатион, цистеин, адреналин, аскорбиновая кислота, р-аланин, окисляются или [Fe( N)g] , или на платиновом электроде, и их ток окисления складывается с током, соответствующим окислению молочной кислоты. Поэтому в присутствии этих метаболитов проводить определение молочной кислоты нежелательно. [c.169]

Цитохром с — гемопротеид основного характера (изоэлектрич. точка при pH И), мол. в. 13 ООО. Установлено, что в процессе дыхания Ц. с окисляется и восстанавливается. В восстановленной форме Ц. с диамагнитен, магнитный момент окисленной формы соответствует одному электрону на атом железа. В чистом виде восстановленный Ц. с окисляется Н2О2 и феррпцианндом кислород окисляет Ц. с только в присутствии цитохром-с-оксидазы. Окисленный Ц. с восстанавливается гидросульфитом, цистеином, полифенолами, аскорбиновой к-той, водородом в нрнсут-ствии платины, восстановленной формой никотинамид-аденин-динуклеотида в присутствии цитохром-с-редуктазы (см. Цитохромредуктазы). [c.443]

Гем содержится также в других веществах хромопротеидной природы — цитохромах. Последние встречаются во всех клетках, потребляющих кислород, и, следовательно, щироко распространены в органическом мире. Цитохромы участвуют в процессах, ведущих к использованию клетками кислорода. Среди выделенных из клеток цитохромов ( а , 6 и с ) наиболее изучен цитохром с , полученный в кристаллическом виде (молекулярный вес 13 ООО, одна молекула гема). Гем связан с белковым компонентом цитохрома с одной основной связью, идущей от железа к гистидину, и двумя ковалентными связями между винильными группами гема и остатками цистеина глобина. [c.46]

Другим местом модификации может быть N-концевая аминокислота полипептидной цепи. Так, N-концевой остаток глицина в молекуле НАДН-цитохром >5-редуктазы ацилирован миристино-вой кислотой СНз (СНг) 12—СООН. Это дополнительно увеличивает сродство липиду N-концевой последовательности фермента, образуемой гидрофобными аминокислотами. Муреиновый липопро-теин, прикрепленный к внешней мембране Е. oli, модифицирован пальмитатом, присоединенным по МНг-группе к N-концевому остатку цистеина. Еще одна молекула фосфолипида соединена с тем же остатком цистеина через глицерин посредством тиоэфирной связи. [c.30]

Цитохромы. Простетическая группа цитохромов представлена железопорфиринами. Железопорфириповая группа (гем) в цитохро-мах прочно связана с белком через атомы серы аминокислоты цистеина. [c.207]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология