Валин казеине

Валин. ......... Казеин 1901 Фишер [c.436]

И неполноценные, в которых отсутствует одна или несколько незаменимых аминокислот. С этой точки зрения казеин — основной белок молока— является полноценным белком, тогда как желатина — белок, получаемый из костей и сухожилий (при частичном гидролизе нерастворимого белка коллагена образуется желатина), — неполноценный белок. Желатина не содержит триптофана, валина и очень мало содержит или совсем не содержит треонина. [c.390]

Валин 1901 Казеин Э. Фишер [c.25]

Антагонизм между природными аминокислотами отмечен также у животных. У крыс, получавших рационы с высоким содержанием лейцина, наблюдалось торможение роста при добавлении к рациону изолейцина действие лейцина частично снималось [205]. Если, помимо изолейцина, добавляли еше и валин, то нормальный рост восстанавливался полностью [273]. При соответствующих условиях питания можно наблюдать антагонизм между фенилаланином и изолейцином, фенилаланином и вали-ном, треонином и фенилаланином [273, 296]. При увеличении количества белка в рационах, содержащих казеин и желатину или казеин и окисленный казеин, у крыс возникают нарушения, говорящие о неправильном соотношении между аминокислотами. Наступающее при этом торможение роста, повышенная экскреция триптофана с мочой и снижение уровня содержания триптофана в плазме крови устранялись при добавлении к рациону триптофана, но не снимались никотиновой кислотой [288, 297]. [c.146]

При анализе этим методом гидролизата казеина на хроматограмме было получено четыре пика, соответствующих аланину, валину, лейцину и изолейцину. Другие аминокислоты, входящие в состав казеина, не образовывали иных летучих соединений, кроме двуокиси углерода. В виде летучих альдегидов были определены некоторые алифатические аминокислоты в сусле [ИЗ]. [c.41]

Подобным же образом хромовая кислота окисляет только те молекулы лейцина и валина, входящие в состав казеина, которые имеют свободную ос-аминогруппу [31]. [c.126]

При хроматографировании в этой системе гидролизатов желатина, казеина, жмыха поджелудочной железы отмечено четкое отделение от суммы следующих аминокислот лейцина, валина, пролина, аланина, лизина, а также глицина в нейтральной фракции, полученной из этих гидролизатов. [c.43]

Так, при первом же исследовании продуктов распада казеина Фишер, помимо пролина, обнаружил аминоизовалериановую кислоту (валин) и фенилаланин, которые до этого в казеиновых гидролизатах ни разу не были найдены. Результаты дальнейших исследований подкрепили эти первые открытия. В частности, Фишер показал, что серин является одним из весьма распространенных продуктов распада белковых веществ. Он смог это окончательно доказать, разработав специальный метод отделения эфира серина, используя плохую растворимость последнего В петролейном эфире. [c.76]

Для разделения аминокислот Тизелиус < разработал метод адсорбционного анализа с применением в качестве сорбента активного угля. Раствор продавливается через слой адсорбента, и получается жидкостная хроматограмма, состав которой определяется по разнице в коэффициенте лучепреломления. Этим способом были разделены смеси равных частей лейцина, валина и аланина. Таким же образом были разделены продукты расщепления казеина трипсином. Концентрация определялась при помощи микроинтерферометра. [c.154]

Златкис и др. [55] применили этот метод для анализа смеси аминокислот известного состава. Концентрацию каждого компонента определяли с точностью до %, причем термистором обнаруживали до 1 мкг соединения. Можно предугадать, что нижний предел чувствительности будет на несколько порядков ниже, чем при использовании ионизационного детектора. При анализе гидролизата казеина этим методом на хроматограмме обнаружили четыре основных пика, соответствующих аланину, валину, лейцину и изолейцину. Поскольку норлейцин, норвалин и а-аминомасляная кислота образуют пики с известным временем удерживания и не обнаруживаются в белках, их можно использовать в качестве внутренних стандартов. [c.539]

Содержание валина в казеине по микробиологи ческим определениям [c.196]

N-Концевые аминокислоты в казеинах овцы, козы и человека не обнаружены. С-Концевая последовательность аминокислот казеинов овцы и козы содержала глутаминовую кислоту и валин [101], а С-концевая последовательность казеина человека включала валин, лейцин, треонин и аланин [67]. [c.52]

Молочнокислые бактерии, как правило, нуждаются в сложных органических соединениях азота. Они растут на средах с подобранными смесями аминокислот, ферментативными или кислотными гидролизатами белков — мяса, лактальбумина, казеина, различных сортов муки. Потребность в наборе и количестве отдельных аминокислот варьирует у различных видов. Большинству необходимы аргинин, цистеин, глутаминовая кислота, лейцин, фенилаланин, триптофан, тирозин, валин. Только некоторые молочнокислые бактерии (стрептококки) могут расти на средах, содержащих аммонийные соли в качестве единственных источников азота. [c.442]

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

Гистидин, лизин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин и валин считаются незаменимыми аминокислотами для человека. Что означает это утверждение Какое зна шние для человеческого организма имеют другие аминокислоты. Почему казеин является погсноценным, а желатина неполноценным белком [c.501]

Уже давно известно, что некоторые аминокислоты появляются в гидролизатах белков ранее, чем другие. Так, например, при гидролизе казеина лейцин отщепляется очень быстро, в то время как отщепление валина происходит значительно медленнее. Быстрое отщепление лейцина рассматривается как следствие его концевого положения в пептидной цепи [92]. Надо указать также, что частичный гидролиз ряда белков концентрированной соляной кислотой при 37° ведет к образованию полипептидов, состоящих главным образом из диаминокислот [93]. С другой стороны, прн частичном гидролизе шерсти в гидролизате был обнаружен пептид, состоящий из двух молекул глутаминовой кислоты [94]. Результаты этих исследований показывают, что распределение аминокислот в глобулярных белках далеко не однородно. [c.136]

После обработки казеина человека реннином образуется вещество, которое очень похоже на все ранее исследованные казеиногликопентиды его аминокислотный состав приведен в табл. 5. С-Концевой аминокислотой этого вещества, по-видимому, является валин. Содержание сахаров очень велико 8,37% галактозы, 6,36% галактозамина, 1,26% N-aцeтилнeйpaминo вой кислоты [67]. Мальпресс [75] сообщил, что казеин молока человека содержит 2,1% сиаловой кислоты. После обработки реннином и удаления белка 12%-ной трихлоруксусной кислотой около 50% сиаловой кислоты переходит в надосадочную жидкость. [c.53]

Кроме вариабельности в содержании непосредственно белков, что в той или иной степени отражается на содержании аминокислот, имеет большое значение видовая или сортовая вариабельность аминокислот одного и того же продукта. Кроме того, в отличие от метода определения белков метод определения аминокислот дает значительно большой вклад в общую вариабельность аминокислотного состава. Выше бьши подробно рассмотрены причины расхождений в аминокислотном анализе, в том числе проведение одного гидролиза вместо пяти, отсутствие анализа стандартных образцов продукта и внешнего стандарта и т. д. В результате в высокобелковых продуктах (мясо, рыба, птица, зерно и зернобобовые) при определении лизина, лейцина, изолейцина, треонина, валина, аргинина, глицина, пролина, серина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот, фенилаланина, аланина, тирозина, общий коэффициент вариации (относительное среднеквадратичное отклонение) равен 10%, при определении метионина — 15 %, триптофана и цистина — 25% [12]. Для низкобелковых (овощи и фрукты) вариабельность значительно выше — 20, 25 и 30% соответственно [12]. Эти расчеты хорошо совпадают с прямыми экспериментальными данными по межлабораторному испытанию определения состава аминокислот ряда высокобелковых продуктов (казеин, белок яиц, соя, [c.287]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология